Acides Aminés PDF

1. Structure des acides aminés : Un acide aminé est composé de : Carbone central (α). Groupe amine (-NH2). Groupe carboxyle (-COOH). Chaîne latérale (R), définissant ses propriétés spécifiques (hydrophobie, polarité, cha...

1. Structure des acides aminés : Un acide aminé est composé de : Carbone central (α). Groupe amine (-NH2). Groupe carboxyle (-COOH). Chaîne latérale (R), définissant ses propriétés spécifiques (hydrophobie, polarité, charge électrique). La chiralité : Tous les acides aminés sauf la glycine sont chiraux. Seules les formes L sont présentes dans les protéines humaines. 2. Classification des acides aminés : Selon la polarité : Hydrophobes (non polaires) : Ex. Glycine, Alanine. Hydrophiles (polaires non chargés) : Ex. Sérine, Cystéine. Polaires chargés : Ex. Lysine (positive), Glutamate (négative). Essentiels (doivent être apportés par l’alimentation) : Leucine, Valine, Lysine, etc. 3. Propriétés physico-chimiques : Forme zwitterionique : À pH physiologique (~7,4), ils ont une charge globale neutre. Point isoélectrique (pI) : pH où l’acide aminé est électriquement neutre. Absorption UV : Tryptophane, Tyrosine et Phénylalanine absorbent la lumière UV (utile en spectrophotométrie). 4. Liaison peptidique : Formée entre le groupe carboxyle d’un acide aminé et le groupe amine d’un autre (réaction de condensation). Rigidité et stabilité assurent le bon repliement des protéines. 5. Niveaux de structure des protéines : 1. Primaire : Séquence d’acides aminés.  2. Secondaire : Hélices alpha et feuillets bêta stabilisés par des liaisons hydrogène. 3. Tertiaire : Organisation tridimensionnelle stabilisée par : Liaisons hydrogène, ponts disulfure, interactions hydrophobes. 4. Quaternaire : Assemblage de plusieurs chaînes polypeptidiques (ex. hémoglobine).