Protein-DE-1 PDF

1 PROTEIN  2 Inhalt Was ist Eiweiß/Protein?.................................................................................................. 6 1. Strukturelle Elem...

1 PROTEIN  2 Inhalt Was ist Eiweiß/Protein?.................................................................................................. 6 1. Strukturelle Elemente............................................................................................... 6 2. Enzyme.................................................................................................................... 6 3. Hormone.................................................................................................................. 8 4. pH-Puffer................................................................................................................. 8 5. Flüssigkeitsbalancer................................................................................................ 9 6. Andere Rollen........................................................................................................ 11 1. Glutathion.............................................................................................................. 11 2. Carnitin.................................................................................................................. 11 3. Kreatin................................................................................................................... 12 4. Carnosin................................................................................................................ 13 5. Cholin.................................................................................................................... 13 Biochemie der Aminosäuren 101.................................................................................. 14 Essentielle und nicht-essentielle Aminosäuren.......................................................... 15 Proteinbiochemie 101................................................................................................ 18 Take-Home Message................................................................................................ 20 Eiweißstoffwechsel........................................................................................................ 21 Eiweißverdauung....................................................................................................... 21 Eiweißaufnahme........................................................................................................ 25 Intestinaler Eiweißstoffwechsel.................................................................................. 25 Take-Home Message................................................................................................ 26 Aminosäuren-Stoffwechsel........................................................................................ 27 Anabolismus: Proteinsynthese............................................................................... 27 Aminosäure-Katabolismus..................................................................................... 32 Take-Home Messages: Proteinstoffwechsel.............................................................. 43 Wie viel Eiweiß braucht ihr?.......................................................................................... 44  3 Der Ursprung des Ein-Gramm-pro-Pfund-Mythos (1g/lb).......................................... 48 "Aber ich trainiere härter! "......................................................................................... 49 "Aber ich bin fortschrittlicher als diese Geeks!"......................................................... 51 Was ist, wenn du abnehmen willst? Oder wenn du bereits sehr schlank bist?.......... 52 Biologisches Geschlecht............................................................................................ 59 PEDs......................................................................................................................... 59 Muskelspeicher.......................................................................................................... 60 Solltet ihr das Eiweiß in Relation zum Körpergewicht oder zur fettfreien Körpermasse setzen?...................................................................................................................... 61 Take-Home Messages............................................................................................... 62 Eiweißqualität................................................................................................................ 63 BCAAs....................................................................................................................... 63 Qualitätsindizes für Proteine...................................................................................... 68 Studien zur Proteinqualität......................................................................................... 70 Die Lebensmittelmatrix.............................................................................................. 70 Schnelles vs. langsames Protein............................................................................... 73 Vegetarische Diäten.................................................................................................. 76 Verfügbarkeit von Aminosäuren............................................................................. 77 Verdaulichkeit......................................................................................................... 83 Fazit........................................................................................................................... 87 Einfluss der Proteinzufuhr auf die Fettmasse................................................................ 89 Voreingenommenheit bei der Veröffentlichung?........................................................ 90 Replikationsfehler...................................................................................................... 90 Die Mechanismen der Gewichtsabnahme durch eiweißreiche Diäten....................... 92 Selbstauskunft........................................................................................................... 96 Daten der Metabolischen Station............................................................................... 99 Fazit......................................................................................................................... 102 Ist eine übermäßige Eiweißzufuhr ungesund?............................................................ 104 Protein Timing............................................................................................................. 106  4 Die Leucin-Schwelle................................................................................................ 106 Take-Home Message........................................................................................... 111 Häufigkeit der Mahlzeiten........................................................................................ 113 Fazit..................................................................................................................... 120 Fastentraining.......................................................................................................... 121 Fazit & Anwendung.............................................................................................. 128 Fastentraining zum Fettabbau?........................................................................... 133 Das anabole Fenster und die Ernährung nach dem Training.................................. 135 Trainiert vs. untrainiert......................................................................................... 141 Protein-Synchronisation....................................................................................... 145 Was ist mit der Arbeit von Schoenfeld, Aragon & Krieger? [Optionaler Abschnitt]............................................................................................................................. 152 Energiebilanz....................................................................................................... 154 Gemischte vs. myofibrilläre Proteinsynthese....................................................... 155 Häufigkeit der Mahlzeiten im Vergleich zur Ernährung beim Training.................. 156 Protein vor dem Schlafengehen.............................................................................. 157 Anwendung von Protein-Timing............................................................................... 159 Praktische Anwendungen............................................................................................ 163 Lernziele...................................................................................................................... 164  5 Vortrag [optional] Eiweiß Alle Inhalte der Vorlesung sind im Text enthalten. Wenn ihr also lieber lest als zuseht, könnt ihr die Vorlesung überspringen. Umgekehrt gilt das nicht, also solltet ihr das gesamte Modul lesen, auch wenn ihr die Vorlesung gesehen habt. Hinweis: Die Proteinempfehlungen für Vegetarier/innen wurden seit der Vorlesung aktualisiert. Der Text enthält aktuellere Empfehlungen. Bevor wir zu den praktischen Anwendungen kommen, ist es sinnvoll, einige Grundlagen der Proteinbiologie zu verstehen. Diese Lektüre kann für manche Menschen manchmal schwierig sein, also konzentriere dich auf deine persönlichen Lernziele. Wenn ihr ein Personal Trainer werden wollt, der/die vor Ort arbeitet, müsst ihr nur einmal alles grob verstanden haben und euch die Take-Home-Messages und die praktischen Anwendungen merken. Wenn nicht anders angegeben, stammen alle biologischen und biochemischen Grundlagen aus dem Lehrbuch Advanced Nutrition and Human Metabolism von Gropper et al. ein sehr empfehlenswertes Buch für alle, die sich für extrem detaillierte Biochemie interessieren.  6 Was ist Eiweiß/Protein? Das Wort Protein kommt aus dem Griechischen "proteios" und bedeutet "von erstem Rang". Proteine sind für die meisten Funktionen im gesamten menschlichen Körper verantwortlich. Sie sind die "Arbeitsbienen" in eurem Körper. Über 40 % des Körperproteins befindet sich in der Skelettmuskulatur, über 25 % in den Organen und der Rest befindet sich hauptsächlich in der Haut und im Blut. Proteine bestehen aus Aminosäuren, die der Körper braucht, um seine eigene Vielfalt an Proteinen und stickstoffhaltigen Molekülen herzustellen, die das Leben ermöglichen. Jedes Körperprotein hat einzigartige Merkmale und Sequenzmuster der Aminosäuren, aus denen seine Struktur besteht. Die folgenden Proteine sind nützlich zu kennen, da sie dir auch einige grundlegende biologische Kenntnisse über den menschlichen Körper vermitteln. 1. Strukturelle Elemente Verschiedene Proteine haben strukturelle Aufgaben im Körper. Sie sind quasi Teil der Ziegel, des Mörtels und des Stahls, aus denen euer Körper besteht. Es gibt sie in 2 Hauptformen: 1. Kontraktile Proteine ermöglichen es euren Muskeln, sich zusammenzuziehen. Die wichtigsten kontraktilen Proteine, die du kennen musst, sind Aktin, Myosin und Titin. Wir werden sie in den Trainingsmodulen im Detail behandeln. 