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Questions and Answers
¿Cuál es la función principal del acetil-CoA en el metabolismo?
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¿Qué proceso permite la conversión de triglicéridos en ácidos grasos libres y glicerol?
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¿Cuál de los siguientes alimentos es una fuente rica en lípidos?
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¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor la función de los cofactores en las holoenzimas?
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Los aminoácidos en el metabolismo pueden ser utilizados para:
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¿Qué tipo de enzima se encarga de catalizar reacciones de transferencia de grupos funcionales?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre una dieta equilibrada es correcta?
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¿Cómo impactan las enzimas en la energía de activación de una reacción química?
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Los cuerpos cetónicos son utilizados por el cerebro principalmente en qué situación?
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¿Cuál de las siguientes enzimas cataliza reacciones redox?
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¿Cuál es la principal fuente de energía del organismo?
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En una dieta cetogénica, ¿qué se busca limitar principalmemente?
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Las liasas son enzimas que:
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¿Qué tipo de reacción cataliza una hidrolasa?
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Las holoenzimas están compuestas por:
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La nomenclatura de las enzimas generalmente termina en:
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¿Cuál es el resultado de la reacción global de la respiración celular?
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¿Cuántos ATP se generan a partir de la glucólisis?
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¿Qué moléculas se producen en el ciclo de Krebs que contribuyen a la cadena transportadora de electrones?
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¿Cuál es la función de los protones al pasar a través de la estructura hacia la matriz en la respiración celular?
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¿Cuál es el balance energético final al metabolizar una molécula de glucosa?
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¿Qué papel tiene el oxígeno en la respiración celular?
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¿Cuál es la cantidad de ATP producida a partir de FADH2 en la cadena transportadora de electrones?
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Durante el proceso de respiración celular, ¿en qué fase se produce ácido pirúvico?
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¿Cuál es la función principal de los activadores enzimáticos?
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¿Qué caracteriza a las enzimas alostéricas?
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¿Cómo se denomina la forma activa de una enzima alostérica?
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¿Qué tipo de moduladores alostéricos estimulan la actividad de la enzima?
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¿Cuál es el efecto cooperativo en enzimas alostéricas?
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¿Qué significa la compartimentación celular en relación con la eficacia enzimática?
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¿Qué caracteriza a los inhibidores alostéricos?
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¿Cómo se comportan las enzimas alostéricas en términos de afinidad por el sustrato?
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¿Cuál es la función principal de las vitaminas en el metabolismo?
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¿Qué indica un valor bajo de km en la cinética enzimática?
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¿Qué es una isoenzima?
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¿Cuál de los siguientes factores afecta la actividad de las enzimas?
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¿Cuál de las siguientes vitaminas es liposoluble?
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¿Qué sucede con la actividad enzimática a medida que la temperatura supera los 40ºC?
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¿Qué ocurre durante la respiración celular según el metabolismo?
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¿Qué es un inhibidor reversible en la cinética enzimática?
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En el contexto de las reacciones en cascada, ¿qué papel tiene el producto de una reacción?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor el anabolismo?
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¿Cuál es el pH óptimo para la mayoría de las enzimas?
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¿Qué es una hipervitaminosis?
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¿Por qué aumenta la velocidad de reacción al incrementar la concentración de sustrato?
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Las rutas metabólicas se caracterizan por ser:
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¿Qué significa una alta Vmax en la ecuación de Michaelis-Menten?
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¿Qué efecto tiene un pH fuera del rango óptimo en las enzimas?
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Study Notes
TEMA 11: ENZIMAS Y CATABOLISMO
- Enzimas son biocatalizadores que disminuyen la energía de activación y aumentan la velocidad de las reacciones metabólicas.
- La enzima (E) se une al sustrato (S), a través del centro activo, formando el complejo enzima-sustrato (ES), el cual se transformará en el producto (P) correspondiente.
- Las enzimas no se alteran ni se consumen durante la reacción, pudiendo actuar muchas veces.
- Aumentan la velocidad de la reacción.
- Tienen elevada especificidad por la reacción que cataliza y las moléculas sobre las que actúa.
- Se requieren en pequeñas concentraciones.
- Son proteínas globulares de alto peso molecular (Pm).
- Actúan óptimamente a la temperatura de los seres vivos.
- Están formadas por tres tipos de aminoácidos: estructurales, de fijación y catalizadores.
