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Questions and Answers
¿Cuál de las siguientes NO es una función principal de las proteínas en los organismos vivos?
¿Cuál de las siguientes NO es una función principal de las proteínas en los organismos vivos?
- Transportar oxígeno en la sangre a través de hemoglobina y hemocianina.
- Acelerar reacciones metabólicas a través de enzimas.
- Proporcionar soporte estructural a través de glicoproteínas y colágeno.
- Almacenar información genética para la replicación celular. (correct)
Si una célula necesita aumentar la velocidad de una reacción metabólica específica, ¿qué tipo de proteína sería más directamente responsable de facilitar este proceso?
Si una célula necesita aumentar la velocidad de una reacción metabólica específica, ¿qué tipo de proteína sería más directamente responsable de facilitar este proceso?
- Un anticuerpo.
- Una hormona como la insulina.
- Una proteína estructural como el colágeno.
- Una enzima como la ribonucleasa. (correct)
¿Cuál de los siguientes ejemplos describe mejor la función de las proteínas contráctiles?
¿Cuál de los siguientes ejemplos describe mejor la función de las proteínas contráctiles?
- Generar movimiento a través de filamentos y motores moleculares. (correct)
- Transportar nutrientes a través de la membrana celular.
- Formar estructuras rígidas como el exoesqueleto de los insectos.
- Regular la expresión genética en el núcleo celular.
En el contexto de la respuesta inmune, ¿qué tipo de proteína juega un papel crucial en la identificación y neutralización de patógenos?
En el contexto de la respuesta inmune, ¿qué tipo de proteína juega un papel crucial en la identificación y neutralización de patógenos?
¿Cuál de las siguientes proteínas proporciona elasticidad a los tejidos conectivos, como los ligamentos?
¿Cuál de las siguientes proteínas proporciona elasticidad a los tejidos conectivos, como los ligamentos?
¿Qué tipo de enlace químico es el responsable de unir los aminoácidos para formar la estructura polipeptídica de una proteína?
¿Qué tipo de enlace químico es el responsable de unir los aminoácidos para formar la estructura polipeptídica de una proteína?
Si una toxina, como la barnetobina, interfiere con la coagulación de la sangre, ¿a qué categoría funcional de proteínas pertenece más probablemente?
Si una toxina, como la barnetobina, interfiere con la coagulación de la sangre, ¿a qué categoría funcional de proteínas pertenece más probablemente?
Considerando las diversas funciones de las proteínas de membrana, ¿cuál sería el efecto más directo de una mutación que impide que una proteína receptora funcione correctamente?
Considerando las diversas funciones de las proteínas de membrana, ¿cuál sería el efecto más directo de una mutación que impide que una proteína receptora funcione correctamente?
¿Cuál de las siguientes NO es una función principal de los ácidos nucleicos en los sistemas biológicos?
¿Cuál de las siguientes NO es una función principal de los ácidos nucleicos en los sistemas biológicos?
¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor la diferencia estructural clave entre un nucleósido y un nucleótido?
¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor la diferencia estructural clave entre un nucleósido y un nucleótido?
¿Qué característica estructural distingue al ADN del ARN?
¿Qué característica estructural distingue al ADN del ARN?
Si una muestra de ADN tiene un 20% de guanina (G), ¿qué porcentaje de la muestra será timina (T)?
Si una muestra de ADN tiene un 20% de guanina (G), ¿qué porcentaje de la muestra será timina (T)?
¿Cuál de los siguientes nucleótidos juega un papel central en el transporte de energía en las células?
¿Cuál de los siguientes nucleótidos juega un papel central en el transporte de energía en las células?
En la estructura cuaternaria de las proteínas, ¿qué tipo de interacciones son cruciales para mantener la estabilidad del complejo multimérico?
En la estructura cuaternaria de las proteínas, ¿qué tipo de interacciones son cruciales para mantener la estabilidad del complejo multimérico?
¿Qué técnica experimental se menciona como un método para determinar la estructura tridimensional de una proteína?
¿Qué técnica experimental se menciona como un método para determinar la estructura tridimensional de una proteína?
Si una proteína pierde su estructura tridimensional nativa, se dice que está desnaturalizada. ¿Cuál de los siguientes factores NO causaría la desnaturalización de una proteína?
Si una proteína pierde su estructura tridimensional nativa, se dice que está desnaturalizada. ¿Cuál de los siguientes factores NO causaría la desnaturalización de una proteína?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor la estructura primaria de una proteína?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor la estructura primaria de una proteína?
¿Qué tipo de interacciones son menos probables que contribuyan directamente a la formación de la estructura terciaria de una proteína?
