Biochimie, Cap 4 - PDF
Document Details
![ArtisticUnakite6389](https://quizgecko.com/images/avatars/avatar-17.webp)
Uploaded by ArtisticUnakite6389
Tags
Related
- Biochemistry Exam 2 PDF
- Biochemistry - Electron Transport Chain Lecture Notes PDF
- Biochemistry - Oxygen Toxicity and Free Radical Injury Study Guide PDF
- Biochemistry - Lecture 31 - Glycogen Metabolism 2023 PDF
- Biochemistry - Fatty Acid Oxidation and Ketone Bodies 2023 Lecture Notes PDF
- Biochemistry Fatty Acid Synthesis 2023 PDF
Summary
This document provides detailed information on protids and their classification, and describes the properties and classification of different types of amino acids. It seems to be a part of a larger biochemistry textbook or lecture notes.
Full Transcript
4. PROTIDE 4.1. Aspecte generale. Clasificare Protidele constituie componenţii cei mai importanţi ai tuturor vieţuitoarelor şi în special ai organismelor cu organizare superioară. Conţinutul în protide al unor ţesuturi animale şi vegetale este următorul (% di...
4. PROTIDE 4.1. Aspecte generale. Clasificare Protidele constituie componenţii cei mai importanţi ai tuturor vieţuitoarelor şi în special ai organismelor cu organizare superioară. Conţinutul în protide al unor ţesuturi animale şi vegetale este următorul (% din ţesutul proaspăt): muşchi 18-23 seminţe de cereale 10-13 ficat 18-19 seminţe de leguminoase 23-40 rinichi 16-17 frunze 1-3 inimă 16-18 fructe 0,3-1 Protidele îndeplinesc funcţii fiziologice foarte variate, ca o reflectare a unui înalt grad de organizare structurală şi de specializare (Tabelul 2). În felul acesta, protidele şi derivaţii lor joacă un rol hotărâtor în toate procesele şi fenomenele vieţii ceea ce înseamnă că sunt principalii purtători materiali ai vieţii. Compoziţia elementară de bază a protidelor, indiferent de natura şi provenienţa lor, este în general, similară. Toate sunt substanţe cel puţin cuaternare şi conţin întotdeauna C, H, O şi N; unele conţin şi S şi/sau P, iar altele şi metale: Fe, Mn, I, Cu, Zn etc. Proporţia elementelor chimice de bază este următoarea: C aprox. 50%, H ~ 7%, oxigen ~ 23%; azot ~ 16%; S până la 3%. În grupa protidelor se clasifică, în mod convenţional, toţi compuşii chimici care prin hidroliză eliberează aminoacizi, precum şi aminoacizii înşişi. În funcţie de numărul aminoacizilor constituenţi, ca şi a existenţei unor compuşi de natură neprotidică în structura lor, protidele se clasifică astfel (Figura 1.): Aminoacizi Oligopeptide PROTIDE Peptide Polipeptide Proteine simple Proteine Proteine conjugate Fig. 1. Schema clasificării protidelor 4.2. Aminoacizi Aminoacizii reprezintă unităţile structurale de bază ale proteinelor, compuşi macromoleculari a căror moleculă este alcătuită din resturi de -aminoacizi. Prin hidroliza proteinelor, de exemplu prin fierberea lor în cantităţi suficiente de acizi sau baze concentrate, sau sub acţiunea enzimelor proteolitice, se obţine un amestec de -aminoacizi, la care grupa aminică primară şi grupa carboxil sunt legate la acelaşi atom de carbon. Aminoacizii pot fi consideraţi derivaţi ai acizilor organici obţinuţi prin substituirea unuia sau unor atomi de H cu grupe aminice. Din proteine, prin hidroliză, se eliberează 19-25 -aminoacizi, însă de regulă se obţin 20 de -aminoacizi. Diferenţierea aminoacizilor este determinată de natura radicalului R, care constituie catena laterală a fiecărui aminoacid şi care influenţează particularităţile funcţionale şi specifice ale proteinelor ce-i conţin. 4.2.1. Aminoacizi existenţi în proteine Aminoacizii existenţi în proteine se pot clasifica după mai multe criterii. 1 În funcţie de structura radicalului R se pot împărţi în alifatici şi nealifatici (ciclici). O altă clasificare se poate face în funcţie de reacţia lor: aminoacizi neutri, bazici şi acizi. Aminoacizi neutri au câte singură grupă aminică şi o singură grupă carboxil, în timp ce la cei bazici există o grupă aminică suplimentară. În aminoacizii cu caracter acid există două grupe carboxilice şi una aminică. Cea mai raţională clasificare este cea care se bazează pe polaritatea radicalilor aminoacizilor. La pH 7, adică la pH–ul ce corespunde condiţiilor intracelulare, radicalii R se subîmpart în nepolari (hidrofobi), polari sau neîncărcaţi, încărcaţi pozitiv şi încărcaţi negativ. În concordanţă cu aceasta, aminoacizii care intră în structura proteinelor se pot subîmpărţi în patru clase: a) cu radicali nepolari (sau hidrofobi) - include patru aminoacizi alifatici (alanina, valina, leucina, izoleucina), doi aminoacizi aromatici (fenilalanina, triptofanul), un aminoacid cu sulf (metionina) şi un iminoacid (prolina). Caracteristica generală a tuturor acestor aminoacizi o constituie solubilitatea lor mai mică în apă în comparaţie cu cea a aminoacizilor polari. b) cu radicali polari neutri (neîncărcaţi) - include un aminoacid alifatic – glicina (glicocol), doi hidroxi-aminoacizi (serina şi treonina), un aminoacid cu sulf (cisteina), un aminoacid aromatic (tirozina) şi două amide (asparagina şi glutamina). Aceşti aminoacizi sunt mai solubili în apă decât aminoacizii cu radicali nepolari deoarece grupele lor polare pot forma legături de hidrogen cu moleculele de apă. c) cu radicali polari încărcaţi pozitiv - include doi aminoacizi dicarboxilici (aspartic şi glutamic) care la pH 7 prezintă o sarcină totală negativă datorită grupei carboxilice β- şi γ-, respectiv d) cu radicali polari încărcaţi negativ - cuprinde doi aminoacizi bazici (lizina şi arginina) şi un aminoacid slab bazic (histidina) care la pH 7 sunt capabili să primească un proton şi să se încarce pozitiv. Fiecare proteină nu conţine neapărat toţi aminoacizii menţionaţi în această clasificare, iar aminoacizii care intră în structura diferitelor proteine în mod permanent, se găsesc în acestea în cantităţi inegale. Aminoacizi neesenţiali şi esenţiali. În organismul majorităţii animalelor şi al omului se sintetizează aproximativ jumătate din aminoacizii necesari pentru sinteza proteinelor. Aceştia se numesc aminoacizi banali sau neesenţiali: glicina, alanina, serina, cisteina, tirozina, acidul aspartic, acidul glutamic, prolina. Ceilalţi aminoacizi (10) nu pot fi sintetizaţi de aceste organisme. Ei trebuie să pătrundă în organism cu hrana şi de aceea se numesc aminoacizi esenţiali (indispensabili) : valina, leucina, izoleucina, treonina, lizina, histidina, arginina, fenilalanina, triptofanul, metionina. Tipul aminoacizilor esenţiali este oarecum diferit pentru diverse organisme animale. 