IZTU Biyomolekuller Fonksiyonları PDF

Hücre Yapısında yer alan Biyomoleküller ve Biyolojik Fonksiyonları Hazırlayan: Dr Öğr Üyesi Peyda Korhan Prof. Dr. Neşe Atabey Tıbbi Biyoloji ve Genetik Moleküller ve Zarlar Hücreler su, inorganik iyonlar ve karbon içeren (organik) moleküllerden o...

Hücre Yapısında yer alan Biyomoleküller ve Biyolojik Fonksiyonları Hazırlayan: Dr Öğr Üyesi Peyda Korhan Prof. Dr. Neşe Atabey Tıbbi Biyoloji ve Genetik Moleküller ve Zarlar Hücreler su, inorganik iyonlar ve karbon içeren (organik) moleküllerden oluşmuşlardır. Organik bileşenler: 1. Karbohidratlar, 2. Lipitler, 3. Proteinler 4. Nükleik asitler Biyomoleküller nasıl bir araya gelir?  Kimyasal bağlar: Kovalent bağlar Atomlar arasındaki en kuvvetli bağlar kovalent bağlardır. Kovalent bağlar elektronların ortaklaşa kullanımı ile oluşur Atomlar tek bağlar arasında dönebilirler ancak çi9 bağlar arasında dönemezler. Çi9 bağlar tek bağlara göre daha kuvvetlidir Aynı elemen@n iki atomu arasındaki kovalent bağ (örneğin, bir C-C bağı) nonpolardır çünkü iki özdeş çekirdek elekt-ronları eşit şekilde çeker. Karbon ve hidrojen arasındaki bağlar da nonpolar özelliktedir zira karbon ve hidrojen çekirdekleri elektronları benzer ölçüde çekerler ve elektronlar kendi aralarında eşit olarak paylaşılmaktadır. Ancak diğer atomların çekirdekleri, elektronları çekme güçleri yönünden önemli farklılıklar gösterir (elektronega5flik). Elektronega@flik yönünden farklılık gösteren atomlar arasındaki kovelant bağlar polar özelliktedir çünkü paylaşılan elektronlar eşit dağılım göstermezler. Elektron çekim güçleri farklı olan atomlar arasında polar bağlar oluşur. Su, polar bir molekül olup oksijen atomu üzerinde kısmi nega@f yük (δ-) ve hidrojen atomları arasında kısmi pozi@f yük (δ+) yer alır. İyonik bağlar: yüklü iyonlar arasındaki çekim sonucu oluşur. İyonik bağlar Sodyum (Na) atomları, klor (Cl) atomlarına elektron vererek Na+ ve Cl-gibi yüklü iyonlar oluşur ki bu iyon zıt yüklerin çekimi ile birarada tutulur. Bu iyonlar, katı tuz kristallerinde birbirlerine yakın dururlar ancak sulu çözeltilerde, polar su molekülleri ile etkileşime girdiklerinden, ayrışırlar. Hidrojen bağlar: polar moleküller arasında oluşur Polar moleküller, poziTf yüklü hidrojen atomu ile negaTf yüklü azot veya oksijen arasında oluşan kovalent olmayan hidrojen bağları yolu ile birbirleri ile etkileşirler A- Su molekülleri birbirleriyle veya diğer polar moleküller ile hidrojen bağı oluşturur. B-Hidrojen bağları, bir proteinin farklı kısımlarındaki amino asitler gibi polar organik moleküller arasında oluşur.  Nonpolar moleküller su yerine kendileri ile etkileşirler. Hidrofobik etkileşimler (A)Polar moleküller suda kolaylıkla çözünürler (hidrofilik). (B) Nonpolar moleküller suda az çözünürler (hidrofiobik) ve bunun yer birbirleri ile etkileşime girerler. van der Waals etkileşimler: Herhangi iki atom birbirlerine yakın olduklarında kurulan geçici ve zayıf etkileşimlerdir.  