Biología PDF
Document Details
Uploaded by SwiftCello8616
ILERNA Sevilla
Tags
Summary
This document details Biomolecules, inorganic molecules, and the physical properties of water. It covers topics like bioelements, primary and secondary elements, and the roles of these in biomolecules.
Full Transcript
TEMA 1: BIOELEMENTOS Y BIOMOLÉCULAS ROPIEDADES P FÍSICO-QUÍMICAS Y FUNCIONES BIOLÓGICAS...
TEMA 1: BIOELEMENTOS Y BIOMOLÉCULAS ROPIEDADES P FÍSICO-QUÍMICAS Y FUNCIONES BIOLÓGICAS RELACIONADAS 1.BIOELEMENTOS Y BIOMOLÉCULAS 1.ELEVADA CONSTANTE DIELÉCTRICA BIOELEMENTOS: Son elementos químicos que forman parte de lamateria viva. a molécula de agua al ser polar y tener una elevada constante dieléctrica,convierte L Según su abundancia, pueden clasificarse: a esta sustancia en un gran disolvente para las moléculas ionizables. stos compuestos están rodeados por moléculas de agua. Este fenómeno es E PRIMARIOS SECUNDARIOS OLIGOELEMENTOS conocido como solvatación(disolvente universal). resentes en grandes P resentes en P resentes en cantidades inferiores a P cantidades en los seres pequeñas cantidades 0,1%(traza) y 0,001%( ultratraza) Funciones:Transporte de sustancias, disolvente ybioquímica. vivos en los seres vivos onstituyen 96-98% del C onstituyen 2-4% del C u presencia es fundamental ya que S 2.ELEVADO CALOR ESPECÍFICO peso de un organismo peso de un organismo interviene en las funciones vitales de los seres vivos,actuando como l calor específico es el calor que se debe aplicar para elevar la temperatura de una E catalizadores sustancia. Imprescindibles para la Indispensables en formación de biomoléculas pequeñas cantidades ara elevar la temperatura del agua,hace falta mucha energía ya que hay que P romper los enlaces de hidrógeno.La energía que rompe los enlaces,no aumenta la temperatura del agua. C,H,O,N,P,S NA,K,CA,MG,CL FE,CO,CU.SI.ZN El agua absorbe mucho calor aunque su temperatura aumenta poco. BIOMOLÉCULAS: Moléculasqueformanpartedelosseresvivosyresultan de la unión, mediante enlaces químicos, de los bioelementos. unción de Termorregulación:Actúa como tapón térmicoya que mantiene al F Inorgánicas:Agua y Sales Minerales organismo en unos límites de temperatura adecuado independientemente de las Orgánicas:Glúcidos, Lípidos, Proteínas y Ácido Nucleico. variaciones del medio en el que se encuentre. 2.BIOMOLÉCULAS INORGÁNICAS I. EL AGUA 3.ELEVADO CALOR DE VAPORACIÓN El agua es la molécula más abundante de la materia viva. l calor de vaporación es el calor que se debe aplicar a una sustancia para que E Agua Exógena:Incorpora agua directamente del medio pase de estado líquido a estado gaseoso. Agua Endógena:Incorpora agua de reacciones metabólicasdel organismo ara evaporar el agua hace falta más calor que para otros líquidos,ya que hay que P ESTRUCTURA romper todos los enlaces de hidrógeno. amoléculadel aguaesundipoloeléctrico,formadopor2átomosdehidrógenoy1 L unción de Termorregulación(refrigerante):Permitedisminuir la temperatura F átomo de oxígeno,mediante un enlace covalente formando un ángulo de 104,5º. corporal mediante la sudoración, por lo que el agua se evapora en la superficie corporal. as moléculas de agua se atraen entre sí mediante una “atracción electrostática” L llamada enlaces/puentes de hidrógeno. os puentes de hidrógeno permiten que el agua esté en estado líquido(25º) a L temperatura ambiente. 