Práctica: Vías Metabólicas de las Proteínas | PDF

1  NUTRICION Y METABOLISMO Vía de las pentosas Mg. Maribel Coca Jurado 2 Porque es importante el metabolismo de PROT para el organismo? https://www.youtube.com/watch?v=uWxIfHOERjQ 3...

1  NUTRICION Y METABOLISMO Vía de las pentosas Mg. Maribel Coca Jurado 2 Porque es importante el metabolismo de PROT para el organismo? https://www.youtube.com/watch?v=uWxIfHOERjQ 3 CLASE 4. METABOLISMO DE LOS CARBOHIDRATOS, VIAS METABOLICAS,DIGESTION, ABSORCION, METABOLISMO. Mg. Maribel Coca Jurado 4  Aminoácidos: Unidades estructurales de las Proteínas Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular. Están compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden presentar otros elementos. Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo amino (—NH2) que se unen al mismo carbono (carbono α). https://www.youtube.com/watch?v=Ku2ox7uT whs Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R. Este radical es el que determina las propiedades químicas y biológicas de cada aminoácido. Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos. Mg. Maribel Coca Jurado 5  Estructura de los aminoácidos En un aminoácido, un carbono central (ɑ) se une a: Un grupo amino –NH2 Un grupo carboxilo –COOH Un hidrógeno Un cadena lateral R que difiere en los 20 aminoácidos existentes. H Monómero AMINOÁCIDO H2N C COOH CH3 Mg. Maribel Coca Jurado 6 Clasificación de aminoácidos Hidrófobos Hidrófilos Según la polaridad del radical Ácidos Básicos Aminoácidos Ácidos Alifáticos Básicos Según la estructura Aromáticos Neutros del radical Heterocíclicos Mg. Maribel Coca Jurado 7 Mg. Maribel Coca Jurado 8 Mg. Maribel Coca Jurado 9 Mg. Maribel Coca Jurado 10 Mg. Maribel Coca Jurado 11  Clasificación de aminoácidos 1. Aminoácidos alifáticos. Son los aminoácidos en los que el radical R es una cadena hidrocarbonada abierta, que puede tener, además, grupos —COOH y —NH2. Los aminoácidos alifáticos se clasifican en neutros, ácidos y básicos. 1. Neutros. Si el radical R no posee grupos carboxilo ni amino. 2. Ácidos. Si el radical R presenta grupos carboxilo, pero no amino. 3. Básicos. Si el radical R tiene grupos amino, pero no grupos carboxilo 2. Aminoácidos aromáticos. Son aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada, generalmente relacionada con el benceno. 3. Aminoácidos heterocíclicos. Aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada, generalmente compleja y con algunos átomos distintos del carbono y del hidrógeno. Mg. Maribel Coca Jurado 12  Clasificación de aminoácidos Existe otra clasificación basada en función de la carga del radical R 1. Aminoácidos con R no polar, hidrófobo 2. Aminoácidos con R polar sin carga, hidrófilos y por tanto más solubles que los anteriores. 3. Aminoácidos ácidos. Presentan carboxilos en el radical R, que normalmente está ionizado. 4. Aminoácidos básicos. Presentan un radical R que se carga positivamente a pH neutro. De los 20 aminoácidos proteicos (hay otros 150 que no forman parte de las proteínas), hay 8 que son esenciales para la especie humana y que deben ser incorporados en la dieta. Sólo los vegetales y las bacterias pueden sintetizarlos, aunque todos los seres vivos los necesitan para fabricar sus proteínas. Mg. Maribel Coca Jurado 13  Aminoácidos Esenciales Son aquellos que los organismos heterótrofos deben tomar de su dieta ya EN ADULTOS: 8 que no pueden sintetizarlos en su cuerpo Fenilalanina (los autótrofos pueden sintetizarlos todos) Isoleucina Leucina Las rutas metabólicas para su obtención Lisina suelen ser largas y energéticamente Metionina costosas, por lo que los vertebrados las han Treonina ido perdiendo a lo largo de la evolución (resulta menos costoso obtenerlos en los Triptófano alimentos). Valina EN NIÑOS los anteriores y: Arginina Histidina Mg. Maribel Coca Jurado Proteínas completas Las proteínas completas contienen todos los aminoácidos esenciales en cantidades adecuadas. Los alimentos de origen animal (como productos lácteos, huevos, carnes, aves) y la soya son fuentes completas de proteínas.  