Biologie Des Tissus PDF 2024-2025

Cours: 2024-2025 « Biologie des tissus » Enseignants: Prof. Romano Regazzi Prof. Olaia Naveiras Prof. Paola Bezzi 1  Organe Cellules Tissus 2  Qua...

Cours: 2024-2025 « Biologie des tissus » Enseignants: Prof. Romano Regazzi Prof. Olaia Naveiras Prof. Paola Bezzi 1  Organe Cellules Tissus 2  Quatre types fondamentaux de tissu: - Tissu épithélial: formé de cellules tapissant des surfaces, revêtant les cavités du corps ou constituant des glandes. - Tissu musculaire: constitué de cellules avec des propriétés contractiles. - Tissu nerveux: constituant le cerveau, la moelle épinière et les nerfs. - Tissu conjonctif: composé de cellules produisant une matrice extracellulaire qui sert de lien ou de support à d’autres tissus spécialisés. 3  Cours 2024-2025 « Biologie des Tissus » Tissu conjonctif 6h Regazzi Cartilage et os 6h Regazzi Sang 6h Naveiras Tissu épithélial 6h Bezzi Tissu musculaire 6h Bezzi Tissu nerveux 8h Bezzi 4 5  Tissu conjonctif et de soutien (Lat. conjunctivus = qui sert à relier) On distingue différentes classes de tissu de soutien: - le tissu conjonctif fibreux - le cartilage - le tissu osseux Y très specialise 6  Propriétés générales des tissus de soutien - Origine commune: Tous les tissus conjonctifs proviennent du mésenchyme, un tissu embryonnaire généralement dérivé du mésoderme. - Degré de vascularisation variable: les tissus conjonctifs peuvent présenter tous les degrés de vascularisation. tissus vascularisé epitelial => pas cartilage non plus - Matrice extracellulaire: les tissus conjonctifs sont formés en grande partie par une matrice extracellulaire inanimée. - Mécanismes d’adhésion des cellules à la matrice extracellulaire 7  Le tissu conjonctif fibreux - La matrice extracellulaire - Substance fondamentale - Les fibres - Les cellules - Tissu conjonctif fibreux lâche (aréolaire) - Tissu conjonctif réticulé - Tissu adipeux - Tissu adipeux blanc - Tissu adipeux brun - Tissu conjonctif fibreux dense 8  Objectifs d’apprentissage Tissu conjonctif – Expliquer les propriétés et les fonctions principales des tissus conjonctifs et de soutien. – Décrire la structure des différentes composantes de la substance fondamentale. – Expliquer les caractéristiques des fibres de collagène, des fibres réticulées et des fibres élastiques. – Définir les propriétés et le rôle des principales cellules présentes dans les tissus conjonctifs. – Énumérer les différents types de tissu conjonctif fibreux (tissus mésenchymateux, tissu conjonctif fibreux, tissu conjonctif réticulé et tissu adipeux) et expliquer leurs caractéristiques. 9  Eléments structuraux Les tissus conjonctifs sont caractérisés par : - Substance fondamentale Matrice extracellulaire - Fibres Cellules Des variations dans la composition de la substance fondamentale, l’arrangement des fibres et les propriétés des cellules donnent origine à une grande variété de tissus différents. 10  La substance fondamentale Substance amorphe qui occupe les espaces entre les cellules et retient les fibres. - Liquide interstitiel (H2O, ions) Protéine centrale - Protéoglycanes chaine polypeptidique macromolames Glycosaminoglycanes sures liès de façons covalente 11  Les glycosaminoglycanes (mucopolysaccharides) Gros polysaccharides chargés négativement. Ils sont constitués d’unités disaccharidiques répétées. Forment des chaînes linéaires non ramifiées de 70 à 200 résidus. 12 Les glycosaminoglycanes Unité disaccharidique Chondroitine sulfate Dermatane sulfate Kératane sulfate Acide hyaluronique - N’est pas sulfaté - N’est pas inclus dans les protéoglycanes Héparine 13  Les protéoglycanes H2O Na+ H2O Na+ Molécules chargées négativement: Na+ H2O H2O Na+ - Conformation déployée - Fixation de molécules Na+ H2O d’H2O et de ions positifs H2O Na+ H2O maintenire une hydration cellules Na+ aux Na+ essentielle H2O de nutriments Na+ H2O ↳ diffusion Na+ H2O 14 La substance fondamentale forme une sorte de tamis moléculaire acide hyaluronique protéoglycane 15 La viscosité de la substance fondamentale agit comme une barrière et réduit la pénétration de bactéries et d’autres microorganismes. Les bactéries qui produisent l’hyaluronidase, une enzyme qui dégrade l’acide hyaluronique et d’autres glycosaminoglycanes, ont un grand pouvoir invasif parce qu’ils diminuent la viscosité de la substance fondamentale du tissu conjonctif. 