Talassemia e metabolismo del ferro
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Questions and Answers

Quali tipi di talassemia alfa possono essere diagnosticati in un individuo?

  • Portatore silente, tratto talassemico a, anemia falciforme, malattia da emoglobina H
  • Portatore silente, anemia falciforme, malattia da emoglobina H, idrope fetale
  • Portatore silente, malattia da emoglobina H, idrope fetale, anemia mediterranea
  • Portatore silente, tratto talassemico a, malattia da emoglobina H, idrope fetale (correct)
  • Quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo alla sintesi delle catene alfa e beta?

  • Le catene beta vengono sintetizzate da un singolo gene, mentre le catene alfa vengono sintetizzate da due geni. (correct)
  • Le catene alfa e beta vengono sintetizzate da un singolo gene.
  • La sintesi delle catene alfa e beta è un processo complesso che coinvolge più geni e fattori di trascrizione.
  • Le catene alfa vengono sintetizzate da un singolo gene, mentre le catene beta vengono sintetizzate da due geni.
  • Qual è la funzione principale dell'esochinasi?

  • Trasporta il glucosio attraverso la membrana cellulare
  • Degrada il glucosio in piruvato
  • Sintetizzare il glucosio da altre molecole
  • Legate il glucosio all'interno della cellula e lo converte in glucosio-6-fosfato (correct)
  • Qual è la conseguenza della formazione dei tetrameri di catene beta nell'emoglobina?

    <p>La formazione di un precipitato che danneggia i globuli rossi. (B)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo alle trasfusioni e le talassemie?

    <p>Le trasfusioni possono portare a un accumulo di ferro, che può causare gravi problemi di salute. (D)</p> Signup and view all the answers

    Cosa succede alle reazioni cellulari senza gli enzimi?

    <p>Le reazioni cellulari avvengono a una velocità estremamente lenta. (D)</p> Signup and view all the answers

    In quale condizione le catene alfa dell'emoglobina sono completamente assenti?

    <p>Idrope fetale (D)</p> Signup and view all the answers

    Quale tipo di talassemia alfa è associato a una riduzione della produzione di catene alfa, ma non determina gravi sintomi clinici?

    <p>Portatore silente (B)</p> Signup and view all the answers

    Quale funzione svolge il ferro all'interno dell'organismo?

    <p>Trasporto di ossigeno (D)</p> Signup and view all the answers

    Quale proteina è responsabile del trasporto del ferro nel sangue?

    <p>Transferrina (B)</p> Signup and view all the answers

    Quali sono i componenti principali dell'emoglobina?

    <p>2 catene alfa e 2 catene beta (B)</p> Signup and view all the answers

    Quale ruolo ha la ferritina nel corpo umano?

    <p>Accumula il ferro e lo rilascia quando necessario (A)</p> Signup and view all the answers

    Qual è la struttura dell'emoglobina?

    <p>Quaternaria con 4 subunità (D)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo al ciclo di Krebs?

    <p>Il ciclo di Krebs inizia con la formazione di ossalacetato da acetil-CoA. (A)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti molecole è il prodotto finale del metabolismo del glucosio, dei grassi e delle proteine?

    <p>Acetil-CoA (C)</p> Signup and view all the answers

    Quale dei seguenti processi si svolge nei mitocondri?

    <p>Ciclo di Krebs (B)</p> Signup and view all the answers

    Cosa succede al piruvato nel passaggio dalla glicolisi al ciclo di Krebs?

    <p>Viene convertito in acetil-CoA. (C)</p> Signup and view all the answers

    Quale processo è responsabile del rilascio di una grande quantità di ATP nel ciclo di Krebs?

    <p>Le reazioni di ossidazione nel ciclo di Krebs. (A)</p> Signup and view all the answers

    Quale molecola è il prodotto finale del ciclo di Krebs?

    <p>Ossalacetato (A)</p> Signup and view all the answers

    Che cosa indica un valore Km basso per un enzima?

    <p>L'enzima ha alta affinità per il substrato. (D)</p> Signup and view all the answers

    Quale enzima nel fegato presenta bassa affinità per il glucosio?

