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Questions and Answers
Quali tipi di talassemia alfa possono essere diagnosticati in un individuo?
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Quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo alla sintesi delle catene alfa e beta?
Quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo alla sintesi delle catene alfa e beta?
Qual è la funzione principale dell'esochinasi?
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Qual è la conseguenza della formazione dei tetrameri di catene beta nell'emoglobina?
Qual è la conseguenza della formazione dei tetrameri di catene beta nell'emoglobina?
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Quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo alle trasfusioni e le talassemie?
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Cosa succede alle reazioni cellulari senza gli enzimi?
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In quale condizione le catene alfa dell'emoglobina sono completamente assenti?
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Quale tipo di talassemia alfa è associato a una riduzione della produzione di catene alfa, ma non determina gravi sintomi clinici?
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Quale funzione svolge il ferro all'interno dell'organismo?
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Quale proteina è responsabile del trasporto del ferro nel sangue?
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Quali sono i componenti principali dell'emoglobina?
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Quale ruolo ha la ferritina nel corpo umano?
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Qual è la struttura dell'emoglobina?
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Quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo al ciclo di Krebs?
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Quale delle seguenti molecole è il prodotto finale del metabolismo del glucosio, dei grassi e delle proteine?
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Quale dei seguenti processi si svolge nei mitocondri?
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Cosa succede al piruvato nel passaggio dalla glicolisi al ciclo di Krebs?
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Quale processo è responsabile del rilascio di una grande quantità di ATP nel ciclo di Krebs?
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Quale molecola è il prodotto finale del ciclo di Krebs?
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Che cosa indica un valore Km basso per un enzima?
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Quale enzima nel fegato presenta bassa affinità per il glucosio?
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Cosa accade al glucosio dopo un pasto nel fegato?
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Perché la glucochinasi non viene inibita dal glucosio-6-fosfato?
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Qual è la funzione principale del glicogeno epatico?
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Qual è la differenza principale tra esochinasi e glucochinasi?
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Quale delle seguenti affermazioni riguardo al Km è corretta?
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Come contribuisce il fegato nella regolazione della glicemia?
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Qual è l'accettore finale degli elettroni nel processo descritto?
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Cosa accade ai protoni durante il processo di ossido-riduzione?
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Quale complesso è responsabile dello scarico del NADH + H+?
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Quanti protoni riesce a trasferire il primo complesso nel processo?
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Come si muovono gli elettroni tra i complessi nella membrana mitocondriale?
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Qual è la funzione del coenzima Q nel trasferimento degli elettroni?
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Quali molecole rilasciano elettroni e protoni nel ciclo descritto?
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Cosa determina l'energia liberata durante le reazioni di ossido-riduzione?
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Qual è il nome della fase iniziale della glicolisi?
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Cosa avviene dopo l'isomerizzazione del glucosio-6-fosfato?
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Qual è l'enzima che catalizza la conversione del fruttosio-6-fosfato in fruttosio-1,6-bisfosfato?
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Quante molecole di ATP vengono investite nella fase endoergonica della glicolisi?
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Quali sono le molecole ottenute dalla scissione dell'1,6-bisfosfato?
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Qual è il processo attraverso cui l'ATP viene prodotto nella glicolisi?
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Qual è la principale funzione dell'enzima aldolasi nella glicolisi?
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Cosa avviene nelle fasi successive della glicolisi dopo la scissione dell'1,6-bisfosfato?
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Flashcards
Funzioni del ferro
Funzioni del ferro
Il ferro è importante per il trasporto di ossigeno, la regolazione del pH e il metabolismo cellula.
Transferrina
Transferrina
Una proteina che lega il ferro nel sangue e lo cede ai tessuti per l'ingresso nelle cellule.
Ferritina
Ferritina
Complesso ferro-proteico che accumula il ferro e lo rilascia nell'organismo quando necessario.
