Protein Kimyası Ders 1 PDF

🐬 Ders 1 PROTEİN YAPISI Protein mutasyonları bovine spongiform gibi prion , Alzheimer, Parkinson , amylodosis gibi hastal􀃳klara sebep olur. İlk aa 1806 da Asparagin Treonin 1938 1986 da 21. aa Selenosistein (Sec)...

🐬 Ders 1 PROTEİN YAPISI Protein mutasyonları bovine spongiform gibi prion , Alzheimer, Parkinson , amylodosis gibi hastal􀃳klara sebep olur. İlk aa 1806 da Asparagin Treonin 1938 1986 da 21. aa Selenosistein (Sec) 2002 de Methanosrcina barkeri de Pirolizin (Pyl) Selenosistein: UGA Pirolizin: UAG Nadir amino asitler: —bitki hücre duvarlarında bulunan 4-hidroksiprolin , prolin türevidir. —Kollajen doku ve fibriller bağ dokuda bulunan 5-hidroksilizin, lizin türevleridir. —Ornithine ve Citrulline üre siklusunda ve arginine biyosentezinde ara metabolitlerdir. Ders 1 1  R grupları aalara elektrik yükü, hidrofilik veya hidrofobik gibi özellikler katar. Ders 1 2  Kiral merkez taşıyan tüm moleküller optikçe aktiftir. Bunlar polerize ışık düzlemini sağa ya da sola çevirirler. Sulu çözeltileri de öyledir. Sağa - D izomeri ve sola - L izomeri. İkisinden de eşit miktarda varsa rasemik karışım olur. NOT: Optikçe aktif bileŞiklerin optik izomeri say􀃳s􀃳 2n formülüyle bulunur. “n” asimetrik karbon sayısıdır. Optik izomerin hemen hemen tüm fiziksel ve kimyasal özellikleri aynıdır. Bitkisel veya hayvansal aalar L izomeridir. Bakteri hücre duvarı ve bazı peptid antibiyotikler gibi peptitler D formundadır. D L sisteminde Gliseraldehit molekülü referans alınır. Ders 1 3  Başka bir sistem: R S Sistemi AA’LARIN SINIFLANDIRILMASI Ders 1 4  1- Nanpolar Alifatik R Grupları Nanpolar ve hidrofobiklerdir. Alanin, valin, lösin ve izolösin küme oluşturma eğilimindedir ve yapıyı stabilize eder. Glisin en basit yapılı aadır. Metiyonin sülfür içerir. Prolin yan zinciri halkasal yapıdadır. İçindeki imino grubu ile bulunduğu polipeptid bölgesinde kırılgan bir konformasyona neden olur. 2-Nanpolar Aromatik R Grupları Ders 1 5  Triozinin hidroksil grubu H bağı yapabilir. Tirozin ve triptofan taşıdıkları hidroksil ve indol halkasıyla daha polardır. Aromatikler ultraviole ışığı absorblarlar. Böylece çoğu protein 280 nmde absorbans gösterir. 3- Polar ve Yüksüz R Grupları Su ile H bağı kurabilen yan zincirler, suda çözünürler. Hidroksil, sülfidril ve amid grupları taşır. Asparagin ve glutamin aspartat ve glutamat aasının amid formudur. Asit ya da bazla kolayca hidrolize edilebilirler. Ders 1 6  Sistein sistine okside olur. Sistinde 2 S arasında disülfüt bağı vardır. 4- Poizitif (Bazik) R Grupları 5- Negatif (Asidik) R Grupları Ders 1 7  NOT: Pozitif ve negatif gruplar en hidrofilik R gruplarıdır. —Aalar suda hem asit hem baz gibi davranabilir. Ortamın pH’􀃳sı değiştikçe alfa karbona bağlı gruplar iyonlaşır ve aa yükü değişir. Ders 1 8  AA Titrasyonu Kademeli olarak proton eklenmesi ya da çıkarılmasıdır. Ders 1 9  Peptid Yapısı Ders 1 10  Daha az esnek olan kısmi çift bağ tek bağ oluşumuna göre peptid bağına daha kırılgan bir özellik kazandırır. Serbest aalar gibi peptidler de karakteristik titrasyon eğrilerine ve isoelektrik pH (pl) sahiptir. İki ya da daha fazla polipeptid zincirinin nonkovalent bağlanmasıyla multisubunit protein oluşur. Her zincşr aynıysa homomerik farklıysa heteromerik olur. Bir aa= 110 D dır. Proteindeki aa sayısını 110 ile bölerek moleküler ağırlığı bulunur. Basit proteinler sadece aalardan oluşur. Konjuge proteinler: aa yanına farklı grup. Örn: lipoprotein, glikoprotein Aa olmayan kısma prostetik grup denir. Enzimlerde protein kısma apoenzim denir. Prostetik grup ise kofaktör veya koenzim olur. Tam enzim: Apoprotein+ kofaktör = holoenzim Ders 1 11  Primer yapıdaki farklılık proteinin fonksiyonunu belirler. İnsanda aynı işlevi olan bir proteinde proteinin işlevini değiştirmeyen %20-30 farklılık görülebilir = polimorfizm Farklı türlerden benzer fonksiyona sahip proteinler karşılaştırıldığında aa dizisi benzerdir. (ibuqutin sıradışı bir örnek) —Sanger insülin ile protein aa dizisini belirlemiş Ders 1 12 Ders 1 13  R grupları sarmlaın dışına doğru Alfa heliksin daha fazla görülmesinin sebebi internal H bağlarının optimla kullanımını sağlamasıdır. L-aa lar sağ ya da sol dönümlü a-heliks oluşturabilir. Sol dönümlülere doğal proteinlerde rastlanmaz Tüm polipeptitler alfa oluşturmaz. Karbonil O su ve aminı H arasında H bağ Glu, Lys, Arg, Asn, Ser, Thr, Cys, Prolin ve Glisin yapmaz Ders 1 14  Segmentler arası H bağları Yan yana olan aaların R grupları zıt yöne bakar. 2 ya da daha fazla sheet yan yana gelirse birbirine dokunan yüzeyler genelde Gly, Ala gibi küçük aalardır. ( İpek, örümcek ağı) —BETA TURN VE LOOP YAPISI— a-sarmal ve b-tabaka ları birbirine bağlayan sekonder yapıdır. Genelde globuler proteinlerde ve yüzeyde bulunarak suyla H bağı yapar. Ders 1 15  Proteinlerin alt ünitelerine promoter denir. Dördüncül yapılanmada proteinler fibriler ve globular diye sınıflandırılır. —FİBRİLER PROTEİN— —GLOBULAR PROTEİN— Ders 1 16  Katlanma sayesinde artan çeşitlilik farklı işlevlerin gerçekleşmesini sağlar. Sekonder yapılar kendi içinde katlanmalar, süper-sekonder yapılar ve motifler meydana getirir. Structural Classification of Proteins (SCOP) Database Proteinler 4 sınıfa ayrılır. Tüm alfa Tüm beta Alfa/Beta Alfa+Beta Her sınıf çok farklı katlanmalar içerir. Primer dizisi, yapı, işlev önemli ölçüde benzerse protein ailesi Primer dizisi az benzese de yapısal motif ve işlev benzerse süperaile Ders 1 17 Ders 1 18