16  Coegradé-secreté) Le renouvellement de l’acide hyaluronique est rapide (2-4 jours) alors que celui des protéoglycanes est plus lent (7-10 jours). accumulation excessive eviter Les protéoglycanes sont dégradés grâce à des enzymes lysosomales spécifiques. L’absence de ces enzymes empêche la dégradation des GAG et provoque leur accumulation dans les tissus. Mucopolysaccharidoses chez l’homme Syndromes de Hurler, Hunter, Sanfilippo, Morquio Accumulation de protéoglycanes dans de nombreux organes: foie, rate, cœur, vaisseaux sanguins et cerveau Creterd mental , promblèmes cardiaques ) , 17  Les Fibres Dans la matrice extracellulaire on trouve trois types de fibres : - Fibres de collagène - Fibres réticulées ou de réticuline - Fibres élastiques 18  Les fibres de collagène (fibres blanches) composi proteine Le Le collagène est le constituant protéique plus abondant du corps humain. Il est présent en proportions variables dans les divers types de tissu conjonctif. La composition en acides aminés du collagène est particulière. 19 20  Les fibres de collagène (fibres blanches) La composition en acides aminés du collagène est particulière: glycine [33.5%], proline [12%], l’hydroxyproline [10%] Glycine-Proline-X Glycine-X-Hydroxyproline L’hydroxyproline et l’hydroxylysine sont caractéristiques de cette protéine. 21  La famille des collagènes (> 20 types) de gines Type Localisation Fonction Synthèse I Derme, tendons Résistance Fibroblastes l'os os, fibrocartilage à la traction Ostéoblastes colans Chondroblastes carnitage) Odontoblastes (dents) Cellules produisant la dentine) II Cartilage hyalin Résistance Chondroblastes à la pression III Tissu conjonctif Maintien de Cellules réticulées réticulé la structure IV Lame basale Soutien de Cellules épithéliales, structures endothéliales, délicates musculaires 22  La synthèse du collagène - 1. Réticulum endoplasmique rugueux: Peptide signal - Synthèse du préprocollagène Peptide signal - Clivage du peptide signal a clive procollagène 23 des Poenzyme  La synthèse du collagène 1. Réticulum endoplasmique rugueux: Peptide signal - Synthèse du préprocollagène Peptide signal - Clivage du peptide signal procollagène OH OH - Hydroxylation des Pro et Lys OH OH sure- Gal-Glu - Glycosylation de l’hydroxylysine au - OH OH OH OH Gal-Glu Gal-Glu changement des propriete 24 de la chene - Assemblage des molécules de procollagène. Triple hélice procollagène procollagène procollagène Télopeptides Télopeptides 2. Transport du procollagène à l’appareil de Golgi. 3. Sécrétion du procollagène dans l’espace extracellulaire. 25 Dans le milieu extracellulaire Transformation du procollagène en tropocollagène. Procollagène Procollagène peptidases peptidases Tropocollagène Télopeptides Télopeptides 26 Association des molécules de tropocollagène en fibrilles (ponts hydrogène et interactions électrostatiques) fibrille association de tropocollagine Tropocollagène La lysyl oxidase catalyse la formation de liaisons covalentes entre les molécules de tropocollagène 27 En microscopie électronique les fibrilles de collagène présentent des striations transversales Strillation Falternancedair Zone zone fonc 64nm lacunaire Zone de chevauchement 28  fibrille Fibre Les fibrilles de collagène de type I et III peuvent se regrouper pour constituer des fibres de collagène. Dans de nombreuses régions du corps les fibres de collagène de type I s’étendent parallèlement les unes aux autres pour former des faisceaux (Ø plusieurs μm). 29  Organisation des molécules de collagène Collagène de type I Fibres ou faisceaux Collagène de type II Fibrilles Collagène de type III Fibres Collagène de type IV Le tropocollagène s’associe à d’autres protéines de la lame basale. 