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Questions and Answers

Quale caratteristica chimica, tra le seguenti, determina principalmente la solubilità di un amminoacido in acqua?

  • La natura della catena laterale (gruppo R). (correct)
  • La dimensione del carbonio alfa.
  • La presenza del gruppo carbossilico.
  • La presenza del gruppo amminico.

In che modo la presenza di un carbonio alfa chirale influisce sulle proprietà degli amminoacidi?

  • Permette l'esistenza di stereoisomeri (enantiomeri). (correct)
  • Li rende otticamente inattivi.
  • Influenza la loro capacità di trasportare ossigeno.
  • Li rende incapaci di formare legami peptidici.

Qual è la base del sistema D,L utilizzato per designare la configurazione degli amminoacidi?

  • La loro reattività con specifici enzimi.
  • La loro correlazione con la configurazione assoluta della gliceraldeide. (correct)
  • La loro capacità di ruotare la luce polarizzata.
  • La loro dimensione molecolare.

Perché nelle proteine si trovano quasi esclusivamente amminoacidi della serie L?

<p>Sono necessari per formare strutture stabili e ripetitive. (D)</p> Signup and view all the answers

Come è possibile interconvertire i gruppi D e L degli amminoacidi?

<p>Tramite una semplice reazione ad un passaggio. (B)</p> Signup and view all the answers

Quale caratteristica strutturale limita la rotazione attorno al legame glicosidico nei polisaccaridi?

<p>L'ingombro sterico dei sostituenti e l'effetto elettronico del carbonio anomerico. (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è la struttura tridimensionale più stabile per le molecole con legami alfa 1-4?

<p>Un'elica fortemente avvolta, stabilizzata da legami a idrogeno intercatena. (D)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni descrive accuratamente la struttura del collagene?

<p>Il collagene è composto da tre catene polipeptidiche sinistrorse avvolte l'una sull'altra in una superelica destrorsa. (B)</p> Signup and view all the answers

Cosa accade agli amidi resistenti nell'intestino tenue?

<p>Non vengono degradati e proseguono verso l'intestino crasso. (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione principale del peptidoglicano nella parete batterica?

<p>Impedire il rigonfiamento e la lisi della cellula dovuti all'osmosi. (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è la sequenza amminoacidica caratteristica che si ripete frequentemente nel collagene?

<p>Gly-Pro-Hyp (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo specifico della glicina nella struttura del collagene?

<p>La sua piccola dimensione permette di inserirsi negli spazi ristretti all'interno della tripla elica. (C)</p> Signup and view all the answers

Quale legame glicosidico idrolizza il lisozima nel peptidoglicano?

<p>Legame beta 1-4 tra N-acetilglucosammina e acido N-acetilmuramico. (C)</p> Signup and view all the answers

Come agisce la penicillina sulle cellule batteriche?

<p>Impedendo la formazione dei legami crociati nei peptidoglicani. (C)</p> Signup and view all the answers

Quale modificazione post-traduzionale è essenziale per la stabilità della tripla elica del collagene?

<p>Idrossilazione dei residui di prolina e lisina (B)</p> Signup and view all the answers

Quale enzima è responsabile della modificazione post-traduzionale che porta alla formazione di idrossiprolina nel collagene?

<p>Prolil idrossilasi (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione della pentaglicina nella parete cellulare dei batteri Gram-positivi?

<p>Formare un ponte di collegamento tra gli strati di peptidoglicano. (B)</p> Signup and view all the answers

Cosa comporta l'inefficiente operatività degli enzimi saccarasi, lattasi e maltasi?

<p>Fenomeni di intolleranza ai disaccaridi. (D)</p> Signup and view all the answers

Quali zuccheri sono tipicamente legati ai residui di idrossilisina nel collagene?

<p>Galattosio e glucosio (A)</p> Signup and view all the answers

In che modo la prolina influenza la struttura del collagene?

<p>La prolina favorisce la formazione della superelica grazie alla sua struttura ciclica che induce una curvatura nella catena. (D)</p> Signup and view all the answers

Cosa si intende per modificazione post-traduzionale nel contesto della sintesi del collagene?

<p>La modificazione chimica degli amminoacidi dopo che sono stati incorporati nella catena polipeptidica. (B)</p> Signup and view all the answers

Cosa caratterizza un dominio proteico stabile?

<p>La capacità di comportarsi come un'entità indipendente e mantenere la sua struttura tridimensionale anche se separato dal resto della proteina. (A)</p> Signup and view all the answers

In che modo i solventi organici possono causare la denaturazione delle proteine?

<p>Disgregando le interazioni idrofobiche che contribuiscono alla stabilizzazione della struttura proteica. (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è il meccanismo principale attraverso il quale gli agenti caotropici come lo ione guanidinio e l'urea denaturano le proteine?

<p>Aumentano la solubilità delle sostanze apolari in acqua, disgregando le interazioni idrofobiche. (B)</p> Signup and view all the answers

Perché l'effetto del calore sulla denaturazione delle proteine è considerato un processo cooperativo?

<p>Perché la perdita di struttura in una regione della proteina favorisce la destabilizzazione di altre regioni. (C)</p> Signup and view all the answers

In che modo i pH estremi portano alla denaturazione delle proteine?

