Corrigés annales triés - UE2 PDF

Corrigés annales triés - UE2 UE 2 : Les molécules du vivant SOMMAIRE 1. Acides aminés, protéines, enzymologie.................................................................................................... 2 2. Glucides, lipides : aspects stru...

Corrigés annales triés - UE2 UE 2 : Les molécules du vivant SOMMAIRE 1. Acides aminés, protéines, enzymologie.................................................................................................... 2 2. Glucides, lipides : aspects structuraux.................................................................................................... 37 3. Métabolisme énergétique.......................................................................................................................... 57 4. Biochimie génétique : Structure A.N., Réplication, Réparation de l’ADN...................................... 74 5. Transcription, Maturation ARN, Régulation transcriptionnelle.......................................................103 6. Code génétique et traduction...............................................................................................................138 7. Génome, méthodes en biotechnologie................................................................................................155 Pour naviguer sur le document, cliquez sur le chapitre qui vous intéresse. 1 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 1. Acides aminés, protéines, enzymologie 2023-2024 CC1(L1SpS) 1) Parmi les propositions suivantes, lesquelles sont EXACTES ? A. Les acides aminés sont composés d’un groupement amine et d’un groupement phosphate liés au carbone a (alpha) qui porte également une chaine latérale variable. B. La Proline (Pro) est le seul acide aminé dont le carbone a (alpha) n’est pas asymétrique. C. L’arginine (Arg), la Lysine (Lys) et l’Histidine (His) ont un point isoélectrique (pHi) supérieur à 7. D. Le tryptophane (Trp) est un acide aminé aromatique qui absorbe les ultraviolets (UV) vers 260-280 nm. E. L’asparagine (Asn) est l’amide dérivée de l’arginine (Arg). Réponse attendue : C+D A. FAUX. Les acides aminés sont composés d’un groupement amine et d’un groupement carboxylique liés au carbone a qui porte également une chaine latérale variable. Il n’y a pas de phosphate (contrairement aux nucléotides). B. FAUX. Un seul acide aminé possède un carbone α (alpha) non asymétrique : la glycine. C. VRAI. Ce sont des acides aminés basiques, donc par définition ayant un pHi supérieur à 7. D. VRAI. Le tryptophane fait partie des acides aminés aromatiques avec la Phénylalanine (Phe) et la Tyrosine (Tyr). Ils ont tous les 3 une absorption caractéristique dans les UV vers 260- 280 nm. E. FAUX. L’asparagine (Asn) est l’amide dérivé de l’acide aspartique (Asp). 2) Parmi les propositions suivantes, laquelle(lesquelles) est(sont) exacte(s) ? A. L’acide aminé AA1 est aromatique. B. L’acide aminé AA2 est une thréonine. C. L’acide aminé AA4 est l’amide correspondant à l’acide glutamique. D. Les acides aminés AA2 et AA4 sont polaires non ionisables. E. Les acides aminés AA2 et AA3 peuvent subir une phosphorylation. Réponse attendue : C+D+E 2 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 A. FAUX. L’acide aminé AA1 est une proline. La proline est un acide aminé hétérocyclique NON aromatique. (pour rappel, les AAs aromatiques sont : phénylalanine, tyrosine, tryptophane) B. FAUX. L’acide aminé AA2 est une sérine. C. VRAI. En effet, l’acide aminé représenté est une glutamine, amide correspondant à l’acide glutamique. D. VRAI. Les AA2 et AA4 correspondent respectivement à une sérine et une glutamine : ce sont des acides aminés polaires non ionisables. E. VRAI. Les AA2 et AA3 correspondent respectivement à une sérine et une thréonine, qui peuvent bien subir une phosphorylation. 3) Parmi les propositions suivantes, laquelle est exacte ? A. La tyrosine (Tyr) peut subir une réaction d’acétylation. B. La proline (Pro) peut subir une réaction d’acétylation. C. La lysine (Lys) peut subir une réaction d’acétylation. D. Les atomes de soufre des chaînes latérales de deux méthionines peuvent former une liaison covalente. E. Le groupement carboxylique des acides aminés peut subir une réaction de désamination. Réponse attendue : C A. FAUX. L’acétylation se fait sur le groupement amine (NH2) des lysines. B. FAUX. L’acétylation se fait sur le groupement amine (NH2) des lysines. C. VRAI. La lysine peut subir une réaction d’acétylation. D. FAUX. Ce sont les atomes de soufre des chaînes latérales de deux cystéines qui pourront établir une liaison covalente qu’on appellera pont disulfure. E. FAUX. La désamination est le fait d’ôter un groupement amine. Le groupement carboxylique (-COOH) ne contenant pas de fonction amine, il ne pourra pas subir de désamination. En revanche, il pourra subir une décarboxylation. 4) Parmi les propositions suivantes, laquelle est EXACTE ? A. La structure primaire d’une protéine est l’enchaînement des acides aminés de l’extrémité N- terminale vers l’extrémité C-terminale. B. La liaison peptidique est une liaison covalente entre la fonction amine terminale d’un acide aminé (en position N) et la fonction carboxy-terminale de l’acide aminé suivant (en position N+1) dans la séquence primaire. C. Le plan de la liaison peptidique comprend les 8 atomes impliqués dans la liaison peptidique. D. La configuration cis de la liaison peptidique est plus favorable énergétiquement que la configuration trans. Réponse attendue : A A. VRAI. B. FAUX. La liaison peptidique est la liaison entre la fonction carboxy de l’acide aminé en position N, et de l’amine de l’acide aminé en N+1. C. FAUX. Il y a 4 atomes impliqués dans la liaison peptidique (C, O, N, H), et ils forment, avec les deux carbones alpha (de l’acide aminé N et N+1), l’unité peptidique. Ces 6 atomes sont dans un même plan. D. FAUX. La configuration trans de la liaison peptidique est plus favorable d’un point de vue énergétique car elle permet de générer un minimum d’encombrement stérique entre les résidus adjacents. 3 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 5) Parmi les propositions suivantes, lesquelles sont EXACTES ? A. Les peptides, polypeptides et protéines sont des polymères composés d’acides aminés de taille variable allant de quelques acides aminés jusqu’à parfois plus de 1000 acides aminés. B. Une glycoprotéine est une hétéroprotéine composée d'une partie protéique et d'un ou plusieurs groupements glucidiques. C. Le collagène est une protéine de la matrice extracellulaire qui comporte une répétition de motifs peptidiques comprenant des acides aminés proline et hydroxyproline. D. Une phosphoprotéine est une hétéroprotéine composée d'une partie protéique et d'un ou plusieurs groupements acétyle reliés par une liaison covalente aux acides aminés histidine (His). E. Une chromoprotéine est une hétéroprotéine composée d’une partie protéique et d’un (ou plusieurs) phosphates reliés par une liaison covalente. Réponse attendue : A+B+C A. VRAI. B. VRAI. C. VRAI. D. FAUX. Une phosphoprotéine est une protéine qui contient un ou plusieurs acides phosphoriques liés aux acides aminés sérine ou thréonine. E. FAUX. Une chromoprotéine est une protéine composé d’une partie protéique et d’un pigment. 6) Parmi les propositions suivantes. Quelle(s) est (sont) la (les) réponse(s) exacte(s) ? A. Dans les hélices α, les chaînes latérales des acides aminés s’orientent parallèlement à l’axe de l’hélice. B. Dans les feuillets β anti-parallèles, les chaînes latérales des acides aminés s’orientent de part et d’autre du plan du feuillet. C. Dans les feuillets β parallèles, les chaînes latérales des acides aminés s’orientent dans le plan du feuillet. D. Dans les éléments de structures secondaires, hélices α et feuillets β, des liaisons hydrogène s’établissent entre groupements carbonyl et amine du squelette polypeptidique. E. Les angles entre les plans peptidiques successifs constituant les hélices α sont plus petits que ceux des feuillets β. Réponse attendue : B+D+E A. FAUX. Dans les hélices α, les chaînes latérales sont dirigées vers l’extérieur de l’hélice donc perpendiculaires à l’axe de l’hélice. B. VRAI. Les chaînes latérales sont dirigées vers l’extérieur donc perpendiculairement à l’axe des feuillets, elles vont bien s’orienter de part et d’autre du plan (un, tête vers le haut et le suivant, tête vers le bas). Note : L’angle Φ a une valeur négative et l’angle Ψ une valeur positive, cela explique cette orientation. C. FAUX. Les chaînes latérales sont, comme pour les feuillets anti-parallèles, dirigées perpendiculairement et de part et d’autre du plan. 4 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 D. VRAI. Les liaisons hydrogène permettent de maintenir stable la conformation de la structure secondaire des protéines. Ces liaisons se font bien entre le C=O(carbonyl) d’un résidu d’acide aminé et le NH (amine) d’un autre. E. VRAI. On peut remarquer cette différence dans leur structure respective. En effet, les « petits » angles des hélices α permettent à cette dernière de former une spire tandis que les « grands » angles des feuillets β font qu’ils sont presque plats. 7) Parmi les propositions suivantes, lesquelles sont EXACTES ? A. La structure tertiaire des protéines est le regroupement dans l’espace des éléments de structure secondaire, feuillets b et hélices a, reliés par des boucles et/ ou des coudes. B. La dénaturation de la structure tertiaire des protéines par la chaleur est réversible. C. Les structures tertiaires de plusieurs chaînes polypeptidiques identiques ou distinctes peuvent s’associer pour former une structure quaternaire. D. Les ponts disulfures s’établissent uniquement entre résidus d’une même chaîne polypeptidique, stabilisant les structures tertiaires. E. Les résidus hydrophobes se regroupent au sein des protéines globulaires pour former des cœurs hydrophiles. Réponse attendue : A+C A. VRAI. D’après le cours, la structure tertiaire correspond à l’organisation tridimensionnelle de domaines qui sont des repliements en structure compacte des feuillets b et des hélices a (éléments de structure secondaire) reliés par des boucles et/ ou coudes. B. FAUX. La dénaturation de la structure tertiaire des protéines par la chaleur est irréversible. (Voir tableau dans le cours sur les dénaturations irréversible et réversible des protéines) C. VRAI. D’après le cours, la structure quaternaire correspond à l’association de plusieurs sous-unités (éléments de structure tertiaire) protéiques (identiques ou différentes) par des liaisons faibles. D. FAUX. Les ponts disulfures peuvent s’établir au sein d’une même chaîne polypeptidique (intra caténaires) mais aussi entre deux chaînes polypeptidiques différentes (inter caténaires). (Voir l’exemple dans le cours de l’immunoglobuline G) Ils ont bien un rôle de stabilisation des structures tertiaires mais également des structures quaternaires. E. FAUX. Les résidus hydrophobes se regroupent au sein des protéines globulaires pour former des cœurs hydrophobes. 