2. Faserproteine geben eurem Körper Halt. Dazu gehören Kollagen, Elastin und Keratin. Sie sind in Knochen, Zähnen, Haut, Sehnen, Knorpeln, Blutgefäßen, Haaren und Nägeln enthalten. 2. Enzyme Enzyme sind Eiweißmoleküle, die in der Regel mit der Endung -ase bezeichnet werden und als Katalysatoren wirken: Sie verändern die Geschwindigkeit von Reaktionen im  7 Körper. Proteasen zum Beispiel sind Enzyme, die die Proteolyse, also den Abbau anderer Proteine, beschleunigen.  8 3. Hormone Einige Proteine sind Hormone, die als chemische Botenstoffe im Körper wirken. Sie werden von endokrinen Geweben (Drüsen) synthetisiert und abgesondert und über das Blut zu den Zielgeweben oder -organen transportiert, wo sie an Proteinrezeptoren auf den Membranen binden. Hormone regulieren im Allgemeinen Stoffwechselprozesse. Sie können zum Beispiel die Proteinsynthese fördern oder die Aktivität von Enzymen beeinflussen. Einige Hormone leiten sich von Cholesterin ab und werden als Steroidhormone eingestuft, während andere sich von einer oder mehreren Aminosäuren ableiten. Tyrosin zum Beispiel wird zusammen mit dem Mineral Jod zur Synthese der Schilddrüsenhormone verwendet. Tyrosin wird auch für die Synthese von Katecholaminen wie Dopamin, Noradrenalin und Epinephrin verwendet. Das Hormon Melatonin, das euch nachts schläfrig macht, wird im Gehirn aus der Aminosäure Tryptophan gewonnen. 4. pH-Puffer Proteine können im Körper als Puffer dienen, die helfen, das Säure-Basen- Gleichgewicht zu regulieren. Ein Puffer ist eine Verbindung, die eine Veränderung des pH-Werts, also des Säuregrads, abmildert, die sonst als Reaktion auf die Zugabe von Lauge oder Säure zu einer Lösung auftreten würde. Der pH-Wert des Blutes und anderer Körpergewebe muss in einem angemessenen Bereich gehalten werden. Der pH-Wert des Blutes liegt zwischen 7,35 und 7,45, während der pH-Wert in den Zellen oft saurer ist und einen niedrigeren pH-Wert aufweist. Der pH-Wert der roten Blutkörperchen liegt zum Beispiel bei etwa 7,2 und der der Muskelzellen bei etwa 6,9. Der pH-Wert des Körpers beeinflusst viele biologische Prozesse.  9 Quelle 5. Flüssigkeitsbalancer Neben dem Säure-Basen-Haushalt beeinflussen Proteine den Flüssigkeitshaushalt durch ihr Vorkommen im Blut und in den Zellen. Proteine können helfen, Wasser anzuziehen, um es in einem bestimmten Bereich zu halten und tragen zum osmotischen Druck bei. Verminderte Konzentrationen von Proteinen im Blutplasma, wie z. B. Albumin, dem häufigsten Protein im Blut, führen zu einem Rückgang des osmotischen Drucks im Blutplasma. Wenn die Proteinkonzentration im Blut weniger dicht ist als normal, "entweicht" Flüssigkeit aus dem Blut in die Zwischenräume und verursacht Schwellungen (Ödeme).  10 Osmose, ein lebenswichtiger Prozess in unserer Biologie. Quellen  11 6. Andere Rollen Proteine erfüllen viele weitere Aufgaben im Körper, die aber für Ernährungswissenschaftler/innen und -expert/innen in der Regel nicht relevant sind. In den Zellmembranen sind Proteine zum Beispiel für die Zelladhäsion zuständig und einige andere dienen dazu, Signale in und aus der Zelle zu übertragen. Viele Proteine, wie z. B. Albumin, fungieren auch als Transporter: Sie transportieren Nährstoffe aus dem Blut zu anderen Stellen im Körper. Aminosäuren werden nicht nur für die Synthese von Körperproteinen verwendet, sondern auch für die Synthese von stickstoffhaltigen Verbindungen, die keine Proteine sind, aber dennoch wichtige Funktionen im Körper haben. Ihr müsst die Funktionen dieser Verbindungen nicht im Detail auswendig lernen. Ihr müsst nur verstehen, was sie tun, damit ihr Texte, in denen sie erwähnt werden, verstehen könnt. 1. Glutathion Glutathion ist ein Tripeptid, das aus drei Aminosäuren synthetisiert wird: Glycin, Cystein und Glutamat. Glutathion hat mehrere Funktionen im Körper. Es ist ein wichtiges Antioxidans mit der Fähigkeit, freie Radikale (O2 und OH) abzufangen und so wichtige Zellbestandteile vor Oxidation zu schützen. 2. Carnitin Carnitin, eine weitere stickstoffhaltige Verbindung, wird aus der Aminosäure Lysin hergestellt. Es kommt in den meisten Körpergeweben vor und wird für den Transport von Fettsäuren, insbesondere von langkettigen Fettsäuren, durch die innere Mitochondrienmembran zur Oxidation (Fettverbrennung) benötigt. Carnitin wird auch für den Ketonkörperabbau zur Energiegewinnung benötigt.  12 Carnitinmangel ist zwar bei allen Menschen außer Vegetariern selten, führt aber zu einem gestörten Energiestoffwechsel. Im Gegensatz zu den Behauptungen einiger Supplement-Unternehmen muss Carnitin normalerweise nicht supplementiert werden, um einen Mangel zu vermeiden. Carnitin wird nicht nur in der Leber und den Nieren synthetisiert, sondern ist auch in Lebensmitteln enthalten, vor allem in Fleisch wie Rind- und Schweinefleisch. Carnitin aus der Nahrung oder aus Supplementen wird im proximalen Dünndarm absorbiert. Etwa 54% bis 87% des aufgenommenen Carnitins werden resorbiert. Es wird davon ausgegangen, dass die intestinale Carnitinaufnahme bei einer Zufuhr von etwa 2 g gesättigt ist. 3. Kreatin Kreatin ist ein wichtiger Bestandteil der Energieverbindung Kreatinphosphat, auch Phosphokreatin genannt. Phosphokreatin funktioniert wie ein Lagerhaus für energiereiches Phosphat. Eure Muskeln können es abbauen, um Energie für ihre Kontraktionen zu gewinnen. Dieser Prozess wird durch die Kreatinkinase beschleunigt. Etwa 95 % des Körperkreatins befindet sich in den Muskeln, die restlichen 5 % in Organen wie den Nieren und dem Gehirn. In den Geweben kommt Kreatin sowohl in freier Form als Kreatin als auch in seiner phosphorylierten Form vor. Kreatin ist in der Nahrung enthalten, vor allem in Fleisch und Fisch. Der Körper kann auch etwas Kreatin aus Aminosäuren herstellen. Um die Kreatinspeicher in den Muskeln deutlich zu erhöhen, muss es jedoch supplementiert werden. Darauf gehen wir im Kursmodul zu Nahrungsergänzungsmitteln ein. Kreatin wird bei Gebrauch zu Kreatinin abgebaut, das von den Nieren über den Urin ausgeschieden wird.  13 4. Carnosin Carnosin wird im Körper aus den Aminosäuren Histidin und Beta-Alanin hergestellt. Im Körper wird Carnosin vor allem im Skelett- und Herzmuskel synthetisiert, aber auch im Gehirn, in den Nieren und im Magen kommt es vor. Carnosin ist in Lebensmitteln, vor allem in Fleisch, enthalten und kann im Darm in Histidin und Beta-Alanin aufgespalten oder in unveränderter Form aufgenommen werden. Es sind noch nicht alle Funktionen von Carnosin bekannt, aber einige Studien haben gezeigt, dass Carnosin sowohl als Puffer als auch als Antioxidans in den Zellen wirkt. Es kann auch den Kalziumbedarf für die Muskelkontraktilität verringern. 5. Cholin Cholin ist ein essentieller, aminosäureähnlicher Nährstoff. Unser Körper kann etwas davon aus der Aminosäure Serin herstellen, aber nicht genug, um optimal zu funktionieren. Deshalb müssen wir es in Form von freiem Cholin oder einem Cholinphospholipid wie Phosphatidylcholin (einem Lecithin) mit der Nahrung aufnehmen. Cholin ist wichtig für unsere Lebergesundheit und für die Synthese des Neurotransmitters Acetylcholin. Die angemessene Zufuhr von Cholin liegt bei 425 mg für erwachsene Frauen und 550 mg für Männer pro Tag. Es ist sehr einfach, so viel Cholin über eine eiweißreiche Ernährung zu bekommen. Die meisten tierischen Eiweißquellen sind mit Hunderten von mg pro Portion sehr reich an Cholin. Organisches Fleisch und Eier sind besonders reich an Cholin. Auch viele Pflanzen enthalten etwas Cholin, insbesondere Sojabohnen und Kartoffeln. Lecithin, das Phosphatidylcholin enthält, wird auch vielen Lebensmitteln als Emulgator zugesetzt. Es wurde auch ein tolerierbarer oberer Aufnahmewert von 3,5 g Cholin pro Tag festgelegt, obwohl eine Cholinvergiftung äußerst selten ist.  14 Biochemie der Aminosäuren 101 Nachdem du nun einige wichtige Proteine kennengelernt hast, können wir uns mit den Bausteinen der Proteine beschäftigen: den Aminosäuren. Es gibt zwar Tausende von verschiedenen Proteinen im Körper, aber der Körper stellt sie aus nur 21 natürlichen Aminosäuren her: 20 im genetischen Standardcode und die erst vor kurzem entdeckte Aminosäure Selenocystein (st ), die durch einen speziellen Prozess der translationalen Umcodierung entsteht. Strukturell gesehen haben alle Aminosäuren einen zentralen Kohlenstoff (C), mindestens eine Aminogruppe (-NH2 ), mindestens eine Carboxy- (Säure-)Gruppe (-COOH) und eine Seitenkette (R-Gruppe). Diese Faktoren machen jede Aminosäure einzigartig. Aminosäuren können sich in Umgebungen mit unterschiedlichem Säuregehalt in ihrer Struktur unterscheiden. Die charakteristischen Eigenschaften der Seitenketten der Aminosäuren in einem Protein bestimmen seine funktionelle Rolle im Körper, einschließlich: Ob bestimmte Aminosäuren im Körper synthetisiert werden können oder mit der Nahrung aufgenommen werden müssen. Welche Stoffwechselwege die Aminosäuren durchlaufen können. Die Tendenz einer Aminosäure, bei einem physiologischen pH-Wert mit Wasser zu interagieren - ihre Polarität - ist eine weitere Möglichkeit, Aminosäuren zu klassifizieren. Aminosäuren werden als polar oder unpolar klassifiziert, obwohl sie unterschiedliche Polaritätsgrade haben können. Polar geladene Aminosäuren interagieren mit wässrigen Umgebungen, können Salzbrücken bilden und mit Elektrolyten und Mineralien wie Kalium, Chlorid und Phosphat interagieren. Die neutralen Aminosäuren interagieren in unterschiedlichem Maße mit Wasser und können in polare, unpolare und relativ unpolare Kategorien eingeteilt werden. Die Seitenketten der polaren neutralen Aminosäuren enthalten funktionelle Gruppen, die  15 durch Wasserstoffbrückenbindungen mit Wasser bzw. der wässrigen Umgebung der Zellen interagieren können. Polare Aminosäuren befinden sich normalerweise auf der Oberfläche von Proteinen. Wenn sie sich nicht auf der Oberfläche befinden, sind sie nach innen gerichtet und wirken an der Bindungsstelle eines Proteins (z. B. eines Enzyms). Unpolare Aminosäuren enthalten Seitenketten, die nicht mit Wasser interagieren und daher hydrophob (wasserscheu) sind. Diese Aminosäuren sind in der Regel kompakt und auf oder innerhalb der zentralen Region oder des Kernbereichs ausgerichtet. Um die Auswirkungen der Polarität von Aminosäuren zu veranschaulichen, betrachte reine verzweigtkettige Aminosäuren (BCAAs: ihr könnt ihre Struktur nachlesen, um zu verstehen, warum sie so genannt werden). Sie sind aufgrund ihrer Unpolarität schlecht in Wasser löslich. Deshalb werden BCAA-Ergänzungen oft in Kapseln abgefüllt oder in ein Getränk gemischt. Alle 3 BCAAs - Leucin, Isoleucin und Valin - haben eine unpolare Seitenkette. Essentielle und nicht-essentielle Aminosäuren Im Gegensatz zu Chemikern kategorisieren Ernährungswissenschaftler/innen die Aminosäuren in erster Linie nach ihrer Essentialität für den menschlichen Körper. Eine Aminosäure wird als essentiell eingestuft, wenn der Körper sie nicht schnell genug herstellen kann, um seinen Bedarf zu decken, sodass ihr sie über die Nahrung aufnehmen müsst. Von den 21 proteinogenen Aminosäuren, die der Körper zur Bildung von Proteinen verwendet, sind nur 9 essentiell für die Ernährung: 1. Leucin 2. Isoleucin 3. Valin 4. Lysin  16 5. Tryptophan 6. Threonin 7. Methionin 8. Phenylalanin 9. Histidin Die Einstufung von Aminosäuren als (nicht) essentiell ist jedoch eine unflexible Klassifizierung. Sie erlaubt keine Abstufungen bei unterschiedlichen physiologischen