Aminokwasy i ich zachowanie

Podcast

Play an AI-generated podcast conversation about this lesson

Questions and Answers

Co jest wymagane, aby aminokwas był jonem obojnaczym?

Grupa aminowa musi oddać proton.

Obie grupy muszą mieć ładunek dodatni.

Grupa karboksylowa musi zyskać jeden proton.

Jedna z grup karboksylowych musi oddać proton. (correct)

Jak oblicza się wartość punktu izoelektrycznego (pI) dla aminokwasów z jedną grupą karboksylową i jedną aminową?

pI = pKak + pKaa

pI = (pKak + pKaa)/2 (correct)

pI = (pKak + pKaa)/3

pI = (pKak - pKaa)/2

Który z poniższych parametrów pKa jest związany z grupą karboksylową dla kwasu glutaminowego?

2,19 (correct)

7,45

9,67

4,25

Dlaczego w punkcie izoelektrycznym aminokwasu grupy karboksylowej i aminowej występują w formie naładowanej?

Protony są wyrzucane z grupy karboksylowej. Signup and view all the answers

Które z poniższych stwierdzeń jest prawdziwe w kontekście jonów obojnaczych?

Zawsze istnieje równowaga pomiędzy grupami karboksylowymi a aminową. Signup and view all the answers

Który z poniższych aminokwasów ma łańcuch boczny zawierający grupy zasadowe?

Lizyna Signup and view all the answers

Który z poniższych aminokwasów jest niepolarny i zawiera atomy siarki?

Metionina Signup and view all the answers

Który z poniższych aminokwasów jest polarny i zawiera grupy hydroksylowe?

Treonina Signup and view all the answers

Który z wymienionych aminokwasów może być naładowany ujemnie w pH ustroju?

Kwas asparaginowy Signup and view all the answers

Który aminokwas jest znany z posiadania pierścienia aromatycznego?

Tyrozyna Signup and view all the answers

Jakie jest skrócone oznaczenie dla aminokwasu Seryna?

Ser Signup and view all the answers

Który z poniższych aminokwasów jest naładowany dodatnio w pH ustroju?

Arginina Signup and view all the answers

Który aminokwas jest ujemnie naładowany i jest niepolarny?

Kwas glutaminowy Signup and view all the answers

Które aminokwasy należą do a-kwasów hydrofilowych?

Arganina Signup and view all the answers

Jaka jest charakterystyka większości aminokwasów względem właściwości optycznych?

Są chiralne i skręcają w lewo Signup and view all the answers

Jakie jest główne zastosowanie grupy karboksylowej w aminokwasach?

Działa jako kwas Signup and view all the answers

Który z poniższych aminokwasów jest egzogenny?

Lizyna Signup and view all the answers

Jakie aminokwasy są wytwarzane z aminokwasów egzogennych?

Cysteina i Tyrozyna Signup and view all the answers

Który z wymienionych aminokwasów jest siarkowy?

Cysteina Signup and view all the answers

Co to jest punkt izoelektryczny (pI) aminokwasów?

Wartość pH, przy której aminokwas jest obojętny Signup and view all the answers

Jaka jest charakterystyka rozpuszczalności aminokwasów?

Rozpuszczają się w wodzie z powodu swoich grup funkcyjnych Signup and view all the answers

Który z następujących aminokwasów jest wytwarzany z fenyloalaniny?

Tyrozyna Signup and view all the answers

Który z aminokwasów nie jest klasyfikowany jako a-kwas zasadowy?

Kwas glutaminowy Signup and view all the answers

Jakie jest typowe zachowanie aminokwasów w temperaturze topnienia?

Zwykle topnieją powyżej 200°C Signup and view all the answers

Jak organizm pozyskuje aminokwasy egzogenne?

Otrzymuje je z diety Signup and view all the answers

Które z poniższych stwierdzeń jest prawdziwe dla aminokwasów endogennych?

Mogą być wytwarzane przez organizm Signup and view all the answers

Jakie reakcje mogą zachodzić z udziałem aminokwasów?

Reakcje z kwasami i zasadami Signup and view all the answers

Który z wymienionych aminokwasów jest endogenny?

Glutaminian Signup and view all the answers

Jakie reakcje zachodzą w kontekście punktu izoelektrycznego aminokwasów?

Aminokwasy mogą przyjmować lub oddawać protony Signup and view all the answers

Study Notes

Aminokwasy: wzory chemiczne, nazwy i skróty

Aminokwasy alifatyczne z łańcuchami bocznymi (niepolarne):
- Glicyna (Gly, G)
- Alanina (Ala, A)
- Walina (Val, V)
- Leucyna (Leu, L)
- Izoleucyna (Ile, I)
Aminokwasy z łańcuchem bocznym zawierającym grupy hydroksylowe (polarne):
- Seryna (Ser, S)
- Treonina (Thr, T)
- Tyrozyna (Tyr, Y)
Aminokwasy z łańcuchem bocznym zawierającym atomy siarki (niepolarne):
- Cysteina (Cys, C)
- Metionina (Met, M)
Aminokwasy z łańcuchem bocznym zawierającym grupy karboksylowe (kwasowe w pH ustroju) lub ich aminy:
- Kwas asparaginowy (Asp, D)
- Asparagina (Asn, N)
- Kwas glutaminowy (Glu, E)
- Glutamina (Gin, Q)

