Opdrachten Thema 1 - Inleiding metabole ziekten PDF

**Opdrachten Thema 1 - Inleiding metabole ziekten** **Atomen en molekulen** Kennis van de bouw van atomen een molekulen is essentieel om te begrijpen waarom sommige reacties plaatsvinden. Bekijk de onderstaande filmpjes over de bouw van atomen en de elektronen. Deze informatie kan je ook nalezen...

**Opdrachten Thema 1 - Inleiding metabole ziekten** **Atomen en molekulen** Kennis van de bouw van atomen een molekulen is essentieel om te begrijpen waarom sommige reacties plaatsvinden. Bekijk de onderstaande filmpjes over de bouw van atomen en de elektronen. Deze informatie kan je ook nalezen in Campbell 'Biology'**, hoofdstuk 2** en Van der Meer 'Basisscheikunde voor het HBO', **hoofdstuk 2**. Test je kennis door onderstaande vragen te beantwoorden 1. Koolstof heeft atoomnummer 6. Wat betekent dit voor het aantal elektronen en protonen? En wat zijn de kenmerken van neutronen en protonen? Kan je op basis van het atoomnummer iets zeggen over het aantal neutronen van koolstof? Zo niet, wat heb je daar dan voor nodig? *Atoonmummer 6 betekent dat er 6 protonen in de kern zitten en 6 geladen elektronen in de schillen eromheen.* *Elektronen hebben nauwelijks massa maar wel een negatieve lading* *Protonen hebben wel massa (ongeveer evenveel als neutronen) en een positieve lading* *Hoeveel neutronen er in de kern zitten kan je op basis van deze informatie niet zeggen. Dat kan je alleen zeggen op basis van de **atoommassa.*** *Een atoommassa van 12 voor koolstof betekent dat er 6 protonen en 6 neutronen aanwezig zijn.* 2. Elektronen cirkelen in banen/schillen rond de atoomkern. Hoeveel elektronen passen er in de 1^e^ en 2^e^ schil? En wat maakt het uit in welke schil een elektron zich bevindt? *2 elektronen in de 1^e^ schil, 8 in de 2^e^ schil* *Hoe verder van de positief geladen kern, des te minder is de aantrekkingskracht. Elektronen in de 1^e^ schil zitten dus steviger om de atoomkern dan die in de 2^e^ (en volgende schillen)* 3. Wat zijn valentie elektronen? En waarom zijn deze belangrijk voor het aantal bindingen dat een atoom kan vormen? Hoe noem je de meest stabiele conformatie waarnaar atomen willen streven? Geef een paar voorbeelden van atomen die van nature stabiel zijn en geen interactie aangaan met andere atomen. 4. Bekijk figuur 2.7 van Campbell 'Biology'. Hoeveel elektronen hebben stikstofatomen? Hoeveel valentie elektronen hebben stikstof atomen? Hoeveel elektronen hebben stikstofatomen extra nodig om de meest stabiele conformatie te bereiken? Met hoeveel atomen kan stikstof maximaal een binding aangaan? **Soorten bindingen** Bekijk de onderstaande filmpjes over de vorming van bindingen. Deze informatie kan je ook nalezen in Campbell 'Biology', **hoofdstuk 2** en Van der Meer 'Basisscheikunde voor het HBO', **hoofdstuk 3**. 5. Beschrijf wat we bedoelen met een covalente binding. *Een covalente binding ontstaat wanneer atomen ieder 1 elektron uit hun buitenste schil delen met elkaar. 1 covalente binding bestaat dus uit 2 gedeelde elektronen = een gemeenschappelijk elektronenpaar.* 6. Wat bedoelen we met elektronegativiteit? Hoe noemen we een binding tussen atomen met een vergelijkbare elektronegativiteit? En als het ene atoom elektronegatiever is dan de ander? Geef een voorbeeld van een sterk elektronegatief atoom. 7. Soms worden elektronen compleet overgedragen op het andere atoom. Dan ontstaan een kation en een anion. Leg uit wat we daarmee bedoelen. Wat betekent de overdracht voor de lading van de kationen en anionen? *Kationen hebben 1 of meer elektronen volledig afgestaan, komen daardoor negatieve lading tekort en zijn dus positief geladen.* *Anionen hebben 1 of meer elektronen volledig opgenomen, hebben daardoor negatieve lading teveel en zijn dus negatief geladen.