8) Parmi les propositions suivantes, lesquelles sont EXACTES ? A. La forme active de la chymotrypsine est générée par des coupures protéolytiques dans la chaîne du trypsinogène, précurseur synthétisé dans le pancréas. B. La chymotrypsine est une aminopeptidase. C. La chymotrypsine est une endopeptidase. D. Les acides aminés catalytiques de la chymotrypsine (triade catalytique) sont situés sur des hélices α E. La chymotrypsine hydrolyse des liaisons peptidiques dans lesquelles un résidu Arginine (Arg) est impliqué par son groupement carboxylique. Réponse attendue : C A. FAUX. La forme active de la chymotrypsine est générée par des coupures dans la chaîne du chymotrypsinogène. 5 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 B. FAUX. C'est une endopeptidase. Elle coupe dans la chaîne les liaisons où un aa aromatique ou une méthionine ou une leucine implique son groupement carboxylique. C. VRAI. Cf. Proposition B. D. FAUX. La triade catalytique est située sur des boucles qui unissent des brins β. E. FAUX. (Cf. Proposition B). Elle hydrolyse les liaisons dans lesquelles un résidu aromatique (Phe, Tyr, Tryp) ou une méthionine ou une leucine implique son groupement carboxylique. 9) Parmi les propositions suivantes, lesquelles sont EXACTES ? A. La myoglobine est une protéine de transport de l’oxygène alors que l’hémoglobine a une fonction de stockage de l’oxygène. B. Le repliement globinique de la myoglobine est constitué de feuillets b. C. Le groupement hème de la myoglobine fixe un ion ferreux Fe2+ impliqué dans la formation d’une liaison de coordination avec la molécule d’oxygène. D. Le dioxyde de carbone provoque une baisse de l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène, c’est l’effet Bohr. E. L’anhydrase carbonique catalyse la réaction d’hydratation du dioxyde de carbone (gaz carbonique) dans les globules rouges. Réponses attendues : C+D+E A. FAUX. C’est l’inverse ! La myoglobine est une protéine dont la fonction est de stocker l’oxygène alors que l’hémoglobine est une protéine de transport de l’oxygène. B. FAUX. Le repliement globinique de la myoglobine est constitué d’hélices a (8 pour être précis). Ces dernières sont connectées entre elles par des boucles et sont disposées de façon à délimiter une zone hydrophobe interne où l’on retrouve le groupement hème. C. VRAI. Le groupement hème de la myoglobine, où l’on retrouve une histidine distale et une histidine proximale, fixe un ion ferreux, via l’azote de l’histidine proximale, impliqué dans la formation d’une liaison de coordination avec la molécule d’oxygène. Cette liaison est réversible et forme de l’oxymyoglobine. D. VRAI. Le dioxyde de carbone se fixe sur les groupements basiques des acides aminés qui se trouvent en surface de l’hémoglobine ce qui produit des carbamates. Ces derniers vont empêcher les mouvements conformationnels de l’hémoglobine ce qui est défavorable pour la fixation de l’oxygène. On observe donc une baisse de l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène de par la présence de dioxyde de carbone, c’est l’effet Bohr. E. VRAI. L’anhydrase carbonique est une lyase qui catalyse la réaction d’hydratation du dioxyde de carbone, grâce au zinc présent dans son site actif, dans les globules rouges. 10) Concernant les enzymes, quelles sont les propositions exactes ? A. Le site actif d’une enzyme est constitué par le repliement de sa structure tertiaire. B. Les acides aminés impliqués directement dans la catalyse sont des acides aminés de conformation dits « collaborateurs ». C. Les cofacteurs associés aux enzymes facilitent la réaction enzymatique. D. Les coenzymes sont des molécules organiques ou métallo-organiques, dérivés des vitamines. Les nicotinamides nucléotides, NAD et NADP, sont des cosubstrats. Réponse attendue : A+C+D+E A. VRAI. 6 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 B. FAUX. Il existe 4 types d’acides aminés au sein d’une enzyme : les AAs spectateurs, les AAs de structure, les AA collaborateurs et les AA de contact. Les acides aminés impliqués directement dans la catalyse sont des acides aminés de contact. C. VRAI. D. VRAI. VRAI. Ce sont en effet des cosubstrats. Ils lient par conséquent l’apoenzyme par des liaisons faibles. 11) Concernant les enzymes. Parmi les propositions suivantes, lesquelles sont EXACTES ? A. Les enzymes ralentissent la vitesse de transformation du substrat en produit. B. Dans les conditions de vitesse initiale, la concentration en enzyme est directement proportionnelle à la quantité de produit formé. C. Les enzymes abaissent l’énergie d’activation des réactions chimiques. D. L’activité des enzymes peut être modulée par le niveau de leur synthèse lors des étapes de transcription et de traduction. E. Les mutations survenant sur les acides aminés de contact du site catalytique n’ont aucune conséquence sur l’activité de l’enzyme. Réponse attendue : B+C+D A. FAUX. Elles augmentent la vitesse de réaction de transformation du substrat en produit. B. VRAI. C. VRAI. La présence d’une enzyme permet de diminuer l’énergie d’activation nécessaire pour faire débuter la réaction, ce qui permet d’accélérer la réaction. D. VRAI. E. FAUX. Les acides aminés de contact sont ceux qui se lient au substrat et catalysent la réaction, donc, une mutation survenant sur ces AA aura une conséquence sur l’activité de l’enzyme. 12) Parmi les propositions suivantes, lesquelles sont EXACTES ? A. Pour une enzyme michaélienne, le Km est une mesure de la stabilité du complexe Enzyme- Substrat (ES). B. Pour une enzyme michaélienne, le Km est la concentration en substrat pour laquelle la vitesse maximale (Vmax) est atteinte. C. L’activité enzymatique, ou Vmax, se mesure toujours à concentration saturante de substrat. D. La courbe cinétique d’une enzyme michaélienne, vitesse en fonction de la concentration en substrat, est une sigmoïde. E. Un inhibiteur compétitif d’une enzyme michaélienne modifie la vitesse maximale de la réaction. 7 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 Réponse attendue : A+C A. VRAI. Le Km est le reflet de la constante de dissociation du complexe ES et donc de sa stabilité. B. FAUX. Le Km correspond à la concentration en substrat pour laquelle la vitesse V= Vmax/2. C. VRAI. D. FAUX. La courbe cinétique d’une enzyme michaelienne est représentée par une courbe en hyperbole. Ce sont les enzymes allostériques qui sont représentées par une courbe sigmoïde. E. FAUX. Les inhibiteurs compétitifs des enzymes michaeliennes ne modifient pas la vitesse maximale de la réaction, ils agissent sur le Km en diminuant 1/Km (donc augmentation de la constante de Michaelis Km). 1/Km représente l’affinité de l’enzyme pour le substrat. Les inhibiteurs compétitifs des enzymes michaeliennes diminuent donc l’affinité de l’enzyme pour son substrat. 13) Parmi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) EXACTES ? A. Les enzymes allostériques sont souvent composées de plusieurs sous-unités. B. La flexibilité conformationnelle des chaînes peptidiques est un facteur important de l’activité des enzymes allostériques. C. Une courbe hyperbole représentant la vitesse de réaction en fonction de la concentration en substrat est caractéristique de la cinétique des enzymes allostériques. D. Un inhibiteur allostérique dans le système V abaisse l’affinité de l’enzyme pour le substrat. E. Un activateur allostérique dans le système V augmente l’affinité pour le substrat. Réponse attendue : A+B A. VRAI. L’interaction des sous-unités à l’intérieur de l’oligomère est une condition absolue pour l’expression de l’activité catalytique. B. VRAI. C. FAUX. Une courbe hyperbole représentant la vitesse de réaction en fonction de la concentration en substrat est caractéristique de la cinétique des enzymes michaeliennes et non pas allostériques. D. FAUX. Un inhibiteur allostérique dans le système V agit sur la vitesse (V= vitesse) en diminuant Vmax. E. FAUX. Un activateur allostérique dans le système V agit sur la vitesse en augmentant Vmax. 2023-2024 CC3 (L1SpS) 3) Concernant les protéines. Quelle(s) est (sont) la (les) réponse(s) exacte(s) ? A. Les chaînes latérales des acides aminés Tyrosine et Thréonine sont ionisables. B. Les acides aminés Tryptophane et Valine sont hydrophobes. C. Les hélices alpha (α) sont des éléments de structure secondaire des protéines. D. Dans un feuillet bêta (β), les chaînes latérales des acides aminés sont orientées dans le plan du feuillet. 8 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 E. Les immunoglobulines possèdent une structure quaternaire avec des ponts disulfures intra- et inter-caténaires. Réponse attendue : B+C+E A. FAUX. La Tyrosine et la Thréonine sont des acides aminés polaires mais non ionisables. Rappel : les seuls acides aminés ionisables sont : acide aspartique, acide glutamique, Lysine, Arginine et Histidine B. VRAI. Les deux sont des acides aminés possédant une chaîne latérale apolaires et donc par définition, ils sont hydrophobes. C. VRAI. Au même titre que les feuillets β, les coudes et boucles. D. FAUX. Les chaînes latérales des acides aminés sont toujours perpendiculaires par rapport au plan du feuillet β et de part et d’autre de ce dernier. E. VRAI. On retrouve des ponts disulfures intra-caténaires (liaison entre deux acides aminés appartenant à la même chaîne) à l’intérieur d’une même chaîne lourde par exemple. On retrouve des ponts disulfures inter-caténaires (liaison entre deux acides aminés n’appartenant pas à la même chaîne) entre 2 chaînes lourdes par exemple. 4) Concernant les enzymes, quelles sont les propositions EXACTES ? A. Le site actif d’une enzyme est la région qui lie les substrats et le(s) cofacteur(s) s’il y en a. B. Le nicotinamide adénine dinucléotide phosphate (NADPH) est un groupement prosthétique. C. Les exopeptidases hydrolysent la liaison peptidique de l’extrémité N-terminale ou C- terminale des protéines. D. Dans les conditions de vitesse initiale, la concentration en enzyme est directement proportionnelle à la quantité de produit formé. E. Les inhibiteurs allostériques ne peuvent agir que sur la vitesse de réaction d’une enzyme allostérique. Réponse attendue : A+C+D A. VRAI. Il s’agit de la définition du site actif. Cette région de l’enzyme permet de catalyser la réaction enzymatique. B. FAUX. Le NADPH est un cosubstrat. Il se lie de manière faible à l’enzyme, il peut être modifié et quitter l’enzyme, ce qui ne serait pas le cas s’il s’agissait d’un groupement prosthétique. C. VRAI. Les exopeptidases sont des enzymes qui, en effet, hydrolysent la liaison peptidique de l’extrémité N-terminale ou C-terminale des protéines. D. VRAI. Dans les conditions de vitesse initiale, la concentration en enzyme est effectivement proportionnelle à la quantité de produit formé. Cela peut s’expliquer par le fait que l’enzyme est saturée en substrat donc toutes les enzymes transforment le substrat en produit. E. FAUX. Les inhibiteurs allostériques peuvent agir sur la vitesse de réaction d’une enzyme allostérique mais pas seulement. C’est le cas pour les systèmes V mais il existe aussi les systèmes K où les inhibiteurs allostériques influencent l’affinité de l’enzyme pour le substrat. Il ne faut pas oublier les systèmes mixtes où l’affinité et la vitesse sont modifiées. 