4.2.2. Aminoacizi rari în proteine Pe lângă aminoacizii care se întâlnesc permanent în proteine, există şi aminoacizi prezenţi numai în anumite proteine. Astfel, în compoziţia colagenului şi gelatinei intră aminoacizii hidroxilizină şi hidroxiprolină, în compoziţia tireoglobulinei intră aminoacidul tiroxina care are proprietăţi hormonale, iar în elastină – aminoacidul desmozină. 4.2.3. Aminoacizi neproteici În afara aminoacizilor care intră în compoziţia proteinelor, s-au izolat din plante, animale şi microorganisme mai mult de 150 de aminoacizi care există fie în stare liberă, fie în stare combinată (în peptide inferioare), dar niciodată în proteine. În majoritatea, ei reprezintă derivaţi ai α-aminoacizilor, dar pot fi şi derivaţi β, γ şi δ-aminoacid. Printre aceşti aminoacizi se pot menţiona: 2 4.2.4. Proprietăţile generale ale aminoacizilor Proprietăţile fizice Aminoacizii sunt substanţe incolore în majoritatea cazurilor, cristalizate, care se topesc la temperaturi înalte (mai mari de 250C), descompunându-se. Sunt solubili în apă şi insolubili în eter. Proprietăţile acido – bazice În soluţii apoase neutre aminoacizii se află, mai ales sub formă de ioni dipolari sau amfioni, decât ca molecule nedisociate. NH2 NH3+ R C COOH R C COO- H H forma nedisociată forma dipolară Echilibrul dintre moleculele nedisociate ale aminoacidului şi ionii dipolari este deplasat complet spre dreapta când soluţia este neutră. Prin urmare, un aminoacid amfionic, când este dizolvat în apă, poate reacţiona atât ca un acid (donor de proton), cât şi ca o bază (acceptor de proton). Substanţele cu astfel de proprietăţi sunt amfotere şi sunt numite amfoliţi. Caracterul amfoter al aminoacizilor se evidenţiază în prezenţa bazelor sau acizilor. În funcţie de valoarea pH-ului, un aminoacid posedă atât sarcină pozitivă cât şi sarcină negativă. Pentru fiecare aminoacid există o anumită concentraţie a ionilor de hidrogen (pH) caracteristică, când se găseşte în soluţie sub formă de moleculă neutră fără sarcină electrică netă. Acesta este pH-ul izoelectric (pHi). La pH-ul izoelectric aminoacizii au solubilitatea cea mai mică şi prin urmare precipită. Stereochimia aminoacizilor Toţi aminoacizii rezultaţi prin hidroliza proteinelor, cu excepţia glicocolului, sunt optic activi deoarece la atomul de carbon există un centru asimetric. Din 18 aminoacizi proteici optic activi, 10 sunt dextrogiri (+) şi 8 sunt levogiri (-), ţinând cont de sensul de rotaţie a planului luminii polarizate. Toţi aminoacizii proteici posedă o configuraţie absolută proprie seriei L. Configuraţia L sau D a aminoacizilor se stabileşte prin analogie cu configuraţia L- alaninei, care la rândul ei derivă din configuraţia L-gliceraldehidei. Importanţa fiziologică şi metabolismul L- şi D-aminoacizilor sunt diferite. Aminoacizii seriei D nu sunt asimilaţi de animale şi plante sau sunt asimilaţi prost deoarece sistemele enzimatice ale acestor organisme sunt specific adaptate la L-aminoacizi. Proprietăţile chimice Aminoacizii participă la o serie de reacţii chimice datorită prezenţei în molecula lor a unor grupe capabile de a reacţiona. Aminoacizii alifatici monoamino-monocarboxilici manifestă proprietăţi chimice tipice pentru grupele aminice şi grupele carboxilice. Ceilalţi aminoacizi, pe lângă acestea, participă la reacţii în care iau parte grupele funcţionale ale radicalilor lor. A. Reacţiile grupelor carboxil Decarboxilarea Aminoacizi se pot decarboxila, rezultând amine. Acest proces se poate realiza chimic, însă el are loc în mod curent în toate organismele, fiind catalizat şi controlat de o serie de enzime specifice. Aminele formate sub acţiunea enzimelor, au diverse proprietăţi biologice şi poartă denumirea de amine biogene; unele din ele sunt toxice, însă altele manifestă roluri importante în organism, exercitând acţiuni farmacodinamice diferite, sau constituind precursori ai unor coenzime, hormoni, vitamine. 3 Esterificarea Aminoacizii reacţionează cu alcooli formând esteri. Esterificarea se realizează în mediu acid (HCl) şi se obţine esterul sub formă de clorhidrat. Formarea amidelor În prezenţă de amoniac, esterul aminoacidului formează amide: R CH COOR' + NH3 R CH CONH2 + R' OH I NH2 NH2 aminoacid amidã Formarea de amide constituie un proces care are loc în mod continuu în organism şi este de mare importanţă biologică. Două dintre principalele amide, glutamina şi asparagina, care rezultă din acizii glutamic şi respectiv aspartic, sunt şi constituenţi ai unor proteine. B. Reacţiile grupelor amino Cu acidul azotos Prin grupa amino, aminoacizii reacţionează cu acidul azotos, formând oxiacidul corespunzător şi azot gazos. Cu aldehida formică În prezenţa aldehidei formice se produce o blocare a grupei amino, ceea ce permite titrarea grupei carboxil rămasă liberă. Această reacţie este utilizată la dozarea aminoacizilor prin metoda Sörensen. Metilarea Atât pe cale chimică, cât şi pe cale biochimică (în organism) aminoacizii se pot metila formându-se derivaţii metilaţi respectivi. Prin metilarea glicocolului se formează betaina, substanţă care, la rândul ei, poate fi donatoare de grupe metil. Cu zaharurile reducatoare Aminoacizii pot intra în reacţie şi cu alţi compuşi care conţin funcţia carbonil, de exemplu cu zaharurile reducătoare. Reacţia se desfăşoară la cald şi conduce la descompunerea atât a aminoacidului iniţial, cât şi a zahărului reducător care a reacţionat cu el. Se formează compuşi de culoare închisă (brună) care se numesc melanoidine. Fenomenul a fost sesizat iniţial de Maillard şi ca urmare reacţia poartă această denumire sau îmbrunare neenzimatică. Deoarece s-a constatat că reacţia de formare a melanoidelor poate avea loc şi prin interacţiunea dintre zaharurile reducătoare şi proteine, la ora actuală prin reacţia Maillard se înţelege fenomenul care are loc, la încălzire, între glucidele reducătoare şi proteine sau aminoacizi. C. Reacţii la care participă concomitent grupele –COOH şi –NH2 Cu ninhidrina Datorită prezenţei grupei amino, aminoacizii reacţionează cu ninhidrina. Ca rezultat al reacţiei se formează o coloraţie albastră sau violet care permite determinarea cantitativă pe cale colorimetrică a aminoacizilor. Formarea legaturii peptidice Prin reacţia grupei -COOH cu grupa -NH2, doi sau mai mulţi aminoacizi se pot uni între ei formând un di -, tri –, tetrapeptid etc., compuşi care conţin legături peptidice. – CO-NH-. Procesul de sinteză a peptidelor, care a fost realizat şi în laborator, are corespondenţă în organism un proces de biosinteză, extrem de complex şi de fin, reglat de sisteme care controlează în mod riguros toate etapele care se parcurg. 