Proteínas incompletas Faltan proteínas incompletas, o no tienen suficiente de uno o más de los aminoácidos esenciales. La mayoría de los alimentos vegetales (como frijoles y guisantes, granos, nueces y semillas y verduras) son fuentes de proteínas incompletas.  Proteínas complementarias Las proteínas complementarias son dos o más fuentes de proteínas incompletas que, cuando se comen en combinación (en la misma comida o durante el mismo día), compensan la falta de aminoácidos de cada uno. Por ejemplo, los granos son bajos en el aminoácido lisina, mientras que los frijoles y las nueces (legumbres) son bajos en el aminoácido metionina. Cuando los granos y las legumbres se comen juntos (como el arroz y los frijoles o la mantequilla de maní en el pan integral), forman una proteína completa. CALIDAD PROTEICA  CALIDAD PROTEICA AMINOACIDOS LIMITANTES Metionina Lisina Si se unen los dos forman una proteína de alta calidad Legumbres en general deficitarios tiene Oleaginosas y semillas en algunos deficitarios general Cereales tiene deficitarios Maíz tiene Deficitarios Nueces tiene Deficitarios Avellanas Deficitarios Deficitarios Arroz con almendras tiene deficitarios CALIDAD PROTEICA  CALIDAD PROTEICA ALIMENTACION VEGETARIANA ALIMENTACION CARNIVORA 60% - 65% absorción 90% absorción OMS 85% Digestibilidad(capacidad para 95-100% digestibilidad utilizar un aa) Fuentes de hidratos de carbono Grasas saturadas, colesterol,TG Ácidos grasos esenciales omega 3 y 9 microorganismos. Fuente de vitaminas y minerales Fitoquimicos(Flavonoides y fito estereroles) Antioxidantes  CALIDAD PROTEICA LISINA Y METIONINA Cereales + menestras Arroz con lenteja SI Legumbres+ Oleaginosas Tofu con ajonjolí SI Leche + cereal Risotto de trigo con SI queso Huevo + legumbre Frijol con huevo SI Huevo + oleaginosas Almendras,nueces,mani, SI pistachos,semilla de calabaza Leche con oleaginosas Yogurth con nueces SI Unión de los aminoácidos. ✓ Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan enlaces peptídicos y a las cadenas formadas, péptidos. ✓ Si el número de aminoácidos que forma un péptido es dos, se denomina dipéptido, si es tres, tripéptido. etc. ✓ Si es inferior a 50 (10 según que textos) se habla de oligopéptido, y si es superior a 50 se denomina polipéptido. ✓ Sólo cuando un polipéptido se halla constituido por más de cincuenta moléculas de aminoácidos o si el valor de su peso molecular excede de 5 000 se habla de proteína. Mg. Maribel Coca Jurado 23 Unión Peptídica entre Aminoácidos Unión Peptídica H H O H O H O = N C CC N N C C H OH H OH H R R + H2O CONDENSACIÓN Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones peptídicas para formar cadenas lineales no ramificadas. Mg. Maribel Coca Jurado 24 Mg. Maribel Coca Jurado 25 Enlace peptídico 1. En un enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. 2. Los grupos de aminoácidos unidos por este enlace se denominan residuos para resaltar la pérdida de una molécula de agua en cada enlace. 3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente. Por convenio, los aminoácidos se numeran desde el N-terminal. Mg. Maribel Coca Jurado 26 Mg. Maribel Coca Jurado 27 Estructura de una Proteína? Mg. Maribel Coca Jurado 28 Estructura de las proteínas La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados: 1. ESTRUCTURA PRIMARIA 2. ESTRUCTURA SECUNDARIA 3. ESTRUCTURA TERCIARIA 4. ESTRUCTURA CUATERNARIA Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio. Mg. Maribel Coca Jurado 29  Estructura primaria La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal. Mg. Maribel Coca Jurado 30  Estructura primaria La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la forma que ésta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de la proteína puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme. Mg. Maribel Coca Jurado 31 Estructura primaria Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina 