Biokémia Minta ZH 2025 - Biochemistry Exam - PDF

Anyagcsere: ATP:Adenozin-trifoszfát, a tápanyagok lebontása során felszabaduló energia egy része ATP szintézisre használódik fel. Az ATP egy központ Ribóz molekulából áll, amelyhez az 1’-es szénatomján keresztül egy adenin (Purin bázis) kötődik. A ribóz 5'-es szénatomjához további három foszfát cs...

Anyagcsere: ATP:Adenozin-trifoszfát, a tápanyagok lebontása során felszabaduló energia egy része ATP szintézisre használódik fel. Az ATP egy központ Ribóz molekulából áll, amelyhez az 1’-es szénatomján keresztül egy adenin (Purin bázis) kötődik. A ribóz 5'-es szénatomjához további három foszfát csoport kapcsolódik. A foszfát csoportot nagyon energiájú Savanhidrin kötéssel kapcsolódnak egymáshoz. ATP ->ADP+P Energianyerés (ATP-képzés) lehetőségei: 1-szubsztrát szintű foszforiláció: = Egy speciális szerkezetben foszfát csoportot hordozó molekuláról közvetlen foszfát-átadás ADP-re.. 2. H+ gradienshez kötött ATP képzés: · 1. Oxidatív foszforiláció (mitokondrium) · · 2.Foto-foszforiláció (Kloroplasztisz) · · ATP: -energiatároló vegyületek · -A Savanhidrid-kötés nagy energiájú -A kötés hidrolízise esetén energia szabadul fel A nukleotidok három alap egységből állnak: 1 N-tartalmú, szerves bázisból (Pirimidin vagy Purin · · vázú), egy pentózból (Ribóz vagy Dezoxiribóz) és egy foszforsavból. · · Ciklikus AMP: Ciklikus Nukleotidok: egyetlen foszforsav molekula lép kölcsönhatásba a pentóz 3.és5. Szénatomjának Hidroxilcsoportjával, miközben észterkötés keletkezik. Biológiai folyamatok szabályozásában van szerepe. · / /. · · Aminosavak-fehérjék: -A fehérjemolekulák alapvető építő egységei: az α-L-aminosavak. -A fehérjemolekulák felépítésében 20 féle α-L-aminosav vehet részt. -Közülük több esszenciális. -Az aminosavak olyan molekulák, amelyekben a központi helyzetű α szénatomhoz karboxil és aminocsoport egyaránt kapcsolódik. -Az α-L-aminosavak általános képlete: Az aminosavak oldalláncaik (-R) minőségében különböznek egymástól: -Apoláros, hidrofób -poláris, töltéssel nem rendelkező, -poláris, pozitív töltésű (bázikus), -poláris negatív töltésű (savas). Fehérjék felépítésében résztvevő aminosavak: HIDROFIL aminosavak: Bázikus aminosavak: Lizin, Arginin, hisztidin Poláros aminosavak: szerin, Treonin, aszparamin, Glutamin Savas aminosavak: Aszparaginsav, Glutaminsav HIDROFÓB aminosavak: Alanin, Valin, Izoleucin, Leucin, Metionin, Fenilalanin, tirozin, Triptofán KÜLÖNLEGES aminosavak: Cisztein, Glicin, prolin Az aminosavak a környezet pH-jától függően különböző töltéssel rendelkeznek: -fiziológiás körülmények között: ikerionos szerkezetű -erősen savas környezetben: pozitív töltés -erősen lúgos környezetben: negatív töltés -izoelektromos pont: az a pH érték, amikor az aminosav nem rendelkezik szabad töltéssel Peptid kötés: -Az aminosavak Peptidkötéssel kapcsolódnak össze. -A Peptidkötés vízkilépéssel jön létre az egyik aminosav karboxil- és a másik aminosav aminocsoportja között. -Az aminosavak el nem ágazó polimer láncot képeznek. Fehérjék szerkezetének szintjei: -elsődleges szerkezet: az aminosavak kapcsolódási sorrendje. -másodlagos szerkezet: intra- vagy intermolekuláris hidrogénhidak hatására kialakuló térszerkezet. -motívumok (szupermásodlagos szerkezeti szint): Másodlagos szerkezeti szint feletti, de