<p>Alterando la carica netta delle proteine, causando repulsioni elettrostatiche e rottura dei legami idrogeno. (D)</p> Signup and view all the answers

Come si distinguono le proteine dei batteri termofili rispetto alle altre proteine in relazione alla denaturazione?

<p>Non vengono denaturate dal calore, grazie a particolari adattamenti strutturali. (A)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il processo di denaturazione di una proteina?

<p>Un processo che altera la struttura tridimensionale della proteina, ma non implica necessariamente il completo srotolamento della struttura proteica. (C)</p> Signup and view all the answers

Cosa succede alla funzione di un dominio proteico quando viene separato dal resto della proteina mediante proteolisi?

<p>Può mantenere o meno la sua funzione, a seconda che le interazioni con altri domini siano essenziali per la sua attività. (D)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio la struttura della fibroina e le sue proprietà?

<p>È una proteina fibrosa composta principalmente da foglietti beta, con elevata elasticità grazie alle interazioni deboli tra i foglietti. (D)</p> Signup and view all the answers

Cosa distingue principalmente l'elastina dalle altre proteine fibrose come la cheratina?

<p>L'elastina è caratterizzata da legami crociati unici come la deidro-idrossi-lisi norleucina, che conferiscono elasticità, mentre la cheratina ha ponti disolfuro che la rendono più rigida. (C)</p> Signup and view all the answers

Quale caratteristica strutturale è tipica delle proteine globulari come la mioglobina?

<p>Un nucleo idrofobico denso con gruppi R idrofobici rivolti verso l'interno e gruppi polari all'esterno. (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo principale del gruppo eme nella mioglobina?

<p>Fornire un sito di legame per l'ossigeno. (B)</p> Signup and view all the answers

Cosa si intende per proteina multimerica e quali tipi di interazioni stabilizzano la sua struttura?

<p>Una proteina composta da più catene polipeptidiche (subunità) stabilizzata da interazioni simili a quelle presenti nelle strutture terziarie e secondarie. (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è il significato dei legami crociati (cross-links) nelle proteine?

<p>Sono collegamenti covalenti che si formano tra diverse parti di una proteina o tra diverse subunità, stabilizzando la struttura complessiva. (A)</p> Signup and view all the answers

In che modo la disposizione degli amminoacidi influenza la struttura terziaria della mioglobina?

<p>La disposizione specifica degli amminoacidi determina il modo in cui la catena polipeptidica si ripiega, posizionando gli amminoacidi idrofobici all'interno e quelli polari all'esterno. (B)</p> Signup and view all the answers

Perché la fibroina della seta è più flessibile della cheratina, nonostante entrambe siano proteine fibrose?

<p>Perché la fibroina è stabilizzata da interazioni deboli tra i foglietti beta, mentre la cheratina è stabilizzata da legami covalenti come i ponti disolfuro. (B)</p> Signup and view all the answers

Come influisce la presenza di amminoacidi polari sulla superficie esterna della mioglobina sulla sua funzione?

<p>Gli amminoacidi polari interagiscono con le molecole d'acqua circostanti, rendendo la mioglobina solubile e funzionale in ambiente acquoso. (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è il contributo degli studi sulla mioglobina alla comprensione della struttura delle proteine?

<p>Hanno fornito la prima evidenza sperimentale diretta dell'esistenza delle strutture ad alfa elica e hanno evidenziato la correlazione tra la struttura di una proteina e la sua funzione. (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo del 'cappuccio' nel processo di ripiegamento delle proteine?

<p>Impedisce l'appaiamento non corretto della proteina e consente il rilascio solo se il ripiegamento è corretto. (A)</p> Signup and view all the answers

Cosa implica una mutazione silente nella struttura primaria di una proteina?

<p>Non ha effetti osservabili sulla funzione proteica o sulla salute dell'organismo. (C)</p> Signup and view all the answers

In che modo una mutazione nella struttura primaria di una proteina può causare una malattia genetica?

<p>Impedendo o rendendo difficoltoso il riconoscimento tra la proteina e altre molecole, specialmente nel dominio di riconoscimento. (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è la caratteristica comune delle malattie amiloidi menzionate?

<p>Sono caratterizzate dall'accumulo di proteine mal ripiegate in aggregati fibrosi insolubili. (B)</p> Signup and view all the answers

Quale processo energetico è direttamente legato al corretto ripiegamento proteico assistito dai chaperoni molecolari?

<p>Idrolisi di ATP. (D)</p> Signup and view all the answers

Se una proteina, normalmente solubile, si accumula extracellolarmente in forma di aggregati fibrosi insolubili, quale tipo di patologia è più probabile che si sviluppi?

<p>Una malattia amiloide. (C)</p> Signup and view all the answers

In che modo lo studio delle malattie amiloidi ha cambiato la nostra comprensione delle infezioni neurologiche?

<p>Ha rivelato che alcune infezioni neurologiche possono essere trasmesse da agenti costituiti solo da proteine. (D)</p> Signup and view all the answers

Quale cromosoma contiene il gene che codifica per la proteina APP, precursore del peptide beta amiloide associato al morbo di Alzheimer?