32 Mg. Maribel Coca Jurado Estructura primaria Mg. Maribel Coca Jurado 33  Estructura secundaria La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de las proteínas, y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Son conocidos tres tipos de estructura secundaria: la α-hélice, la hélice de colágeno y la conformación β o lámina plegada β. La estructura secundaria de la cadena polipeptídica depende de los aminoácidos que la forman. Mg. Maribel Coca Jurado 34  Estructura secundaria Conformación β Las interacciones no covalentes entre los restos laterales de los aminoácidos dan origen a la estructura secundaria. Esta conformación viene dada por puentes de hidrógeno intercatenarios. La estructura secundaria puede ser: Conformación ɑ (Hélice) Conformación β (Hoja plegada) Si bien las conformaciones anteriores son las más usuales, existen otras menos frecuentes. Conformación ɑ Existen sectores de los polipéptidos cuya estructura no está bien definida: los enroscamientos aleatorios o “ad-random”. Mg. Maribel Coca Jurado 35 α-hélice Estructura en forma de bastón. Los restos laterales de los aminoácidos se ubican de forma perpendicular al eje de la hélice. Los enlaces puente de hidrógeno se establecen entre el hidrógeno unido al nitrógeno y el oxígeno del primitivp carboxilo. Mg. Maribel Coca Jurado 36  α-hélice ▪ La estructura secundaria en α-hélice se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. ▪ Esto se debe a la formación espontánea de enlaces de hidrógeno entre el —CO— de un aminoácido y el —NH— del cuarto aminoácido que le sigue. ▪ En la α-hélice, los oxígenos de todos los grupos —CO— quedan orientados en el mismo sentido, y los hidrógenos de todos los grupos —NH— quedan orientados justo en el sentido contrario. ▪ La α-hélice presenta 3,6 aminoácidos por vuelta y la rotación es hacia la derecha. Mg. Maribel Coca Jurado 37 Hélice de colágeno El colágeno posee una disposición en hélice especial, mas alargada que la α-hélice, debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina. Estos aa poseen una estructura que dificulta la formación de enlaces de hidrógeno, por lo que se forma una hélice más extendida, con sólo tres aminoácidos por vuelta. Mg. Maribel Coca Jurado 38 Hélice de colágeno Su estabilidad viene dada por la asociación de tres hélices empaquetadas, para formar la triple hélice o superhélice que es la responsable de la gran fuerza de tensión del colágeno. Las tres hélices se unen mediante enlaces covalentes y enlaces débiles de tipo puente de hidrógeno. Las maromas y cables se construyen de forma semejante a esta triple hélice. Hay algunas alteraciones del colágeno que provocan síndromes como el de el hombre de goma o el síndrome de Marfán que padecía Paganini y que explicaba sus dedos largos e hiperextensibles Mg. Maribel Coca Jurado 39 Hélice de colágeno Mg. Maribel Coca Jurado 40 Conformación-β Son estructuras flexibles que no se pueden estirar. Los restos laterales se ubican hacia arriba y hacia abajo del plano de las hojas. Mg. Maribel Coca Jurado 41 Conformación-β Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag. No existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos de la cadena polipeptídica. Si que existen enlaces de hidrógeno intercatenarios, en los que participan todos los enlaces peptídicos, dando una gran estabilidad a la estructura. Las dos cadenas se pueden unir de dos formas distintas; paralela y antiparalela. Esta última es un poco mas compacta y aparece con mayor frecuencia en las proteínas. Si la cadena con conformación β se repliega sobre si misma, se pueden establecer puentes de hidrógeno entre segmentos, antes distantes, que ahora han quedado próximos. Esto da lugar a una lámina en zigzag muy estable denominada β-lámina plegada. Esta estructura también se puede formar entre dos o mas cadenas polipeptídicas diferentes. Mg. Maribel Coca Jurado 42 Conformación-β ANTIPARALELA PARALELA Mg. Maribel Coca Jurado 43  Conformación-β Muchas proteínas