30  Les fibres réticulées ou de réticuline Elles sont constituées principalement de collagène de type III associé à d’autres types de collagène, des glycoprotéines et des protéoglycanes. Fibres très fines avec une disposition assez lâche et un diamètre moyen de 35 nm. Forment des ramifications constituant des réseaux (reticulum = petit filet) qui entourent les vaisseaux sanguins et soutiennent les tissus mous des organes. 31  Les fibres réticulées ne sont pas visibles avec les colorations histologiques classiques mais peuvent être mises en évidence par des colorations aux sels d’argent. Ganglion lymphatique 32  Syndromes cliniques résultant d’anomalies de la synthèse du collagène Syndrome de Ehlers-Danlos type vasculaire: carence en collagène de type III. Ruptures au niveau artériel et/ou intestinal. Syndrome de Ehlers-Danlos type cypho-scoliotique: défaut de l’hydroxylation de la lysine. Augmentation de l’élasticité de la peau, luxation du cristallin. Syndrome de Ehlers-Danlos type arthrochalasis: diminution de l’activité procollagène peptidase. Augmentation de la mobilité articulaire, luxations fréquentes. 33 Syndrome de Ehlers-Danlos - Augmentation de la mobilité articulaire, luxations fréquentes. - Augmentation de l’élasticité de la peau 34  Syndromes cliniques résultant d’anomalies de la synthèse du collagène Osteogenesis imperfecta (maladie des os de verre): mutations du gène codant pour le collagène de type I. Fractures fréquentes, insuffisance cardiaque. Michel Petrucciani Guillaume Bats (1962-1999) (1987-2023) 35 Scorbut: carence en vitamine C (acide ascorbique). La vitamine C est un cofacteur essentiel de la proline hydroxylase. Dégénérescence du tissu conjonctif. Chute des dents, hémorragies, retard dans la cicatrisation des plaies. James Lind (1747) 36 37  Les fibres élastiques (fibres jaunes) Fibres relativement fines et ramifiées. Pas de striations visibles en microscopie électronique. Chaque fibre est composée d’élastine, une protéine qui contient des acides aminés hydrophobes et des protéines microfibrillaires (surtout fibrilline) riches en groupements hydrophiles. Les protéines microfibrillaires enveloppent l’élastine. 38  Structure des fibres d’élastine Elastine Microfibrilles (fibrilline) 39 40  Propriétés de l’élastine Composition en acides aminés semblable à celle du collagène. Glycine (~30%), proline (~11%) Nombreux acides aminés hydrophobes (en particulier valine) et peu d’acides aminés chargés. Peu de résidus hydroxyproline et pas d’hydroxylysine Présence d’acides aminés particuliers: desmosine et isodesmosine 41  Structure de la desmosine desmosive formation entre 4 chaines polypepridiques Réaction covalente entre 4 résidus lysine. Permet de relier 4 chaînes polypeptidiques En partie responsable des propriétés élastiques de l’élastine 42 L’élastine peut s’étirer et s’enrouler de manière réversible Etat relaxé Etat étiré 43 Mise en évidence des fibres élastiques par une coloration résorcine-fuchsine 44  Synthèse des fibres élastiques (Fibroblastes, c. musculaires lisses, chondrocytes) Golgi RER synthèse Protéines Microfibrillaires Tropoélastine 45  Formation des fibres élastiques associatioeine mirofibrillaire ① ② ③ Fibres oxytalanes Fibres élaunines Fibres élastiques Système de fibres élastiques 46 La quantité de fibres élastiques dans la peau varie au cours des âges. Elle augmente jusqu’à l’âge adulte. Chez les personnes âgées leur nombre diminue perte de souplesse et apparition de rides. Ce phénomène est accéléré par des expositions excessive au UV. Les fibres élastiques peuvent subir des modifications suite à des maladies: - Artériosclérose: perte d’élasticité de la paroi artérielle - Emphysème pulmonaire: perte d’élasticité de la paroi alvéolaire 47 Syndromes cliniques liés à des mutations du gene de l’élastine (ELN) Sténose aortique supravalvulaire Cutis laxa 48  Le Syndrome de Marfan Mutation génique de la fibrilline. Anomalies des tissus conjonctifs riches en fibres élastiques, diminution de leur résistance. Ruptures vasculaires 49