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Cours 2 Structure covalente des polypeptides Quelques propriétés physico-chimiques Les protéines sont constituées de chaînes polypeptidiques L’enchainement des acides aminés Liaison peptidique 2 AA= Un dipeptide 3AA = un tripeptide 4 …………..tetra 5……………penta ……etc Une chaîne polypeptidique un AA...

Cours 2 Structure covalente des polypeptides Quelques propriétés physico-chimiques Les protéines sont constituées de chaînes polypeptidiques L’enchainement des acides aminés Liaison peptidique 2 AA= Un dipeptide 3AA = un tripeptide 4 …………..tetra 5……………penta ……etc Une chaîne polypeptidique un AA lorsqu’il est dans une protéine : un résidu Steréochimie des acides aminés Le carbone alpha a 4 substituants différents Uniquement Forme L dans les protéines Forme D Note spéciale chimistes : attention aux conventions de stéréochimie: tous les AA des protéines sont dans la configuration dite L mais cela correspond soit à la forme R pour certains AA soit à la forme S pour d’autres. Cela, parce que la forme L est considérée par la nomenclature internationale soit R soit S selon que la masse de la chaîne latérale est > ou < à la masse de COOH Questions…  tous les Acides aminés des protéines sont en configuration L, mais la synthèse chimique donne, sauf précaution particulière, un mélange racémique (50%D,50%L) o Si on synthétise chimiquement une protéine à partir d’ un mélange racémique de chaque acide aminé : est ce que la protéine résultante sera active ? o Si on fabrique une protéine avec uniquement les énantiomères D de chaque acide aminé , est ce que cela donnera une protéine active ? mes ioniques des acides aminés et des polypeptides dans l’ Attention: la liaison peptidique est une fonction amide (pas amine) et n’est pas ionisable Les charges dans une chaîne polypeptidique : Acides aminés et Chaînes latérales - On trouve les 20 mêmes acides aminés* dans toutes les protéines de tous les organismes vivants - Ces 20 AA ne différent que par leur chaine latérale - Chacun des 20 acides aminés: un nom , un code 3 lettres , un code 1 lettre , une structure Alanine - Ala - A Valine –Val- V Aspartique- Asp - D 2 Acides amines en plus des 20 classiques sont également, mais très rarement, trouvés dans les protéines assification des acides aminés 2 - D, E 5 chargés (sur la chaîne laterales) 2 0 15 non chargés 3 +K, R, H 5 polaires non chargés N, Q S, T, C 7 Apolaires aliphatiques G, A, V, L, I, M, P F, Y, 3 aromatiques W 5 chargés 3 positifs 2 négatifs Acide Aspartique Asp D lysine Lys K Arginine Arg R Acide glutamique Glu E Histidine His H assification des acides aminés 2 - D, E 5 chargés (sur la chaîne laterales) 2 0 15 non chargés 3 +K, R, H 5 polaires non chargés N, Q S, T, C 7 Apolaires aliphatiques G, A, V, L, I, M, P F, Y, 3 aromatiques W assification des acides aminés 2 - D, E 5 chargés (sur la chaîne laterales) 2 0 15 non chargés 3 +K, R, H 5 polaires non chargés N, Q S, T, C 7 Apolaires aliphatiques G, A, V, L, I, M, P F, Y, 3 aromatiques W 5 polaires non N, Q chargésS, T, C 2 amides Asparagine , Asn, N Glutamine, Gln, Q 5 polaires non 2 alcools N, Q chargésS, T, C Serine, Ser, S 1 Thiol Cystéine, Cys C Thréonine , Thr , T assification des acides aminés 2 - D, E 5 chargés (sur la chaîne laterales) 2 0 15 non chargés 3 +K, R, H 5 polaires non chargés N, Q S, T, C 7 Apolaires aliphatiques G, A, V, L, I, M, P F, Y, 3 aromatiques W 7 Apolaires aliphatiques Glycine, Gly , G Alanine, Ala, G, A, V, L, I, M, P A Valine, Val, Methionine,Met, V M Proline, Pro, P Leucine,Leu , L isoleucine ile, I Glycine et Proline : effets sur la chaîne principale Tous les AA (sauf Gly) ont au moins un carbone b La glycine n’a pas de chaine latérale: rotation très libre de la chaine principale La liaison entre N et Ca de la proline n’est pas libre de tourner assification des acides aminés 2 - D, E 5 chargés (sur la chaîne laterales) 2 0 15 non chargés 3 +K, R, H 5 polaires non chargés N, Q S, T, C 7 Apolaires aliphatiques G, A, V, L, I, M, P F, Y, 3 aromatiques W 3 aromatiques Phenylalanine F Tyrosine, Y Tryptophane W Rappel sur Equilibres d’ionisation Etat de charge d’une protéine