Karbohidratlar Altı-karbonlu (n=6) şeker olan glukoz (C6H12O6) Basit şekerleri ve polisakkaritleri kapsarlar, hücrelerin, hücresel enerjinin temel kaynağını oluşturması yönünden özellikle önemlidir. ü Basit şekerler (monosakkaritler) için temel formül: (CH2O)n olup, karbohidrat terimi bundan türemişRr. C=“karbo” ve H2O= “hidrat” ü Glukoz gibi basit şekerler hücrelerin temel besin maddesidir, bunların yıkılımı hem hücresel enerji kaynağını hem de diğer hücre bileşenlerinin sentezinin başlangıç materyalini sağlar. ü Polisakkaritler şekerlerin depo formu ve hücrelerin yapısal bileşenini oluşturur. ü Aynı zamanda, polisakkaritler ile şekerlerin daha kısa polimerleri, hücrelerin komşularına adezyonu ve proteinlerin hücrelerinde uygun hedeflere taşınmaları gibi birçok hücresel tanımayı gerekBren olayda belirteç olarak işlev yapar.  Karbohidratlar ü Diğer basit şekerler 3-7 arasında karbon içerirler ve en sıklıkla rastlananları 3 ve 5 karbonlu olanlardır. Beş ya da daha fazla karbon atomu içeren şekerler, halkasal yapı oluşturabilirler ve bunlar, hücrede sıklıkla rastlanan Dpleridir. ü Halkasal şekerler, 1. karbonun konfigürasyonuna göre, α ya da β olarak iki alternaDf formda bulunabilirler. ü Monosakkaritler dehidrasyon reaksiyonları ile Bir glikozidik bağın oluşumu: α konfigürasyonundaki iki glukoz birleşebilirler; H2O uzaklaşOrılır ve şekerler, molekülü, 1 ve 4.karbonlar karbon atomları arasında oluşan bir glikozidik arasındaki bir bağ ile birleştirilir, bağ ile birleşir. bu nedenle bağ α-1,4 glikozidik bağ olarak adlandırılır.  Karbohidratlar ü Eğer sadece birkaç şeker molekülü birleşmiş ise, oluşan polimer oligosakkarit adını alır. ü Büyük sayıda (yüzler veya binlerce) şeker söz konusu ise, oluşan polimerler polisakkarit olarak adlandırılan makromoleküllerdir. ü Sık rastlanan iki polisakkarit—glikojen ve nişasta—sırasıyla, hayvan ve bitki hücrelerinde karbohidratların depo formlarıdır. ü. Glukoz birimlerinin α-1,4 yerine β-1,4 bağlarıyla birleşmiş olması, selülozun, yüksek mekanik güce sahip lifler oluşturmasına olanak saglar. ü Selülozun hayvandaki karşılığı ki:n olup, yengeç ve böceklerin dış iskeleTni oluşturan, modifiye  Lipitler Lipitler, hücrelerde üç temel role sahipRr. 1. Önemli bir enerji depo formu sağlarlar, 2. Hü̈cre biyolojisi açısından son derece önem taşıyan bir rol olarak, hücre zarlarının temel bileşenlerini oluştururlar. 3. Hücre sinyal ileRminde, hem steroid hormonlar (östrojen ve testosteron gibi) hem de haberci moleküller olarak hücre yüzeyi reseptörlerinden hücre içindeki hedeflere sinyal taşırlar  Lipitler En basit lipitler, uzun hidrokarbon zincirlerinden oluşan ve bir ucunda karboksil grubunun (COO-) bulunduğu, sıklıkla 16 veya 18 karbon içeren yağ asitleridir. Yağ asitlerinin uzun hidrokarbon zincirleri yalnızca nonpolar C-H bağları içermektedir ki, bunlar su ile etkileşime giremezler. Bu yağ asitlerinin hidrofobik (sudan kaçan) doğası karmaşık lipitlerin özellikle biyolojik zarları oluşturmak gibi birçok özelliğinden sorumludur. ü Doymamış yağ asitleri karbon atomları arasında bir ya da daha fazla çift bağ içerir. ü Doymuş yağ asitlerinde karbon atomlarının tümü maksimum sayıda hidrojen atomuna bağlıdır.  