1 2 .ELEVADA FUERZA DE ADHESIÓN-COHESIÓN Y ELEVADA TENSIÓN 4 4.OSMOSIS SUPERFICIAL a Osmosis es el proceso mediante el cual,el disolvente (agua) pasa de la L as moléculas deaguaestánfuertementecohesionadasgraciasalaatracciónque L disolución más diluida (Hipotónica) a lamásconcentrada(hipertónica)buscando ejercen los enlaces de hidrógeno y oponen una gran resistencia a romperse. igualar las concentraciones de ambas disoluciones. El agua tiene 3 Funciones: as disoluciones están separadas por una membrana semipermeable que deja L pasar el disolvente pero no el soluto. E structural Desplazamiento algunos organismos a través del agua uandoelmedioexternotienemayorconcentracióndesolutoqueelmediointerno C Responsable del fenómeno de la capilaridad. de la célula (medio hipertónico), disminuye el volumen de la célula porque sale aguadelacélulahastaelmedioexterior,arrugandoseypudiendoprovocarlamuerte 5.BAJA DENSIDAD EN ESTADO SÓLIDO celular por deshidratación. El agua alcanza su máxima densidad a los 4º(Hielo menos denso y flota) uandoelmediointernotienemayorconcentracióndesolutoqueelmedioexterno C de la célula (medio hipotónico), aumenta el volumen de la célula porque entra uncióndesupervivenciaacuáticaenlaszonasfrías:Alnosolidificarsetodael F aguaala céluladesdeelmedioexterior,pudiendoprovocarlamuertedelacélulaal agua,sigue habiendo vida en ella. estallar por exceso de agua. 3.BIOMOLÉCULAS INORGÁNICAS II. SALES MINERALES lasmosis: En las células vegetales y bacterias,al tener una pared celular P rígida,parte de la membrana plasmática queda adherida a esta pared. uede encontrarse de manera sólida (formando precipitados) y de manera líquida P (disociado en sus iones). urgencia: En las células vegetales y bacterianas, la pared celular impide que la T célula estalle y mantenga su forma. isis Celular: En las células animales, al carecer de pared celular, puede acabar L FORMA SÓLIDA FORMA LÍQUIDA estallando. Insoluble en agua Soluble en agua Hemólisis:En los glóbulos rojos, cuando la célulase rompe. unción estructural F Mantiene grado salinidad constante en el organismo Función esquelética Función protección Regula actividad enzimática n un medio isotónico (mismaconcentraciónenelmedioexternoyelinterno)no E Función sostén cambia el volumen celular porque no hay intercambio entre la célula y el medio. Interviene en la regulación osmótica La osmosis es utilizada en la industria alimentaria como técnica de conservación Fosfato y Carbonato NA,K,CA,MG,Cloruro Salazón:Añadir sal considerable para preservarlodel ataque de microorganismos. ecado:Retiramoselaguadelosalimentosyconestonoesposibleelcrecimiento S de los microorganismos. 3 4 TEMA 2:GLÚCIDOS Y LÍPIDOS FUNCIONES DE LOS MONOSACÁRIDOS 1.GLÚCIDOS - Función Energética:La glucosa es utilizada como fuente de energía por las células. Son biomoléculas orgánicas formadas por carbono, hidrógeno y oxígeno. -Función Estructural:Se unen entre sí para formarpolisacáridos. -Función Metabólica:Intermediario en metabolismo de la glucosa y fijación del CO2 1.2. MONOSACÁRIDOS 1.3. ENLACE O-GLUCOSÍDICO. DISACÁRIDOS Y POLISACÁRIDOS DEFINICIÓN Los Monosacáridos son los glúcidos más sencillos, no hidrolizables, de 3-7 átomos ENLACE O-GLUCOSÍDICO de carbono y constituyen el resto de hidratos de carbono más complejos. s un enlace covalente que se produce entre el grupo hidroxilo (OH) del carbono E CLASIFICACIÓN anomérico de un monosacárido y un grupo hidroxilo (OH) de un carbono de otro monosacárido,liberando otra molécula de agua. Según el nº de átomos de carbono Según el grupo carbonilo La rotura del enlace se produce mediante una reacción de “hidrólisis” - Triosas:3C - Aldosas:Su grupo carbonilo es un -Tetrosas:4C Aldehído y ocupa un carbono primario DISACÁRIDOS -Pentosas:5C (Ribosa y ribulosa) -Cetosas:Su grupo carbonilo es una -Hexosas:6C (Glucosa, Galactosa y Cetona y ocupa un carbono secundario Es la unión de dos monosacáridos mediante un enlace o-glucosídico Manosa) -Heptosas:7C El enlace puede ser Alfa o Beta en función de la posición del -OH on sólidos,solubles en agua, color blanquecino, sabor dulce, hidrolizables y su S poder reductor depende del enlace o-glucosídico. Fórmula General:C12 