2023-2024 CC3 Substitution (L1SpS) 9 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 2) Concernant les protéines. Parmi les propositions suivantes, lesquelles sont EXACTES ? A. Les chaînes latérales des acides aminés Histidine et Arginine sont ionisables. B. Dans les hélices alpha (α), les chaînes latérales des acides aminés sont orientées parallèlement à l’axe de l’hélice. C. Les acides aminés hydrophobes des protéines membranaires se situent de part et d’autre de la bicouche lipidique de la membrane. D. La myoglobine est une protéine de stockage de l’oxygène. E. La vitesse d’une réaction enzymatique est dépendante du pH du milieu de la réaction. Réponse attendue : A+D+E A. VRAI. Ils font partie des acides aminés polaires ionisables (Asp, Glu, His, Lys, Arg). Leur chaîne latérale porte une charge. B. FAUX. Les chaînes latérales des acides aminés sont perpendiculaires à l’axe de l’hélice. C. FAUX. D. VRAI. La myoglobine est une protéine qui permet de stocker une molécule d’O2. Attention à ne pas confondre avec l’hémoglobine qui est une protéine de transport de l’O2. E. VRAI. Le pH, comme la température (par exemple), module la vitesse de la réaction enzymatique. 2022-2023 CC1 (L1SpS) 7) Parmi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est(sont) EXACTE(S) ? A. Le carbones alpha de tous les acides aminés est asymétrique. B. Le pHi (point isoélectrique) d’un acide aminé dépend uniquement des charges en solution. C. Grâce à leur réactivité chimique, les acides aminés peuvent participer aux interrelations métaboliques. D. Les chaînes latérales de la méthionine et de la cystéine contiennent un atome de soufre. E. La chaîne latérale de la proline est linéaire et apolaire. Réponses attendues : C + D A. FAUX. Ils le sont tous sauf celui de la glycine, qui possède un radical H. Son carbone alpha n’a donc pas 4 groupements différents. B. FAUX. Le point isoélectrique dépend aussi du groupement latéral. C. VRAI. Les acides aminés peuvent avoir des relations avec d’autres processus métaboliques. Ils peuvent notamment entrer dans le cycle de Krebs. D. VRAI. La cystéine a un groupe latéral (CH2-SH) et la méthionine un groupe (CH2-S-CH3) E. FAUX. 8) Parmi les propositions suivantes, lesquelles sont EXACTES ? A. La liaison peptidique est une liaison covalente entre 2 acides aminés successifs de la séquence primaire de la protéine. B. Les 6 atomes impliqués dans la liaison peptidique sont situés dans un même plan. C. On utilise le terme “peptide” quand la chaîne d’acide aminés est constituée de moins de 20 acides aminés. D. Une phosphoprotéine est une hétéroprotéine composée d’une partie protéique et d’un ou plusieurs groupements acétyle attachés par une liaison covalente aux acides aminés lysines. 10 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 E. Une glycoprotéine est une hétéroprotéine composée d’une partie protéique et d’un (ou plusieurs glucides) reliées par une liaison covalente. Réponses attendues : A+B+C+E A. VRAI. Il s’agit de la définition d’une liaison peptidique. B. VRAI. Les deux carbones alpha et les atomes C, O,N,H impliqués dans la liaison peptidique sont bien dans un même plan. C. VRAI. Pour une chaine de moins de 20 acides aminés, on parle de peptide ou d’oligopeptide. De 20 à 100 acides aminés, on parlera de polypeptide. Pour plus de 100 acides aminés, on parle de protéine. D. FAUX. Ce ne sont pas des groupements acétyles mais des groupements phosphates qui se trouvent sur les phosphoprotéines. Ils peuvent se fixer sur les groupements OH des sérines, thréonines et tyrosines. E. VRAI. C’est la définition d’une glycoprotéine. Les groupements glucidiques peuvent se fixer par une liaison O-osidique ou N-osidique. 9) Parmi les propositions suivantes laquelle(lesquelles) est(sont) EXACTE(S) ? A. Dans les hélices ɑ, les chaînes latérales des acides aminés s’orientent perpendiculairement à l’axe de l’hélice. B. Dans les feuillets β parallèles, les chaînes latérales des acides aminés s’orientent dans le plan du feuillet. C. Les configuration cis et trans des liaisons peptidiques font référence à l’orientation des plans peptidiques successifs autour des carbones alpha. D. Les valeurs des angles entre les plans peptidiques successifs constituants les hélices ɑ sont proches de celles des feuillets β. E. Les boucles et coudes connectent les éléments de structure secondaire feuillets β et hélices ɑ des protéines. Réponses attendues : A + E A. VRAI. La projection des résidus d’acides aminés se fait perpendiculairement à l’axe de l’hélices ɑ (vers l’extérieur) B. FAUX. Dans les deux types de feuillets, les chaînes latérales sont situées alternativement de part et d’autre du plan du feuillet perpendiculairement à ce dernier. C. FAUX. Les configurations cis et trans font référence à l’orientation des groupements CO et NH formant l’angle de torsion Ω de la liaison peptidique autour de l’axe C-N. D. FAUX. Les angles θ et Ψ présents dans les hélices ɑ sont de l’ordre de 50 à 60°, plus aigus que ceux des feuillets β, ceux-ci de l’ordre d’environ 130 à 120°. E. VRAI. C’est bien la définition des boucles et coudes. Les coudes (ou tours) connectent deux brins β antiparallèles dans un feuillet tandis que les boucles peuvent connecter des hélices entre elles, des hélices α avec des brins β, des brins n’appartenant pas au même feuillet. 10) Parmi les propositions suivantes, lesquelles sont EXACTES ? A. Toutes les protéines possèdent une forme globulaire. B. Le collagène est une protéine globulaire constituée de l’association de plusieurs sous-unités. C. La dénaturation de la structure tertiaire des protéines par les rayons ultraviolet (UV) est irréversible. D. La stabilité des structures tertiaires des protéines dépend exclusivement de la présence d’un pont disulfure. E. Les molécules d’eau contribuent à la stabilisation des structures des protéines en formant des couches d’hydratation. 11 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 Réponses attendues : C + E A. FAUX. Il existe aussi des protéines fibrillaires comme la kératine (rôle surtout structural) et des protéines membranaires. B. FAUX. Le collagène fait partie des protéines fibrillaires, et se constitue de tropocollagène formé par 3 hélices gauches liées entre elles. C. VRAI. Les rayons UV, tout comme la chaleur, les détergents anioniques et une forte agitation par exemple, fait partie des dénaturations irréversibles des protéines. D. FAUX. La structure tertiaire est également (surtout) stabilisée par des liaisons faibles, comme les liaisons hydrogènes ou ioniques, présentes en grand nombre grâce aux chaînes latérales. E. VRAI. Les molécules d’eau forment des liaisons hydrogènes avec les résidus polaires de la protéine ainsi qu’entre elles, formant ainsi une couche d’hydratation stabilisatrice. 11) Parmi les propositions suivantes laquelle(lesquelles) est(sont) EXACTE(S) ? A. Le chymotrypsinogène synthétisé dans le pancréas est le précurseur enzymatique de la trypsine. B. La chaîne polypeptidique du chymotrypsinogène subit deux coupures protéolytique menant à la forme active de l’enzyme. C. Les résidus formant le site actif de l’enzyme de la chymotrypsine sont situés entre les deux tonneaux β composant la structure tertiaire. D. La chymotrypsine est une carboxypeptidase. E. La chymotrypsine hydrolyse des liaisons peptidiques dans lesquelles un résidu phénylalanine est impliqué par son groupement carboxylique. Réponse attendue : B + C + E A. FAUX. Le chymotrypsinogène est le précurseur inactif de la chymotrypsine. La trypsine est l’enzyme responsable du premier clivage du chymotrypsinogène. B. VRAI. Le chymotrypsinogène est clivé 2 fois pour devenir la chymotrypsine active. La trypsine réalise le premier clivage, tandis que le deuxième clivage est un auto-clivage. C. VRAI. Le site actif est constitué par des résidus appartenant aux boucles unissant des brins β dans chacun des 2 domaines. D. FAUX. La chymotrypsine est une endopeptidase, c’est à dire qu’elle hydrolyse les liaisons peptidiques à l'intérieur d'une chaîne peptidique. Une carboxypeptidase est un type d’exopeptidase. E. VRAI. La chymotrypsine hydrolyse des liaisons peptidiques dans lesquelles un résidu aromatique (Phe, Trp, Tyr) ou Leu ou Met est impliqué par son groupement carboxylique. 12) Parmi les propositions suivantes, laquelle(lesquelles) est(sont) EXACTE(S) ? A. Le groupement hème de la myoglobine fixe un ion métallique Cu2+ impliqué dans la formation d'une liaison de coordination avec la molécule d'oxygène. B. Les groupements hèmes des sous-unités de l'hémoglobine sont situés dans une poche hydrophobe formée par les hélices du repliement globinique. C. Une mutation génétique entraînant le remplacement d'un acide aminé hydrophobe (apolaire) par un acide aminé polaire dans la séquence de l'hémoglobine entraîne l'apparition de l'anémie falciforme. D. L'hémoglobine maternelle a une affinité plus faible pour l'oxygène que l'hémoglobine fœtale. E. L’hémoglobine a une affinité plus forte pour l’oxygène que la myoglobine. 12 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 Réponse attendue : B + D A. FAUX. Le groupement hème de la myoglobine fixe un ion métallique de fer. D’une part, cet ion fait une liaison de coordination avec la chaine latérale d’une histidine dite proximale. D’autre part, il est à distance d’une autre histidine dite distale : cela permet la fixation réversible d’une molécule d’O2. B. VRAI. L’hémoglobine est formée de 4 sous unités : 2 alphas et 2 bêtas. Chaque sous unité possède un groupement hème qui se loge dans une zone hydrophobe délimitée par les hélices de la protéine. C. FAUX. L’anémie falciforme ou drépanocytose apparaît en cas de mutation génétique ponctuelle au niveau de la sous-unité bêta de l’hémoglobine : un acide aminé polaire est remplacé par un acide aminé hydrophobe (apolaire). D. VRAI. La P50 (= la pression partielle en O2 pour laquelle la moitié (50%) des sites de la protéine est saturée) de l’hémoglobine fœtale est inférieure à celle de l’hémoglobine maternelle. Or l’affinité correspond à l’inverse de la P50. Par conséquent, l’hémoglobine fœtale a une plus grande affinité pour l’O2 que l’hémoglobine maternelle. Cela permet à l’hémoglobine maternelle de céder de l’O2 au profit de l'hémoglobine fœtale dans le placenta. E. FAUX. C’est le même raisonnement : la P50 de la myoglobine est inférieure à celle de l’hémoglobine. Par conséquent, la myoglobine a une plus grande affinité pour l’O2 que l’hémoglobine. 