<p>Cromosoma 21. (A)</p> Signup and view all the answers

Cosa accomuna il morbo di Alzheimer, la sclerosi laterale amiotrofica e la malattia di Parkinson a livello molecolare?

<p>Sono tutte associate all'accumulo di proteine mal ripiegate che formano aggregati. (D)</p> Signup and view all the answers

Quale conseguenza immediata si verifica se una proteina non riesce a ripiegarsi correttamente all'interno del sistema di ripiegamento assistito?

<p>Il 'cappuccio' si riattacca per permettere un nuovo ciclo di ripiegamento. (C)</p> Signup and view all the answers

Flashcards

Struttura dei polisaccaridi

Polisaccaridi costituiti da anelli piranosici (6 membri) uniti da atomi di ossigeno tramite legami glicosidici.

Elica fortemente avvolta

Nelle molecole con legami alfa 1-4, è una struttura stabilizzata da legami idrogeno intercatena.

Idrolasi per disaccaridi

Enzimi specifici che idrolizzano i disaccaridi (saccarasi, lattasi, maltasi). La loro inefficienza causa intolleranze.

Amidi resistenti

Polisaccaridi che non vengono degradati nell'intestino tenue, ma fermentano nel crasso.

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Peptidoglicano

Componente della parete batterica, fatto da N-acetilglucosammina e acido N-acetilmuramico uniti da legami beta 1-4.

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Lisozima

Idrolizza il legame glicosidico beta 1-4 tra N-acetilglucosammina e acido N-acetilmuramico nel peptidoglicano.

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Penicillina e antibiotici

Antibiotici che inibiscono la sintesi dei legami crociati del peptidoglicano, indebolendo la parete cellulare.

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Gram-positivi

Batteri con uno strato spesso di peptidoglicano nella parete cellulare, collegato da ponti di pentaglicina.

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Aminoacidi

Un gruppo carbossilico e un gruppo amminico legati allo stesso atomo di carbonio (C).

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Catena Laterale (R)

La catena laterale (gruppo R) determina le proprietà uniche di ciascun aminoacido, influenzando la solubilità e la funzione.

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Carbonio Alfa (α)

Un atomo di carbonio legato a quattro sostituenti diversi (gruppo carbossilico, gruppo amminico, gruppo R e atomo di H), rendendolo un centro chirale.

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Enantiomeri

Sono immagini speculari non sovrapponibili, derivanti dalla chiralità del carbonio alfa negli aminoacidi.

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Stereoisomero L

Nelle proteine naturali, gli aminoacidi sono presenti quasi esclusivamente nella forma stereoisomera L.

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Collagene

Proteina strutturale chiave nei tessuti connettivi come tendini e cartilagine.

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Legami crociati (Proteine)

Legami che creano residui non comuni nelle proteine, come la deidro-idrossi-lisi norleucina.

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Super elica (tripla elica)

Struttura secondaria unica del collagene, sinistrorsa con 3 residui per giro, formata da tre catene polipeptidiche superavvolte.

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Elastina

Proteina fibrosa non strutturata che conferisce elasticità ai tessuti.

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Sequenza G-X-Y

Sequenza amminoacidica ripetuta frequentemente nel collagene. Glicina-X-Y, dove X è spesso prolina e Y è idrossiprolina.

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Fibroina

Proteina della seta prodotta da insetti e ragni, ricca di alanina e glicina, con struttura principalmente beta.

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Proteine Globulari

Proteine con catene ripiegate in forme globulari o sferiche, contenenti diverse strutture secondarie.

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Prolina nel collagene

Amminoacido che favorisce la formazione della superelica nel collagene grazie alla sua struttura ciclica che induce una curva nella catena.

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Glicina nel collagene

Amminoacido essenziale per la struttura del collagene, si trova ogni tre posizioni e si adatta agli spazi ristretti tra le eliche.

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Mioglobina

Proteina muscolare che lega l'ossigeno, facilitandone la diffusione nei muscoli. Contiene un gruppo eme.

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Idrossilazione di prolina e lisina

Modificazioni che avvengono dopo la sintesi proteica, catalizzate da prolil idrossilasi e lisil idrossilasi.

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Struttura Terziaria (Proteine)

Struttura tridimensionale di una proteina, determinata dall'avvolgimento della catena polipeptidica.

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Idrossiprolina e Idrossilisina

Derivati dalla idrossilazione di prolina (4-idrossiprolina o 3-idrossiprolina) e lisina (5-idrossilisina).

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Proteina Multimerica

Associazione di più catene polipeptidiche (subunità) per formare una proteina funzionale.

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Omodimero

Proteina multimerica con subunità identiche.

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Glicosilazione del collagene

Aggiunta enzimatica di galattosio e glucosio ai residui di idrossilisina, formando la componente saccaridica del collagene.

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Eterodimero

Proteina multimerica con subunità diverse.

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Legami Crociati di Stabilità

Collegamenti trasversali che stabilizzano le proteine, sia internamente che tra subunità.

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Dominio proteico

Un segmento di una proteina che si ripiega autonomamente e può agire come un'unità funzionale indipendente.