Umständen. Zum Beispiel kann eine entbehrliche Aminosäure unentbehrlich werden, wenn ein bestimmtes Organ nicht richtig funktioniert. Deshalb wird häufig eine dritte Kategorie verwendet: Die bedingt essentiellen Aminosäuren, die auch als "erworbene unverzichtbare Aminosäuren" bezeichnet werden. Die 6 Aminosäuren, die gemeinhin als bedingt essentiell eingestuft werden, sind Arginin, Cystein, Glycin, Glutamin, Prolin und Tyrosin. Glutamin zum Beispiel kann vom Körper nicht in dem Maße produziert werden, wie es bei bestimmten Krankheiten und Darmstörungen benötigt wird. Damit bleiben nur die folgenden 6 wirklich nicht-essentiellen Aminosäuren übrig, die der Körper selbst herstellen kann: Alanin, Asparaginsäure, Asparagin, Glutaminsäure, Serin und Selenocystein. Der Körper kann die Stoffe, die er zur Bildung nicht-essentieller Aminosäuren benötigt, aus essentiellen Aminosäuren oder durch den Abbau anderer Proteine gewinnen. Das Bild auf der folgenden Seite listet alle 21 proteinogenen "natürlichen" Aminosäuren auf, die im menschlichen genetischen Code vorkommen. Macht euch keine Gedanken über die Chemie: Ihr müsst nur verstehen, dass die Struktur einer Aminosäure ihre Funktion bestimmt und dass einige Aminosäuren (bedingt) essentiell sind, während der Körper die anderen selbst aus anderen Aminosäuren herstellen kann.  17 Funktionsgruppen von Aminosäuren unterteilt in der Polarität Quelle  18 Proteinbiochemie 101 Um Proteine herzustellen, werden Aminosäuren von den Ribosomen in euren Zellen zu Peptidketten aneinandergereiht. Peptide sind kurze Aminosäureketten. Dipeptid: ein Peptid, das aus 2 Aminosäuren besteht. Tripeptid: ein Peptid, das aus 3 Aminosäuren besteht. Peptide mit 2-20 Aminosäuren werden als Oligopeptide bezeichnet. Peptide mit mehr als 20 Aminosäuren werden als Polypeptide bezeichnet. Ribosomen in euren Zellen übersetzen den genetischen Bauplan eurer DNA, um neue Proteine zu synthetisieren, angefangen mit der Bildung von Peptidketten. Quelle Diese Aminosäuren werden von den Ribosomen in euren Zellen so gefaltet, dass komplexe Strukturen entstehen. Proteine haben 4 Strukturebenen. Die Primärstruktur eines Proteins stellt seine Aminosäuresequenz dar. Die Sekundärstruktur ist die Wicklung, Faltung und Biegung des Proteins. Diese Form wird durch Wasserstoffbrückenbindungen, also elektrische Anziehungskräfte, die die Atome zusammenhalten und elektrostatische/ionische Anziehungskräfte zwischen den Aminosäuren (ähnlich wie Magnete) erzeugt. Die Tertiärstruktur eines Proteins ist die gesamte dreidimensionale Konfiguration des Proteins. Sie ist im Grunde die Gesamtform der kombinierten Sekundärstrukturformen, die miteinander verbunden  19 sind. Einige Proteine haben auch eine quaternäre (vierte) Struktur, die durch interagierende Polypeptidketten entsteht, die ein so genanntes Oligomer bilden. Die folgende Abbildung zeigt die 4 Ebenen der Proteinstruktur. Die 4 Ebenen der Struktur eines Proteins. Quelle  20 Take-Home Message Proteine sind die wichtigsten Bausteine des menschlichen Körpers. Sie unterscheiden sich in ihrer chemischen Struktur, wodurch jedes Protein seine eigenen Funktionen hat. Proteine bestehen aus Aminosäuren, die sich ebenfalls in ihrer Struktur unterscheiden, so dass jedes Protein seine eigenen Rollen einnimmt. Es gibt 21 natürliche Aminosäuren, von denen 9 essentiell, 6 bedingt essentiell und 6 entbehrlich sind, weil der Körper sie selbst aus anderen Aminosäuren herstellen kann.  21 Eiweißstoffwechsel Wenn der Körper eine Aminosäure braucht, gewinnt er sie, indem er ein Protein abbaut. Sowohl Nahrungsproteine (exogene Proteine) als auch körpereigene Proteine (endogene Proteine) versorgen den Körper mit Aminosäuren, die er verwenden kann. Ohne exogenes Eiweiß kann der Körper jedoch nie eine positive Eiweißbilanz aufweisen, da er nur einen Teil der körpereigenen Proteine an einer Stelle abbaut, um an einer anderen Stelle Proteine aufzubauen. Eiweiß in der Ernährung kann sowohl von Pflanzen als auch von Tieren stammen. Zu den üblichen tierischen Eiweißquellen gehören Fleisch, Geflügel, Fisch, Eier und Milchprodukte (außer Butter, saure Sahne und Frischkäse). Häufige pflanzliche Eiweißquellen sind Getreide, Hülsenfrüchte und Gemüse. Tierische Proteine sind in der Regel von höherer Qualität als pflanzliche Proteine, wie wir später noch genauer erläutern werden. Nachdem du sie zu dir genommen hast, dienen Nahrungsproteine als Quelle für Aminosäuren und zusätzlichen Stickstoff, um nicht-essentielle Aminosäuren und stickstoffhaltige Verbindungen im Körper zu bilden. Eiweißverdauung Aminosäuren sind für das Funktionieren des menschlichen Körpers unerlässlich. Um eine positive Eiweißbilanz zu haben, muss Eiweiß über die Nahrung aufgenommen werden. Bevor es im Körper verwertet werden kann, muss Eiweiß wie jeder andere Nährstoff erst verdaut und aufgenommen werden. Bevor wir erklären, wie der Körper Eiweiß verdaut, wirf einen Blick auf die folgende Grafik, um zu verstehen, wie der menschliche Körper Nährstoffe verdaut.  22 Ein Primer über die menschliche Verdauung. Im Bild unten seht ihr eine Vereinfachung inklusiver Übersetzungen in die deutsche Sprache.  23 Quelle Im Mund oder in der Speiseröhre findet keine nennenswerte Verdauung von Eiweiß statt. Der erste Ort, an dem Eiweiß in nennenswertem Umfang verdaut wird, ist der Magen, wo die Salzsäure (HCl) wirkt, die im Magensaft enthalten ist. Der Salzsäuregehalt des Magensaftes führt zu einem stark sauren Milieu im Magen mit einem pH-Wert von etwa 1-2, das die Denaturierung (Aufbrechen) der quaternären, tertiären und sekundären Strukturen von Proteinen ermöglicht. Denaturierungsmittel wie Salzsäure brechen Wasserstoff- und elektrostatische Bindungen auf, um das Protein zu entfalten oder aufzurollen (d. h. die Quartär-, Tertiär- und Sekundärstruktur zu zerstören). Peptidbindungen (die Primärstruktur) werden von der Salzsäure nicht beeinflusst. Eine weitere Funktion der Salzsäure ist die Aktivierung des  24 Verdauungsenzyms Pepsin, das die Peptidbindungen in Proteinen aufbrechen kann. Diese Denaturierung ist ein normaler Teil der Proteinverdauung, so dass die Befürchtung, dass die Denaturierung des Proteins beim Kochen "das Protein zerstört", im Allgemeinen kein Problem darstellt: Euer Körper muss dasselbe tun, um an die Aminosäuren in den Proteinen zu gelangen. Kochen ist also im Grunde eine Form der Vorverdauung. Zu den Endprodukten der Proteinverdauung im Magen gehören in erster Linie große Polypeptide, aber auch einige Oligopeptide und freie Aminosäuren. Diese gelangen anschließend in den Dünndarm. Im Dünndarm werden die Peptide durch weitere Verdauungsenzyme weiter aufgespalten, wie unten dargestellt. Der Dünndarm verdankt seinen Namen der Tatsache, dass er im Vergleich zum dickeren Dickdarm sehr dünn ist, aber der Dünndarm ist etwa 6 m lang und ein Großteil unserer Verdauung findet dort statt. Der Dickdarm ist etwa 1,5 m lang. Die Nahrung, die wir zu uns nehmen, hat also eine lange Reise hinter sich, bevor sie unseren Körper wieder verlässt.  25 Bei der Proteinverdauung entstehen zwei wichtige Endprodukte: Peptide (hauptsächlich Dipeptide und Tripeptide) und freie Aminosäuren. Um vom Körper genutzt werden zu können, müssen diese Endprodukte absorbiert werden. Eiweißaufnahme Die Absorption ist der Prozess, bei dem die Endprodukte der Verdauung durch die Innenwand des Magen-Darm-Trakts ("Lumen") ins Blut transportiert werden. Die Absorption von Aminosäuren erfolgt im gesamten Dünndarm, aber die meisten Aminosäuren werden in den ersten Teilen, dem Zwölffingerdarm und dem oberen Jejunum (Leerdarm), aufgenommen. Sobald sie im Blut sind, wandern Aminosäuren und gelegentlich auch Peptide durch die Pfortader zur Leber und zu anderen Geweben. Quelle Intestinaler Eiweißstoffwechsel  26 Die Darmwände leiten die Aminosäuren in das Blut und zur Leber weiter. Was viele nicht wissen, ist, dass auch der Darm selbst einen sehr aktiven Proteinstoffwechsel hat. Obwohl er nur 2-5% des Körpergewichts einer durchschnittlichen Person ausmacht, verstoffwechselt der Dünndarm 30-50% vieler Aminosäuren und den größten Teil des Glutamins, Glutamats und Aspartats, das wir zu uns nehmen, so dass diese Aminosäuren nie den Dünndarm passieren. Die Darmzellen, die Enterozyten, verwenden Aminosäuren für die Energieproduktion sowie für die Synthese von Proteinen und stickstoffhaltigen Verbindungen, darunter die folgenden. Strukturproteine Nukleotide Apoproteine, die für die Bildung von Lipoproteinen (Chylomikronen) notwendig sind Verdauungsenzyme Hormone andere stickstoffhaltige Verbindungen Take-Home Message Nahrungsprotein ist die wichtigste Aminosäurequelle deines Körpers. Eiweiß wird in der Regel im Magen verdaut, anschließend im Dünndarm aufgenommen und die daraus resultierenden Aminosäuren werden im Blut zur Verstoffwechselung in die Leber transportiert.  27 Aminosäuren-Stoffwechsel Nach der Verdauung und Absorption gelangen die Aminosäuren über das Blut zu ihren Aufnahmestellen. Die Leber ist die wichtigste Aufnahmestelle. Die Leber überwacht, welche Aminosäuren aufgenommen werden, und passt die Geschwindigkeit ihres Stoffwechsels durch selektiven Katabolismus (Abbau) und Anabolismus (Aufbau) an die Bedürfnisse des Körpers an. Hormone spielen eine wichtige Rolle bei der Aminosäurenverwertung im Körper. Bevor Aminosäuren von einem Körpergewebe, wie z.B. dem Muskel, aufgenommen werden, gelangen sie normalerweise in den "Aminosäurepool". Dabei handelt es sich nicht um einen echten Pool irgendwo im Körper, sondern um einen Sammelbegriff für alle Aminosäuren, sowohl endogener als auch exogener Herkunft, die im Blutplasma oder in der Flüssigkeit innerhalb der Zellen (Cytosol) herumschwimmen. Etwa 150 g Eiweiß befinden sich im Aminosäurenpool eines normalen Menschen. Der Aminosäurenpool bietet eurem Körper einen temporären Eiweißspeicher, damit ihr nicht ständig Eiweiß zu euch nehmen müsst, um nicht in einen katabolen Zustand zu geraten. Anabolismus: Proteinsynthese Wenn die Ernährung ausreichend Energie und andere Nährstoffe liefert, wird Nahrungsprotein nach der Aufnahme aus dem Aminosäurepool bevorzugt für den Anabolismus und nicht für den Katabolismus im Gewebe verwendet. Als Kraftsportler ist der Anabolismus natürlich das gewünschte Schicksal der Aminosäuren, denn er ist für den Aufbau von Muskelgewebe erforderlich. Im Gegensatz zu dem, was viele Bodybuilder mit ihrem Eiweiß vorhaben, wird der größte Teil des Proteins, das ihr zu euch nehmt, jedoch für andere Zwecke verwendet, wie unten dargestellt. Selbst nach einem Krafttraining werden normalerweise weniger als 20 % des Proteins, das ihr zu  28 euch nehmt, vom Muskelgewebe absorbiert. Dennoch kommt es nach praktisch jeder Mahlzeit zu einem Anabolismus und die Proteinsynthese steigt zumindest für ein paar Stunden an. Quelle Mehrere Hormone im Körper, wie Wachstumshormon, Testosteron und Insulin, sind stark anabol. Insulin, das als Reaktion auf einen Anstieg des Blutzuckerspiegels und bestimmter Aminosäurekonzentrationen im Blut ausgeschüttet wird (z. B. wenn ihr etwas esst), erhöht im Allgemeinen die Proteinsynthese und verringert den Proteinabbau. Insulin wird oft als Speicherhormon bezeichnet. Um die Proteinsynthese zu fördern, stimuliert Insulin die transzelluläre Bewegung von Aminosäuretransportern zur Zellmembran und erhöht die Gesamtaktivität der Aminosäuretransporter in der Leber, den Muskeln und anderen Geweben. Im Wesentlichen bereitet Insulin eure Zellen darauf vor, Nährstoffe zu speichern. Insulin wirkt auch der Aktivierung einiger Enzyme entgegen, die für die Oxidation ("Verbrennung") von Aminosäuren verantwortlich sind. Daher fördert Insulin die Aufnahme von Aminosäuren in das Gewebe und hemmt die Enzyme, die für den Abbau der Aminosäuren verantwortlich sind und fördert so die Proteinsynthese.  