¿Qué tipo de interacciones son menos probables que contribuyan directamente a la formación de la estructura terciaria de una proteína?
¿Qué característica distingue principalmente a los aminoácidos polares con carga de los aminoácidos no polares?
¿Qué característica distingue principalmente a los aminoácidos polares con carga de los aminoácidos no polares?
En el contexto de la estructura terciaria de las proteínas, ¿cuál es la principal fuerza impulsora detrás del plegamiento de los aminoácidos apolares hacia el interior de la proteína?
En el contexto de la estructura terciaria de las proteínas, ¿cuál es la principal fuerza impulsora detrás del plegamiento de los aminoácidos apolares hacia el interior de la proteína?
¿Qué nivel de estructura proteica se ve directamente afectado por una mutación que cambia un solo aminoácido en la secuencia?
¿Qué nivel de estructura proteica se ve directamente afectado por una mutación que cambia un solo aminoácido en la secuencia?
¿Cuál de los siguientes describe mejor la función de las hélices alfa y las hojas beta en la estructura de las proteínas?
¿Cuál de los siguientes describe mejor la función de las hélices alfa y las hojas beta en la estructura de las proteínas?
¿Cómo afectaría más directamente la sustitución de un aminoácido hidrofílico por uno hidrofóbico en la superficie de una proteína globular soluble en agua?
¿Cómo afectaría más directamente la sustitución de un aminoácido hidrofílico por uno hidrofóbico en la superficie de una proteína globular soluble en agua?
La anemia falciforme es causada por una mutación en la hemoglobina, donde un ácido glutámico es reemplazado por valina. ¿Qué tipo de cambio en la estructura proteica representa este cambio?
La anemia falciforme es causada por una mutación en la hemoglobina, donde un ácido glutámico es reemplazado por valina. ¿Qué tipo de cambio en la estructura proteica representa este cambio?
Flashcards
Proteínas
Proteínas
Estructura polipeptídica formada por monómeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
Enzimas (Función)
Enzimas (Función)
Aceleran la tasa metabólica de las reacciones químicas en el cuerpo.
Proteínas Estructurales (Función)
Proteínas Estructurales (Función)
Proporcionan soporte físico y estructura a células y tejidos.
Hormonas (Función)
Hormonas (Función)
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Receptores y Transportadores (Función)
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Proteínas Contráctiles (Función)
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Anticuerpos (Función)
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Venenos (Función)
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¿Qué es la insulina?
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¿Qué es la Titina?
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¿Qué hacen las cadenas principales?
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¿Aminoácidos polares con carga?
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¿Estructura primaria?
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¿Estructura secundaria?
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¿Estructura terciaria?
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¿Estructura cuaternaria?
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Estructura cuaternaria
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Ácidos nucleicos
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Nucleótido
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Nucleósido
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ATP
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NADP+
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FAD+
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ADN
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Study Notes
Biomoléculas
- Biomoléculas es el tema.
- Cubre introducción, carbohidratos, proteínas y ácidos nucleicos.
Proteínas
- Las proteínas son estructuras polipeptídicas formadas por monómeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
- PDB contiene 64805 estructuras de secuencias humanas.
- Las proteínas aceleran la tasa metabólica de las reacciones como enzimas.
- La ribonucleasa realiza la hidrólisis del ARN.
- El citocromo transfiere electrones.
- La tripsina realiza hidrólisis de algunos péptidos.
- Proporcionan soporte mecánico en las células y fuera de ellas como elementos estructurales.
- Las glicoproteínas son componentes del revestimiento celular.
- La alfa-queratina compone pelos, plumas y uñas.
- La esclerotina compone exoesqueletos de insectos.
- El colágeno compone tendones, cartílagos y huesos.
- La elastina se compone de ligamentos.
- Las hormonas tienen funciones reguladoras como factores de crecimiento y regulación genética.
- La insulina transporta oxígeno en el tejido muscular.
- La hormona del crecimiento ayuda al crecimiento de los huesos, la renovación y la elasticidad del tejido epitelial.
- En la membrana, las proteínas determinan a qué reacciona una célula y qué sustancias entran o salen de la misma.
- La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
- La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de algunos invertebrados.
- Las proteínas actúan como filamentos contráctiles y motores moleculares que constituyen la maquinaria para los movimientos biológicos.
- Los anticuerpos combaten las enfermedades y las infecciones.
- Algunas toxinas, como la barnetobina, coagulan la sangre de forma similar a la trombina.
- Las proteínas están formadas por monómeros de aminoácidos.
- Un enlace de deshidratación une el carbono del grupo de ácido carboxílico con el nitrógeno del grupo amino de un segundo aminoácido durante la síntesis de proteínas, liberando agua.