Emoglobina
Emoglobina
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Gruppo eme
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Transfusioni e accumulo di ferro
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Talassemia alfa
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Portatore silente
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Malattia da emoglobina H
Malattia da emoglobina H
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Idrope fetale
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Enzimi
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Esochinasi
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Glucosio-6-fosfato
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Km basso
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Km alto
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Glucochinasi
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Glicemia
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Glicogeno
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Inibizione dell'enzima
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Funzione del fegato
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Fase endoergonica
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Fase esoergonica
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Fosforilazione al livello del substrato
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Fruttosio-6-fosfato
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Fruttosio-1,6-bisfosfato
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Gliceraldeide 3-fosfato (GAP)
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Aldolasi
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Piruvato
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Acetil-CoA
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Ciclo di Krebs
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Decarbossilazione ossidativa
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NAD e NADH
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Ossalacetato
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Energia dell'ATP
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Reazioni di ossidazione
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Accettore finale di elettroni
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Reazioni di ossido-riduzione
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Canale di protoni
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Complesso I
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Complesso II
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Coenzima Q
Coenzima Q
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Concentrazione di protoni
Concentrazione di protoni
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Study Notes
Biochimica delle Proteine
- Le proteine svolgono diverse funzioni nell'organismo, tra cui nutrizionali (es. lipoproteine per trasporto acidi grassi, albumina), regolazione dell'equilibrio acido-base (mantenendo il pH a 7,4), ripartizione dell'acqua nei tessuti, trasporto (es. emoglobina per ossigeno, ferro e lipoproteine), coagulazione del sangue (fibrinogeno), funzioni immunitarie (immunoglobuline) e attività enzimatiche (catalizzatori biologici). Svolgono anche un ruolo di sostegno meccanico (collagene) e nel movimento coordinato (actina e miosina).
- Sono coinvolte nella produzione e trasmissione di impulsi nervosi (ad esempio glutammato e GABA).
Costituzione delle Proteine
- Le proteine sono costituite da amminoacidi, di cui 20 sono essenziali.
- Gli amminoacidi si legano tra loro tramite legami peptidici.
- La catena laterale di ogni amminoacido (R) determina la sua funzione e caratteristiche (es. idrofilici, idrofobici).
- Gli amminoacidi con catene laterali idrofobiche tendono a raggrupparsi all'interno della proteina, mentre quelli idrofilici tendono ad interagire con l'acqua.
Proteine nel sangue
- L'albumina è una proteina fondamentale nel sangue, presente in elevate quantità (5g ogni 100mL) e di forma ad alfa-elica;
- Questa proteina lega e trasporta sostanze (es. acidi grassi, bilirubina, ecc), mantenedo in equilibrio il pH del sangue e svolgendo ruolo osmotico.
- Il fibrinogeno è una proteina coinvolta nel processo di coagulazione.
Amminoacidi con carica
- Alcuni amminoacidi presentano una carica positiva (es: istidina, arginina) o negativa (es: aspartato, glutammato) nella loro catena laterale R.
- Queste cariche permettono interazioni elettrostatiche tra gli amminoacidi, contribuendo alla struttura tridimensionale della proteina.
Formazione legame peptidico
- Il legame peptidico si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro, liberando una molecola d'acqua.
- Questa reazione di condensazione crea un legame covalente tra gli amminoacidi.
Struttura delle proteine
- Le proteine possono avere 4 livelli di struttura:
- Primaria: sequenza lineare degli amminoacidi
- Secondaria: disposizione spaziale (alfa-elica e foglietto beta)
- Terziaria: ulteriore ripiegamento della struttura secondaria
- Quaternaria: diverse subunità proteiche organizzate spazialmente.
Emoglobina
- L'emoglobina ha una struttura quaternaria, costituita da 4 subunità (2 alfa e 2 beta);
- Ogni subunità contiene un gruppo eme con un atomo di ferro che lega l'ossigeno;
- L'emoglobina lega l'ossigeno in modo cooperativo, il legame con il primo ossigeno aumenta l'affinità dei siti successivi (effetto cooperativo).
- La curva di saturazione è sigmoide, diversa dalla mioglobina che ha una curva iperbolica.
- La mioglobina ha maggiore affinità per l'ossigeno dell'emoglobina.
Mioglobina
- La mioglobina è una proteina a singola catena che interviene nel trasporto e immagazzinamento di ossigeno nei muscoli;
- Ha una maggiore affinità per l'ossigeno rispetto all'emoglobina;
- La sua curva di saturazione è iperbolica.