29 Neben der Aminosäure Leucin (die selbst als Insulinsekretagog wirkt, d.h. die Insulinausschüttung anregt) spielt Insulin auch andere Rollen bei der Proteinsynthese, indem es die Einleitung der Protein-Transkription an den Ribosomen beeinflusst. Die Proteinsynthese findet in unseren Zellen statt, auch in den Muskelzellen. Die Zellkerne enthalten unsere Gene, die unsere DNS (eng. DNA, wir verwenden DNS/DNA austauschbar in unserem Kurs) enthalten. Unsere DNA enthält den "Bauplan" für unseren Körper. Diese Gene werden in Boten-RNA (mRNA) umgeschrieben. mRNA ist im Wesentlichen eine temporäre Kopie unserer DNA, die dann von unseren Ribosomen, den Proteinsynthesemaschinen, übersetzt ("gelesen") wird. Für das Muskelwachstum ist die Muskelproteinsynthese (MPS) unerlässlich, insbesondere die myofibrilläre Muskelproteinsynthese (myoMPS), bei der neue myofibrilläre Proteine gebildet werden, insbesondere Aktin und Myosin, die für die Kontraktion unserer Muskeln entscheidend sind. Das folgende Diagramm zeigt, wie der Verzehr von Eiweiß das Muskelwachstum anregt.  30 Wie das Eiweiß, das wir zu uns nehmen, das Muskelwachstum anregt. Quelle: Witard et al. 2016  31 Kurz gesagt, die Muskelproteinsynthese ist die Grundlage des Muskelwachstums und die Summe der Proteinbilanz im Laufe der Zeit spiegelt das langfristige Muskelwachstum genau wider. Die Messung der Proteinsynthese nach einem Training reicht jedoch nicht aus, um das langfristige Muskelwachstum genau vorherzusagen, vor allem nicht bei untrainierten Personen. Das ist so, als würde man versuchen, die Effektivität eines mehrmonatigen Trainings anhand der Ergebnisse deines ersten Trainings vorherzusagen: Es ist eine grobe Schätzung. Wir müssen uns die gesamte akkumulierte Proteinbilanz im Laufe der Zeit ansehen. Die akute Proteinsynthese liefert nur eine Momentaufnahme des Muskelwachstums. Die Muskelproteinsynthese kann um ein Vielfaches stärker variieren als der Proteinabbau im Muskelgewebe, daher ist die Muskelproteinsynthese der wichtigste Faktor für den Proteinhaushalt und das Muskelwachstum.  32 Aminosäure-Katabolismus Während längerer Zeiträume ohne Nahrung (der post-absorptive Zustand), wie z. B. während der Nachtstunden oder beim Fasten, nimmt die Proteinsynthese ab und der Proteinkatabolismus zu. Bei einer übermäßigen Aufnahme von Eiweiß oder einer unzureichenden Zufuhr anderer Nährstoffe geschieht das Gleiche: Aminosäuren können für andere Zwecke als die Proteinsynthese abgebaut werden, z. B. für die Umwandlung in Glukose. Genau wie der Proteinanabolismus steht auch der Katabolismus unter starker hormoneller Kontrolle. Die katabolen Prozesse können durch die Ausschüttung von Adrenalin und Cortisol sowie durch ein höheres Verhältnis von Glucagon zu Insulin im Blut angeregt werden. Glucagon, das in vielerlei Hinsicht das Gegenstück zu Insulin ist, regt allerdings die hepatische (Leber-) Synthese einiger Proteine an, z. B. Enzyme für die Gluconeogenese und die Ureagenese. Die Skelettmuskulatur erfährt in der Regel den meisten Proteinabbau und eine begrenzte Proteinsynthese während der post- absorptiven Phasen, da sie weniger lebenswichtig ist als die lebenswichtigen Organe. Hohe Cortisolkonzentrationen im Blut können den Muskelproteinkatabolismus und die hepatische Verwendung der Aminosäuren für die Gluconeogenese und die Ureagenese weiter fördern. Der Cortisolspiegel kann durch übermäßige Trainingsumfänge, einen extrem niedrigen Körperfettanteil (auch bei Diäten zur Wettkampfvorbereitung) und bestimmte Arten von Infektionen und Krankheiten chronisch hoch werden. Die Leber ist der Hauptort für den Abbau der nicht-essentiellen Aminosäuren, während die verzweigtkettigen Aminosäuren Leucin, Isoleucin und Valin bevorzugt vom Muskelgewebe und anderen Organen wie dem Herzen verwendet werden. Die Leberzellen haben eine hohe Kapazität für die Aufnahme und den Abbau von Aminosäuren. Der Abbau von Aminosäuren erfolgt in den verschiedenen Geweben während des Fastens und unmittelbar nach dem Essen (postprandiale Phase) in unterschiedlichem Maße. Nach einer Mahlzeit nimmt die Leber etwa 58% der  33 Aminosäuren aus dem Blut auf und gewinnt bis zu 50% ihrer Energie (ATP) aus der Aminosäureoxidation (Verbrennung). Die gewonnene Energie kann je nach Ernährungszustand des Körpers unter anderem für die Gluconeogenese oder die Harnstoffsynthese verwendet werden. Aminosäuren werden in unseren Zellen abgebaut, angefangen mit der Transaminierung ("Umwandlung") oder Deaminierung ("Abbau") von Aminosäuren durch Leberenzyme. De- und Transaminierung ermöglichen es dem Körper, Aminosäuren abzubauen, um ihre Bestandteile für andere Zwecke zu nutzen, z. B. zur Energiegewinnung, oder um eine Aminosäure in eine andere umzuwandeln, z. B. um essenzielle in nicht-essenzielle Aminosäuren zu verwandeln. Bei der Transaminierung wird eine Aminosäuregruppe von einer Aminosäure auf eine so genannte Ketosäure übertragen, die eine neue Aminosäure bilden kann. Zum Beispiel kann Glutamat auf diese Weise in Aspartat umgewandelt werden (Glutamat + Oxalacetat ↔ α-Ketoglutarat + Aspartat). Die Transaminationsreaktionen werden hauptsächlich von den Leberenzymen Aspartat-Transaminase (AST) und Alanin- Transaminase (ALT) durchgeführt. Diese Leberenzyme werden üblicherweise bei medizinischen Blutuntersuchungen zur Beurteilung der Lebergesundheit untersucht, sind aber bei Kraftsportlern, die sich eiweißreich ernähren, häufig und harmlos erhöht, da der Eiweißstoffwechsel zunimmt. Das kann Ärzte verwirren, die nicht an die Behandlung von Kraftsportlern gewöhnt sind. Bei der Deaminierung wird eine Aminogruppe von einer Aminosäure entfernt. Dies geschieht in der Regel, um das verbleibende Kohlenstoffskelett, das größtenteils aus Kohlenstoff und Wasserstoff besteht, zu verbrennen, um Energie zu gewinnen oder um diese Komponenten zu recyceln. Die Aminogruppe wird dann in Ammoniak oder das austauschbare Ammonium umgewandelt, um sie zu entsorgen. Die verbleibenden Kohlenstoffskelette der Aminosäuren können je nach der ursprünglichen Aminosäure, von der sie abgeleitet wurden, weiter verstoffwechselt und in der Zelle mehrfach verwendet werden. Alle Aminosäuren können vollständig oxidiert werden, um Energie  34 zu erzeugen und alle bis auf 2 Aminosäuren - Leucin und Lysin - können zur Synthese von Glukose verwendet werden. Der Verbleib des Kohlenstoffgerüsts der Aminosäure hängt vom jeweiligen Bedarf des Körpers ab. Im Allgemeinen kann das Kohlenstoffgerüst einer Aminosäure zur Herstellung verschiedener Verbindungen verwendet werden: Energie Glukose Ketonkörper Cholesterin Fettsäuren Eine Übersicht darüber, in was katabolisierte Aminosäuren umgewandelt werden können. Energieerzeugung Aminosäuren können zur Energiegewinnung verstoffwechselt werden. Aminosäuren sind jedoch ein wertvoller Nährstoff und werden daher nicht bevorzugt zur Energiegewinnung im Körper verwendet, es sei denn, andere Energiequellen in der  35 Ernährung sind unzureichend oder es besteht ein Überangebot an Aminosäuren. Bei eiweißreicher Ernährung ist die Oxidation von Aminosäuren sehr verbreitet: Die Oxidation von Aminosäuren nimmt leicht zu, wenn ihr mehr Eiweiß zu euch nehmt, als der Körper für den Anabolismus verwenden kann. Die meisten überschüssigen Aminosäuren werden zur Energiegewinnung oxidiert. Bei der vollständigen Oxidation von Aminosäuren entstehen auch Abfallprodukte, nämlich Kohlendioxid (CO2 ), das wir über die Lunge ausatmen und Ammoniak oder Ammoniumionen, die in Harnstoff umgewandelt und über den Urin ausgeschieden werden. Gluconeogenese Aminosäuren können in Glukose umgewandelt werden, wenn Glukose knapp ist, Aminosäuren aber nicht. Die Herstellung von Glukose aus einer Nicht- Kohlenhydratquelle wie Aminosäuren wird Glukoneogenese genannt. Die Gluconeogenese findet vor allem in der Leber, aber auch in den Nieren und im Dünndarm statt. Abgesehen von Leucin und Lysin können die Kohlenstoffgerüste aller natürlichen Aminosäuren zur Synthese von Glukose verwendet werden. Diese Aminosäuren werden als glucogen bezeichnet. Die Aminosäure Alanin ist wichtig für den Transfer von Aminogruppen aus dem Aminosäureabbau zwischen den Geweben. Diese Reaktionen werden als Alanin-Glukose-Zyklus bezeichnet, wie in der folgenden Abbildung dargestellt. Dieser Zyklus ermöglicht es dem Körper, große Mengen an Glukose zu produzieren, ohne Kohlenhydrate aus der Nahrung zu benötigen. Die Umwandlung von Aminosäuren in Glukose wird durch ein hohes Verhältnis von Glukagon zu Insulin und durch hohe Cortisolkonzentrationen im Blut beschleunigt. Die Konzentrationen des Hormons Glukagon sind in der Regel erhöht, wenn die Glukosekonzentration im Blut relativ niedrig ist, wie es zwischen den Mahlzeiten oder bei längerem Fasten der Fall sein kann, wodurch die Glykogenspeicher in der Leber geleert werden.  36 Der Glukose-Alanin-Zyklus ermöglicht es dem Körper, Glukose aus Aminosäuren herzustellen. Quelle Produktion von Ketonkörpern Was viele nicht wissen: Es gibt einige Aminosäuren, aus denen neben Glukose auch Ketonkörper gebildet werden können. Diese werden ketogene Aminosäuren genannt. Leucin und Lysin sind nicht glucogen, sondern ausschließlich ketogen. Beim Abbau dieser Aminosäuren entstehen Acetyl-CoA oder Acetoacetat, die für die Bildung von Ketonkörpern verwendet werden. Die ketogenen Aminosäuren sind: Isoleucin Phenylalanin Threonin Tryptophan Tyrosin Leucin Lysin  37 Fettsäureproduktion Das Kohlenstoffgerüst der Aminosäuren kann auch zur Synthese von Fettsäuren verwendet werden. Dies geschieht vor allem dann, wenn eine übermäßige Energie- und Eiweißzufuhr mit einer ausreichenden Kohlenhydratzufuhr gekoppelt ist. Leucin zum Beispiel kann zur Synthese von Fettsäuren im Fettgewebe verwendet werden. Mit anderen Worten: Nahrungsprotein kann in Körperfett umgewandelt werden, um es als Energie für eine spätere Verwendung zu speichern. Wie das Kohlenstoffgerüst bestimmter Aminosäuren genutzt werden kann, um Glukose, Fettsäuren und Ketone zu produzieren. Cholesterinproduktion Die Aminosäuren, bei deren Oxidation Acetyl-CoA entsteht, können zur Herstellung von Cholesterin verstoffwechselt werden. Außerdem ist Leucin die einzige Aminosäure, bei deren Abbau direkt β-Hydroxy-β-Methylglutaryl-CoA entsteht, ein Zwischenprodukt der Cholesterinsynthese. Bei der Oxidation von Leucin entsteht außerdem β-Hydroxy-β- Methylbutyrat (HMB), das die De-novo-Synthese von Cholesterin im Muskel zu fördern scheint und so das Wachstum und die Funktion der Zellen unterstützt.  