4 H HO H HO HOOC CH N + C CH N + C CH NH2 -2H2O R1 H O R2 H O R3 HOOC CH N H CO CH NH CO CH NH2 Tripeptidã R1 R2 R3 legãturi peptidice Chelarea Aminoacizii pot forma săruri complexe cu metalele grele (Cu, Ni, Cd). Aceste săruri sunt colorate, stabile şi greu solubile. Servesc la diverse reacţii de recunoaştere. Se numesc chelaţi (săruri interne). D. Reacţiile radicalilor R Aminoacizii dau şi reacţii specifice pentru anumite funcţiuni prezente în radicalii lor, cum sunt: a) gruparea tiol (-SH) din molecula cisteinei se poate oxida reversibil în mediu biologic cuplându-se cu altă moleculă de cisteină pentru a forma o legătură disulfidică (- S-S-), cu formare de cistină. b) Gruparea alcoolică (-OH) din molecula serinei dă reacţii de esterificare. Esterul fosforic al serinei are importanţă fiziologică în calitate de element structural al unor proteine (cazeina din lapte) sau enzime. c) Cea de-a doua grupare carboxil a aminoacizilor dicarboxilici (acid aspartic, acid glutamic) poate fi neutralizată cu baze, cu formare de săruri. Din acid glutamic se formează glutamatul monosodic (GMS), un compus care are proprietatea de a conferi aroma de carne sau de a intensifica aroma de carne în cazul produselor vegetale, supelor concentrate, sosurilor etc. d) Radicalul fenil al tirozinei se poate oxida în prezenţa unei enzime specifice, transformând tirozina în compuşi coloraţi – melanine – care pigmentează părul, pielea, ochii. Melaninele se formează pornind de la un produs de oxidare a tirozinei 3.4 dioxifenilalanina (DOPA). 4.3. Peptide 4.3.1. Caracteristici generale Peptidele sunt compuşi care iau naştere ca rezultat al formării legăturilor peptidice între resturile unui număr restrâns de aminoacizi. Legătura peptidică este o legătură puternic covalentă ce se formează în reacţia dintre doi aminoacizi cu eliminare de apă între grupa - carboxilică şi grupa -aminică: H2N CH COOH + H2N CH COOH -H2O H2N CH CONH CH COOH R1 R2 R1 R2 aminoacid aminoacid dipeptid Peptidul care conţine două resturi de aminoacizi se numeşte dipeptid, cel care conţine trei resturi se numeşte tripeptid, ş.a.m.d. În general, peptidele constituite din două până la zece resturi de aminoacizi se definesc ca oligopeptide, iar cele a căror structură este formată din zece până la sute de resturi de aminoacizi se definesc ca polipeptide. 4.3.2. Peptide naturale Multe dintre peptidele care se întâlnesc în stare liberă în plante, ţesuturile animale şi la microorganisme au o mare importanţă în calitate de produşi intermediari de metabolism şi compuşi foarte activi fiziologic. 5 Carnozina şi anserina sunt două peptide cu structură asemănătoare, prima este o componentă specifică muşchilor mamiferelor, a doua, a muşchiului pectoral al păsărilor. Atât carnozina cât şi anserina iau naştere prin unirea histidinei cu -alanina, diferenţa constând din faptul că anserina conţine o grupă metil în ciclul imidazolic: CH2 CH COOH CH2 CH COOH HN N NH CO CH2 CH2 NH2 H3C N N NH CO CH2 CH2 NH2 Carnozina Anserina (-alanilhistidina) (-alanilmetilhistidina) Glutationul este o tripeptidă formată din resturi de glicină, cisteină şi acid glutamic. Deoarece acidul glutamic şi cisteina participă în legăturile peptidice cu grupele lor carboxilice, denumirea chimică este -glutamilcisteinilglicina. Glutationul este prezent în toate celulele animale. Un conţinut deosebit de ridicat de glutation au germenii cerealelor şi drojdiile. Prin germinarea cerealelor, conţinutul de glutation se măreşte. Prezenţa grupei tiolice (-SH) libere conferă glutationului proprietăţi biologice deosebite. Cel mai important rol al glutationului în metabolism constă în faptul că este un reducător puternic şi se oxidează foarte uşor, asemănător cisteinei. Prin aceasta, ca şi la cisteină, se oxidează grupa sulfhidril –SH (se desprinde hidrogenul) şi două molecule de glutation redus (G-SH) se unesc printr-o legătură disulfidică –S-S- formând o moleculă de glutation oxidat (G- S-S-G). Această reacţie poate fi redată schematic în modul următor: - 2H+ G S S G G SH + HS G + 2H+ glutation redus glutation oxidat Transformarea reciprocă a formelor redusă şi oxidată ale glutationului are loc în organism sub acţiunea catalitică a unei enzime specifice, glutationreductază. Posibilitatea aceasta de interconversie reprezintă de fapt mecanismul de acţiune al glutationului care, putând ceda şi accepta hidrogen, face parte din categoria transportorilor neenzimatici de hidrogen. Datorită structurii sale şi mecanismului de acţiune descris, glutationul participă la procesele de oxido-reducere ale organismului şi de neutralizare a radicalilor liberi. Prezintă interes biochimic şi rolul pe care îl are glutationul în metabolizarea şi eliminarea xenobioticelor printr-un mecanism de conjugare. 4.4. Proteine 4.4.1. Caracterizare generală Proteinele sunt compuşi macromoleculari a căror moleculă este constituită din resturi de -aminoacizi. Prin hidroliza proteinelor, de exemplu prin încălzirea lor cu acizi sau baze concentrate sau prin acţiunea asupra lor a enzimelor proteolitice, se obţine un amestec de - aminoacizi. Aceste elemente structurale - „cărămizi de construcţie” - conţin cel puţin o grupă carboxil şi o grupă - amino, dar diferă între ele prin natura radicalilor R. În mod obişnuit, la hidroliza proteinelor se formează 20 de aminoacizi diferiţi care se deosebesc între ei prin mărimea acestor radicali. În funcţie de compoziţia lor, proteinele se împart în două clase principale: proteine simple şi proteine conjugate. Proteinele simple sunt cele care la hidroliză dau numai aminoacizi; proteinele conjugate sunt cele care la hidroliză dau, pe lângă aminoacizi şi alţi compuşi organici sau anorganici care alcătuiesc aşa numita „grupare prostetică”. 