Aminokwasy i ich zachowanie

Aminokwasy: wzory chemiczne, nazwy i skróty

• Aminokwasy alifatyczne z łańcuchami bocznymi (niepolarne):
  • Glicyna (Gly, G)
  • Alanina (Ala, A)
  • Walina (Val, V)
  • Leucyna (Leu, L)
  • Izoleucyna (Ile, I)
• Aminokwasy z łańcuchem bocznym zawierającym grupy hydroksylowe (polarne):
  • Seryna (Ser, S)
  • Treonina (Thr, T)
  • Tyrozyna (Tyr, Y)
• Aminokwasy z łańcuchem bocznym zawierającym atomy siarki (niepolarne):
  • Cysteina (Cys, C)
  • Metionina (Met, M)
• Aminokwasy z łańcuchem bocznym zawierającym grupy karboksylowe (kwasowe w pH ustroju) lub ich aminy:
  • Kwas asparaginowy (Asp, D)
  • Asparagina (Asn, N)
  • Kwas glutaminowy (Glu, E)
  • Glutamina (Gin, Q)

Aminokwasy: podział ze względu na grupę

• Aminokwasy hydrofilowe
  • Alanina
  • Arginina
  • Asparagina,
  • Cysteina,
  • Glicyna,
  • Glutamina
  • Fenyloalanina,
  • Leucyna
  • Izoleucyna
  • Metionina
• Aminokwasy hydrofobowe
  • Alanina
  • Arginina
  • Asparagina
  • Cysteina
  • Glicyna
  • Glutamina
  • Fenyloalanina
  • Leucyna
  • Izoleucyna
  • Metionina
• Aminokwasy kwasowe (+)
  • Kwas asparaginowy
  • Kwas glutaminowy
• Aminokwasy zasadowe (-)
  • Arginina
  • Histydyna
  • Lizyna

Aminokwasy: właściwości fizyczne i chemiczne

• Stan skupienia: krystaliczne ciała stałe, bezbarwne.
• Rozpuszczalność: naładowane grupy funkcyjne zapewniają rozpuszczalność w wodzie.
• Temperatura topnienia: wysokie, powyżej 200°C.
• Charakter optyczny: większość jest chiralna (oprócz glicyny), skręca płaszczyznę światła spolaryzowanego.
• Amfoteryczność: mogą działać jako kwasy (grupa karboksylowa) i zasady (grupa aminowa).
• Reakcje z kwasami i zasadami: tworzą sole.
• Reakcje estryfikacji: grupa karboksylowa reaguje z alkoholami.
• Utlenianie i redukcja: aminokwasy siarkowe mogą ulegać przemianie.

Aminokwasy: endo- i egzogenne

• Aminokwasy endogenne: organizm je syntetyzuje.
• Aminokwasy egzogenne: organizm musi je pozyskać z diety.

Peptydy: wiązanie peptydowe

• Wiązanie peptydowe: kowalencyjne połączenie grupy karboksylowej jednego aminokwasu z grupą aminową drugiego.
• Reakcja kondensacji: wytwarzanie wiązania peptydowego, z utratą wody.
• Cząsteczka wody odczepianą jest w trakcie reakcji.
• Wiązania peptydowe są częściowo dwójwiązaniowe, sztywne i płaskie.

Aminokwasy: punkt izoelektryczny (pI)

• Punkt izoelektryczny (pI): wartość pH, przy której sumaryczny ładunek aminokwasu wynosi zero.
• Wykorzystywane do obliczenia pkA.
• Dla aminokwasów z jedną grupą karboksylową i aminową; pI = (pKa1 + pKa2)/2

Białka: podział

• Białka proste: zbudowane wyłącznie z aminokwasów.
• Białka złożone: zawierają dodatkowy, niebiałkowy składnik (np. cukry, lipidy, metale).
• Białka globularne: kulisty kształt, rozpuszczalne w wodzie.
• Białka fibrylarne: wydłużony, włóknisty kształt, nierozpuszczalne w wodzie.

Białka: funkcje

• Strukturalne: nadają kształt i wytrzymałość.
• Enzymatyczne: katalizują reakcje biochemiczne.
• Transportowe: transportują substancje.
• Magazynujące: przechowywanie substancji.
• Obronne: chronią organizm przed patogenami.
• Regulatorowe: regulują procesy biologiczne.
• Motoryczne: umożliwiają ruch.
• Receptorowe: rozpoznają i wiążą cząsteczki.
• Zapasowe: źródło energii lub materiały budulcowe.

Białka: struktury I-, II-, III-, IV-rzędowa

• Struktura I-rzędowa: kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym.
• Struktura II-rzędowa: lokalne uporządkowanie przestrzenne (α-helisa, β-harmonijka).
• Struktura III-rzędowa: trójwymiarowa struktura całego łańcucha polipeptydowego.
• Struktura IV-rzędowa: układ podjednostek w białkach złożonych z wielu łańcuchów.

Techniki rozdziału białek

• Elektroforeza: rozdział białek w polu elektrycznym na podstawie ładunku i wielkości.
• Chromatografia: rozdział białek na podstawie ich interakcji z fazą stacjonarną i ruchomą.
• Centrifugacja: oddzielanie cząsteczek o różnych gęstościach.
• Dializa: usuwanie małych cząsteczek z roztworu białek.
• Precipitacja: wytrącanie białek z roztworu.
• Mikrofiltracja: filtracja białek.
• Spektroskopia masowa: określanie masy białek.

Białka: reakcje z instrukcji

• Reakcja ninhydrynowa: wykrywanie aminokwasów.
• Próba ksantoproteinowa: wykrywanie aminokwasów aromatycznych.
• Reakcja aldehydowa: wykrywanie tryptofanu.
• Reakcja z odczynnikiem Millona: wykrywanie tyrozyny.
• Próba cysteinowa: wykrywanie aminokwasów siarkowych.
• Reakcja biuretowa: wykrywanie wiązań peptydowych w białkach.

Białka: wykrywanie i określanie

• Wysalanie białek: zbudowane na zasadach rozpuszczalności białek, przy dodaniu odpowiednich soli.

Ten quiz dotyczy jonów obojnaczych aminokwasów oraz obliczania wartości punktu izoelektrycznego (pI). Zawiera pytania dotyczące struktury i właściwości aminokwasów, takich jak kwas glutaminowy. Sprawdź swoją wiedzę o właściwościach chemicznych aminokwasów.