13) Parmi les propositions suivantes, laquelle(lesquelles) est(sont) EXACTE(S) ? A. Pour une enzyme michaélienne, le Km est la concentration en substrat pour laquelle la vitesse maximale (Vmax) de la réaction est atteinte. B. L'activité moléculaire kcat d'une enzyme michaélienne est la constante associée à la vitesse de transformation du substrat en produit. C. Dans les conditions de vitesse initiale, la quantité de produit formé est inversement proportionnelle à la concentration en enzyme. D. Une courbe sigmoïde représentant la vitesse de réaction en fonction de la concentration en substrat est caractéristique de la cinétique des enzymes allostériques. E. Un inhibiteur allostérique dans le système V augmente l'affinité pour le substrat. Réponse attendue : B + D A. FAUX. Pour une enzyme michaélienne, le Km est la concentration en substrat pour laquelle la vitesse de la réaction enzymatique est égale à la moitié de la vitesse maximale (Vmax). B. VRAI. C. FAUX. D’après le cours, [E] = [P]/C. Ainsi, la quantité de produit formé est proportionnelle à la concentration en enzyme. D. VRAI. La représentation de la vitesse de réaction en fonction de la concentration en substrat pour une enzyme allostérique est une courbe sigmoïde. Celle pour une enzyme michaelienne est une hyperbole. E. FAUX. Un inhibiteur allostérique dans le système V diminue la Vmax sans changer le Km (et donc l’affinité). 2022-2023 CC3 (L1SpS) 3) Concernant les protéines. Parmi les propositions suivantes, laquelle est EXACTE ? A. La chaîne latérale de l’acide aminé proline est aromatique. 13 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 B. Les acides aminés polaires possèdent des groupements fonctionnels qui forment des liaisons hydrogène avec l’eau. C. La liaison peptidique se forme entre les 2 atomes de soufre des chaînes latérales de cystéine proches dans l’espace. D. Le peptide constitué de la séquence d’acides aminés Pro-Tyr-Glu-Asp-Gln est hydrophobe. E. Dans les hélices α, les atomes d’oxygène des groupements carbonyl (CO) de la chaîne principale pointent vers l’extrémité N-terminale. Réponse attendue : B A. FAUX. Les acides aminés aromatiques sont la tyrosine, le tryptophane et la phénylalanine. La chaine latérale de la proline est un hétérocycle. B. VRAI. Les acides aminés polaires non ionisables peuvent former des liaisons hydrogènes avec l’eau. C. FAUX. La liaison peptidique se forme entre la fonction COOH-α d’un acide aminé et la fonction NH2-α de l’acide aminé suivant. Une liaison entre 2 atomes de soufre des chaînes latérales de cystéine est un pont disulfure. D. FAUX. Les résidus Glu (acide glutamique) et Asp (acide aspartique) sont des acides ainsi le peptide ne peut pas être hydrophobe. E. FAUX. Les atomes d’oxygène des groupements CO de la chaîne principale pointent vers l’extrémité C-terminale tandis que les atomes H des groupes NH pointent vers l’extrémité N-term. 4) Concernant les protéines. Parmi les propositions suivantes, lesquelles sont EXACTES ? A. La myoglobine est constituée de 4 chaînes polypeptidiques possédant chacune un repliement globinique. B. Le groupement Hème présent dans la myoglobine et l’hémoglobine fixe un ion Fe2+. C. L’hémoglobine présente une affinité plus forte pour l’oxygène que pour le monoxyde de carbone. D. Les exopeptidases hydrolysent le premier ou le dernier acide aminé d’une chaîne polypeptidique. E. Chez les enzymes, un inhibiteur non compétitif occupe un site de fixation diffèrent de celui occupé par le substrat. Réponse attendue : B + D + E A. FAUX. La myoglobine est composée d’uniquement 1 chaîne peptidique. L’hémoglobine quant à elle, possède bien 4 chaînes polypeptidiques. B. VRAI. Afin de fixer de l’O2, il faut que le fer soit sous l’état d’oxydation Fe2+, et le groupement s’appelle l’hème. À l’inverse, si le Fe était sous la forme Fe3+, il fixerait de l’H2O et on parlerait de groupement hématine. C. FAUX. C’est l’inverse. Le monoxyde de carbone possède une plus grande affinité que l’O2 pour l’hémoglobine, d’où sa toxicité lorsqu’il est inhalé. D. VRAI. Par définition, les exopeptidases hydrolysent le premier ou dernier acide aminé de la chaîne polypeptidique, au contraire des endopeptidases, qui hydrolysent des liaisons peptidiques au sein de la chaîne. E. VRAI. L’inhibiteur non compétitif se fixe sur un autre site que le site actif et ne modifie pas l’affinité de l’enzyme à son substrat. A l’inverse, les inhibiteurs compétitifs se fixent à la place du substrat dans le site actif. 14 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 2022-2023 CC3 substitution (L1SpS) 3) Concernant les protéines. Parmi les propositions suivantes, lesquelles sont EXACTES ? A. La chaîne latérale de l’acide aminé phénylalanine est aromatique. B. Le peptide constitué de la séquence d’acides aminés Val-Ile-Ala-Phe-Trp-Leu est hydrophobe. C. La chaîne latérale d’un acide aminé tyrosine peut être modifiée par une acétylation. D. Les chaînes latérales des acides aminés histidine peuvent former des ponts disulfures. E. Dans les feuillets β, les atomes d’oxygène des groupements carbonyl (CO) de la chaîne principale sont situés dans le plan du feuillet. Réponses attendues : A+B+E A. VRAI. La phénylalanine est l’un des 3 acides aminés aromatiques (avec la tyrosine et le tryptophane). B. VRAI. Tous les AAs de cette séquence sont hydrophobes (Valine, Isoleucine, Alanine, Phénylalanine, Tryptophane, Leucine). C. FAUX. Les tyrosines (sur leur fonction -OH) peuvent être phosphorylées. Ce sont les lysines (sur leur fonction -NH2) qui peuvent être acétylées. D. FAUX. Ce sont les cystéines qui peuvent former des ponts disulfures. E. VRAI. 4) Concernant les protéines. Parmi les propositions suivantes, laquelle est EXACTE ? A. La myoglobine possède une structure quaternaire. B. L’ion Fe2+ du groupement hème de la myoglobine et de l’hémoglobine forme des liaisons de coordination avec des acides aminés arginine. C. Les domaines des protéines transmembranaires insérés dans la bicouche lipidique des membranes cellulaires sont majoritairement composés d’acides aminés apolaires. D. Les enzymes diminuent la vitesse de réaction de la réaction qu’elles catalysent. E. Chez les enzymes allostériques dans le système K, un inhibiteur augmente l’affinité de l’enzyme pour son substrat. Réponse attendue : C A. FAUX. La structure quaternaire est l’association de plusieurs sous-unités protéiques associées par des liaisons faibles. Or, la myoglobine ne possède qu’une chaîne polypeptidique (8 hélices α) présentant un repliement. Cela correspond à une structure tertiaire. Un exemple de structure quaternaire serait l’hémoglobine qui a 4 sous unités. B. FAUX. L’ion Fe2+ du groupement hème de la myoglobine et de l’hémoglobine forme bien des liaisons de coordination avec des acides aminés, mais il s’agit de l’histidine. C. VRAI. Les protéines transmembranaires des bicouches lipidiques des membranes sont majoritairement composées d’acides aminés apolaires. En effet, les AA apolaires sont hydrophobes et répondent à l’hydrophobie des membranes cellulaires. D. FAUX. C’est l’inverse. Le but d’action des enzymes est d’augmenter la vitesse de réaction afin d’accélérer la réaction qu’elles catalysent. E. FAUX. Dans le système K, c’est le Km qui est modifié, donc c’est l’affinité du substrat qui sera modifiée. Mais un inhibiteur fera diminuer l’affinité de l’enzyme pour son substrat. 2021-2022 CC1(L1SpS) 7) Parmi les propositions suivantes, lesquelles sont EXACTES ? 15 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 A. Les protéines sont constituées d’un enchaînement d’acides aminés et leur structure primaire est représentée de l’extrémité C-terminale vers l’extrémité N-terminale. B. La liaison peptidique est une liaison covalente entre 2 acides aminés successifs de la séquence primaire de la protéine. C. Les 6 atomes impliqués dans la liaison peptidique sont situés dans 2 plans différents. D. La configuration trans de la liaison peptidique est plus favorable que la configuration cis. E. Les enzymes sont des protéines. Réponses attendues : B+D+E A. FAUX. La structure primaire est l’enchaînement des acides aminés mais la structure primaire est toujours représentée de l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale. B. VRAI. La liaison peptidique est une liaison covalente entre le COOH α d’un premier acide aminé et le NH2 α de l’acide aminé suivant. C. FAUX. Les 6 atomes impliqués dans la liaison peptidique sont les 2 Cα et les 4 atomes C, O, N, et H. Ils sont situés dans le même plan et constituent l’unité peptidique. D. VRAI. La configuration trans adopte un angle de torsion Ω autour de l’axe C-N de 180° permettant ainsi un minimum d’encombrement stérique entre les résidus adjacents : les chaînes latérales se retrouvent de part et d’autre du plan. E. VRAI. Les enzymes sont constituées d’un enchaînement d’acides aminés et ont un pouvoir catalytique : elles accélèrent des réactions chimiques biologiques spécifiques. 8) Parmi les propositions suivantes, laquelle(lesquelles) est(sont) EXACTE(S) ? A. Les acides aminés sont composés d’un groupement amine et d’un groupement phosphate entourant le carbone α (alpha) qui porte une chaîne latérale variable. B. Le carbone α (alpha) de l’acide aminé Glycine (Gly) est un carbone asymétrique. C. L’arginine (Arg), la lysine (Lys) et l’histidine (His) sont des acides aminés apolaires. D. La phénylalanine est un acide aminé aromatique qui absorbe les ultraviolets (UV) vers 260- 280 nm. E. L’asparagine (Asn) est l’amide dérivée de l’arginine (Arg). Réponse attendue : D A. FAUX. Le carbone α est le centre d’un tétraèdre qui porte une fonction acide carboxylique -COOH, une fonction amine primaire -NH2, un hydrogène H et une chaîne latérale variable. Il n’y a pas de groupement phosphate sur ce carbone. B. FAUX. Le carbone α est asymétrique, c’est-à-dire porte 4 subsistants différents, pour tous les acides aminés sauf pour la glycine car la chaîne latérale de cet acide aminé est composée d’un hydrogène. Il porte alors 2 hydrogènes. C. FAUX. L’arginine, la lysine et l’histidine possèdent des chaînes latérales chargées sous forme d’anion si pH > pHi et basiques si le pHi > 7. Ce sont donc des acides aminés polaire ionisable. D. VRAI. La phénylalanine possède un noyau aromatique qui est à l’origine d’une absorption caractéristique vers 260-280 nm (UV). C’est également le cas du tryptophane et de la Tyrosine. E. FAUX. C’est l’asparagine qui est l’amide dérivé de l’acide aspartique : à la place de la fonction COO- observé sur la chaîne latérale de l’acide aspartique. 9) Parmi les propositions suivantes, laquelle(lesquelles) est(sont) EXACTE(S) ? A. La sérine peut subir une réaction de glycosylation. B. La sérine peut subir une réaction de phosphorylation. 