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Questions and Answers
Qual è la direzione di sintesi di un polipeptide?
Qual è la direzione di sintesi di un polipeptide?
Quale tipo di legame determina la struttura planare e rigida di un polipeptide?
Quale tipo di legame determina la struttura planare e rigida di un polipeptide?
Qual è la prima proteina ad essere stata sequenziata?
Qual è la prima proteina ad essere stata sequenziata?
Quali legami collegano le catene polipeptidiche A e B nell'insulina?
Quali legami collegano le catene polipeptidiche A e B nell'insulina?
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Cosa permette la flessibilità alla catena amminoacidica?
Cosa permette la flessibilità alla catena amminoacidica?
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Quante diverse possibilità di catene laterali (o residui) si presentano per ciascun amminoacido in una catena polipeptidica?
Quante diverse possibilità di catene laterali (o residui) si presentano per ciascun amminoacido in una catena polipeptidica?
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Quanti dipeptidi diversi sono possibili con 20 amminoacidi naturali?
Quanti dipeptidi diversi sono possibili con 20 amminoacidi naturali?
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Quale livello strutturale di una proteina è determinato direttamente dalla sequenza amminoacidica?
Quale livello strutturale di una proteina è determinato direttamente dalla sequenza amminoacidica?
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Quale delle seguenti descrive meglio l'approccio riduzionistico nello studio della biologia?
Quale delle seguenti descrive meglio l'approccio riduzionistico nello studio della biologia?
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Quale delle seguenti fasi NON fa parte della mitosi?
Quale delle seguenti fasi NON fa parte della mitosi?
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In relazione alla forza dei legami chimici all'interno della cellula, quale delle seguenti affermazioni è corretta?
In relazione alla forza dei legami chimici all'interno della cellula, quale delle seguenti affermazioni è corretta?
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Quale dei seguenti NON è un esempio di macromolecola biologica
Quale dei seguenti NON è un esempio di macromolecola biologica
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Cosa si intende con 'carattere recessivo' in genetica?
Cosa si intende con 'carattere recessivo' in genetica?
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Qual è il ruolo principale delle forze che spingono le superfici non polari fuori dalla rete di acqua?
Qual è il ruolo principale delle forze che spingono le superfici non polari fuori dalla rete di acqua?
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Qual è il ruolo principale dei legami chimici all'interno della cellula?
Qual è il ruolo principale dei legami chimici all'interno della cellula?
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In che modo le reazioni di condensazione contribuiscono alla formazione dei polimeri?
In che modo le reazioni di condensazione contribuiscono alla formazione dei polimeri?
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Qual è uno dei possibili risultati biologici di una mutazione genetica?
Qual è uno dei possibili risultati biologici di una mutazione genetica?
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Qual è il processo inverso alla condensazione nella formazione dei polimeri?
Qual è il processo inverso alla condensazione nella formazione dei polimeri?
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Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il comportamento dei cromosomi durante la meiosi?
Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il comportamento dei cromosomi durante la meiosi?
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Qual è la funzione principale del glucosio nelle cellule?
Qual è la funzione principale del glucosio nelle cellule?
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Quale caratteristica distingue le forme cicliche α e β del glucosio in soluzione acquosa?
Quale caratteristica distingue le forme cicliche α e β del glucosio in soluzione acquosa?
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Quale affermazione descrive accuratamente il legame tra monomeri in un polimero?
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Cosa sono i monosaccaridi?
Cosa sono i monosaccaridi?
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In che modo la modularità contribuisce alle funzioni cellulari?
In che modo la modularità contribuisce alle funzioni cellulari?
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In un ambiente acquoso, come si orientano le molecole di fosfolipidi in un doppio strato?
In un ambiente acquoso, come si orientano le molecole di fosfolipidi in un doppio strato?
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Quale amminoacido può sostituire la colina in alcuni fosfolipidi?
Quale amminoacido può sostituire la colina in alcuni fosfolipidi?
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Oltre a formare strutture a doppio strato, quale altra struttura possono formare i fosfoinositidi in ambiente acquoso?
Oltre a formare strutture a doppio strato, quale altra struttura possono formare i fosfoinositidi in ambiente acquoso?
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Nei glicolipidi, a cosa si legano le due catene idrocarburiche?
Nei glicolipidi, a cosa si legano le due catene idrocarburiche?
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Quale è la funzione principale dei glicolipidi sulla superficie cellulare?
Quale è la funzione principale dei glicolipidi sulla superficie cellulare?
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Quale molecola è fondamentale per determinare il gruppo sanguigno di un individuo, attraverso la sua attività enzimatica?
Quale molecola è fondamentale per determinare il gruppo sanguigno di un individuo, attraverso la sua attività enzimatica?
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Da quanti anelli ciclici fusi è composta la struttura di base degli steroli?