6 În moleculele proteice, resturile de aminoacizi sunt legate covalent formând lanţuri foarte lungi, neramificate. Ei sunt uniţi într-un aranjament cap-coadă prin legături peptidice. Aceste lanţuri sunt de fapt polipeptide a căror lungime poate fi foarte variată, de la câteva zeci la mai multe sute de resturi de aminoacid. Pe lângă legătura peptidică, care constituie legătura de bază, în moleculele de proteine se mai întâlnesc legăturile disulfidice, de hidrogen, ionice şi nepolare (Figura 2). Fig. 2. Tipurile de legături din moleculele proteice. I- legătură ionică; II- legătură de hidrogen; III- legătură disulfidică; IV- legătură hidrofobă 4.4.2. Structura proteinelor Legăturile covalente şi necovalente din moleculele proteinelor determină configuraţia lanţului polipeptidic şi a întregii molecule proteice sau, cum se mai numeşte, conformaţia proteinelor, sau organizarea structurală a proteinelor. Conformaţia proteinelor determină proprietăţile lor fizico-chimice, chimice sau biologice. În funcţie de conformaţia moleculelor proteice, se disting proteine globulare şi fibrilare. Proteinele fibrilare ale căror molecule sunt constituite din lanţuri polipeptidice paralele, relativ întinse, formează structurile filiforme sau în foaie pliată. Aceste proteine, în general nu sunt solubile în apă şi îndeplinesc în organism rol de elemente structurale (cheratina - proteina din păr etc.). Moleculele proteinelor globulare sunt constituite din lanţuri polipeptidice răsucite compact şi au o formă aproape sferică. Proteinele globulare sunt solubile în apă şi soluţii diluate de săruri şi îndeplinesc în organism funcţii dinamice (hemoglobina sângelui, pepsina – enzima din sucul gastric). Între proteinele globulare şi fibrilare există diferite forme de trecere: unele sunt fibrilare, dar se comportă ca cele globulare. Analiza cu raze X a permis să se stabilească detaliat organizarea spaţială a moleculelor de proteine şi pe baza rezultatelor metodelor chimice obişnuite de investigaţii s-au definit patru nivele de organizare structurală a proteinelor. Între structuri există o multitudine de interdependenţe şi nu există delimitări precise, ele interacţionând în cadrul unei structuri generale unice. Interdependenţa dintre aceste structuri defineşte arhitectura de ansamblu a macromoleculelor proteice, care se manifestă prin existenţa unor particularităţi structurale şi proprietăţi funcţionale specifice fiecărei proteine. Cele patru nivele de organizare care dau structura globală, de ansamblu, a moleculelor proteice sunt: primară, secundară, terţiară şi cuaternară. 4.4.2.1. Structura primară 7 Structura primară constă în structura chimică a proteinei respective, adică numărul total al aminoacizilor din care este formată, natura (tipul) acestora şi ordinea (secvenţa) în care sunt legaţi între ei prin legături peptidice. Structura primară a moleculei proteice se caracterizează prin existenţa legăturilor peptidice puternic covalente şi prin succesiunea aminoacizilor care este specifică fiecărei proteine. Această succesiune a aminoacizilor este precis determinată şi controlată genetic. R1 H O R3 H O R5 CH N C CH N C CH N C CH N C CH N C H O R2 H O R4 H O Fragment din structura primară a unei proteine 4.4.2.2. Structura secundară Reprezintă configuraţia spaţială regulată a lanţului polipeptidic sub formă „-helix” (elice ) sau „foaie pliată” (-structură) şi este determinată de dispunerea ordonată a lanţurilor prin formarea legăturilor de hidrogen între grupele –CO- şi –NH- ale aceluiaşi lanţ sau ale lanţurilor diferite. Formarea acestor legături de hidrogen intra şi intercatenare poate determina o serie de conformaţii (modificări ale formei) ale lanţului polipeptidic, care se pot subîmpărţi în două clase mari: structură spiralată (-helix) şi structură „foaie pliată”. Proteinele cu structură spiralată pot fi fie globulare (albumine şi globuline din proteinele oului, laptelui, pepsina etc.) fie fibrilare (miozina, elastina etc.). Structura „foaie pliată” este caracteristică proteinelor fibrilare de tipul keratinei (-keratina din păr, lână, unghii). Conformaţia „-helix” (spiralată sau elicoidală) rezultă prin spiralarea catenei polipeptidice în spaţiu, cu o orientare spre dreapta sau spre stânga; predominantă este orientarea spre dreapta care este mai stabilă. Conformaţia -helix reprezintă, de fapt, o catenă polipeptidică contractată care este menţinută prin legături de hidrogen intracatenare. Lanţurile peptidice capătă această configuraţie în mod spontan, deoarece este forma cu stabilitatea cea mai mare (Figura 3.). Fig. 3. Conformaţie α-helix Conformaţia „foaie pliată” reprezintă tot o conformaţie ordonată şi stabilizată prin legături de hidrogen, care se stabilesc între elementele legăturilor peptidice aparţinând unor segmente adiacente ale lanţurilor polipeptidice. Aceste legături de hidrogen sunt dispuse aproape perpendicular pe axa catenei peptidice. Conformaţia „foaie pliată” este caracteristică multor proteine fibrilare, prototipul reprezentându-l β-keratina, proteina fibrilară din lână, păr, pene etc. În această conformaţie, catenele polipeptidice sunt dispuse paralel între ele; se realizează astfel un aranjament spaţial de forma unei „foi pliate” (zig–zag) care este o conformaţie mai lejeră decât -helix. La constituirea şi menţinerea unei asemenea conformaţii participă toate legăturile peptidice prin implicarea lor în formarea legăturilor de hidrogen. Ca urmare, structura în foaie pliată, denumită şi -conformaţie se caracterizează printr-o mare stabilitate. Radicalii R ai aminoacizilor se află repartizaţi alternativ, deasupra şi dedesubtul planurilor în zig-zag ale catenelor polipeptidice (Figura 4). Fig. 4. Conformaţia în „foaie pliată” 8 4.4.2.3. Structura terţiară Structura terţiară a proteinelor reprezintă împachetarea spaţială a lanţurilor polipeptidice care conţin porţiuni spiralate ce alternează cu porţiuni liniare. Această împachetare determină formarea unui corp compact. Cu alte cuvinte, structura terţiară indică în ce mod lanţul polipeptidic, răsucit total sau parţial, este aşezat în spaţiu. Aceasta este o structură tridimensională. La menţinerea structurii terţiare, ca şi la a celei secundare, iau parte legăturile de hidrogen dintre grupările peptidice, legăturile de hidrogen dintre lanţurile laterale ale resturilor de aminoacizi, legăturile ionice, legăturile disulfidice, nepolare sau hidrofobe. Configuraţia terţiară are o importanţă deosebită pentru proteinele globulare. Rezultatele analizelor cu raze X efectuate asupra proteinelor globulare demonstrează că lanţurile polipeptidice ale acestora sunt răsucite foarte compact. Toate sau aproape toate grupele R polare ale proteinelor globulare se găsesc la suprafaţa moleculei în stare hidratată, iar resturile hidrofobe sunt ascunse în interiorul globulei. Legarea proteinelor cu alte molecule, de exemplu legarea enzimei cu substratul său, se realizează, aproape întotdeauna, cu ajutorul puţinelor grupe hidrofobe existente la suprafaţa proteinei. Această zonă este de obicei nehidratată (sau puţin hidratată) pentru a se crea posibilitatea interacţiunii hidrofobe. 