H22 012 E NLACE MONOCARBONÍLICO:Se establece entre el grupo-OH del carbono anomérico del primer monosacárido y un grupo -OH de cualquier otro carbono no anomérico del segundo monosacárido que,al quedar este libre,mantendrá el poder reductor. ENLACE DICARBONÍLICO:Se establece entre el grupo-OH de los PROPIEDADES Y CARACTERÍSTICAS carbonos anoméricos de los dos monosacáridos que se unen,al estar implicados en el enlace,perderán el poder reductor del disacárido. os monosacáridos son sólidos, cristalinos, no hidrolizables, blanco o incoloro, L soluble en agua, sabor dulce y poder reductor. SACAROSA Glucosa + Fructosa Dicarbonílico Energética Presentan Isomería de Función: Misma forma molecular y diferente grupo funcional. LACTOSA Glucosa + Galactosa Monocarbonílico Reductora resentan Isomería Óptica: Hay un carbono asimétrico,es decir,los 4 sustituyentes P MALTOSA Glucosa + Glucosa Monocarbonílico Reductora diferentes.Tiene la capacidad de desviar el plano de luz polarizada hacia la derecha y hacia la izquierda. 5 6 POLISACÁRIDOS 2.LÍPIDOS on polímeros formados por la unión de muchos monosacáridos unidos mediante S os Lípidos son biomoléculas orgánicas heterogéneas formadas por H, C, O, L un enlace o-glucosídico que pueden ser todos del mismo tipo (homopolisacáridos) aunque las de mayor complejidad llevan también N, P ,S. o de más de un tipo diferente (heteropolisacáridos). on insolubles en agua, pero solubles en disolventes orgánicos (apolares) Alcohol y S on sólidos,insolubles en agua, no todos tienen color blanquecino ni sabor S éter. dulce,hidrolizables y no poseen poder reductor. Tiene cuatro funciones: estructural, energética, vitamínica y hormonal. Están compuestos por C, H, O CLASIFICACIÓN DE LOS LÍPIDOS ➔ HOMOPOLISACÁRIDOS DE INTERÉS: ★ S APONIFICABLES:Presentan ácidos grasos y forman jabones 1.ALMIDÓN:Polímero de Alfa-Glucosa,con dos componentes: SIMPLES:Acilglicéridos y Ceras COMPLEJOS: Fosfolípidos y Espingolipidos .1.AMILOSA:Larga cadena lineal no ramificada deAlfa-Glucosa con enlace Alfa 1 (1-4). ★ INSAPONIFICABLES:No Presentan ácidos grasos ni formanjabones. ESTEROIDES:Colesterol .2. AMILOPECTINA:Cadena de Alfa-Glucosa con enlacesAlfa (1-4) y puntos de 1 CAROTENOIDES ramificaciones con enlaces Alfa (1-6).Sirve de reserva energética en vegetales .1. ÁCIDOS GRASOS 2 .GLUCÓGENO:Polímero de Alfa-Glucosa similar a laAmilopectina pero con más 2 Es una molécula constituida por una cadena hidrocarbonada larga, lineal, de 10 a 22 ramificaciones. Sirve de reserva energética en plantas y animales. átomos de carbono y en uno de sus extremos un grupo carboxilo (-COOH). .CELULOSA:Polímero lineal de Beta-Glucosa con enlacesBeta (1-4) cuyas 3 Fórmula General:CH3-(CH2)n-COOH cadenas se alinean en paralelo y cohesionan fuertemente formando fibras PROPIEDADES QUÍMICAS DE LOS ÁCIDOS GRASOS iene función estructural en plantas, soporte y protección en la pared celular de T células eucariotas vegetales. - Reacción de esterificación:Formada por un enlaceéster entre el grupo carboxilo (-COOH) de un ácido graso y el grupo hidroxilo (-OH) de un alcohol de una a celulosa sólo puede ser hidrolizada por enzimas celulasas. Estas enzimas L molécula. Esta reacción es reversible. rompen los enlaces beta que unen las glucosas con las celulosas. -Reacción de saponificación:Reacción entre un ácidograso y una base fuerte que da lugar a jabón + agua. PROPIEDADES FÍSICAS DE LOS ÁCIDOS GRASOS —--------------------- SOLUBLE HIDROLIZABLE P.REDUCTOR SABOR Anfipáticos ona Polar: grupo carboxilo (-COOH), de carácter hidrófilo Z MONOSACÁRIDOS SI NO SI DULCE Zona Apolar: grupo hidroxilo (-OH), de carácter hidrófobo DISACÁRIDOS SI SI Depende enlace DULCE o-glucosídico Punto de fusión unto de fusión bajo. Aumenta con la longitud de la cadena y P