Aminokwasy: podział ze względu na grupę

Aminokwasy hydrofilowe
- Alanina
- Arginina
- Asparagina,
- Cysteina,
- Glicyna,
- Glutamina
- Fenyloalanina,
- Leucyna
- Izoleucyna
- Metionina
Aminokwasy hydrofobowe
- Alanina
- Arginina
- Asparagina
- Cysteina
- Glicyna
- Glutamina
- Fenyloalanina
- Leucyna
- Izoleucyna
- Metionina
Aminokwasy kwasowe (+)
- Kwas asparaginowy
- Kwas glutaminowy
Aminokwasy zasadowe (-)
- Arginina
- Histydyna
- Lizyna

Aminokwasy: właściwości fizyczne i chemiczne

Stan skupienia: krystaliczne ciała stałe, bezbarwne.
Rozpuszczalność: naładowane grupy funkcyjne zapewniają rozpuszczalność w wodzie.
Temperatura topnienia: wysokie, powyżej 200°C.
Charakter optyczny: większość jest chiralna (oprócz glicyny), skręca płaszczyznę światła spolaryzowanego.
Amfoteryczność: mogą działać jako kwasy (grupa karboksylowa) i zasady (grupa aminowa).
Reakcje z kwasami i zasadami: tworzą sole.
Reakcje estryfikacji: grupa karboksylowa reaguje z alkoholami.
Utlenianie i redukcja: aminokwasy siarkowe mogą ulegać przemianie.

Aminokwasy: endo- i egzogenne

Aminokwasy endogenne: organizm je syntetyzuje.
Aminokwasy egzogenne: organizm musi je pozyskać z diety.

Peptydy: wiązanie peptydowe

Wiązanie peptydowe: kowalencyjne połączenie grupy karboksylowej jednego aminokwasu z grupą aminową drugiego.
Reakcja kondensacji: wytwarzanie wiązania peptydowego, z utratą wody.
Cząsteczka wody odczepianą jest w trakcie reakcji.
Wiązania peptydowe są częściowo dwójwiązaniowe, sztywne i płaskie.

Aminokwasy: punkt izoelektryczny (pI)

Punkt izoelektryczny (pI): wartość pH, przy której sumaryczny ładunek aminokwasu wynosi zero.
Wykorzystywane do obliczenia pkA.
Dla aminokwasów z jedną grupą karboksylową i aminową; pI = (pKa1 + pKa2)/2

Białka: podział

Białka proste: zbudowane wyłącznie z aminokwasów.
Białka złożone: zawierają dodatkowy, niebiałkowy składnik (np. cukry, lipidy, metale).
Białka globularne: kulisty kształt, rozpuszczalne w wodzie.
Białka fibrylarne: wydłużony, włóknisty kształt, nierozpuszczalne w wodzie.

Białka: funkcje

Strukturalne: nadają kształt i wytrzymałość.
Enzymatyczne: katalizują reakcje biochemiczne.
Transportowe: transportują substancje.
Magazynujące: przechowywanie substancji.
Obronne: chronią organizm przed patogenami.
Regulatorowe: regulują procesy biologiczne.
Motoryczne: umożliwiają ruch.
Receptorowe: rozpoznają i wiążą cząsteczki.
Zapasowe: źródło energii lub materiały budulcowe.

Białka: struktury I-, II-, III-, IV-rzędowa

Struktura I-rzędowa: kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym.
Struktura II-rzędowa: lokalne uporządkowanie przestrzenne (α-helisa, β-harmonijka).
Struktura III-rzędowa: trójwymiarowa struktura całego łańcucha polipeptydowego.
Struktura IV-rzędowa: układ podjednostek w białkach złożonych z wielu łańcuchów.

Techniki rozdziału białek

Elektroforeza: rozdział białek w polu elektrycznym na podstawie ładunku i wielkości.
Chromatografia: rozdział białek na podstawie ich interakcji z fazą stacjonarną i ruchomą.
Centrifugacja: oddzielanie cząsteczek o różnych gęstościach.
Dializa: usuwanie małych cząsteczek z roztworu białek.
Precipitacja: wytrącanie białek z roztworu.
Mikrofiltracja: filtracja białek.
Spektroskopia masowa: określanie masy białek.

Białka: reakcje z instrukcji

Reakcja ninhydrynowa: wykrywanie aminokwasów.
Próba ksantoproteinowa: wykrywanie aminokwasów aromatycznych.
Reakcja aldehydowa: wykrywanie tryptofanu.
Reakcja z odczynnikiem Millona: wykrywanie tyrozyny.
Próba cysteinowa: wykrywanie aminokwasów siarkowych.
Reakcja biuretowa: wykrywanie wiązań peptydowych w białkach.

Białka: wykrywanie i określanie

Wysalanie białek: zbudowane na zasadach rozpuszczalności białek, przy dodaniu odpowiednich soli.

Studying That Suits You

Use AI to generate personalized quizzes and flashcards to suit your learning preferences.

Description

Ten quiz dotyczy jonów obojnaczych aminokwasów oraz obliczania wartości punktu izoelektrycznego (pI). Zawiera pytania dotyczące struktury i właściwości aminokwasów, takich jak kwas glutaminowy. Sprawdź swoją wiedzę o właściwościach chemicznych aminokwasów.