4.4.2.4. Structura cuaternară Este prezentă numai la proteinele care posedă mai multe catene polipeptidice şi reprezintă aşezarea spaţială a subunităţilor legate prin legături necovalente într-o moleculă proteică unică ce are caracteristici specifice sub aspect structural şi funcţional. Moleculele multor proteine sunt alcătuite din câteva lanţuri polipeptidice individuale legate unul de altul prin legături de hidrogen, ionice sau hidrofobe. În acelaşi timp, fiecare din lanţurile individuale poate avea structura sa primară, secundară şi terţiară proprie; aceste lanţuri polipeptidice ale aceleiaşi molecule se numesc subunităţi. Moleculele mari ale proteinelor sunt alcătuite, de regulă, din subunităţi cu masă moleculară relativ mică. Moleculele proteinelor alcătuite din subunităţi se numesc oligomere, iar subunităţile poartă denumirea de protomeri. Aproape toate proteinele cu masă moleculară mai mare de 50.000 – 60.000 sunt oligomere. Cea mai mică modificare a structurii terţiare a protomerilor moleculei proteice face imposibilă unirea lor în molecula oligomerului, adică formarea structurii cuaternare a proteinei. Deoarece structura terţiară este determinată de structura primară şi depinde de o serie de alţi factori (pH-ul mediului, concentraţia de săruri etc), rezultă că, chiar o neînsemnată modificare a structurii primare sau a condiţiilor standard ale celulei determină o schimbare a activităţii funcţionale a proteinelor. În felul acesta, tocmai de structura primară a moleculei diferitelor proteine depind, în primul rând, proprietăţile lor specifice. Însă nivelul superior de organizare structurală a proteinelor este determinant pentru manifestarea proprietăţilor lor. 9 Fig. 5. Tipuri de structuri ale proteinelor 4.4.3. Denaturarea proteinelor Proprietăţile specifice proteinelor, legate de particularităţile conformaţiei moleculei lor, se modifică în mod considerabil prin dereglarea acestei configuraţii în procesul de denaturare a proteinelor. „Denaturare proteinelor” semnifcă modificarea conformaţiei moleculei proteice native, fără distrugerea legăturilor peptidice. Denaturarea determină dereglarea structurilor terţiară şi mai ales, secundară a proteinei şi nu produce nici o modificare a structurii primare. Sunt desfăcute, în special, punţile disulfidice şi legăturile de hidrogen din molecula proteică. Sub aspect general, denaturarea constă în desfăşurarea lanţului polipeptidic împachetat în spaţiu şi formarea unui ghem dezordonat (Figura 6). Fig. 6. Schema denaturării moleculei proteice A – moleculă nativă; B – desfăşurarea lanţului polipeptidic; C – ghem dezordonat (la întâmplare) Denaturarea proteinelor are loc sub acţiunea unor agenţi denaturanţi care pot fi de natură fizică sau chimică. Denaturanţii fizici sunt: încălzirea (la temperaturi mai mari de 50-60C), creşterea presiunii, congelarea, radiaţiile ionizante, ultrasunetele etc.; chimici: ionii H+ sau OH- (de obicei, la pH mai mic de 4 şi mai mare de 10 are loc denaturarea), solvenţii organici (acetonă, alcool), ureea, sărurile metalelor grele etc. Proteinele se denaturează şi sub influenţa detergenţilor, însă în acest caz, de cele mai multe ori proteina denaturată rămâne în stare solubilă. Cea mai caracteristică modificare a proteinei la denaturare este pierderea solubilităţii ei în apă, în soluţii de săruri sau în soluţii alcoolice. Împreună cu modificarea solubilităţii şi a capacităţii proteinei de a absorbi apa, la denaturare se mai produc o serie de alte transformări care se manifestă prin creşterea 10 reactivităţii unor grupe (de exemplu, –SH), prin creşterea accesibilităţii proteinelor la enzime ca urmare a „afânării” structurilor moleculare şi a demascării legăturilor peptidice, prin variaţia vâscozităţii soluţiilor proteice, prin variaţia formei moleculei proteice. Denaturarea poate fi superficială şi în anumite condiţii proteina denaturată poate reveni mai mult sau mai puţin la starea sa nativă. O astfel de proteină se numeşte renaturată, iar denaturarea ei este reversibilă. Dacă denaturarea este profundă şi proprietăţile proteinelor nu mai revin, ea este ireversibilă. În procesarea alimentelor sunt o serie de operaţii care conduc la denaturarea proteinelor din produse: sterilizarea termică, uscarea, prăjirea, frigerea, coacerea etc. 4.4.4. Proprietăţile fizico-chimice ale proteinelor 4.4.4.1. Masa moleculară Proteinele reprezintă în sine nişte compuşi macromoleculari. Masa moleculară relativă a lor variază de la câteva mii până la mai multe milioane. Limita inferioară a masei moleculare a proteinelor, în mod convenţional, a fost luată 6000; compuşii cu structuri asemănătoare dar cu masă moleculară mai mică fac parte din polipeptide. 4.4.4.2. Forma moleculelor proteice Cu ajutorul metodelor fizice şi fizico-chimice (analiza cu raze Röntgen, studiul vâscozităţii soluţiilor proteice etc) s-a stabilit că proteinele se deosebesc şi după forma lor. Sub acest aspect există proteine fibrilare (filiforme) şi globulare (sferice). 