globulares presentan segmentos con conformación β alternados con segmentos de estructura en α-hélice. En general, las proteínas que se quedan en la estructura secundaria, dan lugar a proteínas filamentosas alargadas. Son insolubles en agua y soluciones salinas y realizan funciones esqueléticas. Las más conocidas son la α-queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc, la fibroína del hilo de seda y de las telarañas, y la elastina del tejido conjunto. Mg. Maribel Coca Jurado 44 Conformación-β Características de la Hoja plegada (beta-lamina): Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos de cadenas adyacentes (o de segmentos adyacentes de una misma cadena) están en el mismo plano apuntando uno hacia el otro, de tal forma que se hace posible el enlace de hidrogeno entre ellos. Los puentes de hidrogeno son mas o menos perpendiculares al eje principal de la estructura en hoja plegada. Todos los grupos R en cada una de las cadenas alternan, primero arriba del eje de la lamina, después abajo del mismo, y así sucesivamente. Mg. Maribel Coca Jurado 45  Estructura terciaria La conformación terciaria de una proteína globular es la conformación tridimensional del polipéptido plegado. Las interacciones que intervienen en el plegamiento de la estructura secundaria son: Interacciones hidrofóbicas entre restos laterales no polares. Uniones de Van der Waals. Puentes de Hidrógeno. Interacciones salinas. Puentes Disulfuro. Las funciones de las proteínas dependen del plegamiento particular que adopten. Esta estructura está altamente influenciada por la estructura primaria. Mg. Maribel Coca Jurado 46  Estructura terciaria Es disposición espacial de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. La conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y en disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Lámina β Hélice α Mg. Maribel Coca Jurado 47  Residuos Residuos hidrofóbicos polares Mg. Maribel Coca Jurado 48  Estructura cuaternaria 1. La estructura cuaternaria es la unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciana, idénticas o no, para formar un complejo proteico. 2. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero (subunidad o monómero) 3. Según el número de protómeros que se asocian. las proteínas que tienen estructura cuaternaria se denominan: Dímeros, como la hexoquinasa. tetrámero como la hemoglobina. Pentámeros, como la ARN-polimerasa. Polímeros, cuando en su composición intervienen gran número de protómeros. (cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 subunidades proteicas, los filamentos de actina y miosina de las células musculares, etc). Mg. Maribel Coca Jurado 49  Estructura cuaternaria Las interacciones que estabilizan esta estructura son en general uniones débiles: Interacciones hidrofóbicas. Puentes de hidrógeno. Interacciones salinas. Fuerza de Van der Waals. En algunas ocasiones puede haber enlaces fuertes tipo puentes disulfuro, en el caso de las inmunoglobulinas. Mg. Maribel Coca Jurado 50 Mg. Maribel Coca Jurado 51 52 53 Ejemplo de un anemia falciforme una enfermedad causada por la sustitución de un único aminoácido en la molécula de la hemoglobina Mg. Maribel Coca Jurado 54 Mg. Maribel Coca Jurado 55  En resumen, la estructura de una proteína. Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria Combinación Hélice Globular Subunidades iguales ilimitada de aminoácidos. Hoja Plegada Fibrosa Subunidades distintas Puente de Hidrógeno, Unión Puente de Interacciones hidrofóbicas, Fuerzas diversas no Peptídica Hidrógeno salinas, electrostáticas. covalentes. Secuencia Conformación Asociación Mg. Maribel Coca Jurado 56  Propiedades de las proteínas Desnaturalización Capacidad Solubilidad Especificidad y renaturalización amortiguadora De función De especie Mg. Maribel Coca Jurado 57  Solubilidad ❑ Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales. ❑ La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Así, la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su