Da quanti anelli ciclici fusi è composta la struttura di base degli steroli?
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Oltre ad essere componenti della membrana cellulare, quale altra funzione hanno gli steroli nella forma di steroidi?
Oltre ad essere componenti della membrana cellulare, quale altra funzione hanno gli steroli nella forma di steroidi?
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Quale affermazione descrive meglio l'effetto della denaturazione proteica sulla solubilità?
Quale affermazione descrive meglio l'effetto della denaturazione proteica sulla solubilità?
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Durante la rinaturazione di una proteina, quale proprietà non viene ripristinata?
Durante la rinaturazione di una proteina, quale proprietà non viene ripristinata?
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Cosa succede a una proteina quando la sua denaturazione è irreversibile?
Cosa succede a una proteina quando la sua denaturazione è irreversibile?
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Qual è la principale differenza tra la denaturazione reversibile e quella irreversibile delle proteine?
Qual è la principale differenza tra la denaturazione reversibile e quella irreversibile delle proteine?
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Qual è la funzione principale degli enzimi nelle reazioni biologiche?
Qual è la funzione principale degli enzimi nelle reazioni biologiche?
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In che modo un enzima si lega al suo substrato?
In che modo un enzima si lega al suo substrato?
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Cosa sono gli stati intermedi menzionati nel contesto delle reazioni enzimatiche?
Cosa sono gli stati intermedi menzionati nel contesto delle reazioni enzimatiche?
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Cos'è l'energia di attivazione in una reazione biologica?
Cos'è l'energia di attivazione in una reazione biologica?
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Quale tipo di poliubiquitinazione è associata alla degradazione tramite proteasoma?
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In quale direzione avviene l'allungamento di un acido nucleico?
In quale direzione avviene l'allungamento di un acido nucleico?
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Quale coppia di basi è presente nel DNA e forma 2 legami idrogeno?
Quale coppia di basi è presente nel DNA e forma 2 legami idrogeno?
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Quanti filamenti di solito compongono una molecola di RNA?
Quanti filamenti di solito compongono una molecola di RNA?
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Quale componente di un nucleotide è responsabile per formare legami idrogeno tra filamenti di acidi nucleici?
Quale componente di un nucleotide è responsabile per formare legami idrogeno tra filamenti di acidi nucleici?
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Qual è il significato della poliubiquitinazione tramite legame con Lys63?
Qual è il significato della poliubiquitinazione tramite legame con Lys63?
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Quale delle seguenti affermazioni descrive correttamente la polarità della doppia elica del DNA?
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Di cosa è composto l'ATP?
Di cosa è composto l'ATP?
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Flashcards
Microscopia a scansione elettronica (SEM)
Microscopia a scansione elettronica (SEM)
Un tipo di microscopia elettronica che utilizza un fascio di elettroni per creare un'immagine tridimensionale della superficie di un campione.
Microscopia a trasmissione elettronica (TEM)
Microscopia a trasmissione elettronica (TEM)
Un tipo di microscopia elettronica che utilizza un fascio di elettroni che attraversa il campione, permettendo di osservare la sua struttura interna.
Energia di legame
Energia di legame
L'energia necessaria per rompere un legame chimico.
La stabilità dei legami covalenti
La stabilità dei legami covalenti
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Citologia
Citologia
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Mitosi
Mitosi
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Meiosi
Meiosi
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Le leggi di Mendel
Le leggi di Mendel
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Forza idrofobica
Forza idrofobica
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Interazioni idrofobiche nel ripiegamento proteico
Interazioni idrofobiche nel ripiegamento proteico
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Modularità
Modularità
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Monomeri
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Polimeri
Polimeri
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Reazione di condensazione
Reazione di condensazione
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Idrolisi
Idrolisi
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Glucosio come fonte di energia
Glucosio come fonte di energia
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Struttura Primaria
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DNA e la struttura primaria
DNA e la struttura primaria
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Legame peptidico
Legame peptidico
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Flessibilità della catena
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Insulina
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Possibili strutture
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Variabilità delle catene polipeptidiche
Variabilità delle catene polipeptidiche
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Numero di possibili proteine
Numero di possibili proteine
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Rinaturazione
Rinaturazione
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Denaturazione
Denaturazione
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Denaturazione reversibile
Denaturazione reversibile
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Denaturazione irreversibile
Denaturazione irreversibile
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Catalizzatore
Catalizzatore
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Enzima
Enzima
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Sito attivo
Sito attivo
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Substrato
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Cosa sono i fosfolipidi?
Cosa sono i fosfolipidi?
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Come si organizzano i fosfolipidi in ambiente acquoso?
Come si organizzano i fosfolipidi in ambiente acquoso?
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Cosa sono i glicolipidi?
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Come si determinano i gruppi sanguigni?
Come si determinano i gruppi sanguigni?
