Les Acides Aminés PDF

Les acides aminés Ils constituent les unités monomériques à partir desquelles les chaînes polypeptidiques sont construites. Ils sont les briques de construction des protéines. Ils sont utilisés pour la synthèse des molécules : hormones, neurotransmetteurs … Leur dégradation peut fournir de l’énergi...

Les acides aminés Ils constituent les unités monomériques à partir desquelles les chaînes polypeptidiques sont construites. Ils sont les briques de construction des protéines. Ils sont utilisés pour la synthèse des molécules : hormones, neurotransmetteurs … Leur dégradation peut fournir de l’énergie MAIS ils ne sont pas stockés (contrairement aux sucres et aux acides gras) Structure : Le motif de base d’un AA comprend :  un groupement –COOH  un groupement-NH2  un atome d’hydrogène  une chaîne latérale R variable selon l’AA. Tous ces substituants se groupent autour d’un atome de carbone central désigné Cα. Le carbone suivant à l’intérieur de la chaîne latérale s’appellera Cβ, etc. La chaîne latérale R détermine les propriétés physiques et chimiques de chaque AA. Les AA répondent donc tous à la représentation suivante, exceptée la proline et l’OH proline qui sont des acides α aminés N substitués. Classification : Acides A.A aliphatique La glycine (Gly, G) - l’A.A le plus petit, car son radical R est un atome aminés à d’hydrogène. chaîne - La Gly est présente particulièrement dans l’hémoglobine, latérale les protéines fibreuses : collagènes et élastine. apolaire L’alanine (Ala, A) - Son radical R est un méthyl. - Elle peut être considérée comme la substance mère de tous les autres AA qui en dérivent par la substitution d’un ou de deux atomes d’hydrogène du groupement méthyl. La valine (Val, V) - Ils sont les 3 AA à chaîne latérale aliphatique ramifiée. La leucine (Leu, L) - Seule l’Ile renferme 2 C asymétriques. L’isoleucine (Ile, I) La méthionine (Met, M) - Elle renferme dans sa chaîne latérale un groupement thiol substitué. A.A aromatique La phénylalanine (Phe, F) - Elle possède un noyau benzène dans son radical R. Le tryptophane (Trp, W) - Il possède un noyau indole dans son radical R. - C’est l’AA qui possède le plus d’atomes de carbone. (lourd) A.A hétérocyclique La proline (Pro, P) - Ils sont les 2 acides α aminés N-substitués (car ils L’OH Proline (Hyp) possèdent une fonction amine secondaire) - Ces 2 AA sont spécialement abondants dans le collagène. Acides A.A hydroxylé La sérine (Ser, S) - Elle renferme dans sa chaîne latérale une fonction aminés à alcool primaire. chaîne *Ils possèdent un - Elle joue un rôle régulateur de l’activité de certains latérale groupement −OH susceptible enzymes, par phosphorylation/déphosphorylation de son polaire non d’être phosphorylé. groupement OH chargée La thréonine (Thr, T) - Elle possède une fonction alcool secondaire dans son radical R. Elle renferme 2 C asymétriques. * présence de La tyrosine (Tyr, Y) - Elle possède un groupement phénolique dans son fonctions radical R. chimiques - Seule la Tyr peut s’ioniser négativement en milieu alcalin dans les grâce à son groupement phénol, par perte d’un H+. radicaux * une chaîne A.A amidés L’asparagine (Asn, N) - L’Asn participe aux réactions de N-glycosylation au cours latérale qui de la synthèse des glycoprotéines. n’est pas * Ils possèdent une fonction la glutamine (Gln, Q) - Elle constitue la forme de transport de l’ammoniac dans le ionisée dans amide dans leur radical R. sang. les conditions - Elle est également un donneur de groupement amine au physiologiques cours de la synthèse des bases nucléiques. A.A à fonction thiol La cystéine (Cys, C) - Elle possède un groupement thiol dans son radical R. - Elle entre dans le site actif de certains enzymes. A.A à fonction sélényl -la sélénocystéine (SeC) - Sa structure est celle d’une cystéine