harmadlagos szerkezeti szint alatti szintet képviselnek, másodlagos szerkezeti elemek adott elrendeződésű kombinációi -Domén: másodlagos és harmadlagos szerkezeti szint közötti szerkezeti egység, autonóm vagyis a fehérje többi részétől független feltekeredésre képes, több motívumot is magába foglal + nem strukturált elemeket, Tipikus mérete ~40-100 aminosav -Harmadlagos szerkezet: a spirális, redőzött és szabálytalan szakaszok állandó térbeli elrendeződése. a) szálas (fibrilláris): az egész fehérje végig vagy α- Hélix vagy β-redő b) gömb (globuláris): eltérő konformációjú részük a fehérjén belül -negyedleges szerkezet: több fehérje egységből álló makromolekulák szerkezete Szénhidrátok: a szénhidrátok olyan vegyület csoport, amely többfunkciós csoportot tartalmaz: Hidroxi-csoportokat és Oxo-csoportokat. Csoportosítása: 1. funkciós csoportok alapján: Aldózok: Polialkohol-aldehidek pl. Glükóz Ketózok: Polialkohol ketonok, pl. Fruktóz 2. felépítő egységek száma alapján: -Monoszacharidok: (1 szénhidrátegységet tartalmaznak) -Diszacharidok: (2 szénhidrátegységet tartalmaznak) -Oligoszacharidok (3-10szénhidrátegységet tartalmaznak) -Poliszacharidok (10-nél többszénhidrátegységet tartalmaznak Monoszacharidok: Tulajdonságai: édes, vízben jól oldódó, gyümölcs, Nektár, vérben, Háncsszövetben szállítható - fruktóz-glükóz izomer, ketóz Epimerek: azok a diasztereomerek amelyben csak egyetlen asszimetriacentrum konfigurációjában van eltérés, a többi molekula részlet egymással megegyezik. Enantiomerek: egymással fedésbe nem hozható sztereoizomerek Diasztereomerek: olyan sztereoizomerek, amelyek egymásnak nem tükörképi párjai Nyílt láncból-gyűrű képződése (2.ea14.o) A gyűrű bezáródásakor a Hidroxilcsoport hidrogénje az Aldehidcsoport oxigénjéhez vándorol, az oxocsoport helyett így Hidroxilcsoport alakul ki, ez a glikozidos Hidroxilcsoport. Furanóz gyűrű kialakulása: az öttagú cikkofélacetálos szerkezetet furanóz gyűrűnek nevezzük. Észter képződés-foszfát észter A monoszacharidok a bennük lévő alkoholos OH csoport révén savakkal acilezhetők, amely során észter keletkezik. Cukorszármazékok, aminocukrok: Aminocukrok olyan cukorszármazékok, amelyekben az egyik alkoholos OH csoportot egy amino csoport helyettesít. Glikozidos kötés: A Monoszacharid molekulák glikozidos (acetál) kötéssel kapcsolódnak össze. A glikozidos kötés víz kilépéssel jön létre, az egyik monoszacharid glikozidos hidroxilcsoportja és egy másik monoszacharid valamelyik alkoholos Hidroxilcsoportja között. A Glikozidok szénhidrát származékok, amelyek glikozidos Hidroxilcsoport csoport és különböző szubsztituensek-mint alkoholos Hidroxilcsoport vagy Purin és primidinbázis N -atomja-között jön létre. Diszacharidok A leggyakrabban előforduló diszacharidok: Redukáló cukrok: (lúgos oldatban fémionok redukálására képes): -maltóz: α-D-glükóz (1->4) α-D-glükóz -Cellobióz:β-D-glükóz (1->4) β-D-glükóz -laktóz:β-D-Galaktóz (1->4)β-D-glükóz Nem redukáló cukrok: -szaharóz: α-D-glükóz (1->2) β-D-fruktóz diszacharidok két monoszacharid alegységből állnak: 1) redukáló diszacharidok: két Monoszacharid alegységből az egyik monomer glikozidos OH-ja kapcsolódik a másik monomer alkoholos OH csoportjához összege molekulában mindig van szabad glikozidos OH csoport. ->Laktóz, maltóz, Cellobióz 2) nem redukáló