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Denaturazione proteica

Processo in cui una proteina perde la sua struttura tridimensionale nativa a causa di condizioni ambientali sfavorevoli.

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Denaturazione parziale

La denaturazione non implica necessariamente il completo srotolamento della struttura proteica.

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Denaturazione termica

L'aumento della temperatura destabilizza le interazioni deboli, portando alla perdita della struttura proteica.

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Denaturazione da pH

Valori estremi di pH alterano la carica delle proteine, causando repulsione elettrostatica e rottura dei legami idrogeno.

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Denaturazione chimica

Solventi organici e agenti caotropici interrompono le interazioni idrofobiche, destabilizzando la proteina.

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Agenti caotropici

Sostanze che aumentano la solubilità di composti apolari in acqua, disgregando le interazioni idrofobiche.

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Processo cooperativo (denaturazione)

La perdita di struttura in una regione della proteina rende più suscettibili alla destabilizzazione anche le altre regioni.

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Funzione del 'cappuccio' di una proteina

Protegge la proteina da appaiamenti non corretti durante il ripiegamento.

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Energia per il ripiegamento proteico

Idrolisi di 7 molecole di ATP.

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Requisiti per il riconoscimento proteico

Complementarietà strutturale e di carica tra il dominio e la molecola da riconoscere.

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Conseguenza di una mutazione nella struttura primaria

Impedisce o rende difficile il riconoscimento molecolare, causando disfunzioni.

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Mutazione silente

La mutazione non è nel dominio di riconoscimento della proteina.

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Malattie amiloidi

Derivano da un ripiegamento scorretto, formando fibrille con strutture beta estese.

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Morbo di Alzheimer

Proteina beta amiloide con depositi amiloidi nel tessuto cerebrale.

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Proteina coinvolta nella Sclerosi Laterale Amiotrofica (SLA)

Superossido dismutasi.

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Proteina coinvolta nella malattia di Parkinson

Alfa sinucleina.

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Origine del peptide beta amiloide

Peptide beta amiloide derivante dalla proteina APP.

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Study Notes

Ecco le note di studio dettagliate del testo fornito:

Carboidrati

  • Sono le molecole più abbondanti sulla terra.
  • La loro ossidazione è la principale fonte di energia nelle cellule non fotosintetiche.
  • Hanno diverse funzioni, tra cui:
    • Strutturale
    • Lubrificazione
    • Riconoscimento e adesione cellulare
    • Segnali per la localizzazione intracellulare
  • Definiti anche idrati del carbonio o polialcoli per la presenza del gruppo funzionale OH.
  • Chimicamente sono poliidrossi aldeidi o chetoni.
  • Classificati in:
    • Carboidrati a rapido assorbimento
    • Carboidrati a lento assorbimento
  • Un rapido afflusso di glucosio ha effetti negativi sulla glicemia.
  • Diversi ruoli biologici:
    • Forniscono calore
    • Formano macromolecole strutturali
    • Influiscono sulla sazietà
    • Controllano la glicemia e il metabolismo del glucosio
    • Aumentano la massa fecale (non solo fermentabili)
    • Fermentazione (fibre) con produzione di acidi grassi a catena corta (propionico, butirrico, acetico)
    • Regolano la glicosilazione di proteine cellulari e plasmatiche (albumina, emoglobina, lipoproteine)

Monosaccaridi

  • Zuccheri semplici costituiti da una singola unità di poliidrossi aldeide o chetone.
  • Il monosaccaride più abbondante in natura è il D-glucosio.
  • Con quattro o più atomi formano strutture cicliche.
  • Aldeidi o chetoni con due o più gruppi ossidrilici, come il glucosio e il fruttosio (6C e 5 gruppi ossidrilici).
  • Molti atomi di carbonio sono centri chirali che generano stereoisomeri importanti per la specificità degli enzimi.
  • Solidi cristallini incolori e solubili in acqua (H2O).
  • Costituiti da catene non ramificate di atomi di carbonio uniti da legami singoli.
  • Nella forma a catena aperta, un atomo di carbonio (C) ha un doppio legame con un atomo di ossigeno che formano un gruppo carbonilico.
  • Classificati in aldeidi o chetoni a seconda della posizione del legame carbonilico (es. aldotetrosi, chetoesosi).