    <p>Glucochinasi (C)</p> Signup and view all the answers

    Cosa accade al glucosio dopo un pasto nel fegato?

    <p>Viene convertito in glicogeno attraverso la glucochinasi. (C)</p> Signup and view all the answers

    Perché la glucochinasi non viene inibita dal glucosio-6-fosfato?

    <p>Perché funziona solo ad alte concentrazioni di glucosio. (A)</p> Signup and view all the answers

    Qual è la funzione principale del glicogeno epatico?

    <p>Conservazione del glucosio per periodi di digiuno. (B)</p> Signup and view all the answers

    Qual è la differenza principale tra esochinasi e glucochinasi?

    <p>L'esochinasi ha alta affinità mentre la glucochinasi ha bassa affinità. (D)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti affermazioni riguardo al Km è corretta?

    <p>Un Km basso implica una alta velocità di reazione. (D)</p> Signup and view all the answers

    Come contribuisce il fegato nella regolazione della glicemia?

    <p>Degrada il glicogeno in glucosio quando necessario. (A)</p> Signup and view all the answers

    Qual è l'accettore finale degli elettroni nel processo descritto?

    <p>Ossigeno molecolare (A)</p> Signup and view all the answers

    Cosa accade ai protoni durante il processo di ossido-riduzione?

    <p>Passano dalla matrice allo spazio intermembrana. (D)</p> Signup and view all the answers

    Quale complesso è responsabile dello scarico del NADH + H+?

    <p>Complesso primo (B)</p> Signup and view all the answers

    Quanti protoni riesce a trasferire il primo complesso nel processo?

    <p>Quattro (D)</p> Signup and view all the answers

    Come si muovono gli elettroni tra i complessi nella membrana mitocondriale?

    <p>Utilizzano sistemi navetta. (D)</p> Signup and view all the answers

    Qual è la funzione del coenzima Q nel trasferimento degli elettroni?

    <p>Permette il trasferimento degli elettroni. (D)</p> Signup and view all the answers

    Quali molecole rilasciano elettroni e protoni nel ciclo descritto?

    <p>NADH + H+ e FADH2 (A)</p> Signup and view all the answers

    Cosa determina l'energia liberata durante le reazioni di ossido-riduzione?

    <p>Alla formazione di un canale per i protoni (B)</p> Signup and view all the answers

    Qual è il nome della fase iniziale della glicolisi?

    <p>Fase endoergonica (D)</p> Signup and view all the answers

    Cosa avviene dopo l'isomerizzazione del glucosio-6-fosfato?

    <p>Diventa fruttosio-6-fosfato (A)</p> Signup and view all the answers

    Qual è l'enzima che catalizza la conversione del fruttosio-6-fosfato in fruttosio-1,6-bisfosfato?

    <p>Fosfofruttochinasi (C)</p> Signup and view all the answers

    Quante molecole di ATP vengono investite nella fase endoergonica della glicolisi?

    <p>Due (A)</p> Signup and view all the answers

    Quali sono le molecole ottenute dalla scissione dell'1,6-bisfosfato?

    <p>Gliceraldeide 3 fosfato e Diidrossiacetone fosfato (D)</p> Signup and view all the answers

    Qual è il processo attraverso cui l'ATP viene prodotto nella glicolisi?

    <p>Fosforilazione al livello del substrato (A)</p> Signup and view all the answers

    Qual è la principale funzione dell'enzima aldolasi nella glicolisi?

    <p>Tagliare l'1,6-bisfosfato in molecole a tre atomi di carbonio (B)</p> Signup and view all the answers

    Cosa avviene nelle fasi successive della glicolisi dopo la scissione dell'1,6-bisfosfato?

    <p>Liberazione di ATP attraverso reazioni esoergoniche (D)</p> Signup and view all the answers

    Flashcards

    Funzioni del ferro

    Il ferro è importante per il trasporto di ossigeno, la regolazione del pH e il metabolismo cellula.

    Transferrina

    Una proteina che lega il ferro nel sangue e lo cede ai tessuti per l'ingresso nelle cellule.

    Ferritina

    Complesso ferro-proteico che accumula il ferro e lo rilascia nell'organismo quando necessario.