4.4.4.3. Proprietăţile amfotere Multe proprietăţi ale proteinelor se explică prin faptul că ele conţin un număr mare de grupări care formează cationi şi anioni şi ca urmare, aproape în toate condiţiile ele reprezintă nişte polielectroliţi (electroliţi amfoteri). Ca amfoliţi, proteinele leagă şi cationi şi anioni. Legarea specifică de către proteine a unor ioni, de exemplu a ionului Ca2+ joacă un rol deosebit în procesele fiziologice. Multe proteine native sunt metalo proteine (proteine conjugate); ele sunt legate specific de ioni de Cu2+, Zn2+, Fe2+; Fe3+ în complexe coordinative cu participarea diferitelor grupări ionizate. La ionizare participă, în special, lanţurile laterale (radicalii R) ale resturilor de aminoacizi ce intră în alcătuirea moleculei proteice şi care conţin un număr de grupări carboxilice şi aminice libere. Gruparea carboxil, capabilă de a forma la ionizare ioni de H, conferă proteinei caracterul unui acid organic slab. Grupările aminice determină proprietăţile bazice ale proteinei deoarece la gruparea aminică se poate uni un proton (H+) cu formarea ionului R-NH3+ Molecula proteică se poate reprezenta schematic astfel. (COOH)n (COO-)n R sau sub formă ionizată R (NH2)n (NH3+)n unde n este numărul de grupări funcţionale. Particulele rezultate în felul acesta, denumite amfioni, poartă simultan sarcină pozitivă şi negativă şi practic reprezintă particulele electroneutre, deoarece suma sarcinilor lor este zero. Sub formă de amfioni particulele proteice sunt lipsite de unul din factorii de bază şi stabilităţii soluţiilor coloidale – sarcina şi de aceea ele se depun uşor. În soluţie, particulele proteice pot însă să poarte sarcină electrică în funcţie de pH-ul mediului. 11 La apariţia sarcinii electrice, particulele proteice se pot deplasa într-un câmp electric în sens contrar sarcinii polului. În mediul acid proteina se deplasează spre catod, iar în mediu alcalin – spre anod. Această deplasare se numeşte electroforeză. În procesul de titrare a proteinelor de la limita formei acid la limita formei bazice există o anumită valoare de pH a soluţiei la care sarcina medie a proteinei este nulă. Această valoare de pH poartă denumirea de punct izoelectric. La o valoare a pH-ului egală cu valoarea punctului izoelectric proteina respectivă nu se mai deplasează în câmpul electric. La punctul izoelectric proteina are solubilitate minimă (precipită) iar proprietăţile sale fizico – chimice sunt profund modificate. 4.4.4.4 Solubilitatea Una dintre cele mai importante proprietăţi fizico–chimice ale proteinelor este solubilitatea lor. Deoarece majoritatea proteinelor au proprietăţi hidrofile conferite de grupările polare existente la suprafaţa lor (-COOH, -NH2, - OH, CO-, -NH-), ele se solubilizează uşor în apă. Solubilitatea proteinelor în apă depinde de hidratarea fiecărei molecule, adică de formarea în jurul particulei proteice a unui strat de molecule de apă fixate prin legături de hidrogen. Apa care intră în compoziţia stratului de hidratare posedă proprietăţi specifice şi se numeşte apă structurală. Sunt şi proteine solubile în soluţii diluate de săruri, alcool sau baze. 4.4.4.5. Caracterul coloidal În soluţii diluate, proteinele manifestă caracteristicile unor coloizi hidrofili, macromoleculele dispersate în soluţie având dimensiunile unor particule coloidale (1-100 nm). Factorul principal de stabilizare a sistemelor coloidale ale proteinelor este sarcina particulelor lor. Particulele unui anumit sol (soluţie coloidală) proteic au sarcini electrice de un anumit gen (semn) şi de aceea ele nu se unesc în particule mai mari şi nu se depun. Totodată datorită caracterului lor hidrocoloidal, proteinele posedă o serie de proprietăţi funcţionale deosebit de importante: capacitate de gelifiere, de emulsionare, de spumare, de legare a apei etc cu multiple aplicaţii în industria alimentară. Procesul de îmbibare are o deosebită importanţă pentru organismele vii. Astfel, conţinutul de lichide din ţesuturi, schimbul dintre ţesuturi şi sânge, volumul celulelor, grosimea pereţilor depind în special de îmbibarea proteinelor care le compun. Îmbibarea proteinelor este importantă şi pentru industria alimentară. Astfel, îmbibarea proteinelor din făină la prepararea aluatului, îmbibarea grăuntelui la înmuierea orzului în fabricile de malţ sau la condiţionarea cerealelor, legarea apei de către carnea prelucrată, formarea gelului la adăugarea gelatinei în diferite produse zaharoase – toate aceste procese sunt strâns legate de îmbibarea proteinelor. 4.4.5.Proprietaţile imunologice ale proteinelor Proteinele prezintă proprietăţi biochimice specifice care se manifestă prin funcţiile diferite pe care le pot exercita: enzimatice, hormonale, respiratorii, imunologice etc. Diversitatea funcţională a proteinelor este o reflectare a unei proprietăţi generale a lor şi anume specificitatea. Una din manifestările specificităţii proteinelor este reprezentată prin proprietăţile lor imunologice, la baza cărora stă reacţia antigen–anticorp, prin care organismul se apără de agresiunea unor factori externi: microorganisme, toxine. Proteinele străine pătrunse în organism determină formarea unor anticorpi foarte specifici, care reacţionează numai cu proteina respectivă, o precipită, favorizând eliminarea ei. Se numeşte antigen proteina care declanşează producerea de anticorpi, însă ca antigeni se comportă pe lângă proteinele ca atare şi asociaţii complexe între glucide, lipide, polipeptide, bacteriile, virusurile. Conceptul de antigen prezintă o dublă semnificaţie: pe de o parte, desemnează o substanţă străină organismului care reacţionează cu anticorpii corespunzători, iar pe de altă 12 parte reprezintă o substanţă imunogenă care provoacă reacţia imunitară prin formare de anticorpi. Deci, anticorpii sau imunoglobulinele sunt substanţe de natură proteică cu rol de apărare, a căror biosinteză este declanşată de către antigen şi care posedă capacitatea specifică de a reacţiona cu antigenul care a provocat formarea lor. Sinteza anticorpilor este determinată de un stimul antigenic şi constituie răspunsul imun în cadrul reacţiei de apărare a organismului împotriva unor agenţi nocivi care acţionează ca antigeni. 4.4.6. Extragerea şi purificarea proteinelor Extragerea proteinelor dintr-un material biologic oarecare (ţesut, seminţe etc) constă în extracţia lor cu un anumit solvent după o prealabilă mărunţire a acestui material. În calitate de solvent se utilizează apă, soluţii de săruri, amestec apă – alcool, soluţii diluate de acizi sau baze. Soluţiile de proteine obţinute sunt apoi purificate şi fracţionate prin metode speciale: precipitarea cu săruri, precipitarea izoelectrică, precipitarea cu solvenţi organici (acetonă, metanol,etanol etc.), cromatografia de schimb ionic, cromatografia de adsorbţie, electroforeza, gel-filtrarea, cristalizarea. 