38 Andere Verwendungen von Aminosäuren Zusätzlich zu den oben genannten Verbindungen, die der Körper durch die Oxidation von Aminosäuren herstellen kann, können auch die Verbindungen in der Abbildung unten produziert werden. Endogener Proteinkatabolismus Wenn kein Nahrungsprotein zur Verfügung steht, aber ein Bedarf an Proteinsynthese oder einem Proteinmetaboliten besteht, was bis zu einem gewissen Grad immer der  39 Fall ist, wird dein Körper sein eigenes Gewebe abbauen, um das benötigte Protein zu gewinnen. Mit anderen Worten: Wenn ihr kein Eiweiß zu euch nehmt, geratet ihr in einen Zustand des Katabolismus mit negativer Eiweißbilanz, weil mehr Eiweiß abgebaut als aufgenommen wird. Etwa 40 % des Körperproteins befindet sich im Muskelgewebe und die Skelettmuskelmasse macht etwa 43 % der Körpermasse einer durchschnittlichen Person aus. Unabhängig davon, wie ihr darüber denkt, betrachtet euer Körper die Muskeln als relativ unwichtiges Magergewebe im Vergleich zu euren lebenswichtigen Organen. Daher ist das Muskelgewebe eine Hauptquelle für körpereigene Aminosäuren und die Muskeln sind für etwa 25-35% des gesamten Proteinumsatzes im durchschnittlichen Körper verantwortlich. Alanin wird vom Muskel in der größten Konzentration freigesetzt. Andere Aminosäuren (wie Phenylalanin, Methionin, Lysin, Arginin, Histidin, Tyrosin, Prolin, Tryptophan, Threonin und Glycin) werden ebenfalls in geringeren Mengen freigesetzt. Die sechs Aminosäuren Aspartat, Asparagin, Glutamat, Leucin, Isoleucin und Valin werden in der Skelettmuskulatur in der Regel in größerem Umfang abgebaut als in anderen Geweben. Der ständige Abbau von Proteinen ist von größter Bedeutung, denn er sorgt für einen Fluss von Aminosäuren, die für das Zellwachstum oder die Erhaltung der Zellen verwendet werden können. Daher ist der körpereigene Proteinabbau ein normaler und nützlicher Prozess. Für das Muskelwachstum sollte das Ziel nicht einfach darin bestehen, den Proteinabbau zu verhindern, sondern vielmehr die Nettoproteinbilanz zu maximieren, indem vor allem die Proteinsynthese angeregt wird. Neben dem Muskelgewebe sind Proteine, die dem Verdauungstrakt zugeführt werden, eine weitere Quelle für endogene Aminosäuren und Stickstoff. Zu den endogenen Proteinen gehören: Entschuppte ("abgeschabte") Schleimhautzellen, die etwa 50 g Eiweiß pro Tag produzieren. Verdauungsenzyme und Glykoproteine, die etwa 17 g Eiweiß pro Tag liefern.  40 Die Verdauungsenzyme und Glykoproteine werden aus den Verdauungssekreten der Speicheldrüsen, des Magens, des Darms, der Leber und der Bauchspeicheldrüse gewonnen. Die Darmzellen enthalten eine Vielzahl von Proteinen (z. B. Apoproteine, Strukturproteine und zytosolische Enzyme), die abgebaut werden, wenn sie in den Magen-Darm-Trakt ausgeschieden werden. Die meisten dieser körpereigenen Proteine, die sich auf etwa 70 g oder mehr pro Tag belaufen können, werden verdaut und liefern Aminosäuren, die für die Aufnahme verfügbar sind. Ausscheidung von Abfallprodukten Beim Abbau von Aminosäuren entsteht Ammoniak oder das austauschbare Ammonium. Das sind eigentlich Abfallprodukte. Ammoniak ist für den Menschen giftig, deshalb muss der Körper es loswerden. Der Harnstoffzyklus, auch bekannt als Ornithinzyklus, dient dazu, das giftige Ammoniak loszuwerden, indem es in Harnstoff umgewandelt wird. Nach der Umwandlung wird der Harnstoff normalerweise mit dem Blut zu den Nieren transportiert, wo er mit dem Urin ausgeschieden wird. Eure Nieren sind das Filtersystem für Abfallstoffe im Blut. Die Nierenglomeruli fungieren als Filter des Blutplasmas. Alle Bestandteile des Plasmas, mit Ausnahme der Plasmaproteine, gehen in das Filtrat über. Essentielle Nährstoffe wie Natrium, Aminosäuren und Glukose werden aktiv resorbiert, während das Filtrat durch die Tubuli fließt. Die Zellmembranen sind relativ undurchlässig für Harnstoff und Harnsäure und besonders undurchlässig für Kreatinin, so dass diese Verbindungen anschließend mit dem Urin ausgeschieden werden. Zusätzlich zu den Stickstoffverlusten über den Urin kann Stickstoff auch über den Stuhl und den Schweiß sowie durch den Verlust von Haar- und Hautzellen verloren gehen. Diese Verluste werden als unsensibler Stickstoff bezeichnet.  41 Der Harnstoffzyklus (eng. urea cycle) wandelt die Ammoniakreste der abgebauten Aminosäuren in Harnstoff um, welche dann sicher über den Urin ausgeschieden werden können. Quellen Ärzte verwenden in der Regel Harnstoff-, Stickstoff- oder Kreatininwerte im Urin als Indikatoren für die Nierengesundheit und sind daher möglicherweise beunruhigt, wenn diese Werte erhöht sind. Entgegen der landläufigen Meinung ist eine eiweißreiche Ernährung nicht schlecht für eure Nieren. Kraftsportler, die sich proteinreich ernähren, insbesondere wenn sie zusätzlich Kreatin einnehmen, haben oft erhöhte Kreatinin- und Harnstoffwerte im Blut und eine höhere glomeruläre Filtrationsrate (GFR), was aber nicht mit Nierenschäden einhergeht. Es bedeutet nur, dass die Nieren mehr Eiweiß verarbeiten. Höhere Muskelschäden, die eine normale Folge des Krafttrainings sind, erhöhen die Kreatininausscheidung zusätzlich, da der Muskelabbau auch den Abbau von Muskelkreatin verursacht, das anschließend in Kreatinin umgewandelt wird. 42  43 Take-Home Messages: Proteinstoffwechsel Aminosäuren können als Bausteine verwendet werden, um über die Proteinsynthese neues Körpergewebe zu produzieren, insbesondere Skelettmuskelmasse. Dies ist ihr bevorzugter Verwendungszweck. Aminosäuren können auch oxidiert oder in andere Substrate, wie z. B. Glukose, umgewandelt werden. Die Oxidation von Aminosäuren ist das allgemeine Schicksal überschüssiger Aminosäuren. Proteinsynthese und -abbau finden im Körper über den ganzen Tag verteilt an verschiedenen Stellen statt. Die Nettoproteinbilanz bestimmt, ob es zu einem Netto-Gewebeaufbau oder -abbau kommt. Welche Gewebe auf- oder abgebaut werden, hängt von vielen Faktoren ab, vor allem vom Hormonspiegel. Ein umfassender Überblick über den Proteinstoffwechsel. Das Eiweiß aus unserer Nahrung kann zu Aminosäuren verstoffwechselt werden, oder es kann in Energie oder, seltener, in Glukose, Ketone oder Fettsäuren umgewandelt werden. Nachdem die nützlichen Teile der Aminosäuren abgebaut wurden, bleiben nur noch Harnstoff und einige Ionen und Abfallprodukte übrig, die wir mit dem Urin ausscheiden. Quelle  44 Wie viel Eiweiß braucht ihr? Da ihr nun wisst, wie der Körper Eiweiß verwendet, kommen wir zu den praktischen Fragen. Wie viel Protein kann der Körper für die Proteinsynthese verwenden, um das Muskelwachstum zu fördern? Die neueste Meta-Regression (Regression = eine Form der statistischen Zusammenhangsprüfung) der Literatur, an der Menno mitgewirkt hat, ergab, dass der Break-off-Punkt des maximalen Muskelwachstums bei 1,6 g/kg/d Protein liegt. Das sind 160 g Protein für einen 100 kg schweren Trainierenden. Ein höherer Proteinkonsum brachte keine Vorteile für die Kraftentwicklung oder das Muskelwachstum. Unsere Ergebnisse wurden von einer Meta-Analyse von Tagawa et al. (2022) bestätigt: Sie fanden heraus, dass eine Proteinzufuhr von 1,5 g/kg/d ausreicht, um die Kraftentwicklung zu maximieren. Unsere Meta-Analyse ergab, dass die Vorteile der Proteinzufuhr bei einer Zunahme der fettfreien Masse (FFM, "Muskeln") bei 1,6 g/kg/d Gesamtkörpergewicht ihren Höhepunkt erreichten.  45 Der Grenzwert von 1,6 g/kg/d wird durch Dutzende von Studien gestützt, wie z. B. die folgenden Studien, in denen nur die Proteinzufuhr zwischen den Gruppen variierte. Tarnopolsky et al. (1992) beobachteten keine Unterschiede in der Ganzkörperproteinsynthese oder im Index der fettfreien Körpermasse bei Kraftsportlern, die entweder 0,64 g/lb oder 1,1 g/lb über einen Zeitraum von zwei Wochen zu sich nahmen. Die Proteinoxidation stieg in der Gruppe mit dem hohen Proteingehalt jedoch an, was auf eine Nährstoffüberlastung hindeutet. Walberg et al. (1988) fanden heraus, dass 0,73 g/lb ausreichen, um eine positive Stickstoffbilanz bei Gewichthebern über einen Zeitraum von 7 Tagen aufrechtzuerhalten. Tarnopolsky et al. (1988) fanden heraus, dass nur 0,37 g/Pfund erforderlich waren, um bei Elite-Bodybuildern über einen Zeitraum von 10 Tagen eine positive Stickstoffbilanz zu erhalten. 0,45 g/Pfund reichten aus, um die magere Körpermasse von Bodybuildern über einen Zeitraum von 2 Wochen zu erhalten. Die Autoren schlugen vor, dass 0,55 g/Pfund für Bodybuilder ausreichend sind. Lemon et al. (1992) fanden bei Bodybuilding-Anfängern, die über einen Zeitraum von 4 Wochen entweder 0,61 g/lb oder 1,19 g/lb zu sich nahmen, keine Unterschiede beim Aufbau von Muskelmasse oder Kraft. Auf der Grundlage von Stickstoffbilanzdaten mit einer Sicherheitsmarge von zwei Standardabweichungen empfahlen die Autoren 0,75 g/Pfund. Hoffman et al. (2006) fanden keine Unterschiede in der Körperzusammensetzung, der Kraft oder den Konzentrationen von Ruhehormonen bei Kraftsportlern, die 3 Monate lang entweder 0,77 g/lb oder über 0,91 g/lb zu sich nahmen. Roberts et al. (2017), die von Mennos Forschungsteam mitverfasst wurden, fanden heraus, dass der Verzehr von 2,8 gegenüber 1,8 g/kg/d Protein die Erholung nach dem Training nicht verbesserte.  46 Zusätzlich zu den oben genannten Studien findest du hier eine vollständige Literaturübersicht über Studien, in denen Muskelmasse, Kraft oder ein anderes Maß dafür in Gruppen mit unterschiedlicher Proteinzufuhr gemessen wurde. Diese Studien umfassten verschiedene Gruppen, die eine unterschiedliche Proteinzufuhr zu sich nahmen, ohne dass es andere Unterschiede zwischen den Gruppen gab, wie z. B. eine unterschiedliche Makronährstoffzufuhr oder ein anderes Nährstoff-Timing (je nach Forschungsdesign). In dieser Art von kontrolliertem Setting wurden keine Vorteile von mehr als 0,73 g/lb/d (1,6 g/kg/d) Protein gefunden und viele Studien deuten darauf hin, dass deutlich weniger Protein ausreichend ist. Literaturübersicht Eiweißaufnahme Da die Proteinzufuhr für den Aufbau unseres Körpergewichts von großem Vorteil ist, sollten wir besonders darauf achten, dass wir genug davon zu uns nehmen. Obwohl die Forschung keine Vorteile über 1,6 g/kg/Tag hinaus festgestellt hat, ist es möglich, dass es ein paar besondere Schneeflocken gibt, die einen höheren Bedarf an Nahrungsprotein haben, um maximale Ergebnisse zu erzielen. In Wirtschaftskreisen wird manchmal die Drei-Sigma-Regel verwendet, um Leistung zu definieren: Etwas muss 3 Standardabweichungen vom Mittelwert entfernt sein, um exzellent zu sein. Basierend auf der Schätzung der Proteinzufuhr bei Bodybuildern von Lemon et al. (1992) ergibt die Addition von 3 Standardabweichungen zum mittleren Proteinbedarf eine Empfehlung von ~1,8 g/kg/d oder 0,82 g/lb/d. Diese Zahl wird auch in einer Übersichtsarbeit von Phillips & Van Loon (2011) empfohlen. Dies ist die empfohlene tägliche Gesamteiweißzufuhr aus allen Quellen, ausgedrückt im Verhältnis zum Gesamtkörpergewicht für eine optimale Körperzusammensetzung und Leistung.  47 Widersprüchliche Beweise? Vertiefung der Forschung [Optional] Der nächste Hinweis auf einen höheren Proteinbedarf stammt von Mazzulla et al. (2019). Diese Autoren verwendeten die Indikator-Aminosäure-Oxidations-Technik (IAAO), um die Proteinzufuhr zu schätzen, die erforderlich ist, um die Ganzkörper-Proteinbilanz zu maximieren. Sie kamen zu dem Schluss, dass 2 g/kg/d erforderlich sind. Der tatsächliche Messzeitraum der Studie betrug jedoch nur 8 Stunden und direkt nach einem Ganzkörpertraining nach 2 Tagen Proteinmangel (1,2 g/g/d). In dieser Studie wurde also nicht der tägliche Gesamtproteinbedarf unter normalen Bedingungen gemessen, sondern der Proteinbedarf in der Zeit unmittelbar nach dem Training, nachdem ein Proteinmangel stattgefunden hatte. Diese Studie ist also eher ein Beweis für die Notwendigkeit eines hohen Proteinbedarfs nach dem Training (Nährstoff-Timing) als für eine hohe tägliche Gesamtproteinaufnahme. Es ist auch erwähnenswert, dass die Studie nur 7 Teilnehmer hatte und 2 frühere Studien, die die gleiche Methode verwendeten, zu Proteinbedarfsschätzungen von 1,5 und 1,7 g/kg/d kamen. Außerdem stimmt der Proteinbedarf des gesamten Körpers nicht unbedingt mit dem Bedarf an Muskelprotein überein. Ab einem bestimmten Punkt kann der Bedarf für maximales Muskelwachstum gedeckt sein, aber zusätzliches Protein kann die Proteinsynthese in anderen Geweben wie Haut, Haaren und Organen anregen.  