    Emoglobina

    Proteina con struttura quaternaria formata da 4 subunità che trasporta ossigeno.

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    Gruppo eme

    Un componente dell'emoglobina che lega l'ossigeno, formato dalla protoporfirina grazie all'enzima ferrochelatasi.

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    Transfusioni e accumulo di ferro

    Le trasfusioni possono causare un accumulo di ferro, portando a complicazioni. Un trapianto di midollo osseo può salvare i pazienti.

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    Talassemia alfa

    Tipo di talassemia caratterizzato da una ridotta produzione di catene alfa, con sintesi complessa rispetto alle beta.

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    Portatore silente

    Quando il difetto genetico coinvolge solo uno dei quattro geni della globina alfa.

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    Malattia da emoglobina H

    Condizione clinicamente grave causata da un difetto che interessa tre delle quattro copie del gene della globina alfa.

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    Idrope fetale

    Condizione in cui tutte le catene di globina alfa sono difettose, portando a mancata nascita.

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    Enzimi

    Catalizzatori essenziali che accelerano milioni di reazioni cellulari, senza di essi le cellule morirebbero.

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    Esochinasi

    Enzima presente in tutte le cellule che lega il glucosio all'ingresso di questa, convertendolo in glucosio-6-fosfato.

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    Glucosio-6-fosfato

    Formazione del glucosio una volta legato dall'esochinasi, essenziale per il metabolismo energetico.

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    Km basso

    Concentrazione di substrato necessaria per alta velocità di reazione di un enzima.

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    Km alto

    Concentrazione di substrato necessaria per bassa velocità di reazione di un enzima.

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    Glucochinasi

    Enzima del fegato con bassa affinità per il glucosio, attivato solo ad alte concentrazioni.

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    Glicemia

    Livello di glucosio presente nel sangue.

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    Glicogeno

    Polimero di glucosio immagazzinato nel fegato e nei muscoli per energia.

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    Inibizione dell'enzima

    Processo in cui un prodotto finale blocca l'attività di un enzima.

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    Funzione del fegato

    Mantiene costante la glicemia trasformando il glucosio in glicogeno.

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    Fase endoergonica

    Fase della glicolisi con investimento di ATP.

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    Fase esoergonica

    Fase della glicolisi in cui si produce ATP.

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    Fosforilazione al livello del substrato

    Processo di sintesi ATP durante la glicolisi.

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    Fruttosio-6-fosfato

    Prodotto dall'isomerizzazione del glucosio-6-fosfato.

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    Fruttosio-1,6-bisfosfato

    Prodotto finale della fase endoergonica, possiede due gruppi fosfato.

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    Gliceraldeide 3-fosfato (GAP)

    Molecola a tre atomi di carbonio prodotta nella fase esoergonica.

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    Aldolasi

    Enzima che catalizza la scissione del fruttosio-1,6-bisfosfato in GAP e DAP.

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    Piruvato

    Prodotto del metabolismo del glucosio che può trasformarsi in Acetil-CoA.

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    Acetil-CoA

    Molecola in cui si trasformano carboidrati, grassi e proteine, entrando nel ciclo di Krebs.

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    Ciclo di Krebs

    Serie di reazioni che avviene nei mitocondri, producendo ATP e rinnovando ossalacetato.

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    Decarbossilazione ossidativa

    Processo che trasforma il piruvato in acetil-coenzima A, liberando CO2.

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    NAD e NADH

    Coenzimi che trasferiscono elettroni durante le reazioni di ossidazione nel ciclo di Krebs.

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    Ossalacetato

    Composto che reagisce con Acetil-CoA per avviare il ciclo di Krebs.

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    Energia dell'ATP

    Energia prodotta durante il ciclo di Krebs tramite reazioni di ossidazione.

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    Reazioni di ossidazione

    Processi in cui gli atomi di idrogeno vengono rimossi nei substrati del ciclo di Krebs.

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    Accettore finale di elettroni

    L'ossigeno molecolare è l'accettore finale di elettroni, riducendosi a O2-.

