Biochemia - Notatki - PDF

**\#2 Energia** Obraz zawierający tekst, Czcionka, zrzut ekranu, biały Opis wygenerowany automatycznie  40-110g ATP w mięśniach dorosłego mężczyzny - starcza na 1-3s bardzo intensywnego wysiłku Cr...

**\#2 Energia** Obraz zawierający tekst, Czcionka, zrzut ekranu, biały Opis wygenerowany automatycznie  40-110g ATP w mięśniach dorosłego mężczyzny - starcza na 1-3s bardzo intensywnego wysiłku CrP ma 1 wiązanie wysokoenergetyczne **\ ** **\#3 Białka** Oligopeptydy: 2-10 aminokwasów Polipeptydy: 11-100 aminokwasów Białka: +100 aminokwasów Obraz zawierający krąg, diagram, zegar, Czcionka Opis wygenerowany automatycznie  Obraz zawierający tekst, zrzut ekranu, Czcionka, numer Opis wygenerowany automatycznie  Aminokwasy egzogenne (organizm nie jest w stanie wytworzyć): - Leucyna - Izoleucyna - Walina - Treonina - Lizyna - Tryptofan - Fenyloalanina - Metionina Trawienie białek Obraz zawierający tekst, diagram, wzór Opis wygenerowany automatycznie  Denaturacja - trwałe uszkodzenie struktury 2, 3 i 4 rzędowej (nie 1!) białka. Traci swoje właściwości biologiczne Funkcje białek - Strukturalne - Transportujące - np. hemoglobina - Odpornościowe - np. Imuunoglobuliny - Motoryczne - aktyna, miozyna - Regulacyjne - np. Hormony - Enzymatyczne - przyspieszają reakcje - Zapasowe - materiał energetyczny Przeciętna dieta nieaktywnych - 2/3 białka źródła roślinne - 1/3 białka źródła zwierzęce - U trenujących więcej białka i proporcje na odwrót Niedobór białka: - Osłabienie - SIlny głód - Spadek odporności - Obrzęki - Pogorszenie procesów myślowych - Atrofia - Wychudzenie - Apatia - Łamliwość włosów i paznokci - Utrudnione gojenie ran - Zmiany skórne Nadmiar białka: - Zwiększone wydalanie wapnia - Osteoporoza - Kamica nerkowa - Niewydolność nerek - Obciążenie wątroby - Zakwaszenie - Choroba niedokrwienna serca Wykorzystanie białka na energię wzrasta w głodzie albo w wielogodzinnych wysiłkach - rozpad mięśni **\ ** **\#4 Hemoglobina** Erytrocyty - Najliczniejsze elementy morfologiczne, 4-5 mln w mm\^3 - Nie mają jądra - 97% składu to hemoglobina u dorosłego, reszta inne białka umożliwiające pozyskanie energii z glikolizy 4 globiny (białka 3-rzędowe po \~150 aminokwasów), każda ma jeden hem (który ma jedno żelazo Fe2-, do którego wiąże się nietrwale tlen) Średni czas życia 120 dni Pochode hemoglobiny pożądane: - Oksy- utlenowana (NIE utleniona), niesie tlen do komórek - Karbamino- niesie CO2 do płuc Pochodne hemoglobiny niepożądane: - Karboksy- związana z CO, reakcja 200x szybsza i 200x trwalsza niż z tlenem - Met- utleniona na amen - żelazo zmienia się na Fe3+, nie może już pełnić swojej funkcji (spowodowane przez związki o działaniu utleniającym, azotany, azotyny, nawozy, środki ochrony roślin) - Cyjanomet- - Sulfo- siarczyny, siarczki, siarkowodór, konserwanty, sulfonamidy Na stężenie Hb we krwi ma wpływ: - Zawartość żelaza w diecie (i białko) - Anemia sportowa (pseudoanemia) - nie ma związku z dietą, skutek aktywności fizycznej - Nawodnienie (odwodnienie zagęszcza Hb ) - Hipoksja (astma, choroby płuc, góry) - nerki wydzielają EPO - Doping krwią/erytropoetyna (EPO - stymuluje wytworzenie krwinek czerwonych, zagęszcza krew) Najważniejsze do prawidłowego tworzenia erytrocytów: - Żelazo - B12 - występuje jedynie w produktach zwierzęcych (najczęstszy z niedoborów B) - problemy z produkcją kwasu solnego powodują deficyt - B9 (kwas foliowy) - B6 Żelazo: - Nędzna wchłanialność (20-25% w zwierzęcych, 5-7% w roślinnych) - najlepiej cielęcina, wołowina, wątróbka gęsia itd... - Fe2+ hemowe w produktach zwierzęcych (gotowe do wklejenia w Hb, szybsze do użycia) - Fe3+ niehemowe w produktach roślinnych (konwertowane