Formule, Fruttosio, Glucosio, Ribosio

  • Il trioso (3 atomi di carbonio) importante è la gliceraldeide, con il minor numero di atomi di carbonio (C) disponibili.
  • La gliceraldeide ha un solo carbonio (C) chirale, la cui configurazione definisce la serie D o L.
  • I tetrosi (4C) insieme a quelli a 7C sono zuccheri inusuali, formati solo come intermedi nel ciclo dei trioso fosfati.
  • I pentosi (5C) includono il D-ribosio e il 2-deossi D-ribosio.
  • Gli esosi (6C) più importanti sono il D-glucosio (aldoso) e il D-fruttosio (chetoso).
  • Gli eptosi (7C)
  • Tutti i monosaccaridi (tranne il diidrossiacetone) sono otticamente attivi e possiedono 1 o più centri chirali.
  • Le formule proiettive di Fischer rappresentano gli zuccheri su un piano: i legami orizzontali si proiettano verso il lettore, quelli verticali sono orientati verso il basso.
  • Gli stereoisomeri si dividono in due gruppi in base alla configurazione intorno al carbonio (C) chirale più distante dal gruppo carbonilico.
  • Gli isomeri L hanno una conformazione identica alla L-gliceraldeide, mentre gli isomeri D sono simili alla D-gliceraldeide.
  • Negli isomeri D, il gruppo ossidrilico dell'atomo di carbonio chirale è a destra nella proiezione di Fischer; negli isomeri L è a sinistra.
  • La maggior parte degli esosi presenti negli organismi appartiene agli isomeri D.
  • Tutti gli amminoacidi nelle proteine appartengono alla serie L.
  • Gli epimeri differiscono solo per la configurazione attorno a un singolo carbonio (C); es. D-glucosio e D-galattosio.
  • Negli aldosi con 4 atomi di carbonio chirali si possono avere molti epimeri cambiando un solo carbonio (C).

Forme Cicliche dei Monosaccaridi

  • In soluzione acquosa, gli aldotetrosi e altri monosaccaridi con 5 o più atomi di carbonio (C) formano strutture ad anello per legame covalente tra il gruppo carbonilico e un atomo di ossigeno (O).

  • Queste strutture ad anello derivano dalla reazione tra aldeidi o chetoni e alcoli, formando emiacetali o emichetali.

  • Ad un atomo di carbonio carbonilico si possono aggiungere due alcoli, con il primo che forma un emiacetale.

  • Se il gruppo =O e OH sono presenti nella stessa molecola, si crea un anello a 5 o 6 atomi.

  • La prima aggiunta crea un centro chirale ulteriore, con la possibilità di attaccare l'alcol su entrambi i lati: si formano stereoisomeri alfa e beta.

  • L'aggiunta di una seconda molecola di alcol produce un acetale o chetale completo, con un legame chiamato glicosidico.

  • La reazione di due monosaccaridi genera un acetale o chetale (disaccaride).

  • Le forme isomeriche che differiscono solo per la configurazione attorno al carbonio (C) emiacetalico sono dette anomeriche (il carbonio (C) è detto anomerico).

  • Il fruttosio (e tutti i chetoesosi) forma composti ciclici con anello furanosico tramite legame emichetalico

  • Gli anelli a 6 membri (piranosi) derivano dal pirano, un anello eterociclico a 6 membri.

  • Le strutture cicliche degli zuccheri sono rappresentate con le formule prospettiche di Haworth, dove l'anello è inclinato per rendere il piano quasi perpendicolare a quello della pagina.

  • La conversione di Fisher in forma circolare richiede la numerazione dei carboni (C) partendo da quello anomerico in senso orario.

  • Nella proiezione di Fischer, il gruppo ossidrilico a destra sarà in basso nella formula di Haworth; viceversa.

  • Il gruppo terminale CH2OH si estende verso l'alto nell'enantiomero D e verso il basso nell'L.

  • Nella forma ciclica (es. glucopiranosio), gli angoli di legame (120°) causano distorsioni molecolari per avvicinarli al valore ideale (109,5°), ottenendo conformazioni a sedia o a barca.

  • Le conformazioni sono interconvertibili senza rottura di legami covalenti; le configurazioni richiedono la rottura per essere convertite.

  • Sia la conformazione a sedia che quella a barca sono importanti per determinare proprietà e funzioni biologiche.

  • Derivati degli esosi

  • I derivati saccaridici sostituiscono un gruppo ossidrilico con un altro sostituente o ossidano un atomo di carbonio (C) in un gruppo carbossilico.

  • Gli amminozuccheri sostituiscono l'ossidrile OH con NH3; questi formano molti polimeri (es. pareti cellulari dei batteri).

  • Trasformano gli zuccheri nella relativa ammina.

  • La galattosammina ha un epimero: la glucosamina (cambia la posizone di OH in C4)

  • Deossizuccheri sosituiscono OH con carbonio (H); fanno parte di glicoproteine e glicolipidi.

  • Zuccheri acidi ossida il gruppo carbonilico in carbossilico; gli acidi sialici hanno uno scheletro a 9 atomi di carbonio (C).

  • I gruppo carbossilico dei loro derivati è ionizzato a PH 7; perciò vanno chiamati carbossilati.

  • Nella sintesi e metabolismo dei carboidrati gli intermedi sono i derivati fosforilati: la fosforilazione elimina H dal gruppo OH e aggiunge PO3-.

  • Avviene su C1 anomerici o C6 (nel glucosio)e serve nel metabolismo.

  • Nei carboidrati che si ossidano all'aggiunta di un gruppo carbossilico (COOH):

    • Avviene in due punti (C1 o C6 o entrambi)
    • Monosaccaridi possono essere ossidati da agenti ossidanti (ione rameico Cu+ o dal Fe3+)
    • In queste reazioni c’è il gruppo carbossilico; glucosio e altri zuccheri in grado di ridurre lo ione rameico sono detti zuccheri riducenti.