disminuye por la presencia de enlaces dobles POLISACÁRIDOS NO SI NO SIN SABOR Insaturado Con Enlace doble en la cadena (Aceite).Punto fusión bajo Saturado Sin enlace doble en la cadena (Mantequilla).Punto fusión alto 7 8 2.2. TRIACILGLICÉRIDOS ( ACILGLICÉRIDOS) 2.4. FOSFOLÍPIDOS DEFINICIÓN Y ESTRUCTURA s una molécula de glicerol unida por dos de sus grupos alcoholes a dos restos de E ácidos grasos por un enlace éster, y por el tercer grupo alcohol a un grupo fosfato el os Triacilglicéridos son un tipo de lípido saponificable formado por la unión de 3 L cual se une por enlace éster a un amino-alcohol. ácidos grasos con los 3 grupos hidroxilo de una molécula de glicerina,formandose 3 enlaces ésteres y liberándose 3 moléculas de agua. -Cabeza polar hidrofílica:Fosfato y amino-alcohol - Cola polar hidrofóbica:Ácidos grasos PROPIEDADES FUNCIONES Y PROPIEDADES A partir de los triacilglicéridos se puede obtener jabones (reacción de saponificación) - Función estructural:Forman las membranas celulares. as grasas son Apolares e Insolubles en agua y se clasifican en animales y L -Función de energía y metabolismo:Participan en procesosmetabólicos. vegetales. -Propiedades:Saponificables y anfipáticos G RASAS VEGETALES (ACEITES):Compuestas por ácidosgrasos 2.4. ESTEROIDES, TERPENOS Y EICOSANOIDES insaturados lo que les permite ser líquidos a temperatura ambiente Son lípidos insaponificables (no pueden formar jabones al carecer de ácidos grasos) G RASAS ANIMALES ( MANTEQUILLA):Compuestas por ácidosgrasos saturados lo que les permite ser sólidos a temperatura ambiente. ★ ESTEROIDES FUNCIONES Son insolubles en agua, no hidrolizables y sin ácidos grasos. omposición química: Derivado del ciclopentanoperhidrofenantreno y tienen anillos C Aislamiento Térmico Flotabilidad Amortiguación mecánica cíclicos en sus moléculas uente reserva energética en F Impermeable Protección animales y plantas Funciones:Forman membranas y son precursores de hormonasy vitaminas l colesterol es un derivado delciclopentanoperhidrofenantrenocon un grupo E hidroxilo (-OH) en el carbono 3 y una cadena hidrocarbonada en el carbono 17. Función:Precursor de hormonas y sales biliares 9 10 ★ TERPENOS CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS EN FUNCIÓN DE LOS RADICALES - Posee gran cantidad de enlaces dobles en cadena lineal 20 Aminoácidos son los constituyentes de las proteínas. -Es abundante en los vegetales -Precursor de la vitamina A ★ EICOSANOIDES ➔ Carotenoides:Son insolubles en agua , poseen muchos enlaces dobles y tienen 8 moléculas de isopreno. unción Biológica:Forma parte de los pigmentos,vitaminasy antioxidantes. F Dos tipos:Xantofilas y Carotenos Son pigmentos amarillos y anaranjados, responsables de la coloración de órganos vegetales. TEMA 3: PROTEÍNAS Y ENZIMAS 1.PROTEÍNAS on macromoléculas compuestas por C, H, O, N, S y formadas por varias cadenas S polipeptídicas unidas mediante enlaces peptídicos. CLASIFICACIÓN GENERAL DE LAS PROTEÍNAS PROPIEDADES Y CARACTERÍSTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS ★ PÉPTIDOS:Cortas cadenas formadas por entre 2-100aminoácidos OLIGOPÉPTIDOS:Unión 2-10 aminoácidos Los aminoácidos son sólidos, cristalinos, no hidrolizables e incoloros. POLIPÉPTIDOS:Unión 10-100 aminoácidos ★ PROTEÍNAS:Formadas por la unión de + 100 aminoácidos resentan Isomería Óptica: Hay un carbono asimétrico,es decir,los 4 sustituyentes P HOLOPROTEÍNAS:Formada exclusivamente por aminoácidos diferentes. HETEROPROTEÍNAS:Unión de aminoácidos y otras moléculas no proteicas. Presentan carácter Anfótero: Dependerá del PH del medio en el que se encuentre. 