diszacharidok : A két Monoszacharid alegység egymással a két glikozidos OH csoport segítségével kötődik -> szacharóz Poliszacharidok: 10-nél több Monoszacharid egységet tartalmaznak -cellulóz -amilóz -Amilopektin Csoportosítás: 1) Homopoliszacharidok: egyetlen Monoszacharid egységből felépülő poliszacharidok 2) Heteropoliszacharidok: több különböző Monoszacharidból felépülő poliszacharidok Cellulóz: -felépítő Monoszacharid egység:β-D-glukóz. A monomerek kapcsolódási mondja: β-(1->4) glikozidos hatás. Ha β térállásúak a glikozidos kötések, akkor fonalszerű polimer molekula-Fibrillális struktúra jön létre. A Cellulózban a Hidroxilcsoportok között intermolekuláris H híd kötések stabilizálják a fibrilláris szerkezetet. A Cellulóz a növényi sejtek és rostok vázanyaga, a legnagyobb mennyiségben előforduló szénvegyület. Glikoproteinek: az Eukarióták membránjának kb. 5 százaléka szénhidrát, ezek glikoproteinek és glikolipidek formájában vannak jelen. -A vércsoport antigének szénhidrát része 3 különböző szerkezettel rendelkezik, a három szerkezet közös oligoszacharid alap vázát H antigénnek nevezzük ( O vércsoport antigén) -A glikozid transzferáz enzimek katalizálják a H antigén alapváz ra glikozidos kötéssel kötött monoszacharidokat. -Monoszacharidok specifikus glikozil transzferázok extra monoszacharidok helyeznek a H antigén alapvázra. -A glikozil transzferáz A : N-acetil-Galaktozamint helyez az alap vázra (A vércsoport) -A glikozil transzferáz B: Galaktóz kötő enzim (B vércsoport) Lipidek: -Lipidek-zsírszerű anyagok -Lipideknek nevezzük azokat a komponenseket, amelyek biokémiai szövetekből apoláros oldószerrel kiválthatóak -A lipidek vízben nem vagy csak csekély mértékben oldódnak. -A lipidek sokszor nagy molekulatömegűek, de kevés kivételtől eltekintve nem polimer molekulák. Feladata: metabolizmusban játszott szerep; A zsírsavak oxidációját energiát szolgáltat illetve trigliceridek formájában energiaraktározás. Foszfolipidek részeként meghatározzák a sejtmembrán felépítését. Zsírsavak: a zsírsavak általában páros számú szénatomot tartalmazó, egyértékű azaz monokarbonsavak A trigliceridek, a foszfolipidek és a szfingolipidek alkotóelemei. Zsírsavak alaptípusai: -telített zsírsavak (nem tartalmaznak szén-szén kettős kötéseket) -telítetlen zsírsavak (tartalmaznak szén-szén kettős kötéseket; azaz C=C) Transz-zsírsavak: -Növényi olajok hidrogénezésekor keletkeznek -180 ° felett a cisz-zsírsavak átalakulásakor képződnek -tulajdonságuk: jobb stabilitás, eltarthatóság, többször felhasználhatóság -Növelik az LDL szintet, a triplet szerint szintet, csökkentik a HDL szintet Zsírsav források: -Növényi ALA: lenmag, dió, szójamag, repceolaj, tökmag -Állati EPA+DHA: halolajok Trigliceridek: A trigliceridek glicerinből és különböző zsírsavakból épülnek fel. Zsírsavak a glicerinnel kondenzációs reakcióban, vízkilépéssel észterkötést hoznak létre. Zsírsavak fő Raktározó formái, tartalék tápanyagok. Foszfolipidek: -a foszfogliceridek egy glicerint és két zsírsavat tartalmaznak - + A glicerin harmadik hidroxilcsoportja egy foszfátcsoporton keresztül legtöbször N-tartalmú poláros molekulákhoz kötődik. -észterkötés Szfingolipidek: Alapvegyületük a szfingozin, telítetlen amino-diol; két királis szénatomot tartalmaz. Ceramid: benne két szénhidrogén lánc található, a