Aminoácidos y Proteínas

Los aminoácidos que nuestro cuerpo no puede producir y que debemos obtener a través de la comida.

Aminoácidos que nuestro cuerpo puede producir, incluso si no están presentes en la dieta.

Aminoácidos que se vuelven esenciales en ciertas situaciones, como en bebés prematuros o en casos de enfermedad o recuperación.

Aminoácidos con cadenas laterales que contienen átomos de carbono e hidrógeno.

Aminoácidos que tienen un anillo aromático en su cadena lateral.

Aminoácidos que contienen átomos de azufre en su cadena lateral.

Aminoácidos con cadenas laterales que contienen un grupo hidroxilo (-OH).

La prolina tiene una cadena lateral alifática, pero difiere de otros aminoácidos porque su cadena lateral está unida al carbono alfa y al nitrógeno del grupo amino.

Los péptidos son cadenas cortas de aminoácidos, generalmente compuestas por entre 2 y 50 aminoácidos.

El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (-NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (-COOH) de otro aminoácido.

Un oligopéptido es un péptido formado por menos de 15 aminoácidos.

Un polipéptido es un péptido formado por entre 15 y 50 aminoácidos.

La hemoglobina es una proteína formada por cuatro cadenas polipeptídicas, cada una con un color distinto.

Las proteínas son polímeros de aminoácidos, que se encuentran en los seres vivos en un 65-75% de su peso.

La estructura de las proteínas describe cómo se organizan las cadenas de aminoácidos, y se divide en cuatro niveles: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

La secuencia de un péptido es el orden en que están ensamblados los aminoácidos que lo forman.

Los aminoácidos básicos son aquellos que tienen una cadena lateral que posee un grupo amino adicional, lo que les confiere una carga positiva a pH fisiológico.

La lisina es un aminoácido básico con una cadena lateral que posee un grupo amino adicional, lo que le otorga una carga positiva a pH fisiológico. Su abreviatura es Lys o K.

La arginina es un aminoácido básico con una cadena lateral que posee un grupo guanidino, lo que le otorga una carga positiva a pH fisiológico. Su abreviatura es Arg o R.

La histidina es un aminoácido básico con una cadena lateral que posee un grupo imidazol, lo que le otorga una carga positiva a pH fisiológico.

Los aminoácidos ácidos son aquellos que tienen una cadena lateral que posee un grupo carboxilo adicional, lo que les confiere una carga negativa a pH fisiológico.

El ácido aspártico es un aminoácido ácido con una cadena lateral que posee un grupo carboxilo adicional, lo que le otorga una carga negativa a pH fisiológico. Su abreviatura es Asp o D.

El ácido glutámico es un aminoácido ácido con una cadena lateral que posee un grupo carboxilo adicional, lo que le otorga una carga negativa a pH fisiológico. Su abreviatura es Glu o E.

La asparragina es un aminoácido con una cadena lateral que posee un grupo amida derivado del ácido aspártico. Su abreviatura es Asn o N. La glutamina es un aminoácido con una cadena lateral que posee un grupo amida derivado del ácido glutámico. Su abreviatura es Gln o Q.

La disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio durante la formación de proteínas. Ofrece una conformación estable y puede ser de tipo alfa (hélice) o beta (laminar).

Describe cómo la estructura secundaria se pliega sobre sí misma para formar una conformación globular. La secuencia de aminoácidos determina las estructuras secundaria y terciaria. Esta conformación es crucial para la solubilidad en agua y la función de la proteína.

Corresponde a la secuencia de aminoácidos que componen la proteína. Es el principal factor que determina la estructura y la función de la proteína.

Un tipo de estructura secundaria que se forma como una espiral u hélice. Los aminoácidos se organizan de forma helicoidal.

Otro tipo de estructura secundaria que se forma como una lámina plana. Los aminoácidos se disponen en láminas paralelas o antiparalelas.

La estructura secundaria de una proteína se pliega sobre sí misma para formar una conformación globular. Esto se debe a las interacciones entre los radicales R de los aminoácidos.

Enlaces que mantienen estable la estructura terciaria. Incluyen puentes disulfuro, puentes de hidrógeno, puentes eléctricos e interacciones hidrofóbicas.

Un tipo de enlace que se forma entre dos aminoácidos con azufre en sus radicales. Este enlace contribuye a la estabilidad de la estructura terciaria.