* 8. Bindingen [binnen] 1 molekuul noemen we intramoleculaire bindingen. Hoe noemen we bindingen [tussen] molekulen? *Bindingen binnen 1 molekuul noemen we intramoleculaire bindingen è intra = binnen* 9. Zet de volgende bindingen op volgorde van sterkte. Begin met de sterkste binding. Ion binding, Van der Waals binding, niet-polaire covalente binding, waterstof brug, polaire covalente binding? *Niet-polaire covalente binding* *Polaire-covalente binding* *Ion binding* *Waterstof brug* *Van der Waals binding* 10. Een flinke temperatuursverhoging kan veel intermoleculaire bindingen verbreken. Welke binding kan je echter niet verbreken door de temperatuur te verhogen? De niet-polaire en polaire covalente binding **Koolhydraten** Lees Campbell **concept 5.1** en **5.2**. 11. Leg uit hoe biologische polymeren worden gesynthetiseerd en afgebroken kunnen worden. Hoe noemen we deze reacties?  *Dehydratie (vorming) en hydrolyse (afbraak)* 12. Hoeveel watermoleculen komen er vrij/zijn er nodig om een polymeer van 15 monomeren te verbreken/te maken? *Voor elke binding 1 water molekuul. 15 monomeren vormen in totaal (n-1) = 15-1 = 14 bindingen, dus ook 14 molekulen water nodig bij de afbraak en er komen 14 molekulen water vrij bij de synthese.* 13. Wat voor type binding wordt er gevormd tussen 2 monosaccharides? *Een covalente binding die we **glycosidische** binding noemen* 14. Als je glucose monomeren oplost in water, komt ongeveer 36% van de glucose voor in de α-vorm en 64% in de β-vorm. In een experiment in het lab wordt de glucose concentratie bepaald in deze oplossing door het te oxideren met glucoseoxidase. Dit enzym oxideert echter alleen de β-vorm en niet de α-vorm. Bepaal je op deze manier slechts 64% van alle glucose in je monster? *α-glucose en β-glucose in evenwicht, dus als de β-vorm wordt afgebroken, resulteert dat in het omzetten in de β-vorm vanuit de α-vorm. Je bepaalt dus uiteindelijk toch [alle] glucose moleculen.* **Eiwitten** Lees Campbell **concept 5.4.** 15. Zoek de structuurformule voor de aminozuren fenylalanine en valine op (in Campbell, de powerpoint van de les of op het internet). 16. Is het tetrapeptide Ala-Met-Gly-Phe een ander peptide dan het tetrapeptide Phe-Gly-Met-Ala? M.a.w. maakt de volgorde van aminozuren wat uit? 17. Welke aminozuren hebben een restgroep met mogelijk een positieve of negatieve lading? 18. Je hebt een onbeperkte hoeveelheid van 20 verschillende aminozuren tot je beschikking. Hoeveel verschillende polypeptiden elk bestaande uit 6 aminozuren, kunnen gesynthetiseerd worden. *Er zijn 20 verschillende aminozuren en op elke positie in de polypeptide kunnen deze alle* 19. Een (klein) eiwit bestaat al gauw uit 100 aminozuren. Hoeveel verschillende 20. Bij het koppelen van twee aminozuren komt er één molecuul H~2~O vrij. Hoeveel moleculen H~2~O komen er in totaal vrij als alle 51 aminozuren aan elkaar worden gekoppeld om het eiwit insuline te vormen? 21. Leg uit hoe waterstofbruggen gevormd worden? Tussen welke atomen wordt de waterstof brug gevormd? 22. Leg uit wat we bedoelen met bèta sheets? Hoe worden die gestabiliseerd? *De H atomen in polaire N-H verbindingen vormen H-bruggen met de O atomen in polaire* *C=O verbindingen van nabijgelegen aminozuren. De restgroepen zijn hierbij niet betrokken,* *alleen de backbone van het eiwit is betrokken.* 23. Als je een ei kookt gaan de eiwitten in het ei 'denatureren'. Wat gebeurt er bij denatureren eigenlijk met de eiwitten?  *Bij een hoge temperatuur (maar ook bij een grote verandering van pH) verliezen eiwitten hun quaternaire (indien aanwezig), tertiaire en secundaire structuur. De primaire structuur kan alleen kapot gaan door het verbreken van de peptide bindingen. Daar heb je dan protease enzymen (en water) voor nodig.