Wejściówka 11/12: Białka PDF

Wejściówka 11/12: Białka. Aminokwasy: wzory chemiczne, nazwy i skróty. Aminokwasy z alifatycznymi łańcuchami bocznymi (niepolarne): Glicyna: Gly [G] Alanina: Ala [A] Walina: Val [V] Leucyna: Leu [L] Izoleucyna: Ile [I]...

Wejściówka 11/12: Białka. Aminokwasy: wzory chemiczne, nazwy i skróty. Aminokwasy z alifatycznymi łańcuchami bocznymi (niepolarne): Glicyna: Gly [G] Alanina: Ala [A] Walina: Val [V] Leucyna: Leu [L] Izoleucyna: Ile [I] Aminokwasy z łańcuchem bocznym zawierajacym grupy hydroksylowe (polarne): Seryna: Ser [S] Treonina: Thr [T] Tyrozyna: Tyr [Y] Aminokwasy z łańcuchem bocznym zawierającym atomy siarki (niepolarne): Cysteina: Cys [C] Metionina: Met [M] Aminokwasy z łańcuchem bocznym zawierającym grupy karboksylowe (kwasowe w pH ustroju) lub ich aminy: Kwas asparaginowy: Asp [D] — ujemnie naładowany Asparagina: Asn [N] — Kwas glutaminowy: niepolarna Glu [E] — Glutamina: Gln [Q] — ujemnie naładowany niepolarna Wejściówka 11/12: Białka. 1  Aminokwasy z łańcuchem bocznym zawierającym grupy zasadowe (dodatnio naładowane w pH ustroju): Lizyna: Lys [K] Histydyna: His [H] Arginina: Arg [R] Aminokwasy zawierające pierścień aromatyczny: Histydyna Tyrozyna Tryptofan: Trp [W] — Fenyloalanina: Phe [F] — niepolarny niepolarna Iminokwasy: Prolina: Pro [P] — niepolarna Aminokwasy: podział ze względu na grupę. a-kwasy hydrofilowe a-kwasy hydrofobowe a-kwasy kwasowe (+) a-kwasy zasadowe (-) Arganina Alanina Kwas asparaginowy Arganina Asparagina Fenyloalanina Kwas glutaminowy Histydyna Cysteina Leucyna Lizyna Glicyna Izoleucyna Glutamina Metionina Wejściówka 11/12: Białka. 2  a-kwasy hydrofilowe a-kwasy hydrofobowe a-kwasy kwasowe (+) a-kwasy zasadowe (-) Histydyna Prolina Kwas asparaginowy Tryptofan Kwas glutaminowy Tyrozyna Lizyna Walina Seryna Treonina Aminokwasy: właściwości — fizyczne i chemiczne. Właściwości fizyczne aminokwasów: Stan skupienia: krystaliczne ciała stałe, króre nie absorbują światła widzialnego (są bezbarwne). Rozpuszczalność: naładowane grupy funkcyjne zapewniają łatwą rozpuszczalność w wodzie, nawet aminokwasom niepolarnym. Żadne aminokwasy nie rozpuszczają się w rozpuszczalnikach niepolarnych. Temperatura topnienia: mają wysokie temperatury topnienia (zwykle powyżej 200°C), co wynika z ich struktury jonowej. Charakter optyczny: większość aminokwasów jest chiralna (z wyjątkiem glicyny) i skręca płaszczyznę światła spolaryzowanego: w organizmach żywych wszystkie aminokwasy występują w formie lewoskrętnej. Właściwości chemiczne aminokwasów: Amfoteryczność: mogą działać jako kwasy (grupa karboksylowa), oraz jako zasady (grupa aminowa). W roztworach przyjmują postać jonów obojnaczych = posiadają właściwości buforujące. Reakcje z kwasami i zasadami: tworzą sole reagując zarówno z kwasami (protonacja grupy aminowej), jak i z zasadami (deprotonacja grupy karboksylowej). Reakcje estryfikacji: grupa karboksylowa może reagować z alkoholami, tworząc estry. Utlenianie i redukcja: aminokwasy siarkowe mogą ulegać utlenianiu, np. cysteina → cystyna. Aminokwasy: endo- i egzogenne. Aminokwasy dzielą się na endogenne i egzogenne w zależności od tego, czy organizm jest w stanie je syntetyzować, czy musi je pozyskiwać z diety: aminokwasy endogenne to te, aminokwasy egzogenne to te, Aminokwasy endogenne które organizm jest w stanie które trzeba pozyskiwać z wytwarzane z aminokwasów sam wyprodukować: pożywienia: egzogennych: Alanina Fenyloalanina *Cysteina — jest wytwarzana z metioniny Arginina Histydyna *Tyrozyna — jest wytwarzana z Asparagina Izoleucyna fenyloalaniny Kwas asparaginowy Leucyna Glutaminian Lizyna Kwas glutaminowy Metionina Glicyna Treonina Prolina Tryptofan Wejściówka 11/12: Białka. 3  Seryna Walina Cysteina* Tyrozyna* Aminokwasy: punkt izoelektryczny. Punkt izoelektryczny (pI) aminokwasów to wartość pH, przy której sumaryczny ładunek aminokwasu wynosi zero. (liczba dodatnich ładunków na aminokwasie równa się liczbie ładunków ujemnych) Jak to działa? Naładowane i nienaładowane formy zdolnych do jonizacji (słabo) kwaśnych grup mogą przyjmować lub oddawać proton (równowaga dysocjacji kwasowo-zasadowej). Dla grupy karboksylowej: R − COOH ↔ R − COO − + H + Dla grupy aminowej: H − NH3+ ↔ R − NH2 + H + ​ ​ W punkcie izoelektrycznym obie te grupy występują w formie naładowanej, a więc aminokwas jest w tym położeniu jonem obojnaczym. Przykład dla glicyny w punkcie izoelektrycznym: NH3+ − CH2 − COO − ​ ​ Wartość punktu izoelektrycznego można obliczyć na podstawie wartości pKa grup funkcyjnych, które mogą oddawać lub przyjmować protony (grupa karboksylowa, grupa aminowa, jonizujące grupy w łańcuchach bocznych). Dla aminokwasów, które mają tylko grupę karboksylową i aminową; pI = (pKak + pKaa )/2 ​ ​ W wypadku pozostałych aminokwasów do obliczeń należy użyć pKa dwóch grup, które tworzą jon obojnaczy. Na przykład dla kwasu glutaminowego: pKa grupy karboksylowej głównej = 2,19 pKa grupy karboksylowej bocznej = 4,25 pKa grupy aminowej: = 9,67 Aby jon był obojniaczy jedna z grup karboksylowych musi oddać proton (zyskać ujemny ładunek), czyli: zrównoważyć ładunek grupy aminowej, który jest pozytywny w każdym pH