4.4.7.Clasificarea proteinelor Toate proteinele se împart în două grupe mari: - proteine simple (proteine) în compoziţia cărora intră numai resturi de aminoacizi, - proteine conjugate (proteide), care reprezintă o combinaţie dintre o proteină simplă cu un compus oarecare de natură neproteică denumit grup prostetic (glucide, acizi nucleici, lipide etc.). Proteine simple Pe baza comportării în prezenţa diferiţilor solvenţi şi a compoziţiei în aminoacizi, proteinele simple se subîmpart în următoarele grupe: protamine, histone, albumine, globuline, prolamine, gluteline, proteinoide. Protamine - sunt proteine cu masă moleculară mică care nu depăşesc 10.000 şi au un puternic caracter alcalin deoarece până la 80% din aminoacizii ce intră în structura lor sunt aminoacizi bazici (lizină, histidină, arginină). Protaminele nu conţin sulf. Se găsesc în cantităţi mari în nucleul celular şi lapţii peştilor. Histone- reprezintă o grupă intermediară între protamine şi proteinele adevărate. Sunt, de asemenea, proteine alcaline, însă alcalinitatea lor este mai slabă decât a protaminelor, deoarece conţin mai puţini aminoacizi bazici (aproape 20 – 30% din total). Sunt solubile în apă. Albumine- sunt proteine ce se întâlnesc în toate ţesuturile animale şi vegetale; împreună cu globulinele reprezintă principalele proteine ale sângelui şi altor lichide biologice. Sunt proteine globulare cu caracter slab acid sau neutru. Sunt solubile în apă (M = 35.000–70.000), posedă o mobilitate electroforetică mai mare decât a globulinelor, iau parte la transportul diferitelor substanţe. Din soluţiile lor apoase, albuminele precipită uşor cu o soluţie saturată de sulfat de amoniu, iar prin încălzire (60-70oC) coagulează. Spuma albă care apare la fierberea legumelor şi fructelor sau care se formează la suprafaţa laptelui fiert, sunt albumine coagulate datorită temperaturii ridicate. Reprezentantul tipic al albuminelor este proteina din albuşul de ou denumită ovoalbumină; în plasma sângelui se găsesc serumalbumine, în lapte – lactoalbumina, în ţesutul muscular – mioalbumina. Globuline- sunt proteine insolubile în apă, dar solubile în soluţii saline diluate. Pentru extracţia lor din diferite materii biologice se utilizează frecvent, în calitate de solvent, o soluţie caldă 10% de clorură de sodiu. 13 Globulinele sunt cele mai răspândite proteine din organismul animal. Astfel, în plasma sanguină se găsesc serumglobuline, în lapte – lactoglobulina, în ou – ovoglobulina, în muşchi – proteina contractilă care se numeşte miozină şi reprezintă suportul biochimic al contracţiei musculare. În stările infecţioase se înregistrează o creştere a cantităţii de globuline din sânge ca urmare a formării compuşilor de apărare (răspunsul imun) – anticorpi – în compoziţia cărora intră (imunoglobuline - Ig). Totodată, globulinele reprezintă cea mai mare parte a proteinelor multor seminţe şi în special a celor de leguminoase şi oleaginoase. Prolamine- sunt proteine de natură vegetală caracteristice exclusiv pentru cereale. Nu sunt solubile în apă, nici în soluţii saline, însă, spre deosebire de celelalte proteine, se solubilizează în alcool etilic 70%. Prolaminele nu conţin lizină sau o conţin în cantităţi extrem de mici. Se cunosc următoarele prolamine: gliadina – în seminţele de grâu şi de secară; hordeina – în seminţele de orz, zeina – în seminţele de porumb; avenina – în ovăz. Gluteline -se găsesc în seminţele cerealelor şi în părţile verzi ale plantelor. Sunt solubile numai în soluţii diluate de alcalii (0,2%) din care precipită prin acidulare slabă. Cele mai studiate gluteline sunt: glutenina din boabele de grâu şi orizenina din orez. Amestecul format din glutenină (25-40%) şi gliadină (40–50%) din făina de grâu poartă denumirea de gluten. Proteinele din gluten, prin punţile lor –S-S-, conferă făinii de grâu proprietatea de a da cu apa un aluat elastic care reţine într-un mod caracteristic dioxidul de carbon format în timpul fermentării, dând pâinii o structură poroasă şi un volum corespunzător. Proteinoide (scleroproteine)- sunt proteine de tip fibrilar care exercită în organismul animal un rol de susţinere, protecţie şi rezistenţă mecanică. În general, ele intră în constituţia ţesuturilor conjunctive, de susţinere şi epidermice. Proprietăţile mecanice caracteristice ale scleroproteinelor se datorează formei fibrilare alungite a moleculelor lor, precum şi faptului că în organism se află în stare solidă. Particularitatea deosebită a acestor proteine o constituie totala lor insolubilitate în apă, în soluţii saline, acizi şi baze diluate şi nedigestibilitatea lor sub acţiunea enzimelor din tractul digestiv. Conţin o cantitate mare de glicocol şi de cisteină. De fapt, conţinutul ridicat de sulf este o caracteristică a proteinoidelor. Dintre diferiţii reprezentanţi ai acestor grupe de proteine trebuie menţionat colagenul, keratinele, elastinele. Proteine conjugate (proteide) Proteinele sunt apte de a lega o varietate de compuşi chimici cu masă moleculară foarte diferită, formând ansambluri moleculare eterogene ca structură. Proteinele conjugate reflectă un asemenea principiu de organizare structurală şi reprezintă asocierea unei componente proteice şi a unei componente neproteice, de natură chimică diversă, prin legături covalente şi necovalente. Proteinele conjugate, la rândul lor, se subîmpart în funcţie de natura componentei prostetice în: cromoproteide, glicoproteide sau mucoproteide, fosfoproteide, lipoproteide, metalproteide, nucleoproteide. Cromoproteide (chroma = culoare). Sunt compuşi constituiţi dintr-o proteină simplă şi un pigment ce poate aparţine unor clase diferite de substanţe organice. Particularitatea deosebit de importantă a cromoproteidelor o reprezintă activitatea lor biologică foarte mare. Ele joacă un rol esenţial în procesele vitale, deoarece în general sunt biocatalizatori care intensifică în organism unele procese biochimice importante, cum sunt fotosinteza şi reacţiile de oxido-reducere. În calitate de grupare prostetică, în moleculele cromoproteidelor pot fi derivaţi ai porfirinei, izoaloxazinei şi carotenului. Izoaloxazina reprezintă compusul de bază pentru sinteza grupărilor flavinice care formează împreună cu proteinele specifice o serie de flavinproteide, enzime ce participă la reacţiile de oxido-reducere din organism. Derivaţii carotenului dau cromoproteidele purpurei vizuale (rodopsina din retină). Derivaţii