Lipitler Yağ asitleri, 1 gliserol molekülüne bağlı 3 adet yağ asidinden oluşan triaçilgliseroller (trigliseridler veya yağlar) şeklinde depolanırlar. ü. Triaçilgliseroller suda çözünmez ve dolayısıyla sitoplazmada yağ damlacıkları olarak depolanırlar. ü GerekRği zaman, enerji oluşturan reaksiyonlarda kullanılmak üzere yıkılabilirler. ü Yağlar, karbohidratlara göre daha etkin bir enerji depo formu olup yıkılıma uğrayan materyal kütlesi başına iki kaYndan daha fazla enerji serbestleşRrirler. Dolayısıyla, yağlar aynı enerji miktarını depolamak için karbohidratların gerekRrdiğinin yarısından az bir beden ağırlığında enerjinin depolanmasını sağlarlar.  Lipitler Hücre zarlarının temel bileşenlerini oluşturan fosfolipitler, polar baş kısım le birleşen iki yağ asidinden oluşmaktadır. ü Gliserol fosfolipitlerinde iki yağ asidi gliserolün karbon atomlarına bağlanır. Gliserolün üçüncü karbonu ise bir fosfat grubuna bağlıdır. ü Bu fosfat grubu da sıklıkla, kolin, serin, inozitol veya etanolamin gibi küçük bir polar molekül ile birleşmişBr. ü Hücre zarlarının tek gliserol-dışı fosfolipidi olan sfingomyelin, gliserol yerine serinden oluşan bir polar baş kısma bağlanmış iki hidrokarbon zinciri içerir. ü Fosfolipitlerin türevleri hücre zarı bileşeni olmalarının yanısıra, hücre içinde, haberci moleküller olarak rol alırlar.  Lipitler Fosfolipitlere ek olarak, birçok hücre zarı glikolipit ve kolesterol içerir. ü Glikolipitler karbohidrat (örn., glukoz) içeren bir polar baş kısmına bağlanmış iki adet hidrokarbon zinciri ve serinden oluşmaktadır. ü Glikolipitler amfipatik moleküller olarak genel düzenleri açısından fosfolipitlere benzerler.  Lipitler Kolesterol dört adet karbohidrat halkasından oluşmaktadır ü Kolesterolün yapısında bulunan hidrokarbon halkalar kuvvetli hidrofobik özelliktedir; ancak bir ucuna bağlanmış olan polar hidroksil (OH) grubu nedeniyle amfipatik bir moleküldür. ü Steroid hormonlar (testosteron ve östrojen gibi) kolesterolden türevlenirler. Bu hormonlar ü Hücre proliferasyonu, harekeT, yaşamı heterojen bir kimyasal haberci grubudur ve hepsi ve farklılaşması gibi çok sayıda farklı işlevsel grupların bağlandığı dört hücresel olayı düzenleyen sinyalleri, hidrokarbon halkası içerir. hücre yüzey reseptörlerinden hücre içi ü Hücre zarlarının bileşenleri olma rollerine ek hedeflere ileTrler. olarak hem hücre içi, hem de hücreler arası sinyal molekülleri olarak da işlev görürler.  Nükleik asitler Nükleik asitler—DNA ve RNA—hücrenin temel bilgi molekülleridir. ü Deoksiribonükleik asit (DNA), ökaryo*k hücrelerde çekirdekte yerleşim gösteren gene*k materyali oluşturma gibi özgün bir role sahip*r. ü Değişik ribonükleik asit (RNA) türleri de bir dizi hücresel etkinliğe ka@lmaktadır. ü Haberci RNA (mRNA) DNA’dan bilgiyi, protein sentezi için kalıp görevi yap@ğı ribozomlara taşır. ü ribozomal RNA ve transfer RNA protein sentezinde görevlidir. ü Başka RNA türleri de gen ekspresyonunun düzenlenmesinde ve hem RNA’ların, hem de proteinlerin işlenmesinde ve transportunda rol alır. ü Bilgi molekülü olmasına ek olarak, RNA bazı kimyasal reaksiyonları katalizleme yeteneğine de sahip*r. Nükleik asitler DNA ve RNA, nükleotit polimerleridir. ü Nükleotitler, fosforillenmiş şekerlere bağlı pürin ve pirimidin bazlarından oluşmaktadır. ü DNA iki adet pürin (adenin ve guanin) ve iki adet pirimidin (sitozin ve timin) içerir. ü Adenin, guanin ve sitozin RNA’da da vardır, ancak timin yerine RNA’da urasil bulunur. ü Bir nükleik asit bazının tek başına bir şekere (DNA’da 2’deoksiriboza, RNA’da riboza) bağlanması ile bir nükleozit oluşur. ü Nükleotitlerde nükleozitlere ek olarak, şekerinin 5' ucuna bağlanan bir veya daha fazla sayıda fosfat grupları bulunur.  