Coagulazione
- La trombina taglia i residui amminoacidici nel fibrinogeno, creando punti di aggancio.
- Le molecole di fibronogeno si uniscono, formando un complesso insolubile (fibrina).
- La fibrina forma una rete che intrappola le piastrine formando il coagulo.
- La plasmina scioglie il coagulo.
Proteine che trasportano il ferro
- Ferro è importante per il trasporto di ossigeno, la regolazione del pH e il metabolismo cellulare (catena di trasporto degli elettroni).
- La transferrina lega il ferro nel sangue e lo rilascia ai tessuti.
- La ferritina è un complesso ferro-proteico che immagazzina il ferro nei tessuti (fegato, midollo osseo, muscoli).
Emoglobina fetale
- L'emoglobina fetale ha una maggiore affinità per l'ossigeno rispetto all'emoglobina adulta, permettendo al feto di acquisire ossigeno dal sangue materno.
Talassemia
- La talassemia coinvolge una ridotta sintesi delle catene alfa o beta dell'emoglobina;
- La mancanza di una o più catene porta ad aggregati di catene in eccesso, danneggiando i globuli rossi.
Metabolismo dei carboidrati
- Una parte del metabolismo dei carboidrati si concentra sul glucosio;
- Il glucosio arriva nel fegato, dove può essere convertito in glicogeno e rilasciato nel sangue quando è necessario mantenere i valori glicemici stabili.
- Il glucosio viene prodotto dal fegato quando non introduciamo carboidrati per tempo (gluconeogenesi).
- Gli enzimi in questo processo intervengono sui livelli di glucosio, diminuendoli o aumentandone il rilascio, con attività di regolazione.
Enzimi
- Gli enzimi sono proteine che catalizzano reazioni chimiche, abbassando l'energia di attivazione necessaria per far avvenire queste reazioni;
- Sono specifici per il substrato e possono essere regolati per controllare il metabolismo.
Ciclo di Krebs
- Il ciclo di Krebs è un percorso metabolico che avviene all'interno dei mitocondri;
- Inizia con acetil-CoA e l'ossalacetato che reagiscono per formare il citrato, e poi procede ossidando il citrato fino a rigenerare l'ossalacetato;
- Il ciclo produce energia sotto forma di NADH e FADH2 che poi utilizzano la catena respiratoria per generare ATP.
Catena di trasporto degli elettroni
- Le reazioni di ossido-riduzione nella catena di trasporto degli elettroni rilasciano energia utilizzata per pompare protoni (H+) dallo spazio intermembrana alla matrice, costruendo un gradiente protonico.
- L'ATP sintasi usa il gradiente protonico per sintetizzare ATP.
Metabolismo lipidico
- Gli acidi grassi che introduciamo con l'alimentazione vengono trasformati in acetil-CoA e entrano nel ciclo di Krebs;
- Il fegato produce i corpi chetonici quando siamo a digiuno come fonte di energia per il cervello;
- Quando vengono rilasciati, i corpi chetonici possono essere utilizzati da altri tessuti.
- I corpi chetonici, se in eccesso, possono causare acidosi.
Metabolismo dell'eme
- L'eme è un gruppo prostetico essenziale in alcune proteine come emoglobina e citocromi.
- L'eme si forma nel fegato o nel midollo osseo.
- La degradazione dell'eme porta alla formazione della bilirubina, che viene eliminata nel fegato tramite la bile.
Ittero
- L'ittero è una condizione in cui la bilirubina si accumula nel sangue, rendendo la pelle e gli occhi gialli;
- Può essere causato da un eccesso di distruzione di globuli rossi (emocromo), un problema al fegato o un'ostruzione del flusso biliare.
Studying That Suits You
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Questo quiz esplora la talassemia alfa, la sintesi delle catene di emoglobina e il metabolismo del ferro. Le domande trattano le funzioni degli enzimi, le conseguenze delle anomalie nella sintesi di emoglobina e il ruolo del ferro nel corpo umano. Testa la tua conoscenza su queste importanti tematiche mediche.