* *Renaturatie vindt **NIET** plaats als de eiwitten sterk gedenatureerd zijn. Je kan de eiwitten van een gebakken ei niet meer terug omzetten tot functionele eiwitten. In een cellulaire omgeving kan de tertiaire vorm van een eiwit soms wel hersteld worden. Hiervoor heeft zo'n eiwit dan meestal wel wat hulp nodig van andere hulpeiwitten (de zogenaamde chaperones).* 24. Waarom slaan de meeste eiwitten neer bij denaturatie? A drawing of a curved line with blue and black dots Description automatically generated *In een eiwit zitten hydrofobe aminozuren meestal afgeschermd van de hydrofiel (waterige) omgeving. Als een eiwit denatureert en zijn tertiaire vorm verliest, komen hydrofobe aminozuren in contact met de waterige omgeving en gaan ze elkaar opzoeken. Eiwitten gaan samenklonteren.* 25. Als je in een eiwit een alanine zou vervangen voor een glycine, verwacht je dan een effect op de functie van het eiwit? En als je alanine vervangt voor tryptofaan of door lysine? *Dat hangt van de positie van de alanine in het eiwit af. Maakt het onderdeel uit van een secundaire structuur of zit de alanine in een flexibele loop?* *Alanine heeft een kleine hydrofobe restgroep. Vervanging door **glycine** (ook een kleine hydrofobe restgroep) zal waarschijnlijk weinig effect hebben.* *Vervanging door **tryptofaan** kan problemen geven doordat deze een veel **grotere** hydrofobe restgroep heeft.* *Vervanging door **lysine** geeft een basisch aminozuur waar een hydrofoob aminozuur hoort te zitten. Dit geeft meestal wel problemen.* **Vetten** Lees Campbell 'Biology' **concept 5.3**. en bekijk onderstaande filmpjes over lipiden. 26. Vetten (bijv. triglyceriden) zijn geen polymeren zoals polysacchariden en polypeptiden, maar worden wel gerekend tot de macromolekulen. Waarom kan je dit geen polymeren noemen? En waaruit bestaat een triglyceride eigenlijk? Hoe zitten de compenten aan elkaar vast?  *Vetten zoals triglyceriden zijn geen polymeren omdat je ze niet oneindig aan elkaar kan koppelen. Aan 1 glycerol backbone kunnen maar maximaal 3 vetzuur ketens vast zitten. De vetzuren kunnen uiteraard wel een variabele lengte hebben.* 27. Bekijk het etiket van een potje pindakaas. Bij de vetten staat een specificatie van verschillende vetten vermeld. a. Wat wordt bedoeld met verzadigd vet? b. Wat kenmerkt onverzadigde vetten? c. Wat wordt bedoeld met enkelvoudig onverzadigd en wat met meervoudig onverzadigd? d. Waarom wordt op een etiket vet apart aangegeven hoeveel verzadigd, enkelvoudig onverzadigd en meervoudig onverzadigd vet er in zit? a. *Bij verzadigd vet zijn alle C-atomen in de vetzuurstaarten volledig bezet ('verzadigd') met H-atomen, dat wil zeggen het maximaal aantal H-atomen dat zou kunnen binden zit ook gebonden.* b. *Bij onverzadigd vet zitten er een of meer dubbele covalente bindingen tussen de C-atomen in de vetzuurstaarten. Daardoor kan niet het maximale aantal H-atomen binden; het vet is onverzadigd.* c. *Bij enkelvoudig onverzadigd zit er 1 dubbele binding in een vetzuurstaart. Bij meervoudig onverzadigd zitten er meerdere dubbele bindingen in een vetzuurstaart.* d. *Omdat de graad van verzadiging invloed heeft op hoe 'gezond' de vetten zijn. Verzadigde vetten dragen meer bij aan 'slecht' cholesterol (LDL) en onverzadigde vetten dragen meer bij aan 'goed' cholesterol (HDL). Daarbij zijn meervoudig onverzadigde vetten gezonder dan enkelvoudig onverzadigde.* 28. De oxidatie van voedingsbestanddelen levert energie voor de cel (en uiteindelijk warmte). Zoek eens op internet op wat de energetische waarde is van 1 gram vet en van 1 gram suiker. 29. Bedenk redenen waarom planten energie voornamelijk opslaan in de vorm van zetmeel en dieren in de vorm van vet? 30. Wanneer je de fosfolipiden van zoogdieren en vissen met elkaar vergelijkt dan blijken die bij vissen minder stearinezuur (18:0) te bevatten en méér oliezuur (18:1) en palmitinezuur (16:0). Dat heeft natuurlijk een reden. Waarom heeft een vis andere fosfolipiden dan een zoogdier?