Nükleik asitler ü Nükleotitlerin nükleik asitleri oluşturmak üzere polimerleşmesi, bir nükleotidin 5ʹ fosfatı ile diğerinin 3ʹ hidroksil grubu arasında fosfodiester bağlarının oluşumunu kapsar. ü Oligonükleotitler, yalnızca birkaç nükleotit içeren küçük polimerlerdir. ü Hücresel RNA ya da DNA’yı oluşturan büyük polinükleotitler, binlerce ya da milyonlarca nükleotit içerebilirler. ü Polinükleotit zincirinin belirli bir yönü vardır, zincirin bir ucu 5ʹ fosfat grubu ile sonlanırken diğer ucu 3ʹ hidroksil grubu ile sonlanır. ü Polinükleotitler, büyüyen zincirin 3ʹ OH grubuna serbest nükleotit eklenmesiyle her zaman 5ʹ—3ʹ yönde sentezlenir ü DNA ya da RNA’da baz dizilimi 5ʹ—3ʹ yönünde yazılır.  Nükleik asitler ü Nükleo:tler, yalnızca nükleik asitlerin yapı taşı olarak önemli değillerdir, başka hücresel olaylarda da kriTk roller üstlenirler. Örn: ü Hücrenin kimyasal enerjisinin temel formu olan adenozin 5ʹ-trifosfat (ATP)’dır. ü NükleoTdler (ATP GTP, CTP, UTP) önemli enerji taşıyıcılarıdır. ü Metabolik reaksiyonlarda taşıma görevini üstlenirler, enzim kofaktörü olarak görev yaparlar (örn NAD) ü Bazı nükleoTtler (örn., siklik AMP) hücrelerde önemli sinyal molekülleridir. ü Biyomoleküllerin sentezinde ve protein biyosentezinde görev yaparlar.  Nükleik asitler ü DNA ya da RNA’nın taşıdığı bilgi, polinükleoTt zincirinde bazların sıralanışı ile ileTlmektedir. DNA, 5' ve 3' uçlarına göre zıt yönlerde ilerleyen iki polinükleoTt zincirinden oluşan çih sarmallı bir moleküldür. ü Bazlar molekülün iç kısmında yerleşim gösterir ve de iki zincir, tamamlayıcı baz çihleri arasında oluşan hidrojen bağları ile birleşir: adenin Tmin ile, guanin de sitozin ile eşleşir.  Nükleik asitler ü Bu tür tamamlayıcı baz çiftleşmesinin önemli sonucu, bir DNA ipliğinin (veya bir RNA ipliğinin) tamamlayıcı bir ipliğin sentezini yönlendirmek için bir kalıp görevi görebilmesidir. ü Nükleik asitler böylece benzersiz bir şekilde kendi replikasyonlarını yönetebilirler ve bu da onlara hücrenin temel bilgi molekülü olma imkanı verir. ü DNA ve RNA tarafindan taşınan bilgi, çoğu hücresel aktiviteyi kontrol eden spesifik proteinlerin sentezini yönetir.  Proteinler ü Proteinlerin temel sorumlulukları nükleik asitlerin taşıdığı genetik bilgi ile yönlendirilen işlerin yerine getirilmesidir. ü Proteinler, makromoleküller arasında en çok çeşitlilik gösterenlerdir ve her hücre, çok çeşitli görev yapan binlerce değişik protein içermektedir. ü Proteinlerin işlevleri : ü hücrelerin ve dokuların yapısal bileşenlerini oluşturmak, ü küçük moleküllerin transportunda görev almak (örn., glukoz ve diğer besin maddelerinin hücrelere taşınması), ü hücreler arasında bilgi iletmek (örn., protein hormonlar), ü enfeksiyona karşı koruma (örn., antikorlar) sağlamak, ü enzim olarak görev yapmak, biyolojik sistemlerdeki hemen tüm reaksiyonları katalizlemek.  