CENTRO ACTIVO DE LAS ENZIMAS
- Región de la enzima que se une al sustrato y donde se produce la catálisis.
- Es una parte pequeña respecto al volumen total de la enzima.
- Posee una estructura tridimensional en forma de hueco.
- Presenta dos zonas: unión (formando enlaces débiles) y catalítica (cataliza la transformación del sustrato en productos).
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
- Según la composición química: Holoproteinas (formadas únicamente por proteínas) y Holoenzimas (apoenzima + cofactor, inorgánico u orgánico).
- Según el tipo de reacción que catalizan: Oxidosis-reductasas, Ligasas, Transferasas e Hidrolasas. Las isomeraas catalizan reacciones de isomerización. Las Liasas catalizan reacciones de adición y separación de grupos funcionales mediante la eliminación y la formación de enlaces.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
- Estudia la velocidad de las reacciones químicas catalizadas por enzimas.
- Concentraciones bajas de sustrato: la velocidad de reacción aumenta con la concentración.
- Concentraciones altas de sustrato: la velocidad alcanza un máximo, ya que todas las enzimas están ocupadas catalizando reacciones.
- Constante de Michaelis-Menten (Km): Indica la afinidad de la enzima por el sustrato. Km pequeña indica alta afinidad.
FACTORES QUE INFLUYEN EN LA CINÉTICA ENZIMÁTICA
- pH: Las enzimas tienen un pH óptimo para su actividad máxima. Pasados estos valores límites, las enzimas se desnaturalizan y pierden su actividad
- Temperatura: Existe una temperatura óptima para cada enzima, donde la actividad enzimática es máxima. A temperaturas mayores (40°C) las enzimas se desnaturalizan, disminuyendo su actividad hasta anularse.
- Concentración de sustrato: Aumenta la velocidad de la reacción hasta alcanzar un máximo, cuando todas las enzimas están unidas al sustrato.
- Inhibidores: Sustancias que disminuyen o bloquean la actividad de una enzima. Pueden ser competitivos o no competitivos y reversibles o irreversibles.
- Activadores: Sustancias que activan las enzimas inactivas. Ejemplo: cationes como Mg2+ o Ca2+, moléculas orgánicas e incluso el propio sustrato.
- Enzimas alostéricas: Presentan un centro activo de unión a un sustrato y un centro alostérico de unión a la molécula que actúa como modulador. La interacción con el modulador es específica y basada en la complementariedad estructural. Son proteínas con estructura cuaternaria. Los moduladores pueden ser activadores o inhibidores.
- Mecanismos que aumentan la eficacia enzimática: Compartimentación celular, reacciones en cascada, complejos multienzimáticos, existencia de isozimas.
METABOLISMO GENERAL
- Conjunto de reacciones químicas que se producen en el interior de la célula.
- Tipos: anabolismo (reacciones de síntesis) y catabolismo (reacciones de degradación).
- Ruta metabólica: secuencia de reacciones sucesivas, cada una catalizada por una enzima específica.
- Características: reacciones secuenciales, rutas conectadas, rutas convergentes (varias moléculas convergen en una) y divergentes (una molécula origina varias).
- Reacciones redox (oxidación-reducción): implican transferencia de electrones. La sustancia que se oxida es el dador de electrones y la que se reduce es el aceptor de electrones
- Tipos de metabolismo: autótrofos (obtienen carbono del CO2 o materia inorgánica) y heterótrofos (obtienen carbono de las moléculas orgánicas)
VITAMINAS
- Compuestos orgánicos esenciales para el organismo pero no pueden ser sintetizadas por este.
- Necesarias en pequeñas cantidades.
- Sensibles a agentes deteriorantes.
- Funcionan como coenzimas en los procesos metabólicos.
- Su exceso o déficit pueden ocasionar problemas (avitaminosis, hipovitaminosis e hipervitaminosis).
- Clasificación según solubilidad: hidrosolubles (complejo B y vitamina C) y liposolubles (vitaminas A, D, E y K)
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Description
En este cuestionario, exploraremos las enzimas y su papel crucial en el catabolismo. Aprenderás sobre cómo las enzimas actúan como biocatalizadores y su función en las reacciones metabólicas. También se abordarán los conceptos de complejos enzima-sustrato y el centro activo de las enzimas.