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    Reazioni di ossido-riduzione

    Processi chimici in cui ci sono trasferimenti di elettroni e liberazione di energia.

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    Canale di protoni

    Struttura che permette il passaggio unidirezionale dei protoni dallo spazio intermembrana alla matrice.

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    Complesso I

    Complesso enzimatico che riceve due protoni e due elettroni dal NADH + H+.

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    Complesso II

    Enzima del ciclo di Krebs che accetta elettroni dal FADH2.

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    Coenzima Q

    Sostanza che funge da trasportatore di elettroni tra i complessi della catena respiratoria.

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    Concentrazione di protoni

    Nella matrice, c'è bassa concentrazione di protoni, mentre nello spazio intermembrana è alta.

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    Study Notes

    Biochimica delle Proteine

    • Le proteine svolgono diverse funzioni nell'organismo, tra cui nutrizionali (es. lipoproteine per trasporto acidi grassi, albumina), regolazione dell'equilibrio acido-base (mantenendo il pH a 7,4), ripartizione dell'acqua nei tessuti, trasporto (es. emoglobina per ossigeno, ferro e lipoproteine), coagulazione del sangue (fibrinogeno), funzioni immunitarie (immunoglobuline) e attività enzimatiche (catalizzatori biologici). Svolgono anche un ruolo di sostegno meccanico (collagene) e nel movimento coordinato (actina e miosina).
    • Sono coinvolte nella produzione e trasmissione di impulsi nervosi (ad esempio glutammato e GABA).

    Costituzione delle Proteine

    • Le proteine sono costituite da amminoacidi, di cui 20 sono essenziali.
    • Gli amminoacidi si legano tra loro tramite legami peptidici.
    • La catena laterale di ogni amminoacido (R) determina la sua funzione e caratteristiche (es. idrofilici, idrofobici).
    • Gli amminoacidi con catene laterali idrofobiche tendono a raggrupparsi all'interno della proteina, mentre quelli idrofilici tendono ad interagire con l'acqua.

    Proteine nel sangue

    • L'albumina è una proteina fondamentale nel sangue, presente in elevate quantità (5g ogni 100mL) e di forma ad alfa-elica;
    • Questa proteina lega e trasporta sostanze (es. acidi grassi, bilirubina, ecc), mantenedo in equilibrio il pH del sangue e svolgendo ruolo osmotico.
    • Il fibrinogeno è una proteina coinvolta nel processo di coagulazione.

    Amminoacidi con carica

    • Alcuni amminoacidi presentano una carica positiva (es: istidina, arginina) o negativa (es: aspartato, glutammato) nella loro catena laterale R.
    • Queste cariche permettono interazioni elettrostatiche tra gli amminoacidi, contribuendo alla struttura tridimensionale della proteina.

    Formazione legame peptidico

    • Il legame peptidico si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro, liberando una molecola d'acqua.
    • Questa reazione di condensazione crea un legame covalente tra gli amminoacidi.

    Struttura delle proteine

    • Le proteine possono avere 4 livelli di struttura:
      • Primaria: sequenza lineare degli amminoacidi
      • Secondaria: disposizione spaziale (alfa-elica e foglietto beta)
      • Terziaria: ulteriore ripiegamento della struttura secondaria
      • Quaternaria: diverse subunità proteiche organizzate spazialmente.

    Emoglobina

    • L'emoglobina ha una struttura quaternaria, costituita da 4 subunità (2 alfa e 2 beta);
    • Ogni subunità contiene un gruppo eme con un atomo di ferro che lega l'ossigeno;
    • L'emoglobina lega l'ossigeno in modo cooperativo, il legame con il primo ossigeno aumenta l'affinità dei siti successivi (effetto cooperativo).
    • La curva di saturazione è sigmoide, diversa dalla mioglobina che ha una curva iperbolica.
    • La mioglobina ha maggiore affinità per l'ossigeno dell'emoglobina.

    Mioglobina

    • La mioglobina è una proteina a singola catena che interviene nel trasporto e immagazzinamento di ossigeno nei muscoli;
    • Ha una maggiore affinità per l'ossigeno rispetto all'emoglobina;
    • La sua curva di saturazione è iperbolica.