Proteinler Proteinler, nükleik asitler ve karbohidratların çoğu (polisakkaritler), yüzlerce ya da binlerce düşük molekül ağırlıklı öncül molekülün; sırasıyla, amino asitler, nükleoRtler ve basit şekerlerin birleşmesiyle (polimerizasyon) oluşan makromoleküllerdir. Bu çeşit makromoleküller, birçok hücrenin kuru ağırlığının %80-90’ını oluşturur. Hücre kütlesinin kalan bölümü, makromoleküllerin öncüllerini de içeren çok çeşitli küçük organik moleküllerden oluşur.  Proteinler ü Proteinler, 20 değişik amino asitten sentezlenmiş polimerlerdir. ü Her bir amino asit, bir karbon atomu (a-karbon olarak adlandırılır) ve bağlı olduğu bir karboksil grubu (COO-), bir amino grubu (NH3+), bir hidrojen atomu ve kendine özgü bir yan grup içermektedir 1. Nonpolar, ü Değişik aminoasit yan gruplarının spesifik 2. Polar, kimyasal özellikleri, her bir amino asiRn 3. Bazik proteinin yapı ve işlevindeki rolünü belirler. 4. Asidik ü Amino asitler, yan gruplarının özelliklerine göre dört geniş sınıha toplanırlar.  Proteinler ü On amino asit, su ile etkileşime girmeyen nonpolar yan zincire sahiptir. ü Glisin, yan zinciri yalnızca bir hidrojen atomundan ibaret olan en basit amino asit@r. ü Alanin, valin, lösin ve izolösin dörde kadar karbon atomundan oluşan hidrokarbon yan zincirlerine sahip@r. Bu amino asitlerin yan grupları hidrofobik olup, proteinlerin su ile temas etmeyecekleri iç bölgelerinde yer alma eğilimindedirler ü Benzer şekilde iki nonpolar amino asit, fenilalanin ve triptofan, kuvvetli hidrofobik aroma@k halkalar içeren yan gruplara sahip@r. ü Prolin de bir hidrokarbon zinciri içerir; ancak, yan zinciri amino grubun azotuna ve de a-karbona bağlı olup halkasal bir yapı oluşturan tek amino asit olma özelliğindedir. ü İki amino asit, sistein ve me5yoninin yan zincirleri kükürt atomu içermektedir. Me@yonin oldukça hidrofobik@r ancak, sistein, sülfidril (SH) grubu nedeniyle daha az hidrofobik@r.  Proteinler ü Beş adet amino asit, yüksüz fakat polar yan zincirler içerir. ü Bunlar, yan zincirlerinde hidroksil grupları içeren serin, treonin, =rozin ile polar amid grupları (O = C⎯NH2) içeren asparajin ve glutaminden oluşmaktadır. ü Bu amino asitlerin polar yan zincirleri su ile hidrojen bağı oluşturabildiklerinden, bu amino asitler hidrofilik özelliktedir ve proteinlerin dış yüzeylerinde yerleşim gösterme eğilimindedirler.  Proteinler ü Lizin, arjinin ve hisOdin amino asitleri, yüklü bazik yan zincirler içerirler (bazik bir madde, suda OH-iyonları veren maddedir). ü Lizin ve arjinin, yan zincirleri poziBf yüklü olan son derece bazik özellikte amino asitlerdir. Dolayısıyla, kuvvetli hidrofilik özellikte olup proteinlerin yüzeylerinde su ile temas halinde bulunurlar. ü His=din, fizyolojik pH’da yüksüz ya da poziBf yüklü olarak bulunur; böylece, hidrojen iyonlarının değişimini kapsayan enzim reaksiyonlarında akBf rol oynar.  Proteinler ü İki amino asit, asparOk asit ve glutamik asit, karboksil gruplarla sonlanan asit yan zincirler taşırlar (asitler suda H+ verirler) ü Bu amino asitler hücre içinde negaBf yüklü olup sıklıkla, aspartat ve glutamat olarak adlandırılırlar. ü Bazik amino asitler gibi, bunlar da kuvvetli hidrofildirler ve genellikle proteinlerin yüzeylerinde yerleşim gösterirler.  