1.2. AMINOÁCIDOS. ENLACE PÉPTIDO ENLACE PÉPTIDO Los Aminoácidos son monómeros de las proteínas e establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, S liberando una molécula de H2O ( el OH del carboxilo y uno de los H del amino), stán formados por un carbono Alfa, al que están unidos un grupo amino, carboxilo, E quedando el carbono del carboxilo y el nitrógeno del amino unidos directamente. hidrógeno y un radical. Es covalente, tiene un carácter polar doble y una estructura coplanaria DIPEPTÍDICO:Unión de 2 aminoácidos mediante enlace peptídico TRIPEPTÍDICO:Unión de 3 mediante enlace peptídico 11 12 1.3. NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS 1.4. PROPIEDADES Y CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS ★ D ESNATURALIZACIÓN:Pérdida (reversible o no) de la estructura secundaria,terciaria y cuaternaria debido a la rotura de las interacciones que la mantienen unidas (enlaces hidrógeno,fuerza de van der waals….). Las roturas se producen por un gran cambio de PH o de temperatura. Tiene como consecuencia,la pérdida de la funcionalidad de la proteína.(La primaria no se pierde). ★ RENATURALIZACIÓN:Proceso por el cual la proteínapuede recuperar su funcionalidad y su forma. ★ SOLUBILIDAD: Depende de muchos factores: -Las proteínas ricas en aminoácidos con radicales polares son + solubles ya que establecen enlaces de hidrógeno con moléculas de agua. -Las proteínas pequeñas y globulares son + solubles que las grandes y fibrosas. ★ E STRUCTURA PRIMARIA:Secuencia lineal y ordenada deaminoácidos -Factores a tener en cuenta: Temperatura, PH, Salinidad. unidos mediante enlaces peptídicos. ★ CAPACIDAD AMORTIGUADORA:Las proteínas tienen un comportamiento anfótero que les permitirá amortiguar las variaciones del ph del medio. ★ E STRUCTURA SECUNDARIA:La estructura primaria se pliegaen el espacio, mediante enlaces de hidrógeno. Distinguimos dos tipos de 1.5. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS estructura secundaria: ➔ Dentro de lasHoloproteínas: CONFORMACIÓN DE ALFA-HÉLICE:Estructura Helicoidal. PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES a cadena polipeptídica se enrolla en forma de hélice gracias a los enlaces de L rdenadas a lo largo de una sola O structura más o menos esférica E hidrógeno entre aminoácidos de manera que las cadenas laterales se sitúan hacia el dimensión con una estructura debido , plegamiento de la estructura exterior de la hélice. secundaria definida secundaria CONFORMACIÓN BETA (LÁMINA BETA):Estructura Laminar Insolubles y funciones de protección olubles y funciones importantes para S la actividad celular arios fragmentos polipeptídicos se disponen en paralelo en zig-zag. Las cadenas V polipeptídicas se unen por enlaces de hidrógeno de manera que las cadenas Colágeno, queratina y miosina Globulina,albúminas y elastina laterales se sitúan hacia arriba y abajo de la lámina plegada. ➔ Dentro de lasHeteroproteínas: Diferenciamos varios tipos en función ★ E STRUCTURA TERCIARIA:La estructura secundaria sufre plegamientos en de la parte no proteica. el espacio y suelen presentarlos,las proteínas globulares (mioglobina). CROMOPROTEÍNAS Pigmento Hemoglobina y Mioglobina Se forman: Enlaces Hidrógeno, interacciones electrostáticas e hidrofóbicas, puentes de disulfuro y fuerzas de van der waals. NUCLEOPROTEÍNAS Ácido Nucleico roteínas asociadas a ARN en P ribosomas ★ E STRUCTURA CUATERNARIA:Unión de 2 o más cadenas peptídicas con GLUCOPROTEÍNAS Glúcido Inmunoglobulina estructuras terciarias. FOSFOPROTEÍNAS Ácido Fosfórico Laseina Se forman: Enlaces Hidrógeno, interacciones electrostáticas e hidrofóbicas, puentes de disulfuro y fuerzas de van der waals. LIPOPROTEÍNAS Lípido LDL,HDL 13 14 1.6. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS ★ COENZIMAS Y COFACTORES EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Intervienen en las reacciones enzimáticas permitiendo que puedan desarrollarse,ya ATÁLISIS O C - Función principal proteínas que actúan como activadores de la función enzimática. ENZIMÁTICA -La llevan a cabo las enzimas Pepsinas C OENZIMA:Cofactor orgánico no proteico que es necesariopara la acción ESTRUCTURAL as proteínas fibrosas provocan L Colágeno y Queratina fuerza,protección y soporte catalítica de algunas enzimas COFACTORES:Ion metálico, pequeño tamaño, que se necesitapara que DEFENSA os anticuerpos inmunoglobulinas L Inmunoglubina funcione la cadena polipeptídica enzimática. INMUNITARIA son las proteínas encargadas de la defensa inmunitaria ESTRUCTURA DE LA ENZIMA - La insulina y el glucagón regulan REGULADORA Y el metabolismo de la glucosa. C ENTRO ACTIVO:Región de la enzima formada por aminoácidosque se HORMONAL -La hormona de crecimiento regula Insulina y Glucagón unen con el sustrato el crecimiento corporal ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA:Los aminoácidos del centroactivo TRANSPORTE ovimiento de sustancias a través M Hemoglobina conforman una estructura complementaria al sustrato y de ahí su de las membranas celulares especificidad. “Modelo llave-cerradura”. HOMEOSTÁTICA antener constante los valores de M Trombina CÓMO AFECTA LAS ENZIMAS A LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN salinidad, ph y glucosa MOVIMIENTO ermitir al organismo desplazarse P Miosina as enzimas van a disminuir la energía de activación y aumenta la velocidad L o cambiar de forma de reacción. NUTRICIÓN Y eserva de aminoácidos para R Leche, huevos y CUÁNTA ENERGÍA LIBERA REACCIÓN CATALIZADA POR UNA ENZIMA RESERVA usarlos como elementos nutritivos albúmina de las semillas En la superficie exterior hay ------------------------------ — as enzimas solo disminuyen la energía de activación, con lo cual no modifica el L RECONOCIMIENTO DE p roteínas encargadas del --------------------------------- nivel energético ni de los sustratos ni de los productos, entonces se libera la misma SEÑALES reconocimiento de señales --------------------------------- energía. químicas --------------------------------- UANDO A UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA SE LE ADICIONA UN C COMPUESTO ANÁLOGO AL SUSTRATO 2. LAS ENZIMAS - La molécula análoga se une al centro activo e impide realizar su función Las enzimas:Son proteínas con función catalítica. catalítica iocatalizadores:Aceleran las reacciones químicas mediante la disminución de la B - La molécula no análoga al unirse a otra región diferente al centro activo, energía de activación. podría modificar la estructura de la proteína y el centro activo. nergía de activación:Energía mínima que debe de tener una molécula para que E se produzca la reacción. Velocidad de reacción:Cantidad de producto que se forma por unidad de tiempo en una reacción química. 15 16 - LAS ENZIMAS SIGUEN CURVA DE SATURACIÓN TEMA 4: LOS ÁCIDOS NUCLEICOS unque aumente la concentración de sustrato, la velocidad de reacción deja de A os ácidos nucleicosson biomoléculas orgánicas compuestos por C,H,O,N,P y L aumentar(constante). formados nucleótidos mediante enlaces fosfodiéster. 2.1. FACTORES QUE AFECTAN EN LAS ENZIMAS COMPOSICIÓN DE LOS NUCLEÓTIDOS: º. CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO:Aumento de la concentraciónde 1 1 molécula de Ácido Fosfórico:Grupo fosfato sustrato, aumenta la velocidad de reacción hasta el punto de saturación. 1 Pentosa:ADN: Cadena Doble(desoxirribosa) º. PH:La variación del PH por encima o por debajodel valor óptimo de 2 ARN: Cadena simple (ribosa) cada enzima, provoca la disminución de la velocidad de reacción. 