porfirinei cu magneziul formează clorofila, al cărui 14 complex cu proteinele – cloroglobina sau cloroplastina asigură activitatea fotosintetică a plantelor. În organele verzi ale plantelor, clorofila este localizată sub formă de cloroplastină în formaţiunile de citosol numite cloroplaste. Clorofila din plantele superioare şi din algele verzi reprezintă un amestec format din două clorofile a şi b ale căror raport, în majoritatea plantelor, este 3:1. Cel mai studiat reprezentant al cromoproteidelor este hemoglobina din sângele animalelor vertebrate şi al omului şi care este concentrată în eritrocite. Este alcătuită dintr-o componentă proteică denumită globină şi una prostetică colorată care este hemul. Cea mai interesantă particularitate biologică a hemului constă în capacitatea de a se combina cu gazele (oxigen, oxid de carbon, oxizi ai azotului etc). Prin legarea oxigenului de hemoglobină (Hb) se formează oxihemoglobina (HbO2). legarea O2 se face printr-o legătură coordinativă, fără modificarea stării de valenţă a Fe care rămâne bivalent. În felul acesta, hemoglobina transportă oxigenul molecular de la plămâni la ţesuturi. Oxihemoglobina este atât de nestabilă încât prin micşorarea presiunii parţiale a oxigenului la nivelul vaselor capilare din ţesuturi se disociază eliberând O2 necesar oxigenării ţesuturilor şi deci reacţiilor biochimice ce se petrec cu participarea oxigenului. În ţesuturi, hemoglobina leagă CO” şi-l transportă la plămâni pentru a fi expirat. Mioglobina (Mb) este o cromoproteidă din muşchi, asemănătoare cu hemoglobina sub aspectul compoziţiei elementare; formează aceeaşi derivaţi ca şi hemoglobina (oximioglobina, carbmioglobina). Deosebirea constă în faptul că componenta proteică este constituită numai dintr-o singură catenă polipeptidică şi prin urmare conţine numai o singură moleculă de hem. Mioglobina reprezintă un pigment respirator care asigură, în muşchi, o rezervă de oxigen pentru un scurt timp. Afinitatea pentru oxigen a mioglobinei este mult mai mare decât a hemoglobinei. Este denumită şi pigmentul respirator al muşchilor. Colorează în roşu muşchii striaţi. Glicoproteide - sunt proteine conjugate a căror grupă prostetică o constituie zaharurile şi derivaţii lor, ce se leagă covalent cu resturile de asparagină, treonină, serină sau oxiprolină ale moleculei de proteină. Glicoproteidele se găsesc în organismele animale, în plante şi microorganisme. În majoritatea cazurilor, gruparea prostetică este reprezentată de una sau mai multe catene glucidice care prin hidroliză dau manoză, galactoză, hexozamine (glucozamină şi galactozamină), acizi glucuronic, acetic şi sulfuric. Cei mai răspândiţi compuşi macromoleculari care intră în structura glicoproteidelor sunt acidul hialuronic, acidul condroitinic, polizaharidele bacteriene şi heparina. În stare liberă, aceste substanţe poartă denumirea de mucopolizaharide sau glicozaminoglicani şi de aceea glicoproteidele au căpătat denumirea de mucoproteide. Fosfoproteide - sunt proteine conjugate care la hidroliză, pe lângă aminoacizi, formează şi acid fosforic. În molecula de fosfoproteidă, resturile de acid fosforic se leagă prin legături esterice cu grupele hidroxilice ale oxiaminoacizilor care intră în structura lanţului polipeptidic al proteinei. Cazeina este reprezentantul tipic al acestor proteine conjugate. Este o componentă majoră (80%) a proteinelor laptelui, are o masă moleculară în limitele 75000–100000 şi există sub câteva forme care se deosebesc între ele prin conţinutul în fosfor şi compoziţia în aminoacizi. Ovovitelinele sunt fosfoproteide din gălbenuşul de ou şi sunt, de regulă, asociate cu lecitinele Rolul fiziologic al ovovitelinelor este de a furniza fosforul şi aminoacizii necesari dezvoltării embrionului şi animalelor tinere. Pepsina – enzima proteolitică existentă în sucul gastric ce conţine un rest de acid fosforic la o moleculă de proteină. Şi în acest caz, grupa fosfat este legată de radicalul de serină ce se găseşte în lanţul peptidic lângă acidul glutamic. Fosfoproteide mai sunt, de asemenea, enzimele fosfoglucomutaza şi fosforilaza. 15 Lipoproteide - sunt proteine conjugate în care componenta prostetică este de natură lipidică şi anume: colesterol, fosfolipide, acilgliceroli. Spre deosebire de lipide, lipoproteidele sunt solubile în apă şi insolubile în solvenţi organici. Lipoproteidele au o largă distribuţie, fiind componente structurale ale celulelor, biomembranelor, mitocondriilor, reticulului endoplasmatic, nucleului, tecilor de mielină ale neuronilor etc.. Se găsesc în ţesutul nervos, plasma sângelui, lapte, gălbenuş de ou. Metaloproteidele sunt proteine conjugate care au drept grupă prostetică un metal (Fe, Cu, Mg, Zn, Mn, Co etc.) fixat prin legături complexe direct de componenta proteică, fără existenţa unor anumite grupe speciale de atomi. Metalul se leagă coordinativ de grupele polare libere existente în catenele laterale R ale aminoacizilor din lanţul polipeptidic. Nucleoproteide - reprezintă o grupă de proteine conjugate deosebit de importantă. Ele intră în compoziţia fiecărei celule deoarece constituie componentul indispensabil al nucleului şi citoplasmei. Unele nucleoproteide există în natură sub formă de particule deosebite care posedă activitate patogenă şi poartă denumirea de virusuri. Nucleoproteidele joacă un mare rol biologic. Ele constituie nu numai elemente structurale ale celulei, nucleului şi citoplasmei sale, dar îndeplinesc şi cele mai importante funcţii specifice în organismul viu. Diviziunea celulelor, biosinteza proteinelor, transmiterea caracterelor ereditare şi diversele funcţii coenzimatice sunt strâns legate de nucleoproteide şi elementele lor constituente – acizii nucleici şi nucleotidele. Prin hidroliza incompletă a unei nucleoproteide, de exemplu sub acţiunea unei enzime sau prin dializă şi agitare cu cloroform, nucleoproteida se descompune într-o proteină şi acid nucleic. În funcţie de acizii nucleici pe care-l conţin, nucleoproteidele pot fi cu dezoxiribonucleotide şi ribonucleotide. În particular, ribonucleotidele joacă un rol determinant în biosinteza proteinelor, iar dezoxiribonucleoproteidele în formarea şi funcţionarea aparatului cromozomal al celulei. Material preluat din: Segal R. 2006. Biochimia produselor alimentare, Editura Academica, Galaţi (pag. 79-129) 16