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Cosa sono gli steroli?
Cosa sono gli steroli?
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Qual è il ruolo degli steroidi?
Qual è il ruolo degli steroidi?
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Poliubiquitinazione
Poliubiquitinazione
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Poliubiquitinazione Lys48
Poliubiquitinazione Lys48
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Poliubiquitinazione Lys63
Poliubiquitinazione Lys63
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Monomeri nucleotidici
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Basi azotate
Basi azotate
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Legami fosfodiesterici
Legami fosfodiesterici
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Appaiamento complementare delle basi
Appaiamento complementare delle basi
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Struttura del DNA
Struttura del DNA
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Study Notes
Struttura e Morfologia del Corpo Umano - Modulo di Biologia Applicata
- Il corso si tiene presso l'Azienda Sanitaria Locale "Città di Torino" nell'anno accademico 2024/2025.
- La prima lezione tratta di molecole e macromolecole della cellula.
- R La registrazione delle lezioni non è consentita.
Contatti
- Il docente del modulo è il Dott. Federico Gulluni.
- Il suo indirizzo email è [email protected].
- L'indirizzo del Centro di Biotecnologie Molecolari è Via Nizza 52.
Organizzazione del Corso
- Il corso prevede lezioni frontali ed esercitazioni.
- Le slides del corso sono disponibili sulla pagina del corso: https://www.cli.aslcittaditorino.unito.it/do/corsi.pl/Show?_id=6e63
- Le comunicazioni saranno inviate tramite email, preferibilmente ai rappresentanti degli studenti.
- Gli appelli per l'esame sono previsti per febbraio, luglio, settembre e dicembre 2025.
- I voti parziali sono validi solo per la sessione che comprende due appelli.
Testi Consigliati
- Principi di biologia, quinta edizione italiana
- Autore: David Sadava, David M. Hillis, H. Craig Heller, Sally Hacker
- Biologia & Genetica, Autori: Chiara Donati, Massimo Stefani, Niccolò Taddei
- Elementi di Biologia e Genetica, Autori: Bonaldo, Crisafulli, D'Angelo, Francolini, Grimaudo, Rinaldi, Riva, Romanelli
Programma del Corso
- Il programma include: Biologia cellulare (struttura della cellula eucariote, membrana plasmatica, reticolo endoplasmatico, lisosomi, mitocondri, nucleo, citoscheletro, trasporto di molecole e informazioni), Genetica molecolare (struttura e duplicazione del DNA, espressione genica e traduzione), Genetica generale (struttura dei cromosomi, mitosi, meiosi e leggi di Mendel), mutazioni e conseguenze biologiche.
Le discipline scientifiche sono sempre più integrate
- L'evoluzione delle discipline scientifiche, evidenziando l'interconnessione progressiva tra le discipline.
Le piccole molecole - un problema dimensionale
- Evidenzia le dimensioni relative di varie molecole e strutture biologiche, mostrando una scala logaritmica.
- Mostra i diversi tipi di microscopi utilizzati per studiare molecole e cellule.
I legami chimici nella cellula
- I legami covalenti, ionici, idrogeno, e le forze di Van der Waals sono discussi in termini di energia di legame
- L'energia di legame è l'energia necessaria per rompere il legame.
- Le forze di Van der Waals sono tenute insieme a distanze molto brevi da due o più atomi.
Le forze dei legami importanti per la cellula
- I legami covalenti sono più forti dell'energia termica presente all'interno della cellula.
- Le reazioni chimiche specifiche, come quelle catalizzate dagli enzimi, possono rompere i legami covalenti.
- Le molecole diverse possono essere tenute insieme da legami non covalenti, che sono più deboli dei legami covalenti.
Legami Idrogeno
- Si formano tra molecole tenute assieme da legami covalenti polari.
- Gli atomi coinvolti sono piccoli e altamente elettronegativi (F, N, O)
- I legami idrogeno sono più deboli dei legami covalenti ma più forti dell'energia termica presente nella cellula
- Hanno un ruolo nella stabilizzazione di catene polipeptidiche e sequenze nucleotidiche
Legami Ionici
- I legami ionici si formano tra un catione (ione caricato positivamente) e un anione (ione caricato negativamente) q uando gli atomi hanno una significativa differenza di elettronegatività.
- L'attrazione elettrostatica tra le cariche opposte tiene assieme gli atomi.
Interazione enzima-substrato
- Le forze non covalenti, pur essendo deboli individualmente, possono contribuire a un processo generale e significativa interazione tra un enzima e il suo substrato e favorire la reazione enzimatica.
Interazione DNA-PROTEINA
- I legami ionici e a idrogeno aiutano a legare le proteine al DNA.
- Le cariche positive negli atomi di azoto nelle proteine e le cariche negative negli atomi di ossigeno nel DNA giocano un ruolo importante.