ü Amino asitler, bir amino asiBn α Proteinler amino grubu ile bir diğerinin α karboksil grubu arasında oluşan pep=t bağları aracılığı ile birleşirler ü Polipeptitler, genelde yüzlerce ve hatta binlerce amino asitten oluşan doğrusal zincirlerdir. ü Her bir polipepBt zincirinin iki ayrı ucu bulunur: ü alfa amino grubu (amino, ya da N ucu) başlar ü karboksil grup (karboksil ya da C ucu) sonlanır ü PolipepBtler, amino ucundan karboksil ucuna doğru sentezlenirler ve polipepBUeki amino asitlerin dizilimi bu sıra ile yazılır.  ü Proteinlerin tanımlayıcı özelliği, spesifik amino asitlerden oluşan Proteinler polipepTtler olmalarıdır. ü Frederick Sanger, 1953’de ilk olarak bir proteinin, insülin hormonunun tam dizilimini ortaya çıkarmıştır. ü İnsülinin, sistein birimleri arasında yer alan disülfit bağları ile birleşmiş iki adet polipeptit zincirinden oluştuğu bulunmuştur. ü Sanger’in deneyi : her bir protein, bir gendeki nükleotitlerin sıralaması ile belirlenen spesifik bir amino asit dizilimini içerdiğini kanıtlamıştır. ü Günümüzde protein dizilimleri genellikle mRNA’ların diziliminden gidilerek aydınlatılmaktadır ve 100.000’in üzerinde proteinin amino asit dizilimi tam olarak saptanmış durumdadır. Her biri, özgün bir amino asit diziliminden oluşmaktadır  Proteinler Bir proteinin amino asit dizilimi, yapısının sadece bir bileşenini oluşturur. ü Amino asitlerin uzanan zincirleri yerine, proteinler, işlevleri için kriTk olan, belirgin üç-boyutlu konformasyonlar almaktadırlar. ü Daha hafif koşullarda inkübasyon ü Proteinlerin bu üç boyutlu konformasyonları, gerçekleşTrildiğinde, denatüre olmuş kendilerini oluşturan amino asitlerin bu proteinler, sıklıkla, kendiliğinden etkileşimler ile şekillenir. renatürasyon ile doğal ü Bu, ilk kez, ChrisTan Anfinsen’in proteinlerin konformasyonlarına geri dönmüşlerdir; (RNaz proteini ile ) üç boyutlu yapılarının, bu da bu konformasyonların doğrudan ısıtmak gibi, nonkovalent bağların yıkıldığı ve amino asit dizilimi ile belirlendiğini denatürasyon adı verilen işlemlerle göstermektedir bozulduğu deneyler ile gösterilmişTr.  Proteinler Proteinlerin üç-boyutlu yapıları, sıklıkla, yüksek-çözüm gücü olan ve bir moleküldeki tek tek atomların düzenini saptayabilen X-ışını kristallografi tekniği ile analiz edilmektedir. ü Analiz edilecek olan proteinin kristallerine, X-ışınları demeT yönlendirilmekte ve protein kristalinden geçen X-ışınlarının paterni X-ışını filmi üzerinde kaydedilmektedir. ü molekülün Üç-boyutlu yapılarının kristallografi ile incelenmesi, protein katlanmasında etken olan birçok temel ilkeyi ortaya çıkarmışmr.  Proteinler Protein yapısı genelde dört düzeyde tanımlanmıştır. Bir proteinin birincil yapısı polipeptit zincirindeki amino asitlerin dizilimidir. ü İkincil yapı, polipeptitin lokalize bölgelerinde amino asitlerin düzenli yerleşimidir. Hidrojen bağları ile oluşur. ü Linus Pauling ve Robert Corey tarafindan 1951’de ilk kez önerilen yaygın olarak gözlenen iki tip ikincil yapı, alfa sarmal ve beta tabakadır. ü Her iki ikincil yapı örneği, peptit bağlarının CO ve NH grupları arasındaki hidrojen bağları ile ayakta durur. ü Bir α sarmalda, dört amino asit kalıntısı ile ayrılan peptit bağlarının CO ve NH grupları arasında hidrojen bağları oluşur. Bu yapı polipeptit zincirinin bir bölgesi kendi çevresinde döndüğünde şekillenir. ü Bir β tabakasında, hidrojen bağları, yan yana uzanan bir polipeptit zincirinin iki parçasını birbirine bağlar ve polipeptit zincirinin yanyana gelmesi ile şekillenir.  