Función Proteica PDF - Lehninger Principles of Biochemistry
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Uploaded by CharismaticTinWhistle7983
Universidad Galileo
2025
Kevin Alexander Ortiz Barrientos
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Este documento, creado por Lic. Kevin Alexander Ortiz Barrientos en 2025, explora la "Función proteica", cubriendo temas como la unión reversible de proteínas a ligandos y la estructura de las proteínas, utilizando gráficos posiblemente del libro "Lehninger Principles of Biochemistry". Se discuten conceptos clave como la mioglobina, la hemoglobina, la ecuación de Hill y los modelos de unión.
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Función proteica Lic. Kevin Alexander Ortiz Barrientos Bioquímica I 2025 Unión reversible de una proteína a su ligando Las proteínas son moléculas dinámicas ▫ Confórmeros Las proteínas pueden interactuar con otras moléculas. La interacción con otras moléculas esta relacionada con la di...
Función proteica Lic. Kevin Alexander Ortiz Barrientos Bioquímica I 2025 Unión reversible de una proteína a su ligando Las proteínas son moléculas dinámicas ▫ Confórmeros Las proteínas pueden interactuar con otras moléculas. La interacción con otras moléculas esta relacionada con la dinámica estructural. Unión reversible de una proteína a su ligando Ligando → Molécula que se una reversiblemente a la proteína. Sitio de unión → Lugar en la proteína donde se une el ligando. ▫ Complementaria (tamaño, forma, carga, etc.). ▫ Específica (discrimina de varias moléculas). Unión reversible de una proteína a su ligando Proteínas son flexibles ▫ Cambios conformacionales. Unión Ligando-Proteína esta usualmente acoplada a un cambio conformacional → Encaje Inducido. Proteínas multiméricas los cambios en una subunidad afectan el resto. Unión reversible de una proteína a su ligando Unión reversible de una proteína a su ligando Grupo hemo ▫ Protoporfirina IX ▫ Fe2+ 4 en el plano de la porfirina. 2 perpendiculares a la porfirina. Unión reversible de una proteína a su ligando Unión reversible de una proteína a su ligando Globinas ▫ Mioglobina 153 Común en músculos Almacena oxígeno 78 % hélices α A-H hélices α Unión reversible de una proteína a su ligando Unión reversible de una proteína a su ligando Unión reversible de una proteína a su ligando Unión reversible de una proteína a su ligando Kd = [M] de Ligando cuando la mitad de los sitios de unión están ocupados. Saturación. Insaturación. Media saturación. Kd para cada proteína. ¿Qué proteína tiene mayor afinidad por el ligando A? Unión reversible de una proteína a su ligando Unión reversible de una proteína a su ligando Unión reversible de una proteína a su ligando Unión reversible de una proteína a su ligando Hemoglobina: ▫ 4 cadenas polipeptídicas. 2 α (141 aa) y 2 β (141 aa) ▫ Cada una unida a un grupo hemo. Unión reversible de una proteína a su ligando Sangre arterial – 96% saturación. Sangre venosa – 64% saturación. 100 mL de sangre libera 6.5 mL de O2. Unión reversible de una proteína a su ligando Más de 30 interacciones entre α1β1. 19 interacciones entre α1β2. Unión reversible de una proteína a su ligando Unión reversible de una proteína a su ligando Unión reversible de una proteína a su ligando Unión reversible de una proteína a su ligando Unión reversible de una proteína a su ligando Transición: T (baja afinidad ) y R (alta afinidad). Unión reversible de una proteína a su ligando Proteína alostérica → Unión de un ligando afecta la unión de otro ligando. ▫ Homotrópica. ▫ Heterotrópica. Unión reversible de una proteína a su ligando Ecuación de Hill Coeficiente de Hill (nH), medida del grado de cooperatividad. Igual a 1: No cooperativo Mayor a 1: cooperatividad positivo. Menor a 1: cooperatividad negativa. Unión reversible de una proteína a su ligando Modelo Concertado Modelo Secuencial Unión reversible de una proteína a su ligando Unión reversible de una proteína a su ligando Unión reversible de una proteína a su ligando