16 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 C. La lysine peut subir une réaction de phosphorylation. D. Les atomes de soufre des chaînes latérales de deux cystéines peuvent former une liaison covalente. E. Le groupement amine des acides aminés peut subir une réaction de désamination. Réponses attendues : A+B+D+E A. VRAI. La O-glycosylation a lieu sur le OH des sérines et des thréonines. (⚠la N-glycosylation concerne uniquement les asparagines) B. VRAI. La phosphorylation a lieu sur les OH des Sérines, des Thréonines et des Tyrosines. C. FAUX. La lysine ne peut pas être phosphorylée, est uniquement concernée par l’acétylation sur le groupement NH2. D. VRAI. On appelle ce type de liaison des ponts/liaisons disulfures. On les retrouve au sein de l’immunoglobuline. E. VRAI. Cette réaction se déroule en 2 étapes et permet la libération d’ammoniac. 10) Parmi les propositions suivantes, laquelle(lesquelles) est(sont) EXACTE(S) ? A. Dans les hélices α, les chaînes latérales des acides aminés successifs s’orientent parallèlement à l’axe de l’hélice. B. Environ 10 acides aminés sont nécessaires pour former un tour d’hélice α. C. Les angles entre les plans peptidiques successifs constituants les hélices α sont différents de ceux des feuillets β. D. Dans les feuillets β parallèles, les extrémités N-terminales de 2 brins adjacents sont orientés à l’opposé l’une de l’autre. E. Les coudes qui connectent les éléments de structure secondaire peuvent contenir plus de 100 acides aminés. Réponses attendues : C A. FAUX. Elles se projettent vers l’extérieur de l’hélice. B. FAUX. Le tour d’hélice α est aussi appelé pas de l’hélice, il est constitué de 3,6 résidus. (C’est la longueur de l’hélice qui est constituée en moyenne de 10 résidus) C. VRAI. Au sein des hélices α les angles sont d’environ 50-60 degrés et environ 120-130 degrés pour les feuillets. (⚠en valeur absolue.) D. FAUX. Dans un feuillet β parallèle les extrémités N-terminales de 2 brins adjacents sont du même côté. C’est dans les feuillets β antiparallèles que les extrémités N-terminales de 2 brins adjacents sont orientés à l’opposé l’une de l’autre. E. FAUX. Les coudes connectent 2 brins β anti-parallèles dans un feuillet, ils sont constitués de 2 à 4 acides aminés. 11) Parmi les propositions suivantes, laquelle(lesquelles) est(sont) EXACTE(S) ? A. Toutes les protéines possèdent une structure tertiaire stable et ordonnée. B. La dénaturation de la structure tertiaire des protéines par la chaleur est réversible. C. Les protéines globulaires se replient autour d’un cœur d’acides aminés polaires. D. Les structures quaternaires des protéines peuvent être constituées de l’association de sous- unités protéiques identiques. E. Une structure tertiaire peut être composée de plusieurs unités de repliement qui correspondent à des domaines. 17 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 Réponse attendue : D+E A. FAUX. Il existe des protéines qui sont intrinsèquement désordonnées, qui n’ont pas de structure secondaire. Ce sont des protéines instables impliquées dans des maladies neurodégénératives (Parkinson, Alzheimer…), comme la protéine Prion. B. FAUX. La chaleur dénature les protéines de manière irréversible. Les dénaturations irréversibles peuvent être provoquées par la chaleur, les UV, les acides/bases, les solvants organiques, une forte agitation, une grande dilution ou le SDS. A l’inverse, les dénaturations réversibles seront provoquées par de l’urée 8M, du chlorure de guanidium ou du β- mercaptoéthanol. C. FAUX. Les protéines globulaires adoptent une conformation particulière afin d’exposer à leur surface les acides aminés polaires, pour que des molécules d’eau forme une couche d’hydratation, mais également pour former un cœur d’acide aminé hydrophobes (et donc le « cacher » des molécules d’eau). D. VRAI. Si les sous-unités sont identiques, ces protéines s’appellent des homodimères, homotrimères… Et si les sous-unités sont différentes, elles s’appellent alors des hétérodimères, hétérotrimères… E. VRAI. Les domaines sont des unités de repliement, formant des modules fonctionnels. Une chaine polypeptidique peut avoir plusieurs domaines (identiques ou différents) : la chymotrypsine en possède 2 en tonneau ß. 12) Parmi les propositions suivantes, laquelle(lesquelles) est(sont) EXACTE(S) ? A. La myoglobine est composée de 4 sous-unités liées chacune à un groupement hème. B. La myoglobine a une structure globulaire composée d’hélices α. C. Un acide aminé arginine forme une liaison de coordination avec l’ion Fe2+ de l’hème. D. Après fixation d’une molécule d’oxygène, la myoglobine est présente sous la forme carboxy- myoglobine. E. La myoglobine a une affinité plus forte pour l’oxygène que l’hémoglobine. Réponse attendue : B+E A. FAUX. La myoglobine est composée d’une unique chaîne polypeptidique associée à un groupement hème (fixation d’un O2). C’est l’hémoglobine qui est constituée de 4 sous-unités, chacune liées à un groupement hème (fixation de 4 O2). B. VRAI. La myoglobine contient 8 hélices α reliées par de courtes boucles, l’ensemble délimite un cœur hydrophobe interne. C. FAUX. Au sein du cœur hydrophobe, là où se loge le groupement prosthétique héminique, il y a une forte concentration de l’acide aminé histidine. C’est celui-ci qui va réaliser une liaison de coordination avec le Fe2+ de l’hème. D. FAUX. Lorsque la myoglobine fixe un O2, elle est dans une forme d’oxy-myoglobine. Pour rappel, la forme carboxy-myoglobine correspond à la myoglobine liée à une molécule de CO et la désoxy-myoglobine correspond à la myoglobine « vide ». E. VRAI. La P50 de la myoglobine est inférieure (3 torr) à celle de l’hémoglobine (26 torr). Cela signifie qu’il faut moins d’O2 pour charger 50% des sites de la myoglobine. Donc la myoglobine possède une affinité plus grande pour l’O2 que l’hémoglobine. Par ailleurs, on peut également se rappeler la fonction de chacune de ces deux molécules : la myoglobine stocke l’O2 dans les tissus, donc elle doit être capable de lier de façon stable et durable à l’O2. A l’inverse, l’hémoglobine permet de transport de l’O2, donc elle doit être en mesure de la relâcher aux niveaux de certains tissus. 18 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 13) Les cinétiques d’une enzyme en présence et en absence d’un effecteur sont représentées sur la graphe suivant : Parmi les propositions suivantes, laquelle est EXACTE ? A. Cette représentation en double inverse est caractéristique d’une enzyme allostérique. B. La droite A représente la cinétique d’une enzyme michaelienne en présence d’un activateur. C. Le Km est une constante, caractéristique de la stabilité du complexe enzyme-substrat (ES). D. Le Km de cette enzyme est égal à 2 mM. E. Les valeurs du Vmax de l’enzyme en présence et en absence de l’effecteur suffisent pour déterminer la constante de dissociation Ki de cet effecteur. Réponses attendues : C A. FAUX. La représentation en double inverse présentant une droite est caractéristique d’une enzyme michaelienne. B. FAUX. Le Km des 2 droites est identique, c’est 1/V qui est modifié. On est donc en présence d’un inhibiteur non compétitif qui va faire ↘ la Vmax. Si Vmax ↘ alors 1/Vmax 🡭. Donc la courbe A représente la cinétique d’une enzyme michaelienne en présence d’un inhibiteur non compétitif. C. VRAI. Le Km (constante de Michaelis) est la concentration en substrat nécessaire pour atteindre la moitié de la vitesse maximale. Cette constate permet de mesurer la stabilité du complexe Enzyme-substrat. Km = ([E] x [S] ) / [ES] D. FAUX. Les courbes coupent l’axe des abscisses en -1/Km. Donc : -1/Km=-4 mM 🡭 Km = ¼ = 0,25 mM. E. FAUX. Pour déterminer la constante de dissociation il faut aussi connaitre la concentration en inhibiteur. 2021-2022 CC3 (L1SpS) 4) Concernant les protéines. Parmi les propositions suivantes, laquelle(lesquelles) est(sont) EXACTE(S) ? A. Les chaînes latérales des acides aminés Valine et Isoleucine sont polaires non ionisables. B. Les hélices α sont des éléments de structure secondaire des protéines. C. Les liaisons hydrogènes entre les chaînes latérales d’acides aminés proches dans l’espace contribuent à la stabilisation des structures tertiaires. 19 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 D. Les atomes de soufre de résidus Méthionine proches dans l’espace peuvent former une liaison covalente appelée pont disulfure. E. Les immunoglobulines sont composées de 4 polypeptides formant une structure quaternaire. Réponses attendues : B+C+E A. FAUX. La valine et l’isoleucine sont des acides aminés apolaires B. VRAI. La structure secondaire des protéines comprend les hélices α et les feuillets β. C. VRAI. Au sein de la structure tertiaire le repliement et la stabilisation dépendent d’interactions non covalentes notamment les liaisons hydrogènes. D. FAUX. Cela ne concerne pas les méthionines mais les résidus cystéines. E. VRAI. L’immunoglobuline est composée de 4 chaines : 2 lourdes et 2 légères. Les chaines lourdes contiennent chacune 4 domaines et les chaines légères contiennent 2 domaines chacune. Chaque domaine est composé de 7 brins β en feuillet antiparallèle. 2021-2022 CC3 substitution (L1SpS) 3) Concernant les protéines. Parmi les propositions suivantes, laquelle(lesquelles) est(sont) EXACTE(S) ? A. Les chaînes latérales des acides aminés Lysine et Arginine sont polaires et ionisables. B. Les feuillets β sont des éléments de structure primaire des protéines. C. Dans une hélice α, les chaînes latérales des acides aminés sont tournées vers l’intérieur de l’hélice. D. Les acides aminés hydrophobes regroupés au cœur des protéines contribuent au repliement des structures tertiaires. E. Les immunoglobulines comportent des ponts disulfures intra- et inter-caténaires. Réponses attendues : A+D+E A. VRAI. La polarité des acides aminés est à connaître. Pour les aa apolaires : GAV LIP WMF, aa polaires non ionisables : CYSTNQ, aa polaires ionisables : DERHK on retrouve bien le K (lysine) et le R (arginine), ces acides aminés sont bien polaires et ionisables. B. FAUX. Les feuillets β sont non pas des éléments de structures primaire mais secondaire des protéines. C. FAUX. Les chaînes latérales dans une hélice α se projettent vers l’extérieur de celle-ci. D. VRAI. Le rapprochement des résidus hydrophobes à l’intérieur de la protéine impose un repliement de celle-ci, repliements caractéristiques de la structure tertiaire des protéines. E. VRAI. Ponts disulfures entre chaînes lourdes et légères et entre chaînes lourdes (inter- caténaires) et au sein de la même chaîne (intra-caténaires). 4) Concernant les enzymes. Parmi les propositions suivantes, laquelle(lesquelles) est(sont) EXACTE(S) ? A. Le site actif d'une enzyme est la région qui lie les substrats et le(s) cofacteur(s) s'il y en a. B. Les coenzymes sont de nature protéique. C. Les endopeptidases hydrolysent la liaison peptidique située à l’extrémité N-terminale des protéines. 