    Coagulazione

    • La trombina taglia i residui amminoacidici nel fibrinogeno, creando punti di aggancio.
    • Le molecole di fibronogeno si uniscono, formando un complesso insolubile (fibrina).
    • La fibrina forma una rete che intrappola le piastrine formando il coagulo.
    • La plasmina scioglie il coagulo.

    Proteine che trasportano il ferro

    • Ferro è importante per il trasporto di ossigeno, la regolazione del pH e il metabolismo cellulare (catena di trasporto degli elettroni).
    • La transferrina lega il ferro nel sangue e lo rilascia ai tessuti.
    • La ferritina è un complesso ferro-proteico che immagazzina il ferro nei tessuti (fegato, midollo osseo, muscoli).

    Emoglobina fetale

    • L'emoglobina fetale ha una maggiore affinità per l'ossigeno rispetto all'emoglobina adulta, permettendo al feto di acquisire ossigeno dal sangue materno.

    Talassemia

    • La talassemia coinvolge una ridotta sintesi delle catene alfa o beta dell'emoglobina;
    • La mancanza di una o più catene porta ad aggregati di catene in eccesso, danneggiando i globuli rossi.

    Metabolismo dei carboidrati

    • Una parte del metabolismo dei carboidrati si concentra sul glucosio;
    • Il glucosio arriva nel fegato, dove può essere convertito in glicogeno e rilasciato nel sangue quando è necessario mantenere i valori glicemici stabili.
    • Il glucosio viene prodotto dal fegato quando non introduciamo carboidrati per tempo (gluconeogenesi).
    • Gli enzimi in questo processo intervengono sui livelli di glucosio, diminuendoli o aumentandone il rilascio, con attività di regolazione.

    Enzimi

    • Gli enzimi sono proteine che catalizzano reazioni chimiche, abbassando l'energia di attivazione necessaria per far avvenire queste reazioni;
    • Sono specifici per il substrato e possono essere regolati per controllare il metabolismo.

    Ciclo di Krebs

    • Il ciclo di Krebs è un percorso metabolico che avviene all'interno dei mitocondri;
    • Inizia con acetil-CoA e l'ossalacetato che reagiscono per formare il citrato, e poi procede ossidando il citrato fino a rigenerare l'ossalacetato;
    • Il ciclo produce energia sotto forma di NADH e FADH2 che poi utilizzano la catena respiratoria per generare ATP.

    Catena di trasporto degli elettroni

    • Le reazioni di ossido-riduzione nella catena di trasporto degli elettroni rilasciano energia utilizzata per pompare protoni (H+) dallo spazio intermembrana alla matrice, costruendo un gradiente protonico.
    • L'ATP sintasi usa il gradiente protonico per sintetizzare ATP.

    Metabolismo lipidico

    • Gli acidi grassi che introduciamo con l'alimentazione vengono trasformati in acetil-CoA e entrano nel ciclo di Krebs;
    • Il fegato produce i corpi chetonici quando siamo a digiuno come fonte di energia per il cervello;
    • Quando vengono rilasciati, i corpi chetonici possono essere utilizzati da altri tessuti.
    • I corpi chetonici, se in eccesso, possono causare acidosi.

    Metabolismo dell'eme

    • L'eme è un gruppo prostetico essenziale in alcune proteine come emoglobina e citocromi.
    • L'eme si forma nel fegato o nel midollo osseo.
    • La degradazione dell'eme porta alla formazione della bilirubina, che viene eliminata nel fegato tramite la bile.

    Ittero

    • L'ittero è una condizione in cui la bilirubina si accumula nel sangue, rendendo la pelle e gli occhi gialli;
    • Può essere causato da un eccesso di distruzione di globuli rossi (emocromo), un problema al fegato o un'ostruzione del flusso biliare.

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    Questo quiz esplora la talassemia alfa, la sintesi delle catene di emoglobina e il metabolismo del ferro. Le domande trattano le funzioni degli enzimi, le conseguenze delle anomalie nella sintesi di emoglobina e il ruolo del ferro nel corpo umano. Testa la tua conoscenza su queste importanti tematiche mediche.

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