48 Der Ursprung des Ein-Gramm-pro-Pfund-Mythos (1g/lb) Warum sagen so viele Leute, dass ihr 1 g/lb (2,2 g/kg/d) zu euch nehmen müsst? Abgesehen davon, dass es keinen guten Grund geben muss, damit Menschen etwas Unwahres glauben, dass Mythen dazu neigen, sich durch Konformismus und Tradition fortzusetzen und dass die Fitnessbranche von Mythen überschwemmt ist, gibt es einige plausible Gründe für die "Verwirrung". Man kopiert die Ernährungsgewohnheiten von Profi-Bodybuildern, die anabole und androgene Steroide nehmen und dadurch viel mehr Eiweiß aufnehmen können als natürliche Trainierende. Die Heuristik "mehr ist besser". Es gibt so viele Studien, die zeigen, dass Eiweiß gut für euch ist; da ist es schwer, nicht zu glauben, dass mehr davon noch besser ist. Die Supplement-Firmen haben einen offensichtlichen finanziellen Anreiz, dich glauben zu machen, dass du mehr Eiweiß brauchst, als du wirklich brauchst. Supplement-Firmen finanzieren viele der großen Fitnessmessen, sie sponsern viele Profi-Bodybuilder und sind an vielen populären Fitnessmagazinen beteiligt. Sie sponsern sogar eine Menge wissenschaftlicher Forschungen. Wenn du mal darüber nachdenkst, gibt es im Fitnessbereich nicht mehr viel zu verkaufen. Wenn ihr also dem Geld folgt, landet ihr oft bei einem Supplement-Unternehmen. Die Leute können sich nicht mit Dezimalzahlen beschäftigen und runden einfach auf die nächste bequeme ganze Zahl auf, die zufällig eine leicht zu merkende 1 ist. Viele Menschen wissen auch nicht, dass der Mythos von 1 g/lb nur in der Bodybuilding- Kultur existiert. In den ersten Jahrzehnten der Forschung hat die wissenschaftliche Gemeinschaft die Idee, dass Kraftsportler mehr Protein benötigen als untrainierte Personen, von vornherein widerlegt(!)  49 "Aber ich trainiere härter! " Wenn du denkst, dass du mehr als 0,82 g/lb brauchst, weil du glaubst, dass du härter trainierst als die Teilnehmer der oben genannten Studien, dann denk noch einmal nach. Lemon et al. (1992) untersuchten zum Beispiel Bodybuilder, die 1,5 Stunden pro Tag und 6 Tage pro Woche trainierten und fanden trotzdem keine Verbesserung des Aufbaus über 0,61 g/lb. Es ist jedoch richtig, dass deine Proteinzufuhr logischerweise von deiner Trainingsintensität abhängt. Wenn ihr mit eurem Training nicht viel Proteinumsatz und Muskelwachstum anregt, braucht ihr nicht so viel Protein für ein maximales Muskelwachstum. Wenn ihr nicht sehr hart trainiert, kann die Proteinzufuhr verringert werden. Wenn ihr die Programme eurer Kunden auf der Grundlage dessen, was ihr in diesem Kurs lernt, optimiert, ist dies jedoch nicht relevant; eure Kunden sollten auf jeden Fall hart genug trainieren. Umgekehrt solltet ihr die Proteinzufuhr erhöhen, wenn jemand ein hohes aerobes und anaerobes Trainingsvolumen absolviert, wie z. B. Mannschaftssportler. Anhand der folgenden Tabelle könnt ihr abschätzen, wie viel zusätzliches Eiweiß Sportler mit außergewöhnlich hohem Trainingsvolumen benötigen. Beachte, dass diese Empfehlungen nicht additiv sind. Ihr müsst von allen Zahlen, die ihr addiert, immer den Basisproteinbedarf (RDA) abziehen, der bei ~0,9 g/kg/d liegt. Wenn ihr also eine Stunde Joggen mit mittlerer Intensität zum täglichen Krafttraining hinzufügt, müsst ihr nur 0,1 g/kg/d hinzufügen. Als Faustregel gilt, dass Ausdauersportler, die gleichzeitig Krafttraining absolvieren, wie z. B. Mannschaftssportler, die mehr als 10 Stunden pro Woche trainieren, von der herkömmlichen Proteinzufuhr von 2,2 g/kg/d profitieren können.  50 Laut Fielding & Parkington (2002) ändert sich der Proteinbedarf je nach Sportart und Trainingsniveau.  51 "Aber ich bin fortschrittlicher als diese Geeks!" Ein weiterer häufig gehörter Einwand ist, dass Menschen mehr Eiweiß brauchen, weil sie erfahrener sind als die untersuchten Bevölkerungsgruppen. In Wirklichkeit kann das Gegenteil der Fall sein. Tarnopolsky et al. (1988) untersuchten z. B. Elite-Bodybuilder und stellten fest, dass sie weniger Eiweiß benötigten als Bodybuilding-Neulinge. Mehrere Studien (Rennie & Tipton, 2000; Hartman, Moore & Phillips, 2006; Moore et al., 2007) haben das Ergebnis wiederholt: Je erfahrener ihr seid, desto weniger Eiweiß braucht ihr. Das macht durchaus Sinn, wenn ihr darüber nachdenkt. Proteinsynthese und -abbau halten sich bei jedem Menschen die ganze Zeit die Waage. Widerstandstraining führt dazu, dass sowohl der Abbau als auch die Synthese zunehmen, wobei der Nettoeffekt im Laufe der Zeit normalerweise zugunsten der Synthese ausfällt. Je weiter du trainierst, desto effizienter kann der Körper den trainingsbedingten Proteinabbau stoppen: Ihr erleidet bei einem bestimmten Training weniger Schaden. Da nun weniger Muskelprotein neu aufgebaut werden muss, bedeutet dies, dass weniger Protein für ein optimales Wachstum benötigt wird. Zweitens: Je fortgeschrittener ihr seid, desto weniger steigt die Proteinsynthese nach dem Training. Je muskulöser ihr werdet und je näher ihr an euer genetisches Limit kommt, desto weniger Muskeln werden nach dem Training aufgebaut. Das ist sehr intuitiv. Je langsamer ihr Muskeln aufbauen könnt, desto weniger Protein wird für ein optimales Wachstum benötigt. Es würde keinen Sinn machen, wenn der Körper mehr Protein bräuchte, um weniger Muskeln aufzubauen. Da bei fortgeschrittenen Trainierenden sowohl der Proteinabbau als auch die Proteinsynthese geringer ausfallen, benötigen sie weniger Protein als Anfängerinnen und Anfänger. Da das Ausmaß dieser Anpassung jedoch nicht in der Trainingspraxis untersucht wurde und viele Studien bereits trainierte Personen betrachten, ist es ratsam, dass fortgeschrittene Trainierende immer noch 0,82 g/Pfund pro Tag an Protein zu sich nehmen.  52 Was ist, wenn du abnehmen willst? Oder wenn du bereits sehr schlank bist? Einige Forscher behaupten, dass unser Proteinbedarf bei einem Energiedefizit steigt. Das mag zwar intuitiv einleuchtend erscheinen, ist aber keine logische Konsequenz. Der Eiweißbedarf ist eine Funktion der Nachfrage nach Eiweiß, um neue Eiweiße zu synthetisieren und oxidierte Eiweiße zu ersetzen. Bei einem Energiedefizit sinkt die Proteinsyntheserate, während die Proteinoxidationsrate gleich bleibt. Folglich könnte der Proteinbedarf im Energiedefizit logischerweise sinken, weil euer Körper nicht so viel Protein aufbaut wie im Energieüberschuss. Bei untrainierten Personen zeigt die Forschung eindeutig, dass eine Erhöhung der Proteinzufuhr bei einem Defizit über den Erhaltungsproteinbedarf hinaus nicht zur Erhaltung der Muskelmasse beiträgt und die Proteinbilanz nicht verbessert [2, 3, 4], selbst wenn man seine Proteinzufuhr bei nur 440 Kalorien pro Tag verdoppelt. Eine besonders schöne Studie ist die von Hill et al., die 3 verschiedene Proteinzufuhren bei der Gewichtserhaltung und während der Gewichtsabnahme untersuchte. Der Proteingehalt wirkte sich nicht auf die Körperzusammensetzung aus und dieser Effekt unterschied sich auch nicht zwischen den Phasen der Gewichtserhaltung und der Gewichtsabnahme. Andere Untersuchungen zeigen, dass die positiven Auswirkungen der Proteinzufuhr auf die Körperzusammensetzung unabhängig von der Energiebilanz sind. Wie viel Muskeln ihr abbaut, hängt vielmehr von Faktoren wie der Geschwindigkeit der Gewichtsabnahme, eurem Training und eurer Genetik ab. Wir wissen auch, dass eine höhere Proteinzufuhr kaum Auswirkungen auf den Muskelschwund bei Nichtgebrauch hat, z. B. bei Bettlägerigkeit. Eine Metaanalyse von Hudson et al. aus dem Jahr 2020 bestätigte, dass es keinen signifikanten Effekt einer höheren Proteinzufuhr als der RDA (empfohlenen Tagesmenge) auf die fettfreie Körpermasse mit oder ohne Energiebeschränkung bei untrainierten Personen gibt (im Gegensatz zu den Schlussfolgerungen der Autoren). Leider gab es nicht genügend Daten, um den gleichen Vergleich bei trainierten Personen anzustellen. Es ist möglich, wenn auch sehr  53 selten, dass es einen doppelten Interaktionseffekt zwischen Proteinzufuhr, Energiebilanz und Trainingszustand gibt, d. h. der Proteinbedarf ist bei trainierten Personen höher und der Anstieg ist bei Energiedefizit größer. Im Jahr 2021 schätzten Gwin et al. den Proteinbedarf für eine maximale Proteinbilanz bei krafttrainierenden jungen Erwachsenen mit 30 % Energiedefizit. Sie fanden überraschenderweise keinen Anstieg der Muskelproteinsynthese (MPS) mit 0,3 g/kg essentiellen Aminosäuren (EAAs) im Vergleich zu 0,1 g/kg in Ruhe oder sogar nach 16 Sätzen Quadrizeps-Krafttraining. Die geringere Menge von 0,1 g/kg entspricht 8-10 g EAAs oder 20 g hochwertigem Eiweiß wie Molke oder 0,3 g/kg hochwertigem Eiweiß, also der gleichen Menge, von der wir wissen, dass sie die MPS in Studien bei Energiebilanz oder -überschuss maximiert. Daher schlussfolgerten die Autoren: "Die gemischte MPS scheint bei jungen Probanden optimal stimuliert zu werden, wenn sie 8- 10 g EAA zu sich nehmen, eine Menge, die in 20-30 g hochwertigem Protein enthalten ist, unabhängig davon, ob sich die Person in einem Zustand der Energiebilanz oder eines moderaten Energiedefizits befindet." Die Autoren schätzten, dass sie eine statistische Power von über 90 % hatten, um einen Effekt zu entdecken, wenn es denn einen gegeben hätte und dass die Diäten für die Gesamtenergiezufuhr kontrolliert wurden, so dass diese Ergebnisse stark darauf hindeuten, dass der Proteinbedarf beim Abnehmen und beim Aufbauen gleich ist. Ein großes Manko ist jedoch, dass es in dieser Studie keine direkte Vergleichsgruppe für die Energiebilanz gab. Viele andere Studien haben ein ähnliches Design für die Energiebilanz verwendet und kamen zu ähnlichen Ergebnissen. Es gab auch eine Besonderheit: Zusätzliches Protein erhöhte die Gesamtkörperproteinbilanz, im Gegensatz zur MPS. Da wir keine guten Daten zur Ganzkörperproteinbilanz haben, ist unklar, ob dies auf ein Energiedefizit zurückzuführen ist oder darauf, dass der Proteinbedarf für die Ganzkörperproteinbilanz im Allgemeinen höher ist als für die muskuläre Energiebilanz. Es ist möglich, dass der Körper, nachdem der Bedarf an essenziellem und muskulärem Eiweiß gedeckt ist, immer noch Eiweiß für Dinge wie zusätzliches Haut-, Haar- und Nagelwachstum und möglicherweise sogar für das Wachstum von Organen benötigt.  