1 Base Nitrogenada:Unidas por enlaces de Hidrógeno. n PH extremo, podría causar la desnaturalización y su cese de actividad. U Algunas enzimas tienen su valor óptimo en los PH EXTREMOS (Enzimas estómago,PH=2). º. TEMPERATURA:La temperatura por encima o por debajodel valor 3 óptimo de cada enzima, provoca la disminución de la velocidad de reacción. na temperatura extrema, podría causar la desnaturalización y su cese de U actividad. 1.1. LOS NUCLEÓSIDOS 25º— Reacción ralentizada A A 37º— Pleno rendimiento Pentosa + Base Nitrogenada — Enlace N-glucosídico A 60º— Desnaturalizada 1.2. LOS NUCLEÓTIDOS:Monómeros de los ácidos nucleicos º. INHIBIDORES ENZIMÁTICOS:Sustancia que anula odisminuye la 4 actividad enzimática. Pentosa + Ácido Fosfórico + Base Nitrogenada ➔ INHIBICIÓN IRREVERSIBLE:El inhibidor establece losenlaces covalentes con la enzima impidiendo de manera definitiva su actividad. FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LOS NUCLEÓTIDOS ➔ INHIBICIÓN REVERSIBLE:El inhibidor establece enlaces débiles con la enzima por lo que se puede disociar de ella permitiendo de nuevo su E STRUCTURAL:Forman los ácidos nucleicos mediantela creación actividad. Hay dos tipos: de largas cadenas unidas mediante enlace fosfodiéster. COMPETITIVA:Configuración muy parecida a la del sustratoy ENERGÉTICA:Participan en reacciones de transferenciade energía sustrato e inhibidor compiten por el centro activo. que se acumula en los enlaces fosfatos. ATP, GTP, UTP,CTP. NO COMPETITIVA:El inhibidor se une a la enzima generando COENZIMÁTICA:Permiten determinadas reacciones enzimáticas. una modificación en el centro activo que impide al sustrato Los principales son:FMN,FAD,NAD,NADP. unirse. 17 18 1.3. EL ENLACE FOSFODIÉSTER: ★ DESNATURALIZACIÓN ne los Nucleótidos y se establece entre el radical fosfato del carbono 5’ de la U pentosa y el radical hidroxilo del carbono 3’ de la pentosa y libera una molécula - Se rompe la doble hélice, cuando hay incremento de temperatura o variación del de agua PH - Se rompe los puentes de hidrógeno entre las bases y se separan las dos cadenas del ADN ★ REGLAS DE CHARGAFF - La cantidad de Adenina (a) es igual a la de timina (t): A = T - La cantidad de Guanina (g) es igual a la de Citosina (c): G = C 2.1. ÁCIDO RIBONUCLEICO (ARN) on Biopolímeros Catenarios de ribonucleótidos en el que se encuentran las bases S SEMEJANZAS ADN Y ARN nitrogenadas Guanina, Adenina, Citosina y Uracilo unidos por enlace fosfodiéster. - Son ácidos nucleicos FUNCIÓN:Síntesis de proteínas. - Son polímeros formados por nucleótidos - Sus monómeros están unidos por enlaces fosfodiéster TIPOS DE ARN ESTRUCTURA LOCALIZACIÓN FUNCIÓN 2.1. ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (ADN) -Monocatenario - Núcleo ransferencia de T ARN MENSAJERO -Citoplasma información on Biopolímeros Bicatenarios de desoxirribonucleótidos en el que se encuentran S (ARNm) -Estructura 1ª las bases nitrogenadas Guanina, Adenina, Citosina y Timina unidos por enlace - Monocatenario y - Núcleo Identificación del fosfodiéster. RN A regiones de doble -Citoplasma codón y transferencia TRANSFERENCIA hélice -Ribosomas de Aminoácidos en la Se alternan Fosfatos y Pentosas unidos mediante enlace fosfodiéster. (ARNt) síntesis de proteínas -Estructura 2ª FUNCIÓN:Almacena y transporta la función genéticanecesaria. - Monocatenario y - Nucleolo oporte de la síntesis S regiones de doble -Citoplasma de proteínas ★ M ODELO DE DOBLE HÉLICE: Dos cadenas enrolladas en espiral,formando ARN RIBOSÓMICO hélice una doble hélice. (ARNr) ★ ESTRUCTURA PRIMARIA:Secuencia de nucleótidos unidospor un enlace - Asociado a fosfodiéster en sentido 5’- 3’. Las cadenas se llaman “Hebras“. proteínas -Estructura 1ª ★ E STRUCTURA SECUNDARIA:Doble hélice formada por dos cadenas de nucleótidos enfrentadas por sus bases y unidas entre sí mediante puentes de hidrógeno. -CADENAS ANTIPARALELAS:5’- 3’ / 3’-5’. ★ R ENATURALIZACIÓN:Al enfriarse o recuperar el PH, se recupera la doble hélice. 19 20