Classi delle Macromolecole
- Le unità costitutive di zuccheri, acidi grassi, amminoacidi e nucleotidi sono discusse, e il loro ruolo nelle macromolecole.
Le quattro famiglie principali di piccole molecole organiche nelle cellule
- Quattro classi di piccole molecole organiche (zuccheri, acidi grassi, amminoacidi e nucleotidi) servono come unità costitutive primarie delle macromolecole.
- Queste molecole svolgono molteplici funzioni nella cellula, incluse la fornitura di energia e la formazione di componenti strutturali.
Come si distribuiscono le molecole nella cellula?
- Le molecole nelle cellule si distribuiscono in modo tale da formare le cellule, con acqua che costituisce la maggior parte del volume.
Dove si distribuiscono le molecole nella cellula?
- Presentazione visiva che mostra come le diverse molecole biologiche interagiscono e si raggruppano e si organizzano all'interno delle cellule.
Molte molecole biologiche sono polimeri
- Immagine che mostra la struttura, il polimero e il monomero di diversi tipi di macromolecole biologiche(zuccheri, acidi nulcei, lipidi e proteine).
I polimeri sono prodotti da reazioni di condensazione
- Illustrati i processi di condensazione che formano polimeri e l'idrolisi che li degrada, con le relative reazioni chimiche.
Le macromolecole si formano per condensazione e si degradano per idrolisi
- Presentati i processi di condensazione e idrolisi che formano e rompono i polimeri.
- I monomeri si combinano per formare polimeri, con la perdita di una molecola d'acqua in una reazione di condensazione.
- I polimeri vengono degradati nei monomeri con l'aggiunta di una molecola d'acqua in una reazione di idrolisi.
I carboidrati
- Monosaccaridi, disaccaridi e polisaccaridi(cellulosa, amido, glicogeno), mostrando la composizione, l'importanza e le funzioni nella struttura della cellula.
- Le proprietà e le funzioni di vari carboidrati sono presentate.
Modificazione chimica
- L'aggiunta di gruppi funzionali ai carboidrati modifica le loro proprietà chimiche e funzioni.
- Gruppi aggiunti inclusi nei diversi tipi di zuccheri/carboidrati
I Lipidi
- I lipidi, costituiti da trigliceridi e fosfolipidi, e la loro importanza come componenti strutturali e molecole di riserva energetica
- Molte proteine sono costituite da amminoacidi, che sono una fondamentale classe di monomeri che formano le proteine.
- Le catene idrocarburiche dei lipidi hanno legami idrocarburici che rendono insolibili in acqua, con una forte attrazione idrofobica.
I Fosfolipidi
- Ruolo dei fosfolipidi nelle membrane cellulari, mostrando come questi si organizzano in uno strato doppio e interagiscono con l'acqua circostante.
I Glicolipidi
- Strutture e posizionamento dei glicolipidi nelle membrane cellulari (es. glucosio)
- Funzionano come componenti di riconoscimento e adesione.
Gli Steroli
- Le strutture degli steroli e la loro organizzazione nella struttura della membrana cellulare (es. colesterolo)
- La loro proprietà nello stabilizzare la membrana e nelle funzioni molto importanti delle cellule.
Le Proteine
- Strutturali e funzionali con una grande varietà di forme sono discutibili, con molti esempi
- Le proteine sono costituite da catene amminoacidiche concatenate tramite legami peptidici e le loro quattro diverse strutture (primaria, secondaria, terziaria, quaternaria), con esempi di tipi diversi di proteine
Gli Enzimi
- Enzimi come catalizzatori biologici che accelerano le reazioni chimiche sono illustrati.
- I diversi fattori che influenzano l'attività degli enzimi.
ATP e Fosforilazioni
- Come l'ATP viene utilizzata per fosforilare le proteine in diversi modi.
Ubiquitinazioni
- Il processo di ubiquitinazione che modifica e regola le proteine.
I Nucleotidi
- I nucleotidi (ad esempio, DNA e RNA) sono costituiti da una base azotata, uno zucchero e un gruppo fosfato
- Le quattro basi dell'RNA (adenina, guanina, citosina, uracile) sono coinvolte nei processi di trascrizione e traduzione nel trasporto genetico.
L'RNA l
- La struttura a singolo filamento dell'RNA e le sue funzioni biologiche.
Il DNA
- Presentazione della doppia elica dell'acido desossiribonucleico, e dei processi chiave per DNA e RNA.
Studying That Suits You
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Description
Questo quiz esplora le basi della struttura e della sintesi delle proteine, inclusi polipeptidi e amminoacidi. Scopri quanti dipeptidi possono essere creati e le caratteristiche fondamentali della proteina insulina. Testa la tua conoscenza su concetti chiave come legami chimici e genotipo.