54 Es gibt zwar keine Untersuchungen über die Auswirkungen der Energiebilanz auf den Proteinbedarf von Krafttrainierenden, aber mehrere Studien belegen, dass der Proteinbedarf bei einem Energiedefizit nicht höher ist als bei einer ausgeglichenen Energiebilanz oder einem Energieüberschuss in anderen Studien. Walberg et al. (1988) fanden heraus, dass 0,73 g/lb ausreichen, um die magere Körpermasse von Gewichthebern zu erhalten. Helms et al. (2014) fanden bei Gewichthebern nach einer zweiwöchigen Diät mit einem Energiedefizit von 40 % und einer Proteinzufuhr von 2,8 g/kg/d im Vergleich zu 1,6 g/kg/d keinen Unterschied in Bezug auf Kraft oder Körperzusammensetzung. Pikosky et al. (2008) ließen eine Gruppe ausdauertrainierter Probanden entweder 0,41 oder 0,82 g/Pfund Protein pro Tag zu sich nehmen. Außerdem trainierten sie zusätzlich zu ihrem regulären Training noch tausend Kalorien. Natürlich sank die Stickstoffbilanz in der Gruppe mit dem niedrigen Proteingehalt stark ab. Die Proteinzufuhr von 0,82 g/Pfund in der anderen Gruppe schützte die Probanden jedoch vollständig vor Muskelabbau. Stickstoffbilanz, Ganzkörperproteinumsatz und Proteinsynthese blieben unverändert. Jose Antonio et al. (2015) untersuchten krafttrainierte Probanden mit einem leichten Energiedefizit. 3,4 g/kg Protein im Vergleich zu 2,3 g/kg Protein hatten keinen Einfluss auf die Veränderung der fettfreien Körpermasse oder der Kraft. Frühere Untersuchungen von Jose Antonio an krafttrainierten Personen hatten das Gleiche ergeben: Die Erhöhung des Proteingehalts von 1,9 auf 4,4 g/kg hatte keinen Einfluss auf die Körperzusammensetzung (einschließlich Fettabbau) oder die Kraft. (Eigentlich sollten die Probanden kein Defizit haben, aber der Körperfettanteil ging in beiden Gruppen zurück. ) Pasiakos et al. (2013) untersuchten körperlich aktive Personen, meist Militärangehörige, die 3-4x pro Woche trainierten und ein Defizit von 40 % aufwiesen. Es gab keinen Unterschied im Fett- oder Muskelabbau zwischen einer Gruppe, die 1,6 g/kg/d Protein konsumierte und einer Gruppe, die 2,4  55 g/kg/d Protein konsumierte. Eine große Stärke dieser Studie ist, dass auch die Muskelproteinsynthese, die anabole Signalübertragung, die Genexpression, die Stickstoffbilanz und der Ruheumsatz untersucht wurden. Keiner der Messwerte unterschied sich zwischen den beiden Proteinzufuhrgruppen, außer dass die Gruppe mit der höheren Proteinzufuhr höhere postprandiale Proteinsynthesewerte hatte. Da es keine anderen Unterschiede im anabolen Status gab, ist es wahrscheinlich, dass es sich um eine Veränderung des Zeitpunkts der Proteinsynthese handelte und nicht um eine Veränderung der gesamten Proteinbilanz im Laufe der Zeit. Verdijk et al. (2009) fanden keinen Unterschied in Bezug auf Fettabbau, Muskelwachstum, Stickstoffbilanz oder Kraftentwicklung zwischen einer Gruppe, die 1,1 g/kg Eiweiß zu sich nahm und einer Gruppe, die 20 g Casein zu ihrer Ernährung hinzufügte. Die Probanden waren ältere Männer, die 3x pro Woche Krafttraining absolvierten. Sie trainierten allerdings nur ihren Unterkörper, was wahrscheinlich die sehr geringe Proteinzufuhr erklärt. Falls ihr denkt, dass das Alter der Probanden eine Rolle spielt, stimmt das auch, aber die meisten Forschungsergebnisse deuten darauf hin, dass ältere Menschen einen höheren Eiweißbedarf haben, wenn überhaupt, dann aufgrund einer anabolen Resistenz (d. h. eines weniger effizienten Eiweißstoffwechsels, der im Kursthema "Krafttraining für ältere Menschen" näher erläutert wird). Campbell et al. fanden keinen Unterschied im Fettabbau, in der Kraftentwicklung oder im Muskelwachstum bei Probanden, die 1 - 1,2 g/kg Protein zu sich nahmen, im Vergleich zu mehr als 1,2 g/kg. Bei den Probanden handelte es sich um übergewichtige Männer und Frauen, die zweimal wöchentlich ein Ganzkörper-Krafttraining absolvierten und zusätzlich ein wöchentliches Ausdauertraining von 60 Minuten. Eine bemerkenswerte Stärke dieser Studie war, dass sie 117 Probanden umfasste und 9 Monate dauerte. Wie ihr in der Abbildung unten sehen könnt, gab es in der Gruppe, die 1 - 1,2 g/kg Protein zu sich nahm, sogar einen Trend zu besserem Fettabbau und mehr Muskelwachstum als in der Gruppe, die mehr als 1,2 g/kg Protein zu sich nahm.  56 Maltais et al. (2015) fanden keinen Unterschied im Aufbau der fettfreien Körpermasse bei älteren Krafttrainingsteilnehmern, die 1,1, 1,3 oder 2,1 g/kg Protein zu sich nahmen. Sie führten 4 Monate lang 3 Ganzkörper- Krafttrainingseinheiten pro Woche durch. Die Gruppe mit 2,1 g/kg Eiweiß verlor jedoch Fett, während die Gruppe mit 1,3 g/kg nicht abnahm. Das lag wahrscheinlich zum Teil daran, dass diese Gruppe Eiweiß auf Sojabasis zu sich nahm, während die Gruppe mit 2,1 g/kg Milchprodukte konsumierte. Die Gruppe mit 1,1 g/kg verlor tatsächlich nur 200 Gramm weniger Fett als die Gruppe mit 2,1 g/kg (0,9 kg gegenüber 1,1 kg Fett), aber ihr Fettverlust erreichte keine statistische Signifikanz. Campbell & Meckling (2015) fanden überraschenderweise heraus, dass eine Proteinzufuhr von 0,9 g/kg (1,4 g/kg FFM) zu deutlich mehr Fettabbau und besserem Muskelerhalt führte als eine Proteinzufuhr von 1,2 g/kg (1,9 g/kg FFM), wobei es keinen Unterschied bei der Kraftentwicklung gab. Die Probanden waren übergewichtige Frauen und absolvierten 3 Ganzkörperkrafttrainingseinheiten pro Woche. Ofsteng et al. (2020) fanden keine Unterschiede zwischen einer Proteinzufuhr von 1 g/kg/d und 2 g/kg/d während eines 10-tägigen Militärtrainings bei extremem Energiedefizit (~77%) in Bezug auf Leistungseinbußen (inkl. 1RM Bank- und Beinpresskraft), Veränderung der Körperzusammensetzung und Marker des Muskelabbaus (inkl. hormonelle Marker und CK). Pearson et al. (2021) fanden keinen Unterschied in der Wirksamkeit einer Proteinzufuhr von 1,7 g/kg/d im Vergleich zu 0,9 g/kg/d zur Aufrechterhaltung der  57 fettfreien Körpermasse oder der sportlichen Leistung bei Frauen während eines 2-wöchigen 40%igen Energiedefizits. Ein anderes Argument für einen erhöhten Proteinbedarf bei Energiedefizit ist, dass du weniger Kohlenhydrate oder Fette zu dir nimmst, die angeblich Stickstoff „schonen“. Kohlenhydrate und Fette schonen jedoch kein Eiweiß in nennenswertem Umfang (und Kohlenhydrate sind auch nicht effektiver als Fette). Nur Eiweiß spart/schont Eiweiß. Die Idee der Eiweißersparnis scheint auf einer Fehlinterpretation der Literatur zur Stickstoffbilanz zu beruhen, die zeigt, dass bei größerem Kaloriendefizit mehr Magermasse verloren geht. Eine einfache Erklärung für diese Erkenntnis ist, dass ihr umso mehr Magermasse verliert, je mehr Gesamtmasse ihr verliert. Das ist keine Überraschung. Was ist die Stickstoffbilanz? Die Stickstoffbilanz ist die Differenz zwischen dem vom Körper ausgeschiedenen Stickstoff und dem mit der Nahrung aufgenommenen Stickstoff, der hauptsächlich aus Eiweißquellen stammt. Die Stickstoffbilanz kann auf Ganzkörperebene gemessen werden, indem Aufnahme und Abgabe (Schweiß, Kot, Urin) gesammelt oder geschätzt werden, oder in bestimmten Körperteilen, indem die arterielle Zufuhr mit dem venösen Abfluss verglichen wird. Die Arterien pumpen sauerstoffreiches Blut zu den Organen und Muskeln, während die Venen sauerstoffarmes Blut zurück zum Herzen transportieren. (Quelle)  58 Ein weiterer praktischer Grund dafür, dass ihr im Energiedefizit oft nicht mehr Eiweiß braucht, ist, dass bei geringerer Energiezufuhr hochwertige Eiweißquellen wie Hühnerbrust einen größeren Anteil des gesamten Eiweißbedarfs ausmachen, während beim Bulking in der Regel mehr Eiweiß aus anderen Lebensmitteln, wie z. B. Getreide, stammt. Es gibt also keinen empirisch belegten Grund für die Annahme, dass wir beim Abnehmen mehr als 0,82 g/Pfund Protein pro Tag benötigen. Ihr könntet sogar davon ausgehen, dass der Körper in der Lage ist, in der Wachstumsphase mehr Eiweiß zu verwerten, weil mehr Muskeln aufgebaut werden und eine Menge anderer Nährstoffe aufgenommen werden, die die Verwertung von mehr Eiweiß ermöglichen.  59 Biologisches Geschlecht Frauen brauchen theoretisch nicht so viel Eiweiß wie Männer, weil ihr Stoffwechsel von Natur aus eiweißärmer ist und mehr auf Fett als Brennstoff angewiesen ist. Frauen oxidieren beim Sport weniger Eiweiß als Männer. Frauen verbrennen auch im Fasten oder nach den Mahlzeiten weniger Eiweiß als Männer. Aufgrund ihrer höheren essentiellen Fettmasse haben Frauen in der Regel weniger magere Körpermasse als Männer mit demselben Gewicht. Eine Metaanalyse ergab einen Trend, dass der Proteinbedarf von Frauen fast genau 10 % niedriger ist als der von Männern, aber der Unterschied war statistisch nicht signifikant. Wenn die Ganzkörperproteinsynthese und der Proteinabbau bei krafttrainierenden Frauen an einem Trainingstag gemessen werden, erreicht die Nettobilanz einen Spitzenwert von 1,5 g/kg/d, was darauf hindeutet, dass dies die erforderliche Proteinzufuhr für einen maximalen Aufbau ist. Die gleiche Methode bei männlichen Bodybuildern ergab einen Bedarf von 1,7 g/kg/d an Ruhetagen. Forschungsergebnisse deuten darauf hin, dass der Proteinbedarf von Frauen etwa 10 % niedriger ist als der von Männern. Da es jedoch keine Studien gibt, die den Unterschied zu Männern direkt untersuchen und es auch keine Studien gibt, die belegen, dass weniger als 1,8 g/kg/d auch für Frauen mit einem Körpergewicht unter 60 kg ausreichen, empfehlen wir für weibliche Krafttrainierende, die optimale Fortschritte erzielen wollen, immer noch standardmäßig 1,8 g/kg/d. PEDs Leistungssteigernde Medikamente (performance enhancing drugs, PEDs), insbesondere androgene-anabole Steroide (AAS), erhöhen wahrscheinlich den  60 Proteinbedarf erheblich. Manche behaupten, dass AAS den Proteinbedarf senken, weil sie die Stickstoffbindung erhöhen: Sie machen euren Proteinstoffwechsel effizienter. Die Rate des Muskelproteinabbaus (MPB) schwankt jedoch um ein Vielfaches weniger als die Rate der Muskelproteinsynthese (MPS) und der MPB nimmt während der Einnahme von AAS nicht annähernd so stark ab, wenn überhaupt, wie die MPS zunimmt [2, 3, 4, 5, 6, 7]. In mehreren Studien wurde kein signifikanter Rückgang der Muskelproteinabbauraten festgestellt, wohingegen die MPS bei einer Testosteronersatztherapie (TRT) oder der Einnahme von AAS in niedriger Dosierung (15 mg/d) tendenziell um etwa 50 % ansteigt. Wenn der Proteinbedarf direkt mit dem Anstieg der MPS skaliert, würde das bedeuten, dass der Proteinbedarf unter AAS drastisch ansteigt: um 50 % über 1,6 g/kg/d oder 2,4 g/kg/d, selbst bei den niedrigsten möglichen Dosierungen. Bei hochdosierten Zyklen kann der Proteinbedarf noch höher sein, aber erfahrungsgemäß nehmen nur wenige männliche Wettkampfbodybuilder viel mehr zu sich. Eine systematische Überprüfung der Ernährungsgewohnheiten von Bodybuildern aus dem Jahr 2015 ergab eine durchschnittliche Proteinzufuhr zwischen 2,1 und 3,7 g/kg/d bei leistungsorientierten Bodybuildern. In Ermangelung konkreterer Daten können 2,4 bis 3,7 g/kg/Tag als Richtwert gelten, abhängig von den verwendeten Dosen. Muskelspeicher Trainierende, die nach einer mehrwöchigen bis monatelangen Pause wieder mit einem intensiven Training beginnen, können aufgrund des Muskelgedächtnisses vorübergehend auch von den traditionellen 2,2 g/kg/d profitieren. Das Muskelgedächtnis wird im Modul zum Verständnis des Muskelwachstums näher erläutert, aber kurz gesagt ermöglicht es jemandem, der früher viel mehr Muskelmasse hatte als heute, diese Muskelmasse deutlich schneller wieder aufzubauen, als es beim ersten Mal der Fall war. Die optimale Proteinzufuhr hängt in erster Linie davon ab, wie stark die Proteinsynthese angekurbelt werden kann. In Fällen wie diesen, in denen wir außergewöhnlich hohe Muskelwachstumsraten beobachten können, ist daher auch eine außergewöhnlich hohe Proteinzufuhr erforderlich.  