Oligosaccaridi

  • Brevi catene di monosaccaridi legati da legami glicosidici.
  • I disaccaridi (due unità) più comuni sono prodotti da glucosio e fruttosio.
  • Gli oligosaccaridi con 3 o più unità si legano a lipidi o proteine (glicoconiugati) e non si trovano isolati nella cellula.
  • Formano il glicocalice sulla superficie cellulare e sono importanti per il riconoscimento e la protezione.
  • Sono biologicamente attivi se coniugati con proteine (glicoproteine) e lipidi (glicolipidi).
  • La loro principale funzione è il riconoscimento cellulare.
  • Zuccheri resistenti alla digestione nell'intestino superiore: arrivano intatti nel colon dove avviene la fermentazione.
  • I disaccaridi (maltosio, lattosio, saccarosio) sono formati da due monosaccaridi uniti da un legame O-glicosidico, che si forma quando un gruppo ossidrilico dello zucchero reagisce con il carbonio (C) anomerico dell'altro zucchero.
  • Questa reazione forma un acetale da un emiacetale e da un alcol, generando un glicoside con liberazione di H2O.
  • I legami glicosidici sono idrolizzati dagli acidi, ma resistenti alle basi.
  • Il legame N-glicosidico unisce il carbonio (C) anomerico di uno zucchero con un azoto delle glicoproteine e dei nucleotidi.
  • Un carbonio anomerico impegnato in un legame glicosidico non può interconvertire tra forme cicliche e lineari, rendendo lo zucchero resistente all'ossidazione.
  • L'estremità di una catena disaccaridica o polisaccaridica con un carbonio (C) anomerico libero è detta estremità riducente.
  • La nomenclatura dei disaccaridi riducenti indica la configurazione alfa o beta dell'atomo di carbonio (C) anomerico, seguita dal nome del monosaccaride non riducente (con suffisso "-furanosil" o "-piranosil"), e la posizione dei carboni (C) uniti (es. alfa-d-glucopiranosil-(1->4)-d-glucopiranosio)
  • Questa nomenclatura specifica ordine delle unità, configurazione dei carboni (C) anomerici e atomi di carbonio (C) coinvolti nel legame glicosidico.
  • Tra due beta, Se la reazione è il legame sarà obliquo; tra due alfa sarà lineare.
  • Lattosio: d glucosio + d galattosio
  • Maltosio: d glucosio + d glucosio
  • Saccarosio: glucosio + fruttosio (solo piante); entrambi i suoi C anomerici sono coinvolti nel legame glicosidico.

Polisaccaridi

  • Polimeri di zuccheri con più di 20 unità (alcuni hanno anche migliaia).
  • cellulosa: catena lineare
  • glicogeno: catena ramificata
  • amido: catena lineare (amilosio) o ramificata (amilopectina.
  • Possono anche essere chiamati anche glicani.
  • Il nostro metabolismo invece è più preciso: usa la glicemia del sangue e poi i fruttosi ecc.
  • Distinzione
  • Omopolisaccaridi contengono un solo tipo di unità monomerica; usati come riserva.
  • Eteropolisaccaridi formati da 2 o più monomeri diversi; forniscono il supporto extra cellulare.
  • A differenza delle proteine I polisaccaridi hanno massa definita.
  • Sintesi:Il processo è intrinseco agli enzimi.
  • amido nelle piante e glicogeno negli animali sono entrambi si trovano nella forma di granuli nelle cellule
  • Amido: amilosio e amilopectina di D glucosio con peso diverso e più stabile se ha strutture rigide.
  • L'Amilopectina ha elevato peso molecolare, ma la differenza è che è altamente ramificata,infatti i legami sono sia alfa 1-4 che alfa 1-6, presenta ramificazioni ogni 20 redui di glucosio
  • presente in forma di granuli in tutte le cellule vegetali, in particolare nei semi e nei tuberi
  • Gllicogeno: polisaccaride di riserva più importante negli animali di glucosio 1.4 alfa alpha, iniziano da 1-6.
  • Presente in granuli nelle cellule epatiche e nei tessuti muscolari.
  • Il glucosio come base dell’amilopectina ha più ramificazioni In basso si vede un punto di amificazione dell’amilopectina
  • Ogniramo di glucosio erminal termina con un resiso non riducente,quindi se ha ramificazioni avrà estremità non riducenti
  • Quando usato, le unità di glucosio vengono rmosse 1 alla volta dalle ermità non riducenti

Cellulosa

  • Fibra resistente ed isolubile
  • omopolisaccaride lineare non ramificato di d glucosio
  • differenza dell’amilosio residui di d glucosio hanno B quindi i residui sono legati da legai B 1-4 (conferisce proprietà di piegarsi nello spazio)
  • Struttura dura e fibrosa (produzione di alcuni prodotti commerciali)