dont l’atome de soufre est remplacé par un atome de sélénium. La Cys et la SeC peuvent s’ioniser négativement à pH alcalin, par perte d’un H+ respectivement du groupement thiol (SH) et sélényl (SeH). Acides A.A acide L’aspartate (Asp, D) - Elle possède un groupement β COOH. aminés à *Ils possèdent au niveau de - Il est le plus acide de tous les AA. chaîne leur chaîne latérale un Le glutamate (Glu, E) - Il possède un groupement γ COOH. groupement carboxylique. - Il a un rôle important au niveau du cerveau en tant que latérale Celui-ci s’ionise neurotransmetteur. polaire négativement au pH chargée - Il joue un rôle dans la coagulation du sang physiologique. NB ! dans nos cellules Asp et Glu sont toujours dissociés A.A basique La lysine (Lys, K) - La Lys possède un groupement ε NH2 (histones) *Leur chaîne latérale s’ionise en fixant un H+ sur le L’OH-Lysine (Hyl) - abondante dans les collagènes, mais absente dans groupement aminé au pH l’élastine physiologique  chargé + L’arginine (Arg, R) - L’Arg possède un groupement guanidyl au niveau de son radical R. (abondants histones) - C’est l’AA le plus basique. L’histidine (His, H) - L’His possède un noyau imidazole. (l’hémoglobine) Les propriétés physico-chimiques : Isomérie D et L Absorption dans l’ultra-violet Solubilité Ionisation Par convention, * Tous les acides aminés absorbent * Les AA sont généralement Les AA possèdent à la fois une l’isomère L d’un AA est celui qui a : la lumière UV à environ 220 nm. solubles dans l’eau. fonction acide faible (α-COOH) et une fonction basique faible  le NH2 à gauche Mais les AA aromatiques * Cette solubilité : (α-NH2).  le COOH en haut absorbent en plus entre 250 et  décroît avec le nombre  le radical R en bas 300 nm. d’atomes de carbone  Ce sont donc des   augmente avec la présence composés ampholytes (=amphotères) La tyrosine (Tyr, Y)et le au niveau du radical R de (peuvent agir à la fois comme Ac ou Ba) tryptophane (Trp, W)présentent groupements hydrophiles particulièrement un maximum acides(-COOH) La dissociation de ces 2 fonctions d’absorption à 280 nm. ou basiques(-NH2) dépend du pH. ou neutres Cette propriété est utilisée pour (-OH,-SH,-SeH et-CONH2) ** En milieu acide : *Les A.A naturels sont de la série L. doser la fonction amine *Des AA de la forme D sont spectro photo métriquement La solubilité des AA est minimale s’ionise en retrouvés dans certains peptides les protéines. quand la charge nette de l’AA est captant un H+ doués d’activité antibiotique. la plus faible (voir pHi). ** En milieu alcalin : la fonction carboxyle s’ionise en libérant un H+ K= Cte de dissociation du groupement fonctionnel considéré pK = - log (K) = pH de ½ dissociation groupement fonctionnel pK1= pH de ½ dissociation  COOH pK2= pH de ½ dissociation  NH2 pKR= pH de ½ dissociation du groupement ionisable de R pHi= pH isoélectrique = pH pour lequel l’AA a la forme neutre = moyenne des valeurs des pK des formes situées de part et d’autre de la forme neutre de l’AA Les principales réactions : Formation de liaison amide Formation d’amines Désamination et transamination Le groupement α carboxylique d’un AA peut - Elle a lieu par décarboxylation - Ce sont 2 réactions enzymatiques très réagir avec un groupement amine formant une - Elle aboutit à la formation d’amines dont importantes dans le métabolisme des AA. liaison amide. certaines sont biogènes comme l’histamine qui est libérée lors des réactions - La désamination est l’élimination du inflammatoires ou allergiques. groupement NH2 de l’AA par oxydation en donnant un acide α cétonique (R-CO-COOH) - La transamination est un transfert du groupement NH2 sur un acide α cétonique pour donner un nouvel AA Les principales méthodes d’étude des acides aminés : Chromatographie par échange d’ions Chromatographie de partage Electrophorèse