zsírsav savamidkötéssel kapcsolódik az szfingozinhoz. Biológiai membránok szerkezete: -fő alkotórészei: Lipidek és fehérjék (+ szénhidrátok) -A membrán kettős rétegben a poláris rész A vizes közeg felé, az apoláris részek pedig egymás felé fordulnak. Strukturális lipidek: -viaszok és kutin: a Kutikula alkotói Viaszok: hosszú láncú zsírsavak, zsírsav származékok, szénhidrogének, Alkoholok, ketonok, aldehidek És észtereik keveréke. Kutin: C16 és C18 Hidroxi-zsírsav származékok észter kötésekkel keresztkötött polimer hálózata. Szuberin: hosszú láncú zsírsavszármazékok észter kötésekkel keresztkötött polimer hálózata, amelyhez viaszok és poliaromás vegyületek kapcsolódnak. Karotinoidok: -fizikai tulajdonságok: színes vegyületek -biológiai szerep(karotin,xantofil) Fotoszintézis pigmentjei: antenna pigment véd a fotoxidációtól. -Terpénvázas vitaminok: -A vitamin -E viramin -K vitamin Szteránvázas lipidek: -Csoportosításuk: -koleszterin: sejtmembrán alkotó -szteránvázas hormonok: Aldoszteron Kortizol Progeszteron Ösztrogén tesztoszteron androszteron -epesók: emulziót képeznek, aktivizálják a lipázt -D vitamin: Ca2+ ionok és a foszfát-ionok felszívása bélből Klorofillok: A fotoszintetikus szervezetek legjellemzőbb pigmentjei a Klorofillok, amelyek a kék illetve vörös tartományban nyelnek el. Lipoproteinek: -Lipidek szállítása, és a lipidek a plazma vizes közegében nem oldódnak, ezért szállításuk bonyolultabb, mint a glükózé, ami vízoldékony molekula. -A táplálékkal elfogyasztott lipideknek a vékonybélből kell eljutni azokhoz a szervekhez, megyek zsírok oxidálásával tudnak energiát termelni, illetve a májhoz. -A zsírok a zsírszövetből mobilizálódnak és szállítódnak a megfelelő szervekhez. A zsírsavak szállítása albuminhoz kötve történik, míg a trigliceridek, a koleszterin és a koleszterin- Észterek szállítását lipoproteinek végzik. A lipoproteinek belsejében helyezkednek el az apoláris lipidek, a trigliceridek és a koleszterin- Észterek. Lipoproteinek: kilomikron, VLDL,IDL, LDL, HDL enzimek jellemzése reakciókoodináta fémionkatalízis: az enzim aktív centrumában fémion segíti a szubsztrátot, víz+ széndioxid a szubsztrát -> ezek kapcsolódnak össze szénsavvá,ezt a fémion teszi lehetővé, fémion segíti az aktív centrumban a mecanizmust. sav-bázis katalízis: odalláncok fognak ideiglenesen protondonorként működni, hogy az intramolekuláris átrendeződés eredményezze a dihidroxiaceton-foszfát glicerinaldehid-foszfátot. Szerinproteázok specifitása: A kötőhely adja a specifitását az enzimnek, kötőhelyeken lévő oldalláncok meghatározzák,hogy milyen szubsztrát köthet be. Enzimkinetika:  michaelis-menten lineweaver burk plot michaelis menten 3 modell összehasonlítása: enzimhatékonyságot leíró paraméterek: Kofaktorok: -apoenzim+ Kofaktor = holoenzim -Kofaktor kötődése: Prosztetikus csoport (erősen kötött) Konenzim, ko-szubsztrát(gyengén kötött) A kofaktor nélküli önmagában kémiai katalízisre nem képes enzimet apoenzimnek, míg a kofaktorral komplex ben levő teljes, funkció képes formát holoenzimnek nevezik. Koenzimek: azokat a kofaktorokat, amelyek szerves molekulák. A vitaminok zöme koenzim vagy a koenzim prekurzora, kiindulási anyaga. Izoenzimek: Azonos funkció, de eltérő primer szerkezet. Azok az enzimek, amelyek elsődleges szerkezete különböző, ennek