20 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 D. Dans les conditions de vitesse initiale, la concentration en enzyme est directement proportionnelle à la quantité de produit formé. E. Les activateurs allostériques ne peuvent agir que sur la vitesse de réaction d’une enzyme allostérique. Réponses attendues : A+D A. VRAI. Le site actif est une poche formée par l’enzyme, dans laquelle se lie le ou les substrats et d’où se déroule la réaction enzymatique. B. FAUX. Les coenzymes dérivent en grande majorité des vitamines, ce sont des éléments organiques indispensables, apportés par le régime alimentaire en petite quantité C. FAUX. Les endopeptidases hydrolysent des liaisons peptidiques situées dans la chaîne peptidique, c’est une exopeptidase qui hydrolysera cette liaison en N-terminale des protéines. D. VRAI. Vitesse initiale : v = constante x [S]. Pour un temps t donné : v = [P]/t, donc [S] = [P]/Constante. La concentration en enzyme est en effet directement proportionnelle à la quantité en produit formé. E. FAUX. Il existe 2 classes de systèmes allostériques, les systèmes V qui ne modifient que la vitesse, les systèmes K qui ne modifient que l’affinité apparente et les systèmes mixtes qui sont capables de modifier les deux. 2020-2021 CC1 (L1SpS) 1) Quelle(s) est(sont) la(les) proposition(s) exacte(s) ? 1. L’acide aminé aa1 est aromatique. 2. L’acide aminé aa2 est une sérine. 3. L’acide aminé aa4 est l’amide correspondant à l’acide glutamique. 4. Les acides aminés aa1 et aa3 sont apolaires. 5. L’acide aminé aa4 est ionisable. A. = 1+4 B. = 2+3 C. = 4+5 D. = 1+2 E. Autre réponse Réponse attendue : B (2+3) 21 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 1. FAUX. L’acide aminé 1 correspond à la proline qui est un acide aminé hétérocyclique apolaire. Elle ne présente pas de cycle aromatique. 2. VRAI. Il s’agit de la formule semi-développée de la sérine. 3. VRAI. Il s’agit de la glutamine. Par rapport à l’acide glutamique, elle présente une fonction amide à la place d’une fonction acide carboxylique. 4. FAUX. La proline (aa1) est apolaire. La sérine est polaire : elle peut établir des liaisons hydrogène grâce à son groupement hydroxyle. 5. FAUX. La glutamine (aa4) n’est pas ionisable. Les acides aminés ionisables sont les suivants : l’acide aspartique, l’acide glutamique (acides aminés acides), l’histidine la lysine et l’arginine (acides aminés basiques). 2) Des éléments de structure secondaire sont représentés dans les figures ci-dessous. Figure 1 Figure 2 Figure 3 Parmi les propositions suivantes, laquelle est exacte ? A. La structure secondaire de la Figure 2 représente un feuillet β anti-parallèle. B. Dans les feuillets β, les chaînes latérales des acides aminés successifs s’orientent dans le plan du feuillet. C. La Figure 1 représente une structure secondaire avec des angles φ et ψ autour des liaisons peptidiques d’environ -119° et +113° respectivement. D. Les brins β formant le feuillet de la Figure 3 sont reliés par un coude. E. Autre réponse Réponse attendue : D A. FAUX. La structure secondaire de la figure n°2 représente un feuillet β parallèle : les brins adjacents sont orientés dans le même sens N-terminal → C-terminal, comme le symbolise le sens des flèches. B. FAUX. Dans les feuillets β, les chaînes latérales des acides aminés successifs s’orientent perpendiculairement et de part et d’autre du feuillet. C. FAUX. Les angles φ et ψ appartenant à cet ordre de grandeur correspondent aux angles établis autour des liaisons peptidiques des feuillets. Les angles φ et ψ caractéristiques des hélices sont plus petits en valeur absolue. D. VRAI. Le feuillet β de la figure n°3 est de type antiparallèle : ses brins sont reliés par un coude. 3) Parmi les propositions suivantes, laquelle(lesquelles) est(sont) exacte(s) ? 22 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 A. Le peptide comporte 9 liaisons peptidiques. B. La séquence de ce peptide est constituée du N au C-terminal des résidus NRLKKALFE. C. Ce peptide possède 2 sites potentiels de phosphorylation. D. Ce peptide sera détectable en solution grâce à la mesure de l’absorption des UV à 260- 280nm. E. Autre réponse Réponse attendue : B+D A. FAUX. Il n’y a que 8 liaisons peptidiques. B. VRAI. C. FAUX. Ce peptide ne possède pas de résidus Sérine, Thréonine ou Tyrosine et donc pas de sites potentiels de phosphorylation. D. VRAI. Les peptides détectables par la mesure de l’absorption des UV sont ceux possédant un AA aromatique. Ce peptide possède un résidu Phénylalanine qui est aromatique. Les questions 4 et 5 sont liées. 4) Deux échantillons de protéines extraites de plasma sanguin ont été analysés sur un gel acrylamide d’électrophorèse en présence de sodium dodecyl sulfate (SDS). Le gel a ensuite été coloré par le bleu de coomassie (image ci-dessous). Parmi les propositions suivantes, laquelle(lesquelles) est(sont) exacte(s) ? A. Les protéines migrent dans le gel d’électrophorèse du pôle négatif au pôle positif. 23 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 B. Les bandes A, B, C correspondent à différents états oligomériques des protéines contenues dans les échantillons. C. La bande C correspond à une protéine de poids moléculaire plus grand que la bande A. D. Les protéines des échantillons 1 et 2 contiennent des acides aminés basiques Arginine, Lysine ou Histidine. E. Autre réponse Réponse attendue : A+D A. VRAI. La dénaturation des protéines par le Sodium Dodecyl Sulfate (SDS) les charge négativement. Attirées par les charges positives et repoussées par les charges négatives, les protéines chargées migrent du pôle négatif vers le pôle positif dans le gel d'électrophorèse. B. FAUX Les protéines dénaturées ont perdu leur état oligomérique. Elles migrent donc en fonction de leur taille en acides aminés. C. FAUX. Les protéines dénaturées migrent en fonction de leur taille en acides aminées : les plus grandes en haut du gel, les plus petites en bas du gel. D. VRAI. Le bleu de Coomassie colore l’arginine, l’histidine et la lysine (acides aminés basiques). La coloration indique que ceux-ci entrent dans la composition de l’échantillon. 5) L’analyse de la séquence peptidique des bandes A et B de la figure de la question 4 a révélé que l’échantillon 1 correspond à l’hémoglobine. Parmi les propositions suivantes, laquelle(lesquelles) est(sont) inexacte(s) ? A. L’hémoglobine est composée de 4 sous-unités liées chacune à un groupement hème. B. La bande A détectée dans le gel correspond à la sous-unité α de l’hémoglobine. C. L’hémoglobine a une affinité plus forte pour l’oxygène que pour le monoxyde de carbone. D. Un pH acide favorise la fixation d’oxygène par l’hémoglobine, c’est l’effet Bohr. E. Autre réponse Réponse attendue : B+C+D A. VRAI. Contrairement à la myoglobine qui présente un groupement hème lié à sa seule sous- unité, l’hémoglobine est composée de quatre sous-unités comportant chacune un groupement hème. B. FAUX. La bande A détectée dans le gel correspond à la sous unité β, car son poids moléculaire est plus élevé que celui de la sous-unité 𝛼 : elle a migré plus haut dans le gel. C. FAUX. L’hémoglobine a une plus forte affinité pour le monoxyde de carbone que pour l’oxygène. D. FAUX. L’effet Bohr désigne l’effet du pH acide favorisant la libération d’oxygène par l’hémoglobine. 6) Parmi les propositions suivantes, laquelle est inexacte ? A. La chymotrypsine se replie en structure tertiaire formée de 2 domaines en tonneau β. B. L’ADN topoisomérase est une enzyme allostérique. C. Le collagène est une protéine globulaire formée de 3 hélices α. D. L’alcool déshydrogénase possède une structure quaternaire formée de 2 sous-unités identiques. E. Autre réponse 24 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 Réponse attendue : C A. VRAI. L’organisation en domaines d’une protéine est désignée par sa structure tertiaire. La chymotrypsine est composée de 2 domaines en tonneau 𝛽. B. VRAI. L’ADN topoisomérase catalyse des coupures des molécules d’ADN et des passages au travers de ces coupures. Elle présente une activité de type allostérique. C. FAUX. Une protéine globulaire est composée de chaînes hydrophobes agencées vers l’intérieur de la molécule, et de chaînes hydrophiles tournées vers l’extérieur. Le collagène est une protéine fibrillaire composée de trois hélices gauches enroulées en une triple hélice droite. D. VRAI. L’organisation en sous-unités d’une protéine est désignée par sa structure quaternaire. L’alcool déshydrogénase est un homodimère (= composé de 2 sous-unités identiques). 7) Parmi les propositions suivantes, laquelle(lesquelles) est(sont) exacte(s) ? A. Une holoenzyme est la forme catalytiquement active d’une enzyme. B. Les coenzymes se fixent à la partie protéique d’une enzyme toujours par des liaisons covalentes ou de coordination. C. Les coenzymes sont de petites molécules organiques souvent dérivées des vitamines. D. Le phosphate de pyridoxal est un co-substrat qui se fixe dans le site actif d’aminoacides décarboxylases. E. Autre réponse Réponse attendue : A+C A. VRAI. Une enzyme catalytiquement active, ou holoenzyme, peut désigner une apoenzyme (= partie protéique de l’enzyme) sans aucun cofacteur, avec un cofacteur minéral, avec un coenzyme ou avec un cofacteur minéral et un coenzyme. B. FAUX. Il existe des coenzymes liés de manière faible à l’enzyme et appelés cosubstrat. C. VRAI. D. FAUX. Le phosphate de pyridoxal n’est pas un cosubstrat mais un groupement prosthétique. C’est un coenzyme d’aminoacide décarboxylases. 8) Les cinétiques d’une enzyme en présence et en absence d’un effecteur à la concentration de 2mM sont représentées sur le graphe suivant : Parmi les propositions suivantes, lesquelles sont inexactes ? A. La droite A représente la cinétique d’une enzyme michaélienne en présence d’un inhibiteur compétitif. B. La Vmax de cette enzyme est égale à 3min/mmol. 25 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 C. Un inhibiteur non compétitif ne se fixe que sur le complexe enzyme-substrat (ES). D. La constante de dissociation Ki de cet inhibiteur est de 2mM. E. Autre réponse Réponse attendue : A+B+C A. FAUX : Il s’agit bien d’une représentation en double inverse d’une enzyme michaelienne mais ici la Vmax est diminuée donc la droite A correspond à la présence d'un inhibiteur non- compétitif. B. FAUX : D’après le graphe de l’enzyme (droite B), on 1/v=3 min/mmol donc v=1/3 mmol/min. C. FAUX : Un inhibiteur non compétitif occupe un site de fixation différent de celui occupé par le substrat. Il peut se fixer directement sur l’enzyme ou sur le complexe enzyme-substrat. D. VRAI : Pour un inhibiteur non-compétitif, on l’équation suivante : 1/Vmax app=1/Vmax(1+ [I]/Ki), qui donne ici 6=3(1+ 2/Ki) donc Ki=2mM. 9) Les cinétiques d’une enzyme en absence d’effecteur (courbe B) et en présence d’effecteurs (courbes A et C) sont représentées sur le graphe suivant : Parmi les propositions suivantes, laquelle est exacte ? A. La courbe A représente la cinétique d’une enzyme michaélienne en présence d’un inhibiteur uncompétitif. B. La valeur Y sur l’axe des abscisses correspond à la constante de dissociation Ki d’un inhibiteur. C. La valeur X sur l’axe des abscisses correspond au Km d’une enzyme allostérique en présence d’activateur. D. Les courbes sont caractéristiques de la cinétique d’une enzyme allostérique dans le système V. E. Autre réponse Réponse attendue : C A. FAUX : Les représentations de cette enzyme correspondent à des sigmoïdes donc il s’agit d’une enzyme allostérique. B. FAUX : La valeur Y sur l’axe des abscisses correspond au Km de la courbe B. C. VRAI : La courbe A présente un Km diminué (valeur X) par rapport au Km de la courbe B (enzyme sans effecteur) mais une affinité (1/Km) augmentée donc elle représente bien une enzyme allostérique en présence d’activateur. D. FAUX : Il s’agit ici de la cinétique d’une enzyme allostérique dans le système K car seul le Km de cette enzyme est modifié. 