precipitación. ❑ La solubilidad depende del pH, temperatura, concentración iónica... A pesar de ser solubles, la mayoría de las membranas biológicas son impermeables al paso de proteínas. Capa de moléculas de agua Mg. Maribel Coca Jurado 58 Desnaturalización y renaturalización Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero con estructura primaria. Consecuencias inmediatas son: - Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación - Pérdida de todas sus funciones biológicas - Alteración de sus propiedades hidrodinámicas Mg. Maribel Coca Jurado Agentes desnaturalizantes I. Físicos 1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC. 2. Radiaciones II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína: 1. Detergentes 2. Urea y guanidina a altas concentraciones 3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH 4. Reactivos de grupos -SH Mg. Maribel Coca Jurado Mg. Maribel Coca Jurado 61  Especificidad La especificidad es doble: de especie de función. Especificidad de especie: En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos de sectores: Sectores estables Sectores variables: Algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molécula. Ello ha dado lugar, durante la evolución, a una gran variabilidad de proteínas, lo que permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que, incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie (rechazo en trasplantes de tejidos). Las diferencias entre proteínas homologas, es decir, con la misma función, son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies emparentadas. Mg. Maribel Coca Jurado 62  Capacidad amortiguadora Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y, por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio Mg. Maribel Coca Jurado 63 CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS Se clasifican en: Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos. Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético. Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético. Proteínas filamentosas Holoproteínas Proteínas globulares Cromoproteínas PROTEÍNAS Glucoproteínas Heteroproteínas Lipoproteínas Nucleoproteínas Fosfoproteínas Mg. Maribel Coca Jurado 64  HOLOPROTEÍNAS Más complejas que las fibrosas. Forman Globulares: estructuras compactas, casi esféricas, solubles en agua o disolventes polares. Son responsables de la actividad celular 1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) 2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz). 3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) 4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina 5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas. Mg. Maribel Coca Jurado 65  HOLOPROTEÍNAS Fibrosas: Más simples que las globulares. Forman estructuras alargadas, ordenadas en una sola dimensión, formando haces paralelos. Son responsables de funciones estructurales y protectoras 1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos 2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. 3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos 4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos) Mg. Maribel Coca Jurado 66  HETEROPROTEÍNAS 1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona luteinizante 2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. 3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas y protaminas de eucariotas. 4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos: a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan oxígeno, citocromos, que transportan electrones b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene cobre) 5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3(acido fosfórico) en el grupo prostético. La caseína de la leche. Mg. Maribel Coca Jurado 67  FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS: 1. Estructural 2. Enzimática 3. Hormonal 4. Defensiva 5. Transporte 6. Reserva 7. Función homeostática 8. Anticongelante 9. Actividad contráctil Mg. Maribel Coca Jurado 68  Estructural Es una de las funciones más características: 1. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares. Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K) 2. Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del hueso, de los cilios y flagelos. 3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas eucariotas. 4. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los tendones y la matriz de los huesos y cartílagos. 5. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de vasos sanguíneos). 6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos, uñas, escamas de reptiles, plumas, etc. Mg. Maribel Coca Jurado 69 Enzimática Es la función más importante. Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen el metabolismo celular. Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los sustratos que intervienen en ellas. Hormonal Insulina y glucagón Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis Calcitonina Defensiva Inmunoglobulina, trombina y fibrinógeno Mg. Maribel Coca Jurado 70  Transporte Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes del organismo. Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo estriado. Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos). La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y productos tóxicos por la sangre. Las lipoproteínas transportan el colesterol y los triacilglicéridos por la sangre. Mg. Maribel Coca Jurado 71  Reserva En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como nutrientes. Función homeostática Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los tampones. Mg. Maribel Coca Jurado 72  Función contráctil El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles: la dineína, en cilios y flagelos, la actina y miosina, responsables de la contracción muscular. Mg. Maribel Coca Jurado 73  DIGESTION DE PROTEINAS: FASE GASTRICA FASE PANCREATICA FASE INTESTINAL Mg. Maribel Coca Jurado  DIGESTION DE PROTEINAS EN EL ESTOMAGO Célula de la mucosa gástrica FACTOR INT Realiza Estimulación vagal Mg. Maribel Coca Jurado DIGESTION DE PROTEINAS Se descomponen en unidades mas pequeñas PROTEASAS PEPSINA PEPTONAS PROTEINAS POLIPEPTIDOS Por la acción de las enzimas pancreáticas TRIPSINA,QUIMIOTRIPSINA,CARBOXIPOLIPEPTIDASA,PROELASTASA POLIPEPTIDOS + AMINOACIDOS AMINOACIDOS PEPTIDASAS DIPEPTIDOS Y TRIPEPTIDOS. Mg. Maribel Coca Jurado SECRECION DEL HACIDO CLOHIDRICO Mg. Maribel Coca Jurado  DIGESTION DE PROTEINAS EN ESTOMAGO Son hidrolizadas para dar: Comienza en el Actuar en un estomago ph =2(1-3) JUGO GASTRICO Proteosas Matar a los gérmenes Peptonas Desnaturalizar las proteínas Polipéptidos (Mas digeribles) grandes. El pepsinogeno Cuando entra en contacto con Se activa a pepsina Mg. Maribel Coca Jurado HCl DIGESTION DE PROTEINAS EN EL ESTOMAGO Mg. Maribel Coca Jurado  LA ACCION DE LA PEPSINA EN EL ESTOMAGO La pepsina libera aa y polipéptidos. Su importancia radica en estimular a la cck del duodeno. Que es la principal La pepsina digiere al proteína del colágeno tejido conectivo. Mg. Maribel Coca Jurado  Duodeno FASE PANCREATICA Produce la hormona Colecistocinina (cck) Cuya función es: Secretar bilis Producir enzimas pancreáticas Tripsina Quimiotripsina Elastasa Carboxipeptidasa Mg. Maribel Coca Jurado  FASE PANCREATICA,DIGESTION DE PROTEINAS EN EL INTESTINO Quimo contacto Mucosa intestinal. Estimula la liberación de : ENTEROCINAZA Es la principal enzima pancreática que Una enzima que transforma digiere el tripsinogeno pancreático proteínas. inactivo Tripsina activa Y esto va actuar a nivel de PH =5-7 Mg. Maribel Coca Jurado  DIGESTION DE PROTEINAS EN EL INTESTINO TRIPSINA ACTIVAR A las demás enzimas proteolíticas pancreáticas: Tripsinógeno --------- Tripsina La tripsina La quimotripsina A,B La carboxipeptidasa A,B Y continúan lo que Convertir Dividir o romper las empezó en el proteínas intactas estomago. Mg. Maribel Coca Jurado Son hidrolasas que rompen enlaces