Polisaccaridi: Degradazione e Fibra

  • Glicogeno: si idrolizzato dalle Alfa amiasi e dalle glicosilasi; cellulosa bisogna altro enizimi
  • Animali:no enizimi.
  • Ecc: Artropodi e nematodi - hanno enzimi apposti x digerirla
  • Bivini: compartimento nello atomsco x digerirla
  • Organismo: possono portare alla degradazione e formano petrolio greggio
  • Struttura: simile alla cellulosa:
    • Kitina: sostituzione di un ossidrile con un gruppo acetilico in c2; Omopoli. Di n-acetil glucosammina (non può essere digerita)
  • Fibra: Compo da enti non digeribili da enzimi umani:
    • Cellulosa, emicellula, pectine, gomme e altri policsscaridi di fibre sobbili
  • Pentose: conetenzi molteplici gruppi metossiici
  • fondamentali x controllate movimenti di filuid
  • Emicellosa: polimeri molo etereogeni
  • Legnina unità basic fenil prooano derivazioo da mooliepli graups
  • Negli e fermentato

Lipidi

  • Ripiegamento dei pilasscaedi segi le stesse leggi dei polipetitdi (Strutture conlegami coaletti rformnao stutture macromieocllri torionsaio stabilizata da interaziooni deboli ta le mioell: legqmi idrogenop itneroazioni ilfobhiche, interaizxioni elelrostti static, solo per poiimeti con sununità)
  • Sono fatti da sibubita piransio: con aneli a 6 membri possibile Rappresentata le molecole come una serie anello promsici riagidi unit dal atomi di o ca fa da ponte fa 2 c (Legaem Glucosidico) (la rotatorie altro aoeto laegm che fa da porte è limita dall’incombro sterica dei sostituemto e anche l effete ellterino del carbonio anommerixp
  • Il.a struttera trismione piu statible nelle molecole cn legami alfa 1 a4 a e quekka 1-elica fomemne avvolta estabilizzato dalla legami a H intecatena
  • degradazione poloassaecridici - I disaacardi ci sono idorlsii , saccarasi, lattiassi, matlasi
  • Se enimi noi enziima operonon effettiicentemeten possono aver fenomeoi intoperanaa
  • Monscaaridi venogno assribito molti rapodamente’ importance drelilalsciaento lento
  • Amidi glicenimi e Resitneot no vengno degradaenti nell itneston tenie ma ferna o nel crassio
  • eterooliosacardi - Pertodooglicaeno compoenettne del paretee baerita e e tun eteeopoolmioerr fatot fa succcezione di ressdiu di m acettil glucoosaiaemmia e di acido N accetti l murmurmico uniti da lagme betaa 1.4
  • Più lomienei giacciono uno accamo all altro nella paqree cellure, lgaaati ta di loro da piocoli eoptidei la cu strutttuuutua dipemdd dalla specie betteraica
  • penilcilia e altoi annibiotoci uccidono cellulare battterire indeopdnoe ro di fare la sintee de lagami crciti dei pettitdlgiucani con lopporivo di diminuire la rssistenza dela cellure reddendeo la partete più debole e mandare la cellure inn lasi oscmitia
  • Grsm positivii e negatii
  • Positvi : nella poro partete celullrae lkeagm di coleegetmao e cosituuiti da un porte di entaglcina , .nno la artei più spessa pe copnsaer per assen dell a seconds mebana

Lipidi

  • Lipidi:

  • negativi nella proarete celeura il leagmi ta le tetratetripeddi di catene carbonadrai adiacenti coinvolge legaemi amdimco dritto ta la ceatema latelae della lisina su ua teatrepdie e e suna a dolaniana presee du ua a ltro. Hsnnon una aritee foermta da 2 membrane daun petto dooo strato liodocio(membarna lipdiaca estrna dioopoo strato, peeti dogano a 1 doupjo sartto I pipi bollci Costiuiscono un gruupio d composti diversi che danno in comune la caratteristica d essere inslubili in acqua I gassi e gi oli ssono e principales formne di riserva di energia molti orgnasimi I forslupidi ee gi seropi ssono gi elettori sttiucuaoli prinicplia dello membrane bollcie Altri lipidni IN quanita piu piocole hanno rulo impeotrane come coraggio enzimati trasporttai di eleti, pigmentio che assirbono la luce, ancor ildofoohiche per la proteien e coe i caeproni che ne fauvorisco il corretto avoligiento

  • lioidi di iserva I grammi egki oli usati come rivela energetica dagli orgnnisi viventi, sonsi composi derivati da iali grissi ce a loro lta sonsi deriva degli idrcarbi La loro osidaienzime soia ccome quaells idrocrati fosssili e tui rpczesso almenetr ersoencu Gli acdi grossi osno acdici cabrssilci con un catena idroarvuica da 4 a 36 atmoic di C IN clu ca si e’ stuarao == no present a doppilo legami == non e’ ramificaat, in alri ca ci sisno Uno 1 piu loegmioi :16 - wule dire che alci o grado ha 16 stmii e nessun doccio E poi scirveno davati la nom e

  • le poteri fiscie sonsi imfluemzata dalla loumgehzza della cana odo cavourica e dal nrumdo d docici leagmi resemr nella miolela - lea canoia non poloasru sonsi repsonabill della scara soublita dil ali gassi in acqua

  • qunato e 1 0piu loumga la cetna calcia e qunato a oi loimitito Il numero due ddocioi e laemi tanoto aui bassa elasua soubilitia n acqua il gruppo cali ossiclico aicdo e’ polare e da questo dipende la modesota soubilitia a in acqua degli alci gassi a ctena corta