26 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 10) Quelle(s) est(sont) la(les) proposition(s) exacte(s) ? A. Une enzyme favorise la transformation d’un substrat en produit en augmentant son énergie d’activation. B. La pyruvate déshydrogénase est un complexe mutienzymatique formé de l’assemblage en structure quaternaire de 3 sous-unités différentes. C. Le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD) est un co-substrat de la lactate déshydrogénase. D. Une élévation du pourcentage de l’isoforme LDH1 de la lactate déshydrogénase dans le sang est un signe de nécrose au niveau du cœur. E. Autre réponse Réponse attendue : C+D A. FAUX. Une enzyme favorise la transformation d’un substrat en produit en abaissant son énergie d’activation. B. FAUX. La pyruvate déshydrogénase est une enzyme constituée de 4 sous-unités différentes. C. VRAI. Le nicotinamide adénine dinucléotide est un coenzyme de la lactate déshydrogénase lié de manière faible à son enzyme. D. VRAI. L’isoforme LDH1 de la lactate déshydrogénase est sa seule isoforme présente dans le cœur. 2020-2021 CC3 substitution (L1SpS) 1) Concernant les protéines, quelle(s) est(sont) la(les) proposition(s) exacte(s) ? A. Toutes les chaînes polypeptidiques peuvent être sous forme d’hélice α quelle que soit leur séquence primaire B. La partie hydrophobe des protéines membranaires se situe de part et d’autre de la bicouche lipidique de la membrane C. L’urée est un agent dénaturant réversible des protéines D. La vitesse d’une réaction enzymatique est dépendante du pH du milieu de la réaction E. La constante de Michaelis Km augmente en présence d’un inhibiteur compétitif Réponse attendue : C+D+E A. FAUX. Certaines chaines polypeptidiques peuvent former des feuillets β parallèles ou anti- parallèles. Dans ces chaines, il y a toujours une succession de CαCONH et les chaines latérales sont de part et d’autre du Cα. B. FAUX. La partie hydrophobe des protéines membranaires (et donc apolaire) se situe à l’intérieur de la double couche lipidique. C. VRAI. L’urée est un agent dénaturant réversible des protéines qui entraine une rupture des liaisons hydrogènes, des liaisons de van der Walls et des interactions hydrophobes. D. VRAI. Le pH a une influence sur cinétique enzymatique. En effet des variations de pH agissent sur la structure tertiaire et quaternaire de la protéine enzymatique modifiant ainsi son association avec les substrats. Il existe alors un pH optimum pour laquelle la vitesse de réaction est maximale. 27 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 E. VRAI. L’ajout d’un inhibiteur compétitif réduit la proportion de molécules d’enzyme liées [𝐸][𝑆] au substrat. On a alors un [ES] plus petit. Or 𝐾𝑚 = [𝐸𝑆]. Ainsi le Km augmente, ce qui entraine une diminution de l’affinité de l’enzyme pour le substrat. En revanche, La Vmax n’est pas modifiée. 2020-2021PACES bis 65) Parmi les propositions suivantes, laquelle(lesquelles) est(sont) exacte(s) ? A. Les acides aminés Thréonine, Asparagine et Glutamine sont polaires ionisables. B. L'acide aminé Proline comporte un hétérocycle pyrrole. C. L'Arginine possède un point isoélectrique (pHi) supérieur à 7,0. D. La chaîne latérale de l'Asparagine peut être modifiée par une O-glycosylation. E. Autre réponse Réponse attendue : B+C A. FAUX. Ces trois acides aminés sont tous polaires non ionisables (à noter que la Thréonine est un acide aminé essentiel). B. VRAI. L’hétérocycle pyrrol permet aux résidus prolines de former une liaison peptidique qui adopte une configuration cis ou trans. C. VRAI. L’Arginine est un acide aminé basique qui possède donc bien un pHi > pH. D. FAUX. La chaine latérale de l’Asparagine (Asn) peut être modifiée par N-Glycosylation sur le groupement NH2. Les O-Glycosylation se feront sur le groupement OH des résidus Sérine ou Thréonine. E. FAUX. 66) Parmi les propositions suivantes concernant la structure des protéines, quelles sont les deux propositions inexacte(s) ? A. L'unité peptidique est composée du groupe CO d'un résidu en position n, du groupe NH d'un résidu en position n+l et des 2 Cα (alpha) des résidus n et n+l. B. La valeur de l'angle Ω (oméga) définit la configuration trans ou cis de la liaison peptidique uniquement dans le cas de la Proline. C. Dans une hélice α (alpha) les groupes carbonyl CO pointent vers l'extrémité N-terminale de la chaine peptidique. D. Les feuillets parallèles et antiparallèles possèdent des angles Φ (phi) et Ψ (psi) différents. E. Autre réponse Réponse attendue : B+C A. VRAI. B. FAUX. La liaison de l’angle oméga définit la configuration trans ou cis de la liaison peptidique de tous les acides aminés. Dans le cas de la proline, cela permet de tourner la chaîne peptidique. C. FAUX. Dans une hélice alpha, les groupes carbonyl CO pointent vers l’extrémité C- terminale de la chaîne peptidique. D. VRAI. Les feuillets parallèles possèdent des angles Φ = -119° et ψ = +113° alors que les feuillets antiparallèles possèdent des angles Φ = -139° et ψ = +135°. E. FAUX. 28 Tutorat Santé Strasbourg Corrigés annales triés - UE2 67) Parmi les propositions suivantes, quelle est la proposition exacte ? A. Dans la triple hélice du collagène, des liaisons hydrogènes s'établissent entre les groupes CO et NH au sein de chacune des 3 hélices gauches. B. Les ponts disulfures se forment entre les atomes de soufre des chaines latérales des résidus Méthionine proches dans l’espace. C. Le nitrate d'argent est un colorant qui se fixe aux groupements carboxyl et thiol des protéines. D. La technique du Western Blot est basée sur la coloration des protéines riches en acides aminés basiques. E. Autre réponse Réponse attendue : C A. FAUX. Les trois chaînes du collagène sont liées les unes aux autres par des liaisons hydrogènes entre les groupes NH des glycines et CO des autres chaînes. B. FAUX. Les ponts disulfures sont des liaisons covalentes qui se forment entre les atomes de soufre des chaînes latérales des résidus de Cystéine. C. VRAI. Le nitrate d’argent est le colorant le plus sensible. Il se fixe sur les groupements carboxyl et thiol et donne une coloration marron argenté. D. FAUX. Le Western Blot est une technique qui permet de détecter des quantités très faibles de protéines grâce à l'utilisation d’anticorps. Pour se faire, les protéines sont dans un premier temps placé dans un gel dénaturant d’acrylamide et vont migrer en fonction de leur taille. Ce gel est ensuite transféré sur une membrane de nitrocellulose qui sera incubée dans une solution d’anticorps spécifiques de la protéine. Un anticorps primaire va alors se fixer sur l'épitope et un deuxième anticorps va se fixer sur l'anticorps primaire. Ce deuxième AC sera détectable par l'utilisation de colorants, d’un groupe fluorescent ou par chimioluminescence. E. FAUX. 68) Parmi les propositions suivantes, laquelle(lesquelles) est(sont) exacte(s) ? A. La myoglobine possède un repliement globinique et un groupement hème qui confèrent une fonction de transport de l'oxygène. B. L'hémoglobine fixe de façon irréversible 4 molécules d’oxygène grâce à ces 4 groupements hème. C. L’hémoglobine fœtale a une plus grande affinité pour l’oxygène que l'hémoglobine de la mère. D. La drépanocytose est due à une mutation ponctuelle de ta sous-unité β de l’hémoglobine. E. Autre réponse Réponse attendue : C+D A. FAUX. La myoglobine a une fonction de stockage de l’oxygène. C’est l’hémoglobine qui se charge du transport d’oxygène. B. FAUX. L’hémoglobine fixe de manière réversible 4 molécules d’oxygène grâce à ces 4 groupements hèmes. C. VRAI. L’hémoglobine fœtale a une plus grande affinité pour l’oxygène que l’hémoglobine maternelle, ce qui permet d’instaurer un gradient de pression en oxygène entre la circulation fœtale et maternelle en faveur du fœtus. D. VRAI. Une mutation ponctuelle est une altération d'une ou d'un petit nombre de paires nucléotides dans la séquence qui constitue une molécule d'ADN. C’est le cas de la drépanocytose où le codon GTG (Valine) remplace GAG (Acide glutamique). E. FAUX. 29 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 69) Quelle est la proposition inexacte ? A. Les enzymes ne modifient pas l'équilibre des réactions. B. Un cofacteur minéral tel qu'un ion Magnésium (Mg2+) est un coenzyme. C. La chymotrypsine catalyse l'hydrolyse de liaisons peptidiques par un mécanisme acide-base. D. A concentration saturante en substrat, la réaction catalysée par une enzyme michaélienne atteint sa vitesse maximale Vmax. E. Autre réponse Réponse attendue : B A. VRAI. Les enzymes ne modifient pas l’équilibre de réaction car elles n’affectent pas les concentrations en substrats et en produits. Elles ne servent qu’à augmenter la vitesse de la réaction. B. FAUX. Un cofacteur minéral est, par exemple, un ion métallique. Le terme de coenzyme concerne les cosubstrats et les groupements prosthétiques. C. VRAI. Le site actif de la chymotrypsine fonctionne grâce à un mécanisme de réaction acide- base puisqu’il met en jeu des acides aminés basiques et des échanges de protons. D. VRAI. A concentration saturante de substrat, on sature tous les récepteurs de ces mêmes substrats ce qui permet d’atteindre une vitesse maximale de réaction. E. FAUX. 2019-2020 PACES 65) Parmi les propositions suivantes, laquelle(lesquelles) est(sont) exacte(s) ? A. Les acides aminés naturels sont au nombre de 22. B. La proline peut être hydroxylée pour former la 4-hydroxyproline. C. Le point isoélectrique d’un acide aminé correspond au pH pour lequel sa charge globale est positive. D. La tyrosine et le tryptophane ne diffèrent que par un groupement hydroxyl. E. Autre réponse. Réponse attendue : B A. FAUX : Il y existe 20 acides aminés dont 10 sont essentiels (acides aminés non synthétisés par l’Homme et doivent être apportés par l’alimentation). B. VRAI : La 4-hydroxyproline est notamment présente dans le collagène. C. FAUX : Le point isoélectrique correspond au pH pour lequel l’acide aminé a une charge nulle, il est sous forme de zwitterion. L’acide aminé aurait une charge positive à un pH inférieur à son pHi. D. FAUX : La tyrosine et la phenylalanine ne diffèrent que par un groupement hydroxyle alors que le tryptophane est constitué de deux cycles. 