- El enlace covalente que se produce entre los aminoácidos, es un enlace peptídico.
- Un aminoácido generalizado tiene un grupo amino, un grupo carboxílico, un átomo de hidrógeno y un grupo R variable unidos a un carbono central.
- En la célula, esta reacción se produce en un ribosoma cuando un aminoácido se transfiere de una molécula de tRNA.
- La insulina es una proteína pequeña con 51 aminoácidos o residuos.
- La titina es una proteína muscular grande con 30000 aminoácidos.
- Los estereoisómeros existen porque el carbono α de todos los aminoácidos, excepto la glicina, está unido a cuatro grupos diferentes.
- Los D y L son estereoisómeros de la alanina.
- La cadena lateral de un aminoácido determina su estructura, actividad e interacciones con otras moléculas.
- Los aminoácidos polares con carga forman enlaces iónicos con otras moléculas en las células a pH fisiológico.
- Los aminoácidos no polares son hidrofóbicos y no forman enlaces.
- Los aminoácidos polares sin carga tienen una carga negativa o positiva parcial y forman puentes de hidrógeno con otras moléculas.
- Los únicos aminoácidos tienen estructuras que les dan propiedades especiales.
- Las cadenas laterales hidrofílicas de los aminoácidos polares actúan como ácidos o bases que tienden a estar completamente cargadas (+ o -) en condiciones fisiológicas, forman enlaces iónicos y participan en reacciones químicas.
- Las cadenas laterales hidrofílicas de los aminoácidos polares sin carga tienden a tener una carga parcial más o menos, lo que les permite participar en reacciones químicas, formar enlaces y asociarse con el agua.
- La cadena hidrofóbica lateral de los aminoácidos no polares consiste casi completamente en átomos de carbono e hidrógeno, tienden a formar el núcleo interior de las proteínas solubles y desempeñan un papel importante en las membranas.
- La cadena lateral de la glicina solo consiste en un átomo de hidrógeno.
- Puede caber en un ambiente hidrofílico o hidrofóbico.
- La prolina tiene la propiedad única de crear dobleces en cadenas de polipéptidos e interrumpir una estructura secundaria ordenada.
- La cadena lateral cisteina tiene carácter polar, sin carga, y forma un enlace covalente con otra cisteína para formar un enlace disulfuro.
- La estructura primaria de una proteína es la cadena de aminoácidos que la constituyen, dispuesta en un orden específico, y está determinada por el ADN.
- La estructura secundaria es la conformación que adoptan localmente las cadenas polipeptídicas; típicamente hélices alfa, hojas beta y giros.
- La estructura terciaria se produce cuando los aminoácidos apolares (hidrofóbicos) se sitúan hacia el interior y los polares (hidrofílicos) hacia el exterior.
- La disposición de múltiples cadenas polipeptídicas plegadas en un complejo multimérico es la estructura cuaternaria.
- La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
- La estructura secundaria está mantenida por enlaces de hidrógeno que dan forma a la hélice
- La estructura terciaria tiene forma de pliegue de la hélice por enlaces de hidrógeno con moléculas de agua y puentes disulfuro entre cisteínas.
- Un residuo de valina se cambia al ácido glutámico, causando anemia drepanocítica
- Las estructuras terciarias alargadas son estructuras alargadas, mientras que las estructuras terciarias compactas son globulares.
Acidos nucleicos
- Los núcleos tienen como función principal almacenar y transmitir información genética.
- También pueden ser estructurales o catalíticos.
- Los nucleótidos son los monómeros de los ácidos nucleicos.
- Los ácidos nucleicos son cadenas de nucleótidos.
- Los ácidos nucleicos ribonucléicos y desoxirribonucléicos existen.
- Los nucleótidos son monómeros compuestos por un azúcar de 5 carbonos, un grupo fosfato y una base nitrogenada. Su valor energético es de 7,3 kcal/mol.
- Base nitrogenada + Azúcar = Nucleósido.
- Base nitrogenada + Azúcar + Ácido fosfórico = Nucleótido.
- Un ácido desoxirribonucleótido es una escalera de caracol formada por cadenas de nucleótidos unidas por puentes de hidrógeno y que se identifican por sus iniciales como A, C, T y G.
- Nucleótidos de energía como ATP, NADP+, FAD+, GTP.
- AND y ARN
- ADN tiene dos cadenas de nucleótidos entrelazadas que forman una doble hélice unida por puentes de hidrógeno. El ADN Almacena y transmite información hereditaria y es el modelo genético de la vida en los cromosomas.
- ARN tiene una expresión genética y también síntesis de proteínas, que se utiliza para transferir información genética del ADN.
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