CLASIFICACION peptídicos. DE ENZIMAS DIGESTIVAS Mg. Maribel Coca Jurado ENDOPEPTIDASAS,EXOPEPTIDASAS Aa basicos La pepsina,tripsina,quimiotripsina y elastasa hidrolizan al interior de las cadenas peptídicas. La aminopeptidasa tiene la capacidad de eliminar el grupo amino, en el extremo N-terminal. La carboxipeptidasas tiene la capacidad de eliminar el grupo carboxilo del extremo C- terminal. Mg. Maribel Coca Jurado ABSORCION DE AMINOACIDOS Y PEPTIDOS INTESTINO Absorbe aa libres y pequeños. Por tal se requiere gasto de E°. Los transportadores son sodio dependientes. Neutros Debido a amplias diferencias de Aromáticos Existen hasta siete tamaño, polaridad y Iminoacidos transportadores por grupos de configuración de loS diferentes Etc. aminoácidos. aa. Mg. Maribel Coca Jurado Mg. Maribel Coca Jurado  ABSORCION DE PROTEINAS Las enzimas peptídicas proteolíticas Localizadas en el borde de cepillo También actúan sobre polipéptidos dividiendo para dar aa, di péptidos y tripeptidos. La fase final de la digestión de proteínas Tiene lugar en el borde de cepillo Mg. Maribel Coca Jurado Mg. Maribel Coca Jurado  Serán transportados hasta el hígado a través de la vena porta, para ser liberados hacia la circulación general. SECRECION Y ABSORCION EN EL TUBO DIGESTIVO Mg. Maribel Coca Jurado Mg. Maribel Coca Jurado 92 Mg. Maribel Coca Jurado 93  https://www.youtube.com/watch?v=Ku2ox7uTwhs 1 3 2 Mg. Maribel Coca Jurado 94 DESTINO DEL GRUPO AMINO CATABOLISMO DE AMINOACIODS Mg. Maribel Coca Jurado 95 https://www.youtube.com/watch?v=L5cxXtrCJmM TRANSAMINACION https://www.youtube.com/watch?v=evrFU4pnTQw Mg. Maribel Coca Jurado 96 FIGURA 28–6 Transaminación. La reacción es libremente reversible, con una constante de equilibrio cercana a la unidad. Mg. Maribel Coca Jurado Mg. Maribel Coca Jurado 98 DESTINO DE ESQUELETO DE LOS CARBONOS Mg. Maribel Coca Jurado 99 https://www.youtube.com/watch?v=evrFU4pnTQw DESTINO DE ESQUELETO DE LOS CARBONOS https://www.youtube.com/watch?v=evrFU4pnTQ Mg. Maribel Coca Jurado 100 CICLO DE LA UREA Mg. Maribel Coca Jurado 101 https://www.youtube.com/watch?v=miiF324Dzxs FIGURA 28-13 Reacciones e intermediarios de la biosíntesis de la urea. Los grupos que contienen nitrógeno que contribuyen a la formación de urea están sombreados. las reacciones  y  en en la matriz de las mitocondrias hepáticas, y las reacciones ,  y  en el citosol hepático. El CO2 (como bicarbonato), el ion amonio, la ornitina y la citrulina entran a la matriz mitocondrial por medio de acarreadores específicos (véanse los puntos de color rojo) presentes en la membrana interna de las mitocondrias del hígado. Mg. Maribel Coca Jurado Catabolismo de proteínas y de nitrógeno de aminoácidos FIGURA 28–2 Intercambio de aminoácidos interórganos en seres humanos normales después de absorción. Se muestran la función clave de la alanina en el gasto de aminoácidos desde el músculo y el intestino, y la captación por el hígado. Mg. Maribel Coca Jurado Catabolismo de proteínas y de nitrógeno de aminoácidos FIGURA 28–3 El ciclo de la glucosa-alanina. la alanina se sintetiza en el músculo mediante transaminación del piruvato derivado de glucosa, se libera hacia el torrente sanguíneo, y el hígado la capta. En este último órgano, el esqueleto de carbono de la alanina se reconvierte en glucosa y se libera hacia el torrente sanguíneo, donde está disponible para captación por el músculo y resíntesis de alanina. Mg. Maribel Coca Jurado FIGURA 28–4 Resumen del intercambio de aminoácidos entre órganos justo después de la alimentación. Mg. Maribel Coca Jurado  PRACTICA ELABORE LA VIAS METABOLICAS DE LAS PROTEINAS IDENTIFICANDO LOS NUTRIENTES QUE JUEGAN UN PAPEL IMPORTANTE. 106  https://www.youtube.com/watch?v=Ku2ox7uTwhs 1 3 2 107 DESTINO DE ESQUELETO DE LOS CARBONOS 108 https://www.youtube.com/watch?v=evrFU4pnTQw DESTINO DE ESQUELETO DE LOS CARBONOS https://www.youtube.com/watch?v=evrFU4pnTQ 109 110 CICLO DE LA UREA 111 https://www.youtube.com/watch?v=miiF324Dzxs