66) Parmi les propositions suivantes concernant la structure des protéines, quelles sont les deux propositions inexactes ? A. Dans la configuration trans, le carbonyl terminal d’un acide aminé et l’amine terminale de l’acide aminé suivant sont situés de part et d’autre du plan de la liaison. B. Dans les hélices 𝛼, les groupements carbonyl de la chaîne principale sont tournées vers l’extrémité N-terminale. 30 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 C. Les feuillets 𝛽 parallèles sont constitués de brins orientés dans la même direction de l’extrémité N-terminale à l’extrémité C-terminale. D. Le site actif d’une enzyme est nécessairement constitué d’acides aminés successifs dans la séquence peptidique. E. Autre réponse. Réponse attendue : B+D A. VRAI : la configuration trans est la position avec le moins d’encombrement et donc la plus favorable énergétiquement. C’est donc quand les chaines latérales sont le plus éloignées. B. FAUX : dans les hélices α, les carbonyls pointent vers l’extrémité C-terminale alors que les H des groupes NH pointent vers l’extrémité N-terminale. C. VRAI : on les dit parallèles justement cas les brins vont tous dans le même sens, contrairement aux antiparallèles qui alternent leur sens. D. FAUX : par exemple lors d’un repliement, il peut se créer un site avec différentes parties de la chaine peptidique (structure tertiaire). 67) Quelle(s) est(sont) la(les) propositions(s) exacte(s) ? A. Le sodium dodecyl sulfate (SDS) dénature de façon réversible les protéines. B. L’immunoglobuline G est formée de 2 chaînes lourdes et 2 chaînes légères reliées par des ponts disulfures. C. Le 𝛽-mercaptoéthanol permet la rupture des ponts disulfures. D. Le bleu de coomassie est un colorant qui se fixe sur les groupements carboxyl et thiol des protéines. E. Autre réponse. Réponse attendue : B+C A. FAUX : le sodium dodecyl sulfate (SDS) dénature de façon irréversible les protéines. B. VRAI : L’immunoglobuline G est formée de 2 chaînes lourdes et 2 chaînes légères reliées par des ponts disulfures. A noter qu’elle est composée de 12 domaines (4 par chaînes lourdes et 2 par chaînes légères) et qu’il y a la présence de ponts disulfures dans la même chaîne et entre 2 chaînes. C. VRAI : Le β-mercaptoéthanol permet la rupture des ponts disulfures. C’est une technique de dénaturation de protéines de façon réversible. D. FAUX : Le bleu de coomassie est un colorant qui se fixe sur les acides aminés basiques tels que l’arginine, la lysine ou l’histidine. C’est le nitrate d’argent qui se fixe sur les groupements carboxyl et thiols des protéines. 68) Parmi les propositions suivantes, lesquelles sont inexactes ? 1. La lactate déshydrogénase est présente sous forme de 5 isoenzymes. 2. La structure de la lactate déshydrogénase est formée de 3 sous-unités monomériques. 3. La lactose synthétase est formée d’une sous-unité catalytique et d’une sous-unité modificatrice. 4. La sous-unité catalytique de la lactose synthétase isolée possède une activité glutaminase. 5. Les sous-unités catalytiques et modificatrices de la lactose synthétase sont reliées par des ponts disulfures intercaténaires. 31 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 A. = 1+2+3 B. = 2+5 C. = 2+4+5 D. = E. Autre réponse Réponse attendue : C (2+4+5) 1. VRAI : Ces 5 isoenzymes sont : LDH1(4 sous-unités H = H4), LDH2 (M1H3), LDH3(M2H2), LDH4(M3H1), LDH5(M4) 2. FAUX : la lactate déshydrogénase est formé de 4 sous-unités monomériques 3. VRAI : La lactose synthétase catalyse la synthèse du lactose et a bien 1 sous-unité catalytique et 1 modificatrice 4. FAUX : La sous-unité catalytique isolée de la lactose synthétase a une activité de galactosyltransférase 5. FAUX : il n’existe pas de ponts disulfures dans la lactose synthétase 69) Quelle(s) est(sont) la(les) proposition(s) exacte(s) ? A. Les enzymes accélèrent les réactions en augmentant l’énergie libre des réactions. B. La constante de Michaelis Km correspond à la concentration en substrat pour laquelle la vitesse initiale de la réaction est égale à Vmax. C. Dans la représentation en double inverse de la cinétique d’une enzyme michaélienne, le Km peut être déterminé sur l’axe des abscisses. D. Un inhibiteur compétitif se fixe sur le complexe enzyme-substrat. E. Autre réponse. Réponse attendue : C A. FAUX : Les enzymes accélèrent les réactions en abaissant les énergies d’activation des réactions qu’elles catalysent. B. FAUX : La constante de Michaelis Km correspond à la concentration en substrat pour laquelle la vitesse de la réaction est la moitié de la vitesse maximale Vmax. C. VRAI : Dans la représentation en double inverse de la cinétique d’une enzyme michaélienne, le Km peut être déterminé sur l’axe des abscisses, de-même que la Vmax peut être déterminée sur l’axe des ordonnées. D. FAUX : Un inhibiteur compétitif sur fixe au même endroit que le substrat. Un inhibiteur non compétitif occupe un site de fixation différent de celui occupé par le substrat. Un inhibiteur un- compétitif se fixe sur le complexe enzyme-substrat. 2018-2019 PACES 65) Quelle est la proposition inexacte ? A. La proline est un acide aminé apolaire. B. L’histidine est un acide aminé essentiel. C. La chaine latérale de la tyrosine peut subir une réaction d’acétylation. D. La chaine latérale de la thréonine peut être phosphorylée. E. Autre réponse. Réponse attendue : C A. VRAI : La Proline est bien un acide aminé apolaire. B. VRAI : L’Histidine est bien un acide aminé essentiel. C. FAUX : L’acétylation se produit sur un groupement amine, or la Tyrosine ne possède pas d’amine sur sa chaîne latérale et ne peut donc pas subir une réaction d’acétylation. 32 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 D. VRAI : La phosphorylation peut se produire sur les groupements alcools (OH) de la Sérine, de la Thréonine ou de la Tyrosine. 66) Quelle(s) est(sont) la(les) propositions(s) exacte(s) ? A. Dans les protéines, toutes les hélices sont des hélices α droites. B. Certaines protéines n’adoptent pas de repliement tridimensionnel stable et sont qualifiées d’intrinsèquement désordonnées. C. Les protéines transmembranaires peuvent comporter un ou plusieurs segments transmembranaires. D. Dans un feuillet ß, les groupements carbonyles COOH et amines NH2 des liaisons peptidiques forment des liaisons hydrogènes de part et d’autre du plan du feuillet. E. Autre réponse. Réponse attendue : BC A. FAUX : Le collagène est une protéine et il est composé de 3 hélices gauches, toutes les hélices ne sont donc pas droites. B. VRAI : C’est la définition des protéines intrinsèquement désordonnées. C. VRAI : Une protéine peut présenter 1 seul ou plusieurs segments transmembranaires, dans le cours la bactériorhodopsine présente plusieurs segments transmembranaires. D. FAUX : Les 4 atomes C, O, N et H ainsi que les deux carbones alpha d’une liaison peptidique sont situés dans le même plan et ne sont donc pas de part et d’autre du plan du feuillet. 67) Quelles sont les propositions suivantes inexactes ? 1. Le sodium dodécyl sulfate SDS est un détergent anionique qui dénature les protéines de façon irréversible. 2. Les protéines migrent dans un gel d’électrophorèse dénaturant en fonction de leur état oligomérique. 3. Un résidu du site actif peut être identifié par l’introduction d’une mutation par génie génétique. 4. La technique d’immunohistochimie permet d’établir la localisation cellulaire d’une protéine. 5. La ß-mercaptoéthanol facilite la formation des ponts disulfures. A. = 1+2 B. = 1+3+5 C. = 2+5 D. = 3+4 E. Autre réponse. Réponse attendue : C (2+5) 1. VRAI : Le SDS est bien un détergent anionique qui dénature les protéines de façon irréversible 2. FAUX : Les protéines migrent dans un gel d’électrophorèse dénaturant en fonction de leurs tailles et non de l’état oligomérique. 3. VRAI : Une mutation par génie génétique peut permettre d’identifier un résidu du site actif. 4. VRAI : En effet avec des anticorps spécifiques marqué fluorescent il est possible de mettre en évidence la localisation cellulaire d’une protéine. 5. FAUX : Le B-mercaptoéthanol permet la rupture et non la formation des ponts disulfures. 68) Quelle est la proposition exacte ? A. L’anhydrase carbonique est une hydrolase. B. La réaction catalysée par l’anhydrase carbonique nécessite un atome de Zn. 33 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 C. L’anhydrase carbonique possède une structure quaternaire comprenant 4 sous-unités. D. L’entrée du bicarbonate dans le globule rouge au niveau des tissus qui respirent se fait grâce à un échangeur chlorure-bicarbonate. E. Autre réponse. Réponse attendue : B A. FAUX : L’anhydrase carbonique est une lyase, elle catalyse une réaction d’addition. Les hydrolases quant à elle hydrolysent les liaisons chimiques. B. VRAI : On retrouve bien un atome de Zn dans le site actif de l’enzyme, nécessaire à l’activité de l’enzyme. C. FAUX : La description ne correspond pas à celle de l’anhydrase carbonique (structure jamais détaillée dans le cours) mais à celle de l’hémoglobine. D. FAUX : Au niveau des tissus qui respirent, il s’agit de la sortie du bicarbonate du globule rouge et non de son entrée. L’échange se fait cependant bien à l’aide d’un échangeur chlorure- bicarbonate. 69) Quelle(s) est(sont) la(les) proposition(s) exacte(s) ? A. L’inhibition compétitive des enzymes a permis de nombreuses applications en thérapeutique. B. Les inhibiteurs compétitifs se fixent à la fois sur l’enzyme seule et sur le complexe enzyme- substrat. C. En présence d’un inhibiteur non-compétitif, l’activité moléculaire Kcat est divisée par un facteur qui dépend de la concentration en inhibiteur. D. Les cinétiques des enzymes allostériques suivent une courbe ellipsoïde. E. Autre réponse. Réponse attendue : AC A. VRAI B. FAUX : Les inhibiteurs compétitifs se fixent sur le site de liaison de l’enzyme. Dans le complexe enzyme-substrat ce site est occupé par le substrat ce qui empêche la fixation de l’inhibiteur. C. VRAI : Un inhibiteur non-compétitif divise le Kcat par {1+ ([Inhibiteur]/Ki)}. D. FAUX : La courbe des enzyme allostériques est une sigmoïde. 2017-2018 PACES 65) Parmi les propositions suivantes, laquelle est exacte ? A. L’acide aminé 1 est aromatique. B. L’acide aminé 2 est, parmi les 20 acides aminés naturels, le seul dont la chaîne latérale contient un atome de soufre. C. L’amide correspondant à l’acide aminé 3 est l’asparagine. D. L’acide aminé 4 est une leucine. E. Autre réponse. 34 Tutorat Santé Strasbourg  Corrigés annales triés - UE2 Réponse attendue : C A. FAUX : L’acide aminé est la proline. Les acides aminés aromatiques sont ceux présentant un noyau aromatique insaturé à doubles liaisons et qui ont une absorption caractéristique vers 260- 280 nm : ce