Proteinler ü Üçüncül yapı, peptitin primer yapısının değişik bölgelerindeki amino asitlerin yan zincirlerinin birbirleri ile etkileşimi sonucunda katlanması ile oluşur. ü Üçüncül yapının temel birimlerine etkin bölge (domeyn) adı verilir ki bunlar, genellikle 50-200 arasında amino asit içeren katlanmış üç-boyutlu yapılardır. ü Proteinlerin çoğunluğunda, polipeptitlerin “ilmik” bölgesinde birleşen α sarmal ve beta tabaka yapılarının değişik kombinasyonları globüler bölgeler şeklinde katlanırlar.  Proteinler ü Üçüncül yapının kriTk bir özelliği, hidrofobik amino asitlerin proteinin iç bölümünde yerleşmeleri ve hidrofilik amino asitlerin de su ile etkileşime girdiği yüzey bölümünde lokalize olmalarıdır. ü Dolayısıyla, katlanmış proteinlerin iç bölümleri temel olarak, α sarmal ve b tabakasal yapı gösteren hidrofobik amino asitlerden oluşmaktadır. ü İkincil yapının elemanlarını birleşTren ilmik bölgeleri ise, katlanmış proteinlerin yüzey bölümlerinde yer almaktadır. ü Proteinin yüzeyinde, polar amino asitlerin yan zincirleri arasındaki etkileşimler (hidrojen bağları ve iyonik bağlar) de üçüncül yapının önemli belirleyicileri arasındadır. ü Bunlara ek olarak, sisteinlerin sülfidril grupları arasındaki kovalent disülfit bağları da birçok hücre yüzeyi veya salgılanan proteinlerin katlanmış yapılarını stabilize ederler.  Proteinler ü Protein yapısının dördüncül düzeyi, kuaterner yapı, birden fazla polipep:t zincirinden oluşan proteinlerde değişik polipepTt zincirleri arasındaki etkileşimlerle şekillenir. ü Örneğin, hemoglobin, üçüncül yapısını oluşturan türde etkileşimlerle bir arada tutulan dört adet polipepTt zincirinden oluşmaktadır. İki α zincir ile iki β zincir özdeşTr. ü Yirmi değişik amino asiTn özgün kimyasal özellikleri katlanmış proteinlerin üç-boyutlu yapılarında önemli ölçüde çeşitliliğe yol açmaktadır. Dolayısıyla, proteinler, hücre biyolojisinde gerçekleşTrdikleri geniş işlev yelpazesine uygun olarak, son derece karmaşık ve çeşitli bir makromolekül grubunu oluşturmaktadır.  Özetle: ü Kovalent bağlar ile dört tip kovalent olmayan bağ, hücre moleküllerinin oluşumuna ve aralarındaki etkileşimlere aracı olur. ü Biyolojik sistemlerin özgün bileşenleri, dört sınıf biyomoleküldür: karbohidratlar, lipitler, nükleik asitler ve proteinler. ü Basit şekerleri ve polisakkaritleri içeren karbohidratlar hücrelerin temel bileşenleri olup yapısal bileşenler ve hücre tanıma süreci belirteçleri olarak işlev görürler. Lipitler hücre zarlarının temel bileşenleridir. ü Nükleik asitler, hücrenin bilgi taşıyan molekülleri olup kendini-eşlemeyi yönlendiren komplementer bazlar hidrojen bağları taşırlar. ü Yirmi değişik amino asidin polimerleri olan proteinler makromoleküllerin en çeşitli olanlarıdır ve hücre işlevlerinin çoğunluğunu yerine getirirler.