do Fe2+ przy użyciu energii) - Spożycie kofeiny/teiny/polifenoli/szczawianów/mleka (wapń konkuruje z żelazem) mogą obniżyć przyswajalność do 50% - Wit C poprawia wchłanialność, nawet 3x - Nadmiar - niewydolność serca, cukrzyca 2, marskość wątroby - Składnik niebiałkowy w \~300 enzymach Anemia: - Najczęściej błędy żywieniowe - Niedobór żelaza/hemoglobiny/tlenu - bladość - Męczliwość (nie mylić z niewyspaniem) to najbardziej charakterystyczny objaw (podobnie jak w zaburzeniach tarczycy) Błonnik utrudnia wchłanianie Hemoglobina - białko allosteryczne. Efekty allosteryczne: - Wiązanie 1 cz. tlenu ułatwia wiązanie pozostałych - H+ i CO2 ułatwiają oddawanie tlenu - Jon fosforanowy ułatwia przyłączanie tlenu - BPG (efekt procesów beztlenowych) osłabia wiązanie tlenu z hemoglobiną (około 26x) Wskaźniki erytrocyty: - Hematokryt - elementy morfotyczne / krew pełna (K 37-37%, M 40-54%) - MCV - średnia objętość krwinki - hematokryt/liczba erytrocytów (76-96 ul) - MCH (mean corpuscular hemoglobin) - średnia zawartość hemoglobiny w krwince - Hb/liczba erytrocytów (pg) - MCHC (Mean Corpuscular Hemoglobin Concentration) - średnie stężenie hemoglobiny w krwinkach - Hb/hematokryt (g/dl) Mioglobina - Białko złożone - Struktura 3 rzędowa, silnie upakowana, prawie kulista - Ma 1 hem (Fe2+) - utlenienie do Fe3+ ją niszczy - Znajduje się w mięśniach, z łatwością przejmuje tlen od hemoglobiny - Kieruje tlen do mitochondriów - Główna funkcja - magazynowanie tlenu w mięśniach szkieletowych **\#5 Enzymy** Wszystkie enzymy to białka o własnościach katalitycznych (obniżają energię aktywacji) - Zwiększają szybkość reakcji - Obniżają energię aktywacji - Nie zużywają się bezpośrednio w reakcji Skład: - Część białkowa (apoenzym) - Część niebiałkowa - wtedy enzymy złożone - koenzym - przyłącza się i odłącza najczęściej Wit B albo jon metalu - kofaktor - połączony na stałe Kataliza enzymatyczna - przebieg: 1. Połączenie substratu z enzymem (enzym-substrat) 2. Przekształcenie substratu w produkt (enzym-produkt) 3. Uwolnienie produktu Obraz zawierający tekst, Czcionka, zrzut ekranu Opis wygenerowany automatycznie Centrum aktywne: - Zagłębienie na enzymie, które łączy się z substratem (decyduje o właściwościach) - Czynniki wpływające na szybkość reakcji: - Temperatura - Wzrost o 10 st zwiększa szybkość 2-3x - Po pewnym progu białko się denaturuje - Dla większości enzymów optimum 30-40 st - pH - Optymalne 6-9 - Zmiana pH zmienia centrum aktywne - Skrajne pH denaturują (wyjątek np. pepsyna 1,8-2,5) - Stężenie substratu - Im więcej substratu tym szybciej - Aż do wysycenia wszystkich cząsteczek enzymu - Stężenie produktu - Ujemne sprzężenie zwrotne (im więcej produktu, tym mniej potrzeba go produkować) - Obecność inhibitorów - Albo nie dopuszczą do reakcji, albo spowolnią albo zatrzymają - Inhibicja współzawodnicząca - inhibitor podobny do substratu (walczy o centrum aktywne) - Inhibicja niewspółzawodnicząca - inhibitor wiąże się z enzymem (ale nie z centrum aktywnym) - Inhibitor wiąże się przed substratem - zmienia kształt centrum aktywnego - Inhibitor wiąże się po substracie - spowalnia/hamuje reakcję - Obecność aktywatorów - Przekształcenie nieaktywnej formy enzymu (proenzym) w aktywną - Przyłączenie koenzymów - Modyfikatory allosteryczne (to samo co wyżej tylko nie Wit B ani jony metali)  Enzymy wskaźnikowe Obraz zawierający tekst, list, paragon Opis wygenerowany automatycznie Mogą być obecne w: - Wyspecjalizowanych komórkach określonych tkanek (CK) - We wszystkich komórkach, ale w różnych ilościach (AST, LDH) - Izoenzymy - IV-rzędowe białka - Każda z form katalizuje tę samą reakcję - Różnią się właściwościami fizykochemicznymi: - Optimum pH - Powinowactwo do substratu - Itd Przykłady enzymów wskaźnikowych - CK -- kinaza kreatynowa - Katalizuje PCr + ADP \ kreatyna + ATP - Struktura 4-rzędowa (2 łańcuchy M i B) - Formy - MM - głównie w mięśniach szkieletowych, ale też w sercu (\~95% CK u zdrowych) - MB - głównie w sercu, ale też w mięśniach szkieletowych - BB - tylko w mózgu - LDH - dehydrogenaza mleczanowa - Katalizuje pirogronian \ mleczan - Struktura 4-rzędowa (4 łańcuchy H i M) - Występuje wszędzie - Formy - M4 - najwięcej w mięśniach szkieletowych - M3H1 - M2H2 - M1H3 - H4 - najwięcej w mięśniu sercowym - AST - aminotransferaza asparaginianowa - Ostre zapalenie wątroby - ALT - aminotransferaza alaninowa - Obie występują wszędzie - Najwięcej w wątrobie i mięśniach szkieletowych - Otłuszczenie wątroby, marskość  Obraz zawierający tekst, Czcionka, zrzut ekranu Opis wygenerowany automatycznie Stopień uszkodzenia komórek mięśniowych zależy od: - Czasu trwania aktywności - Intensywności - Wytrenowania - Rodzaju skurczów - Największe uszkodzenie ekscentryczne - Potem izometryczne - Najmniej koncentryczne **\#6 Metabolizm**  - Źródło - pożywienie - Organizm nie gromadzi - nadmiar jest wydalany Dekarboksylacja: aminokwas -\> amina (biogenna - jeśli to cenny związek)  Obraz zawierający tekst, Czcionka, zrzut ekranu Opis wygenerowany automatycznie Lipoliza, lipogeneza  WAŻNE Obraz zawierający tekst, zrzut ekranu, Czcionka Opis wygenerowany automatycznie 16/18/20 itd. węgli w łańcuchu WKT na energię **Etap 1)** - acylo CoA (kuleczki z zawieszką - CoA) - Karnityna (lizyna + metionina) bierze aktywny kwas tłuszczowy (acylo CoA) i przenosi z cytoplazmy do mitochondrium  **Etap 2) - skracanie łańcucha - beta-oksydacja (2 C na raz)** Obraz zawierający tekst, zrzut ekranu, Czcionka, linia Opis wygenerowany automatycznie  Obraz zawierający tekst, zrzut ekranu, Czcionka, linia Opis wygenerowany automatycznie  Obraz zawierający tekst, linia, zrzut ekranu, Czcionka Opis wygenerowany automatycznie **Etap 3) - powstaje energia, ale w formie GTP (równoważne z ATP ale nie ATP)**  Obraz zawierający tekst, zrzut ekranu, Czcionka Opis wygenerowany automatycznie  **Etap 4)** K1, 3, 4 przenoszą H+ z matriksu do przestrzeni międzybłonowej  Syntaza ATP -\> kieruje protony z przestrzeni międzybłonowej do matrix Obraz zawierający tekst, zrzut ekranu, Czcionka Opis wygenerowany automatycznie Fosforylacja oksydacyjna = synteza ATP z utlenieniem: - NADH -\> NAD+ - FADH2 -\> FAD  Obraz zawierający tekst, diagram, linia, Czcionka Opis wygenerowany automatycznie **\#7 Lipoproteiny** Każda lipaza rozbija TG -\> glicerol + WKT Co się dzieje z TG które spożywamy? - W **dwunastnicy:** lipaza trzustkowa je rozbija - W **błonie śluzowej jelita:** glicerol + WKT + jakieś białko -\> chylomikrony - Chylomikrony przechodzą do krwi - Rozpad we krwi (lipaza lipoproteinowa) - Przeniknięcie glicerolu + WKT do komórek (mięśniowe i tłuszczowe) - Synteza TG zapasowych - Potem te TG mogą być rozłożone (lipaza hormonozależna) Co się dzieje z WKT które spożywamy? - Wchłaniają się bezpośrednio do krwi (lipaza trzustkowa nie potrzebna) - W wątrobie WKT + jakieś białko (+TG?) -\> VLDL - VLDL przechodzi do krwi i dalej jak z TG wyżej Lipoproteiny: - Chylomikrony - Transportują egzogenne TG - Z jelita do tkanek - Obecne po posiłku - VLDL - Transportują endogenne TG - Z wątroby do tkanek - Stale obecne we krwi - LDL - Transportują cholesterol do tkanek obwodowych - Stale obecne we krwi - HDL - Transportują cholesterol z tkanek obwodowych do wątroby - Stale obecne we krwi Fosfolipidy (2KT) podobne do TG (3 KT)  Obraz zawierający tekst, Czcionka, zrzut ekranu Opis wygenerowany automatycznie