  • alla teampeartura amebne gli alci gassi starsi hannaoo uma consistenza cerosa mentre cula ansturi hanoo uno liquidio e odeooi questa dilfnezza e data da uno diverso gradp di inpacaemtamenot dello moleolle di aldi

  • noi composti saturi infatti,i, la lierta di moivmieteon anno Ad obo leagmi e di grade falsbilta, la comofromnzionone piu staible e quella compleatamte estera, im coi sonsi ridote al munimi le interferenze storiche tr atomi vivici

  • questa suettura forna un cristallio m cui atoni stabillsiocono legami du van der wars con quella due cartene cince nei conpisi asturi il doccio legami e ilis prodce UM rioiegaemtnella caetana oddroo cavourica, quesri non posono inpacshetatraxi osi caldiamte ccome acca e gli didi gsri astrir, per cullesrlilmointerazikme cnke alre mlrolecole sono piu deboli e ser e una qnta di calore Mimore pe disimpactratre una struturea no ordinata e hannaooo pt ifusione piu basi

  • nei vererabto gli acdi grasdi lioeri circolano nel sangue leatai oni coventementa aella proreien tratrrpiatrnce , l aloumia del sereo glia aldi grassi sono peeoi pseeentio nel plasam sotot form DI derivati o carboli == lipie sono olari perch ee parti poloaru di cotti compomenti sono imgeanta ti lra loro in legame ster, sono altraemte itrorelene im moli vereratt so secret dal gaimode dellpaeleln.qnto hnanno finzioen die proiezine impermebailiizzzzzzzzzzzzzionne olubrfiozcainee Le cere bellcie non si sinntei chimica , sono mtolo usate ell’industria faremcuetici e osmeti, ionilina cera delle all Hanno punto fusione più alta dei trigeliecrdi

Triacilgliceroli

  • più semplici dei lipidi: tre acidi grassi legati ai gruppi idrossilici della molecola di glicerolo.
  • Se inlegate a suo gruppi oh= darti porto olaril sin impegnanate mella alme setere que siti sono a olari
  • quelli che contentono la estsoo tipii di aldi grassi sonoe democlicio e rendcono il nomem dle aldo he contegone
  • qulloi cuaturali sonsi stadi e contongoo piu aldi grossidivsersui, bisogsma spere la noee e la iosizieon di orni signlo o grado queste mioell snonoapoliarim , ifrodic e dinoslbulili in h2o; I pipici honnon desitua mnroe dell acqua che sioelgha petchee si fornano miscle di acqua e olio dove ol’olio gaggeliga Nella mioagior parte delle cellure i riglieceridi costituiscnon uan fase serarat sostoo aforamdi mivruscpiore gocce odeosi pereseti eel itosol acquosi che sero da deposuti dissoatnnze emergetiche Neireatbate aleuni cellule pecializzte dette adioioj o cdllue grasse contssnano srrandoi canitia do riglei eridio storto d goccie de grasso che riempiono quasi competameente lo celuela Qeste cellule contengonoo olipsi rnzimiche che catalyizozan l idrsilsidoo tigleciudui rilasciando aldi grassi che soni oi eapottateei eli Siti dov ce h bisogonodi eneergia e piu anvtaaogioso osrae quesii rispepttoa ai carboidrti perche contemgnon mnroe il numero d C d danno Una gnuanta di energa doioca poi il iglieceridi sono odrofovici quinodn noi sdrtatti e gli ortnadi ==

Lipidi Strutturali

La struttura portante delle membrane biologiche è costituita da un doppio strato lipidico, che agisce come barriera al passaggio di molecole polari e ioni. I lipidi di membrana sono anfipatici.

  • Una parte e’ idrofobica e l’altra idrofila. Questo le porta a porsi tra foglieti steroli: composti dalla caratteristica di un sistema rigido di 4 anelli idrocarburici fusi. le parti idrofiliche: oh(estremo del sistema degli anelli degli steroli) o gruppi chim molto piu comlssi Fosolpido la testa polare e’ anita alla parte idrofóbica da un leagme fosfodiestere glicoliopidi la testa pooltee contient zuccheri semplici o compessi Esitno a Enome eterogenetic dal diverso accostamento possbile taz le cos degli cidi gassi e letesta polari
  • Le test cariche sono particolarmente importanti per la determinazione alle proprietà della memebana bollca
  • Glicerolfpidi conetenngo grade varit di dici grasdsi , loa loro distruzione e molot diversa == O lipidi Etere:

All’ecn tessuti suoi rocchi di aldi etree , M cui una delle due catene acliche e legata al glicerolo con UM leagmi alter invece che ster la cana legata da questo leagmi ouo esere statura a ouu po contenere legami dopppio tra c1 a c2 come nei plamlogen non a si vonosche anckua la fizioen di questa classe force servonsk cone sisrtenaa alle fosfoliase ememi che staccacno dai lipidi gli didi grossi laeaati con un legaem eter alemo un lipide etr , il fltaotte che atitva le platel e n seglae

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