ellenére ugyanazon reakciót katalizálják, szerepük más és más. szubsztrátkötés, kulcs-zár modell, indukált illeszkedés: enzimek osztályozása: , katagolizálása Reguláció: -A génexpresszió szabályozása -hőmérséklet, pH, ionok Optimum: A hőmérséklet növelésének hatására a reakciósebesség a maximális sebesség eléréséig nő; ez a hőmérsékleti optimum. -Modulátor fehérjék : enzimhez kötődve megváltoztatják annak katalitikus aktivitását pl. ciklininhibitor Protein -enzimek Kovalens módosítása: reverzibilis, pl. a Proteinkinázok irreverzibilis, pl. proteolitikus vágás -allosztérikus gátlás, illetve aktiválás: több egységből álló enzimeknél játszik szerepet -Feed-back gátlás: a szintetizált végtermék visszahat a Szintézis korai enzimek aktivitására És így leállítja / szabályozza a saját szintézisét Enzimműködés gátlásai (Inhibitorok): - -Enzimműködést számos anyag, vegyület, ion akadályozza -Sok gyógyszer hatása az enzim bénítása -A gátlás lehet reverzibilis és irreverzibilis -gátlási folyamatok fajtái: kompetitív gátlás unkompetitív gátlás nonkompetitív gátlás enzimaktivitás jellemzői és azok változásai kül. gátlások esetén szabályozás posztszintetikus módosítás útján Alloszterikus enzimek: bizonyos baktériumokból származó enzimek nem követik a Michaelis-Menten kinetikát-> reakciósebességük Szubsztrátfüggése szigmoid-> Összehangolt modell (MONOD) Ligandum: Minden fehérjére igaz, hogy működése során kötődik más molekulákhoz, amiket általánosságban ligandumnak nevezünk. Ha a fehérje egyidejűleg több ligandummal is komplexet alkothat, akkor az egyik ligandum kötése szabályozhatja a másik kötését. Ez a fehérjeműködésének egy rendkívül rugalmas, kifinomult szabályzását, az úgynevezett allosztérikus szabályzást teszi lehetővé. Mioglobin és hemoglobin -Oxigénkötő fehérjék, oxigénkötésük reverzibilis -Hemoglobin oxigént szállít, a mioglobin az izmok oxigénraktározó fehérjéje -Fő feladatuk a molekuláris oxigén (O2) reverzibilis megkötése és leadása -Az oxigéntelítődés mértéke(Y)a reakció- sebességgel arányos Y=lekötött helyek száma/ összes kötőhely Porfirin váz Bohr—effektus: Oxigénleadás szabályozása A sarlósejtes anémiát az egyetlen aminosav-csere okozza, amely növeli a hemoglobin molekulák aggregációs képességét.  Biokémia MATER010N MINTA ZH Állattenyésztő mérnöki BSc I. évfolyam 2025.03.24 NÉV: 60/ 1. Definiálja röviden az alábbi fogalmakat! (10) Izoelektromos pont: az a pH érték, amikor az aminosav nem rendelkezik szabad töltéssel A kofaktor az enzim szerkezetéhez szorosan kapcsolódó ion, amely közvetlenül részt vehet a katalitikus folyamatban, más esetben a Kofaktor: működőképes enzim szerkezetének kialakításához szükséges. Állandó egy adott enzimre nézve, megadja azt a szubsztrát koncentrációt, amelynél a V0 a V maximum fele. Befolyásolni lehet általa az enzim Km: aktivitását, mutatja az enzim affinitását a szubsztráthoz. Foszfolipid: AN-tartalmú foszfogliceridek egy glicerint és két zsírsavat tartalmaznak + A glicerin harmadik hidroxilcsoportja egy foszfátcsoporton keresztül legtöbbször poláros molekulákhoz kötődik. Észterkötés Ketóz: Polialkohol ketonok,pl.fruktóz 2. Rajzolja fel egy aminosav általános szerkezetét, milyen két funkciós csoport található a molekulában és milyen körülmények között létezik ez a szerkezet a sejtekben? (4) 3. Mi