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Proteínas

• Están formadas por la unión de C, H, O, N, P y S.
• Su unidad base (monómero) es el aminoácido.
• El enlace que une a los aminoácidos se llama peptídico.
• Las proteínas son las moléculas más abundantes en la materia viva.

Aminoácidos

• Son las unidades básicas de las proteínas.
• La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas.
• En humanos, la arginina y la histidina se sintetizan durante los cinco primeros años de vida.
• Los aminoácidos esenciales no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el organismo y deben obtenerse a través de la dieta.

Clasificación de las proteínas según su composición

• Holoproteínas: contienen solo aminoácidos.
• Heteroproteínas: contienen aminoácidos y otros componentes.
• Globulares: albúminas, globulinas, histonas, gluteninas y protaminas.
• Filamentosas: colágenos, elastinas, queratinas, fibrina, actina y miosina.
• Glucoproteínas: aminoácidos + glúcidos.
• Lipoproteínas: aminoácidos + lípidos.
• Fosfoproteínas: aminoácidos + ácido fosfórico.
• Cromoproteínas: aminoácidos + pigmento.
• Nucleoproteínas: aminoácidos + ácidos nucleicos.

Funciones de las proteínas

• Estructural.
• Enzimática.
• Hormonal.
• Inmunológica.
• Contracción muscular.
• Transporte.
• Reserva.
• Homeostática.

Enzimas

• Las enzimas son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de reacciones químicas.
• Aceleran la velocidad de reacción.
• Comúnmente son de naturaleza proteica
• También pueden ser de ARN.

Cofactores

• No son proteicos
• Son iones metálicos
• Se requiere para la actividad de una enzima
• Actúan como catalizadores
• Sirven como moleculas auxiliares
• Ayudan en las transformaciones bioquímicas.
• Entre los cofactores mencionables se encuentran iones metálicos (Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre otros)
• Tambien moléculas orgánicas, denominadas coenzimas.

Zimógeno

• Es un precursor enzimático inactivo.
• No cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas.
• Para activarse, necesita de un cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo donde pueda realizar la catálisis.
• En ese momento, el zimógeno pasa a ser una enzima activa.

Clasificación de las enzimas

• Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidación-reducción.
• Transferasas: catalizan la transferencia de grupos funcionales.
• Hidrolasas: catalizan la ruptura de enlaces mediante la adición de agua.
• Liasas: catalizan la ruptura de enlaces sin hidrólisis ni oxidación.
• Isomerasas: catalizan la conversión de isómeros.
• Ligasas: catalizan la formación de enlaces con el consumo ATP.

Factores que afectan la actividad enzimática : Temperatura

• En casi todas las enzimas humanas, la actividad máxima ocurre aproximadamente a 37 °C.
• Las enzimas se desnaturalizan a altas temperaturas, lo que provoca que la velocidad de reacción disminuya rápidamente.
• La energía térmica provoca más colisiones entre la enzima y el sustrato.

Factores que afectan la actividad enzimática : pH

• En el caso de la pepsina, la actividad máxima ocurre con un pH de aproximadamente 2.
• En casi todas las enzimas celulares, la actividad máxima ocurre con un pH de alrededor de 7.4.
• En el caso de la tripsina, la actividad máxima ocurre con un pH de aproximadamente 8.

Factores que afectan la actividad enzimática : Concentración de sustrato

• Cuando hay muy pocas moléculas de sustrato para ocupar todos los sitios activos disponibles, la velocidad de reacción es solo la mitad del máximo posible.
• Cuando se duplican las moléculas de sustrato disponibles, todos los sitios activos están ocupados a la vez, por lo que la velocidad de reacción se duplica hasta su máximo.
• La adicion de mas moleculas substrato no tiene ningun efecto
• Todos los sitios activos ya están ocupados a la vez.
• No hay ningún aumento en la velocidad de reacción