Clase Bioquima (1).docx

Clase 1 1. 2\. **Vida y Células:** La vida se define a nivel celular. Una célula tiene una membrana que separa el interior del exterior, creando un sistema organizado. Los virus no son considerados vivos porque no tienen células. 3\. **Estructura y Función de las Células:** Las células están...

Clase 1 1. 2\. **Vida y Células:** La vida se define a nivel celular. Una célula tiene una membrana que separa el interior del exterior, creando un sistema organizado. Los virus no son considerados vivos porque no tienen células. 3\. **Estructura y Función de las Células:** Las células están compuestas por organelos y complejos moleculares. Los átomos se unen para formar moléculas, y estas forman biomoléculas esenciales para la vida. 4\. **Bioelementos y Biomoléculas:** Las biomoléculas están basadas en carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. El carbono es fundamental porque puede formar cuatro enlaces covalentes, permitiendo la creación de estructuras diversas como cadenas, anillos y espirales. 5\. **Enlaces y Polímeros:**    - Enlaces Covalentes: Conectan átomos en una molécula.    - Interacciones No Covalentes: Incluyen enlaces de hidrógeno y fuerzas hidrofóbicas, importantes para la estructura y función de biomoléculas. - -    - Polímeros: Son moléculas grandes formadas por la unión de monómeros mediante enlaces covalentes. Ejemplos incluyen proteínas (formadas por aminoácidos) y ácidos nucleicos (formados por nucleótidos). Los lípidos no forman polímeros pero forman estructuras importantes como las membranas celulares. 6\. **Reacciones de Condensación e Hidrolisis:**    - Condensación: Unión de monómeros con la liberación de una molécula de agua.    - Hidrolisis: Ruptura de enlaces con la adición de una molécula de agua. 7\. **Interacción No Covalente y Fuerza Hidrofóbica:**    - Interacción No Covalente: Incluye enlaces de hidrógeno y fuerzas hidrofóbicas, que estabilizan estructuras como las membranas celulares.    - Fuerza Hidrofóbica: Las moléculas no polares tienden a agruparse y excluirse del agua, lo que afecta la formación de estructuras como las membranas celulares. 8\. pH: Mide la acidez o alcalinidad de una solución, basado en la concentración de iones hidrógeno (H+). El pH afecta la estructura y función de las biomoléculas y puede influir en la velocidad de las reacciones enzimáticas. 9\. **Quiralidad y Grupos Funcionales:**    - **Quiralidad**: Las moléculas pueden tener la misma composición pero diferente disposición espacial, como las manos que son imágenes especulares no superponibles.    - **Grupos Funcionales**: Son grupos de átomos que determinan la reactividad y función de las biomoléculas. **Clase 2** Aminoácidos \-\-\-\-- Forman proteína Las proteínas son uniones entre aminoácidos con enlace covalente. Es importante estudiar las proteínas porque estas nos van a nutrir de aminoácidos. **Funciones de las proteínas** Estructural \-\-\-- células y órganos tienen proteínas que permiten adoptar ciertas estructuras. Hormonal \-\-\-- Pépticas formada por aminoácidos (enlaces por aminoácidos) Protectora \-\-\-- anticuerpos formador por aminoácidos. Transporte \-\-\-- Salir y entrar en la célula. Enzimática \-\-- proteínas que producen una reacción, metabolismo. Movimiento \-\-\-- cito esqueleto Transducción y señalización celular\-\-- células pueden responder al medio externo por receptores. Se puede tener varias estructuras y funciones en las proteínas debido a los aminoácidos. Existen un total de 20 aminoácidos con los cuales podemos tener miles de proteínas con funciones distintas. Aminoácidos (imagen) Para todos los aminoácidos el esqueleto es el mismo pero el radical o grupo R los hace distintos, los radicales pueden tener o sufrir cargas que formaran distintas interacciones que darán paso a estructura 1, 2 y 3. Dependiendo del G.R los aminoácidos se pueden clasificar en ácidos, básicos, polares, apolares, cilios, aromáticos etc. Se componen de carboxilo, amino, hidrogeno y radical. Los enlace que se obtendrán dependerán de los aminoácidos. La estructura de las proteínas define la función y los aminoácidos definen estructura de estas. **¿Que significa que un aminoácido sea aromático?** Significa que son anillos que otorgan otra estructura. Las proteínas tienen en común que aminoácido con aminoácido están unidos por enlace covalente "peptídico". **Función de los aminoácidos en las proteínas.** No esenciales: órganos lo produce. Esenciales: no lo generamos. Dato: los niños no producen histidina y los adultos si. **Aminoácidos inusuales en las proteínas** En estos encontramos la hidroxiprolina y la hidroxilisina las cuales producen colágeno (proteína). Nosotros no tomamos colágeno si no que tomamos los aminoácidos que producen después colágeno en nuestro cuerpo. **Aminoácidos reversibles** Puede transformarse en otro compuesto y luego volver a su forma normal. Si este aminoácido se transforma, también cambia la proteína, su carga, función. Por eje: la foforilacion puede cambiar la función de la proteína, porque su grupo de 3 oxígenos le torga carga negativa al aminoácido. **¿Qué es un zwitterion?