jellemző az apoláros oldalláncú aminosavakra, továbbá nevezzen meg két példát! (4) 4. Definiálja a fehérjék másodlagos szerkezetét! Milyen szabályos szerkezeti elemeket ismer és mely kötések stabilizálják a szerkezetet? (6) 5. Mely építő elemekből épül fel egy triglicerid molekula ? Milyen kötés kapcsolja össze ezeket és mi a biológiai szerepe? (6) 6. Mik a triózok? Írjon rájuk példát! (4) 7. Mi jellemzi a sav-bázi katalízist? (4) 8. Mit nevezünk aktív centrumnak, milyen részek találhatóak meg benne? (4) 9. Rajzolja fel egy enzim reakció sebességét a szubsztrát koncentráció függvényében! Milyen a görbe és mely paraméterek olvashatóak le róla? (8) 10. Mit nevezünk unkompetitív gátlásnak? Hogyan változik az enzimkatalízis kinetikai paraméterei az inhibitor hatására? (4) 11. Mi jellemző a glikogénre: felépítő molekula, vízben való oldhatóság, kötések, biológiai funkció alapján? (6) 12. Mi jellemző a hemoglobin szerkezetére? Mi a szerepe? Milyen jelenség segíti a funkciója betöltésében? (6) 13. Mi az ATP és mik a részei? (4) Két funkciós csoport: -amino csoport: (-NH2) -karboxilcsoport: (-COOH) Körülmények: A sejtek fiziológiás pH-ján (kb. 7,4) az aminosavak ionos formában vannak jelen, ahol az amino csoport protonált (-NH3⁺), a karboxil csoport pedig deprotonált (-COO⁻). Jellemzők: -hidrofób jellegűek -fehérjék belső részében helyezkednek el. Pl.:alanin, valin Másodlagos szerkezet: A fehérjék polipeptid láncának lokális térszerkezete, amelyet a gerincen található amid-csoportok közötti hidrogénkötések stabilizálnak. Szabályos szerkezeti elemek: α-hélix: Spirálisan csavart szerkezet, amelyben a hidrogénkötések azonos láncon belül alakulnak ki. β-lemez: Több polipeptid lánc rendezett, párhuzamos vagy antiparallel elrendeződése, ahol a láncok között hidrogénkötések jönnek létre. Stabilizáló kötések: Hidrogénkötések a polipeptid láncok között. A trigliceridek glicerinből és különböző zsírsavakból épülnek fel. Zsírsavak a glicerinnel kondenzációs reakcióban, vízkilépéssel észterkötést hoznak létre. Zsírsavak fő Raktározó formái, tartalék tápanyagok. Kötések: Észterkötések alakulnak ki a glicerin hidroxilcsoportjai és a zsírsavak karboxilcsoportjai között. Biológiai szerepe: Energiaraktározás (a zsírszövetekben) Hőszigetelés és védelem Vízmentes energiaforrás, mert oxidációja során sok energia szabadul fel.  Trióz: Három szénatomos monoszacharid (egyszerű cukor), melynek két típusa van: Gliceraldehid (aldotrióz) Dihidroxi-aceton (ketotrióz) Példák: Gliceraldehid — egy aldotrióz (aldehidcsoportot tartalmaz) Dihidroxi-aceton — egy ketotrióz (ketocsoportot tartalmaz) Sav-bázis katalízis: oldalláncok ideiglenesen protondonorként működnek, hogy az intramolekuláris átrendeződés eredményezze a dihidroxiaceton-foszfát glicerinaldehid-foszfátot. Aktív centrum: Az enzim azon specifikus része, ahol a szubsztrát megkötődik és a kémiai reakció lezajlik. Az aktív centrum térszerkezete és aminosav-összetétele meghatározza az enzim specificitását és katalitikus aktivitását. Részei: Kötőhelyek: Itt kapcsolódik a szubsztrát az enzimhez, specifikus kölcsönhatások (hidrogénkötések, ionos kötések, hidrofób kölcsönhatások) révén. Katalitikus csoportok: Ezek az aminosav oldalláncok felelősek a reakció végrehajtásáért, például protonátadás vagy elektronátadás formájában.