61 Solltet ihr das Eiweiß in Relation zum Körpergewicht oder zur fettfreien Körpermasse setzen? Theoretisch würdet ihr erwarten, dass der Proteinbedarf vor allem von der fettfreien Körpermasse und weniger von der Fettmasse beeinflusst wird. In den meisten Untersuchungen wird jedoch das Körpergewicht herangezogen, so dass dies innerhalb der untersuchten Bereiche des Körperfettanteils angemessen ist. Der Grund dafür ist wahrscheinlich, dass die Muskelmasse zwar mehr Protein benötigt als die Fettmasse, die Organmasse aber immer noch das Gewebe mit dem höchsten Proteinverbrauch in eurem Körper ist. Außerdem geht die höhere Vorhersagekraft, die sich aus der Verwendung der fettfreien Körpermasse anstelle der Gesamtkörpermasse ergibt, leicht verloren, weil der Körperfettanteil einer Person nicht genau bestimmt werden kann, es sei denn, ihr habt Zugang zu einer zuverlässigen Methode zur Analyse der Körperzusammensetzung, wie z. B. einer aktuellen DXA-Untersuchung. In Mennos erneuter Analyse der Daten von Helms stellte er außerdem fest, dass die Zugrundelegung der fettfreien Körpermasse nicht zu einer besseren Schätzung der optimalen Proteinzufuhr führte als die Zugrundelegung des Gesamtkörpergewichts. Der p-Wert stieg von 0,36 auf 0,43 und die erklärende Varianz (R2 ) sank von 8% auf 6%. Mit anderen Worten: Die Berechnung der Proteinzufuhr im Verhältnis zum mageren Körpergewicht anstelle des Gesamtkörpergewichts hat den Zusammenhang zwischen Proteinzufuhr und Gewichtsverlust nicht gestärkt: Es gab immer noch keinen signifikanten Trend, dass eine höhere Proteinzufuhr von Vorteil ist. Technisch gesehen war der Zusammenhang sogar noch etwas schlechter. Die wenigen Forschungsergebnisse, die wir haben und die die Auswirkungen der fettfreien Körpermasse auf die Proteinverwertung direkt untersucht haben, sind widersprüchlich. In einer Studie hatte die magere Körpermasse keinen Einfluss auf die  62 Dosis-Wirkung der Proteinzufuhr auf die Proteinsynthese und die anabole Signalgebung. In einer anderen Studie wurde festgestellt, dass Soldaten mit einer höheren geschätzten fettfreien Masse (FFM) mehr von einer Molkeprotein- Supplementierung profitierten als solche mit einer geringeren FFM, aber sie verglichen die FFMI nicht mit dem Gesamtkörpergewicht. Bei fettleibigen Personen können 1,8 g/kg/d jedoch zu viel sein. Wenn ihr eine einigermaßen verlässliche Schätzung des Körperfettanteils einer Person habt (die im Kursthema zur Fortschrittsmessung besprochen wird), könnt ihr die untere Grenze der Empfehlung von Eric Helms verwenden und 2,3 g/kg Körperfett pro Tag verschreiben, wenn dies zu einer niedrigeren Proteinempfehlung als 1,8 g/kg pro Tag führt. Take-Home Messages Im Allgemeinen ist es nicht vorteilhaft, mehr als 0,82 g/lb/d (1,8 g/kg/d) Eiweiß pro Tag zu sich zu nehmen, daher ist dies ein guter Mindestwert für die Zufuhr. Diese Empfehlung bezieht sich auf das gesamte Körpergewicht und ist unabhängig von der Energiebilanz. Sie enthält bereits einen Aufschlag, da kontrollierte Untersuchungen nach 0,64 g/lb/d (1,6 g/kg/d) keine nennenswerten Vorteile mehr feststellen. Die einzigen Ausnahmen sind Trainierende mit Muskelgedächtnis (muscle- memory-Effekt), concurrent athletes (z.B. Ausdauer- und Kraftsport), Nutzer anabol-androgener Steroide und Veganer. Die optimale Proteinzufuhr nimmt mit zunehmender Trainingserfahrung ab, weil euer Körper den Proteinabbau während des Trainings immer effizienter verhindert und die Proteinsyntheseraten nach dem Training zusammen mit dem Muskelwachstum abnehmen. Frauen und Trainierende, die nicht ernsthaft heben, benötigen möglicherweise weniger Protein, aber in Ermangelung von Daten sind 1,8 g/kg/d immer noch ratsam.  63 Eiweißqualität Die gesamte Proteinzufuhr über die Nahrung ist nicht alles, was zählt. Letztendlich ist für euren Körper vor allem die gesamte Aminosäurezufuhr wichtig. Es gibt eine Aminosäure, die besonders wichtig ist: Leucin. BCAAs Leucin ist eine essentielle, verzweigtkettige Aminosäure (BCAA), die das Enzym mTOR stimuliert, das wie ein Aktivierungsschalter der Muskelproteinsynthese funktioniert. Dieses Wissen hat Leucin und BCAAs insgesamt zu einem sehr beliebten Supplement gemacht, von dem angenommen wird, dass es das Muskelwachstum steigert. Leucin ist ein wichtiger Aktivator der anabolen Signalkaskade in Muskelzellen, bei der mTOR eine Schlüsselrolle spielt. Quelle Die anabole Signalübertragung oder mTOR ist jedoch nicht gleichbedeutend mit Muskelwachstum. Es ist lediglich die Nachricht, die an den Zellkern gesendet wird. Im  64 Zellkern befindet sich eure DNA mit dem Bauplan für die Bildung neuer Proteine. Diese Informationen von eurer DNA werden in mRNA umgeschrieben und an eure Ribosomen gesendet, wo sie übersetzt werden und dort im Ribosom die eigentliche Produktion neuer Proteine stattfindet: siehe Abbildung unten. Quelle Leucin bewirkt eine anabole Signalisierung (Aktivierung der mTOR-p70S6K-Kaskade), aber ihr braucht andere Aminosäuren, insbesondere die anderen 6 essentiellen Aminosäuren, um eIF2α zu erhöhen und die Protein-Translation zu initiieren, um die MPS zu erhöhen. Einfach ausgedrückt: Für eine maximale Muskelproteinsynthese sind zwei Dinge wichtig: 1. Optimierung des Signals für die Muskelproteinsynthese durch Leucinkonsum. 2. Genügend Aminosäurebausteine zu konsumieren, um tatsächlich neue Proteine zu synthetisieren. Nur BCAAs für MPS zu konsumieren ist, als würdest du einen Lichtschalter einschalten, wenn es keinen Strom gibt. Ihr könnt den Schalter umlegen, so viel ihr wollt, aber ohne  65 Strom (andere Aminosäuren) gibt es kein Licht (MPS). Selbst die Erhöhung des Leucingehalts einer 10 g EAA-Mischung von 1,8 auf 3,5 g wirkt sich nicht auf die Proteinbilanz nach dem Training aus, obwohl sie die anabole Signalübertragung (mTOR) erhöht. BCAAs allein maximieren also nicht das Muskelwachstum. Wenn du BCAAs isoliert zu dir nimmst, können sie sogar die Muskelproteinsynthese und den Muskelumsatz verringern oder dich bestenfalls im Eiweißgleichgewicht halten. BCAAs stimulieren weder die Muskelproteinsynthese (MPS) noch verringern sie den Muskelproteinabbau (MPB) in isolierter Form. Frühere Untersuchungen hatten die Stimulation der MPS durch BCAAs aus der Muskelaufnahme von Leucin abgeleitet. Leucin wird jedoch oxidiert und nicht für die Muskelproteinsynthese verwendet, wenn es nicht von anderen Aminosäuren begleitet wird. Damit BCAAs wirksam sind, müsst ihr sie mit den anderen Aminosäuren kombinieren. Ihr braucht allerdings nicht so viele BCAAs. Der BCAA-Gehalt hochwertiger Proteinquellen ist nämlich sogar so hoch, dass eine BCAA-Ergänzung überflüssig ist. Es braucht nur etwa 10 Gramm essentielle Aminosäuren, um eine zusätzliche Leucin- Supplementierung überflüssig zu machen. Selbst bei älteren Männern nach dem Training, bei denen ihr theoretisch den maximalen Nutzen aus einer Leucin- Supplementierung ziehen könntet, konnte die Zugabe von Leucin zu nur 0,16 g/kg Molkenprotein (das sind gerade mal 13 g bei einem 80 kg schweren Mann) weder die Muskelproteinsynthese steigern noch den Proteinabbau verringern. Auch bei jungen, krafttrainierten Männern führte eine Erhöhung des Leucingehalts von 2 Portionen mit 20 g Molke (in Form von nativer Molke) nach dem Training von 2,2 auf 2,7 g nicht zu einer Steigerung der anabolen Signalwirkung oder der Muskelproteinsynthese. Auch die Erholungsgeschwindigkeit der Muskeln wurde nicht beeinträchtigt. In Übereinstimmung mit ihren Auswirkungen auf den Eiweißhaushalt zeigen zahlreiche Studien eindeutig, dass der zusätzliche Verzehr von BCAAs zu einer ausreichenden Eiweißzufuhr in der Nahrung unseren Aufbau in keiner Weise verbessert.  66 Kephart et al. fanden heraus, dass die Supplementierung von BCAAs nach dem Training die Regeneration nach Kniebeugen mit hohem Volumen nicht effektiver als Zucker verbessert. Spillane et al. fanden heraus, dass "in Kombination mit schwerem Widerstandstraining über 8 Wochen die Supplementierung mit 9 g/Tag BCAA 30 Minuten vor und nach dem Training keine bevorzugten Auswirkungen auf die Körperzusammensetzung und die Muskelleistung hatte." Aguiar et al. (2017) fanden heraus, dass die Supplementierung von 3 g Leucin nach dem Training über 8 Wochen keine Messgröße für die Kraftentwicklung oder das Muskelwachstum (CSA) erhöhte. Mourier et al. (1997) verglichen mehrere Diätgruppen von Elite-Ringern zur Gewichtsabnahme. Die Supplementierung von BCAAs zusätzlich zu einer ausreichenden Proteinzufuhr hatte keine Auswirkungen auf den Muskelerhalt, den Abbau von subkutanem Fett, die aerobe Leistung, die anaerobe Leistung oder die Kraft. De Andrade et al. (2020) fanden heraus, dass "eine hochdosierte Leucin- Supplementierung den Aufbau von Muskelkraft und -masse nach einem 12-wöchigen Krafttrainingsprogramm bei jungen, krafttrainierten Männern, die ausreichende Mengen an Nahrungsprotein zu sich nahmen, nicht verbesserte. " Bagheri et al. (2021) fanden heraus, dass eine Supplementierung mit 9 g BCAA pro Tag das Muskelwachstum, die Kraftentwicklung und die muskelregulierenden Faktoren bei postmenopausalen Frauen nicht wirksamer als Placebo verbesserte. Ooi et al. (2021) untersuchten 132 chinesische Erwachsene, die ein Energiedefizit hatten und entweder eine niedrige Proteinzufuhr (14 %) mit Placebo, eine niedrige Proteinzufuhr mit BCAAs (0,1 g/kg) oder eine proteinreiche Ernährung zu sich nahmen. Die BCAAs verringerten tendenziell den Verlust an fettfreier Körpermasse in der proteinarmen Situation, aber die Ergebnisse waren immer noch schlechter als bei einer höheren Proteinzufuhr. Jacinto et al. (2021) stellten fest, dass die tägliche Einnahme von 6 g Leucin keinen Einfluss auf die Erholung der Muskeln nach dem Krafttraining hat. Mehrere andere Studien bestätigen, dass die Zugabe von mehreren Gramm Leucin zu den Mahlzeiten über mehrere Wochen keinen Einfluss auf das Muskelwachstum, die  67 Muskelfunktion oder den Fettabbau bei älteren Menschen [2, 3] oder Leistungssportlern im Kanusport hat und Leucin im Allgemeinen auch bei starkem Muskelschwund keinen Muskelabbau verhindert. Wenn du überhaupt eine Studie gelesen hast, die einen positiven Effekt der BCAA- Supplementierung zusätzlich zu einer ausreichenden Proteinzufuhr mit der Nahrung belegt, dann war es wahrscheinlich eine von der berüchtigten BCAA-Supplement-Firma Scivation gesponserte Studie. Fazit: Um genügend BCAAs zu konsumieren, müsst ihr sie nicht supplementieren. Die Natur hat uns mit tierischen Eiweißquellen ein Gesamtpaket geschnürt. Fleisch, Milchprodukte, Eier, Fisch und Geflügel enthalten genug BCAAs, um eine Supplementierung überflüssig zu machen. Van Dusseldorp et al. (2018) kamen zu dem Schluss, dass die Vorteile einer BCAA-Supplementierung bereits bei einer Proteinzufuhr von nur 1,2 g/kg/d "wahrscheinlich vernachlässigbar" sind. Zusätzliches Leucin kann zwar immer noch die anabole Signalwirkung der Mahlzeit modulieren, nicht aber die Gesamtmenge an tatsächlichem Muskelprotein, die ihr aufbaut. Im Allgemeinen könnt ihr davon ausgehen, dass ihr automatisch genug Leucin und andere BCAAs über den Tag verteilt zu euch nehmt, wenn ihr euch an die empfohlene Proteinzufuhr aus diesem Kurs haltet und zu jeder Mahlzeit mindestens eine hochwertige Proteinquelle zu euch nehmt (siehe unten). Wenn du es ganz genau wissen willst, solltest du darauf achten, dass du be