** - - - - - **Enlace peptídico** Es un enlace covalente que une un aminoácido con otro a través de su amino terminal y carboxilo terminal. **Existen 2 tipos de enlaces covalentes:** Peptídico \-\-\-- une 1 aminoácido con otro formando cadena. Disulfuro \-\-\-- permiten enlace covalente entre 2 sistemas. Un ejemplo la insulina además de tener enl.peptidico tiene cisteínas que se unión y estabilizar su estructuras. Clase 3 Purificación y caracterización de proteínas. Es necesario aislar una proteína para los estudios estructurales, estudios funcionales y diseño de drogas. Estrategias de purificación de proteínas - - - - 1. 2. 1. 2. **Necesario test para monitorear** - 1. 2. 3. 4. 5. **Aplicaciones.** - - - - **RESUMEN:** \- Separar y medir proteínas. \- Identificar proteínas específicas en mezclas complejas. \- Verificar la presencia de proteínas concretas. **Ventajas:** \- Buena separación de proteínas por carga y tamaño. \- Los geles son inertes y estables. \- Son transparentes, lo que facilita la medición. \- Se pueden ajustar para diferentes tamaños de proteínas. **SDS-PAGE** es una técnica específica de la electroforesis en gel que se usa para separar proteínas únicamente por su tamaño. Aquí está cómo funciona: \- Condiciones Desnaturalizantes: En la SDS-PAGE, se utilizan agentes desnaturalizantes para romper las estructuras de las proteínas, haciéndolas lineales y cargadas negativamente. Esto asegura que la separación se base solo en el tamaño, no en la carga original o la estructura de la proteína. \- SDS (dodecilsulfato sódico): Es un detergente que se une a las proteínas, dándoles una carga negativa uniforme. Esto significa que, independientemente de la carga o forma original de la proteína, todas tendrán la misma carga negativa y migrarán hacia el ánodo (polo positivo) durante la electroforesis. \- Agentes Desnaturalizantes Adicionales: Además del SDS, se pueden usar otros químicos como urea y reductores (DTT, β-mercaptoetanol) para deshacer enlaces y asegurar que las proteínas estén completamente desnaturalizadas. En resumen, la SDS-PAGE permite separar las proteínas en un gel basado únicamente en su tamaño, ya que el SDS asegura que todas tengan una carga negativa similar. **Clase 4/5** Las enzimas son proteínas globulares, catalizadoras y especificas. Se forman por aminoácidos y son especificas para el sustrato y tipo de reacción que se da por la tripcina y tromposina. Su velocidad depende de sus necesidades. **¿Qué son los cofactores?** MG, MN, Co, 2N, N (oligoelementos),se encuentran en pocas concentraciones pero ayudan a las reacciones de las enzimas. **¿De dónde vienen las coenzimas?** Vienen de las vitaminas Las enzimas se unen al sustrato, pasando al complejo de enzimas y sustrato, generando así enzimas y producto. Enzimas + S-\>\ E+P **¿Cuál es el sustrato favorito de la hexoquinaza?** La glucosa ya es de menos KM y tiene más afinidad. (imagen) KM es la medida directa de la afinidad, además si hay menor KM existe mayor afinidad, pero si hay mayor KM existe menor afinidad. K1 es constancia de asociación y K2 es constancia de disociación. **¿Cómo se trabajan o actúan las E (enzimas)?** Disminuyen barrera energética la cual estabiliza el estado de transición (Estado intermediario) **¿las enzimas son regulables?** Sí, por el pH, la temperatura y concentración de sustrato. **¿Cuándo vienen enzimas es rápido o lento en cuanto energía?** Es lenta **¿Cómo saber cuando una enzima se satura?** Cuando el sustrato aumenta en exageración. El sustrato y producto generan equilibrio de velocidad. Si hay mayor sustrato aumenta la velocidad (hasta que se alcance el equilibrio). La concentración de sustrato es necesaria para alcanzar la velocidad máxima (KM) **¿Cómo se puede medir la actividad enzimática?** Se puede midiendo la energía, la desaparición de sustrato y la formación de producto. Esto se llevará a cabo viendo lo sgte: - - - - - - El sustrato se trasforma en producto. **¿Qué pasa si cuando la enzima esta saturada se le agrega más enzima?** Aumenta la velocidad hasta que se vuelva a saturar. **¿Qué pasa si en una curva de proceso se agregan + enzimas?** No pasa nada, porque enzima no altera el equilibrio. **¿Qué puedo obtener de una curva de proceso?** Se obtiene equilibrio y velocidades iniciales. **¿Qué se puede obtener de la curva de saturación?** Velocidad maxima y KM que es la concentración de sustrato necesario para alcanzar la mitad de la velocidad máxima. Dato: en el sitio activo hay quimotripsina la cual es una proteasa que rompe enlace peptidico. **¿Qué grafica se usa para encontrar velocidad máxima? El doble inverso.** Dato: la constante catalítica transforma sustrato a producto pero la mas rápida es la catalasa. **¿Cómo influye el pH en la actividad?** Influye en la carga y en el estado de ionización de los aminoacidos. - **¿Qué es la desnaturalización?** Es la perdida de actividad y función. **¿Qué aminoácidos están en el sitio activo?** Están los polares, básicos, y ácidos. (Imagen sit.activo)