Struttura Secondaria e Terziaria delle Proteine

Struttura secondaria

• Le proteine assumono una disposizione regolare e ripetitiva nello spazio.
• La struttura secondaria è stabilizzata dai legami idrogeno tra il gruppo NH- di un legame peptidico e il gruppo CO- di un altro.
• Esistono diversi tipi di strutture secondarie:
  • α-elica: la catena polipeptidica si avvolge a spirale. Ogni giro di elica include 3,6 residui amminoacidici e ha un passo di 5,4 Å. I legami idrogeno si formano tra il gruppo carbonilico (C=O) di un residuo amminoacidico e il gruppo ammidico (N-H) del quarto residuo che lo segue.
  • β-foglietto: la catena polipeptidica si dispone in una struttura a foglietto piegato. I legami idrogeno si formano tra gruppi C=O e N-H di catene polipeptidiche adiacenti. I beta-foglietti possono essere paralleli o antiparalleli.

Struttura terziaria

• La struttura terziaria di una proteina è la sua forma tridimensionale complessiva.
• La struttura terziaria si crea quando le strutture secondarie (α-eliche e β-foglietti) si ripiegano in un'unica struttura tridimensionale.
• La struttura terziaria è stabilizzata da legami secondari:
  • ponti disolfuro: formati tra due gruppi sulfidrilici (SH) di due catene laterali di cisteina.
  • legami idrogeno: formati tra gruppi polari.
  • legami ionici: formati tra gruppi carichi.
  • forze idrofobiche: forze repulsive tra molecole non polari.
• Le anse, segmenti di random coil che collegano le strutture secondarie, sono spesso coinvolte nella funzione della proteina.
• Tra i diversi tipi di proteine ci sono le albumine e le globuline.
• Albumine: sono solubili in acqua, coagulano al calore (es: alfa-lattoalbumina, ovalbumina)
• Globuline: sono solubili in soluzioni acquose saline diluite, coagulano al calore (es: beta-lattoglobulina)

Struttura quaternaria

• Si forma quando più catene polipeptidiche (subunità) si assemblano per formare una proteina funzionale.
• La struttura quaternaria è stabilizzata dagli stessi tipi di legami che stabilizzano la struttura terziaria.

Classi di proteine

• Proteine semplici: costituite solo da aminoacidi.
• Proteine coniugate: il gruppo proteico è legato a un gruppo prostetico non proteico (ad esempio, lipidi, carboidrati, acidi nucleici).

Denaturazione

• È il processo che altera la struttura tridimensionale di una proteina, compromissone la sua funzionalità.
• La denaturazione può essere causata da diversi fattori:
  • temperatura: il calore rompe i legami che stabilizzano la proteina.
  • pH: grandi variazioni di pH possono influire sulle cariche degli amminoacidi, alterando le interazioni e la struttura della proteina.
  • solventi organici: solubilizzano lipidi e rompono le interazioni idrofobiche, alterando la struttura della proteina.

Proprietà nutrizionali delle proteine

• Le proteine sono essenziali per la crescita e il mantenimento del corpo.
• Le proteine forniscono aminoacidi essenziali, che l'organismo non può sintetizzare da solo.
• Le proteine hanno diverse funzioni nell’organismo:
  • plastica: per la costruzione di proteine corporee.
  • regolatrice: come precursori di ormoni, enzimi, e neurotrasmettitori.
  • energetica: possono essere utilizzate come fonte di energia in caso di necessità.

Valore nutrizionale delle proteine

• Le proteine di origine animale sono generalmente di alta qualità e facilmente digeribili, con un profilo completo di aminoacidi essenziali.
• Le proteine di origine vegetale sono generalmente meno facilmente digeribili e spesso mancano di alcuni aminoacidi essenziali.
• La complementarietà proteica consiste nell'abbinare alimenti con proteine di origine vegetale che insieme forniscono tutti gli aminoacidi essenziali che mancano individualmente.

Punto isoelettrico delle proteine

• Il punto isoelettrico (pI) è il pH al quale una proteina ha carica elettrica netta nulla.
• A pH inferiore al pI, la proteina ha carica netta positiva.
• A pH superiore al pI, la proteina ha carica netta negativa.
• Al pI, la proteina è meno solubile e tende a precipitare.

Sfruttamento industriale del pI

• La proprietà di precipitazione delle proteine al pI è sfruttata industrialmente per la produzione di prodotti lattiero-caseari, come i formaggi, e per la produzione di tofu.
• Caseina (latte): pI = 4.6, si può ottenere precipitando la caseina dal latte aggiungendo acido.
• Proteine di soia: possono essere precipitate a pH acido, per ottenere il tofu.

Questo quiz esplora la struttura secondaria e terziaria delle proteine, evidenziando le caratteristiche dell'α-elica e del β-foglietto. Scoprirai come i legami idrogeno stabilizzano queste strutture e come si forma la forma tridimensionale delle proteine. Mettiti alla prova con domande che testano la tua comprensione di questi concetti fondamentali nella biochimica.