Transporte a través de la Membrana Celular

Movimiento de sustancias a través de la membrana celular sin gasto de energía, a favor de un gradiente de concentración.

El transporte de moléculas a través de la membrana que requiere la ayuda de proteínas de membrana.

Tipo de transporte mediado por proteínas que no requiere energía, donde las moléculas se mueven a favor del gradiente de concentración.

Proteínas de membrana que forman canales a través de los cuales las moléculas pueden pasar, generalmente de forma selectiva.

Proteínas de membrana que se unen a moléculas específicas y las transportan a través de la membrana cambiando su forma.

Transporte de una sola sustancia a través de la membrana.

Transporte de dos o más sustancias en la misma dirección a través de la membrana.

Transporte de dos o más sustancias en direcciones opuestas a través de la membrana.

Las láminas nucleares son una red de filamentos proteicos que se encuentran en el interior del núcleo celular. Proporcionan soporte estructural y ayudan en la organización del núcleo.

Las láminas nucleares se unen a diferentes componentes del núcleo: membrana nuclear interna, cromatina y citoesqueleto.

Las proteínas intermediarias, como LAP-2 tipo A, ayudan a conectar las láminas nucleares con la membrana nuclear interna.

Las proteínas intermediarias, como nesprina y SUN, conectan las láminas nucleares con el citoesqueleto, permitiendo una comunicación bidireccional.

La polimerización de las láminas nucleares se produce por desfosforilación, donde las unidades de lámina se ensamblan en dímeros y luego en filamentos.

La despolimerización de las láminas nucleares se produce por fosforilación, donde los filamentos se desensamblan, y las láminas se separan.

La activación de la enzima CDk (Kinasa dependiente de ciclina) inicia la despolimerización de las láminas nucleares durante la división celular.

La disociación y el reensamblaje de las láminas nucleares durante la mitosis permiten que el núcleo se rompa y vuelva a formarse correctamente.

El centrómero se encuentra en la mitad del cromosoma, lo que da como resultado que las dos cromátidas tengan longitudes similares.

Una cromátida es ligeramente más larga que la otra, ya que el centrómero está desplazado del centro.

Una cromátida es considerablemente más larga que la otra, porque el centrómero está cerca del extremo.

Solo se puede observar una cromátida, ya que el centrómero está ubicado en el extremo del cromosoma.

Los cromosomas homólogos se organizan en regiones específicas dentro del núcleo.

Se forman en las glándulas salivales de la mosca Drosophila y pueden tener hasta 1024 cromátidas debido a la endomitosis.

Se encuentran en la profase I de la meiosis durante la producción de oocitos.

Es el lugar en el núcleo donde se sintetiza y procesa el ARN ribosomal (ARNr) y se forman las subunidades ribosomales.

El proceso de desensamblaje de la envoltura nuclear que ocurre al final de la fase G2 del ciclo celular, donde la fosforilación de las láminas nucleares provoca su despolimerización y la formación de vesículas.

Las láminas A y C se liberan cuando la envoltura nuclear se desensambla, mientras que las láminas B permanecen unidas a las vesículas formadas.

Complejos macromoleculares ubicados en la envoltura nuclear que permiten el transporte de moléculas entre el núcleo y el citoplasma.

Proteínas que componen los poros nucleares y regulan el paso de moléculas a través de ellos.

Proteínas nucleoporinas que controlan el transporte de moléculas a través de los poros nucleares.

Enfermedad genética causada por una mutación en el gen de la emerina, que afecta la integridad de la envoltura nuclear.

Enfermedad genética relacionada con mutaciones en el gen de la lámina nuclear, que provoca envejecimiento prematuro.

Secuencia de 6 a 15 aminoácidos hidrofóbicos ubicada cerca del extremo N-terminal de una proteína, que dirige la proteína hacia el retículo endoplásmico (RE).

Ribonucleoproteína formada por 6 polipéptidos y un pequeño ARN (7S) que reconoce el péptido señal y se une a él, deteniendo la traducción de la proteína.

Heterodímero formado por las subunidades 𝛼 y 𝛽, ubicado en la membrana del RE, que se une al complejo SRP-péptido señal-ribosoma.

Complejo multiproteínico que forma un canal a través de la membrana del RE, permitiendo el paso de proteínas recién sintetizadas.

Enzima que corta el péptido señal una vez que la proteína ha llegado a la luz del RE.

Proteínas que se unen a las proteínas recién sintetizadas en la luz del RE para ayudar a su correcto plegamiento.

Secuencia de 22 aminoácidos hidrofóbicos que detiene el movimiento de la proteína a través del translocón y la ancla a la membrana del RE.

Proceso de unión a la membrana del retículo endoplásmico de una proteína que contiene una secuencia de detención de la transferencia-anclaje.

Las vesículas que viajan del RE al Golgi llevan un contenido específico que se selecciona antes de formar la vesícula. El proceso comienza con receptores en la membrana interna del RE que reconocen y se unen a su ligando específico, seleccionando la carga. Estos receptores están unidos a proteínas adaptadoras en su lado externo, que a su vez se unen a proteínas que forman la cubierta (como la clatrina, COP I o COP II). Estas proteínas de la cubierta inducen la curvatura de la membrana para formar la vesícula.

Las proteínas adaptadoras se unen a proteínas que forman la cubierta de la vesícula (clatrina, COP I y COP II). Estas proteínas de la cubierta son responsables de dar forma a la membrana y ayudar en la formación de la vesícula.

Las proteínas que forman la cubierta (clatrina, COP I y COP II) son responsables de la curvatura de la membrana y la formación de la vesícula. Se ensamblan alrededor de la membrana y ayudan a formar la vesícula.

Las proteínas GTPasas ARF y SAR1 juegan un papel fundamental en el ensamblaje y desensamblaje de la cubierta de las vesículas. La ARF está involucrada en las vesículas que viajan del Golgi al RE y del Golgi a otros compartimentos. La SAR1, por otro lado, dirige la formación de vesículas desde el RE al Golgi.

El proceso de fusión de las vesículas con su membrana objetivo requiere energía, la cual se utiliza para acercar las membranas. La fusión es un evento rápido y eficiente, asegurado por la interacción entre las proteínas SNARE.

Las proteínas SNARE son esenciales para el reconocimiento y la fusión de las vesículas con su membrana objetivo. Actúan como un sistema de llave-cerradura, donde la vSNARE en la vesícula se acopla a la tSNARE en la membrana objetivo, asegurando una fusión precisa.

La cubierta de clatrina se forma por la polimerización de trisqueliones, que son grandes proteínas en forma de estrella. La clatrina reviste las vesículas que se originan en la membrana plasmática y las que viajan del Golgi al endosoma, y su ensamblaje es dirigido por la proteína ARF-GTP.

La cubierta COP I, formada por coatómeros, está involucrada en el transporte retrógrado en el Golgi, es decir, el transporte de vesículas desde el Golgi al RE y entre las cisternas del Golgi. Su ensamblaje y desensamblaje están regulados por ARF-GTP, similar a la clatrina.