Struttura e Tabella degli Aminoacidi

Struttura degli Aminoacidi

• Il carbonio alfa è il fulcro degli amminoacidi.

• Questo carbonio è legato a quattro sostituenti: un gruppo carbossilico, un gruppo amminico, un atomo di idrogeno, e una catena laterale R.

• La catena laterale R varia tra i diversi amminoacidi.

• Gli amminoacidi si legano per formare catene lineari, chiamate peptidi se corte (meno di 50 unità) o proteine se lunghe (più di 50 unità).

• È conveniente rappresentare gli amminoacidi con la proiezione di Fischer modificata, con il gruppo amminico a sinistra e il carbossilico a destra.

• In questa proiezione, la catena laterale R si trova in alto e l'idrogeno in basso, come per un L-amminoacido.

• Invertire due sostituenti in una struttura di Fischer inverte la configurazione; sono quindi necessarie due inversioni per tornare alla configurazione iniziale.

Tabella degli Aminoacidi

• La tabella fornisce il nome, la sigla a tre lettere e la sigla a una lettera di ciascun amminoacido.
• Esempi di amminoacidi includono alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, cisteina, prolina, fenilalanina, triptofano, tirosina, treonina, serina, asparagina, glutammina, acido aspartico, acido glutammico, istidina, lisina e arginina.

Amminoacidi Cellulari

• Gli amminoacidi presenti nelle cellule possono derivare dall'idrolisi di proteine (amminoacidi proteici o standard, e amminoacidi rari o non standard) oppure essere metaboliti liberi (amminoacidi non proteici).

AA Proteici o Standard

• Le proteine naturali sono costituite esclusivamente da L-amminoacidi.

Famiglie di AA

• Gli amminoacidi che costituiscono le proteine sono 20 e sono codificati a livello del genoma.
• Essi sono raggruppati in cinque famiglie in base alla natura della catena laterale: alifatica non polare, polare non carica, aromatica, carica positivamente (basica) e carica negativamente (acida).

Non Polare, Gruppo R Alifatico

• Esempi di amminoacidi non polari con gruppo R alifatico includono glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina e metionina.

Polari, Gruppo R Non Carico

• Serina, treonina, cisteina, asparagina e glutammina sono esempi di amminoacidi polari con gruppo R non carico.
• La cisteina può formare un legame disolfuro con un'altra cisteina, creando la cistina.

Gruppo R Aromatico

• Fenilalanina, tirosina e triptofano sono esempi di amminoacidi con gruppi R aromatici.
• La fenilalanina e il triptofano sono non polari, mentre la tirosina è polare non carica.

Gruppo R Positivamente carico

• Lisina, arginina e istidina sono amminoacidi con gruppi R con carica positiva.

Gruppo R Negativamente Carico

• Acido aspartico (aspartato) e acido glutammico (glutammato) hanno gruppi R con carica negativa.

Altre Classificazioni degli AA

• Gli amminoacidi possono essere classificati come acidi (glutammato e aspartato), basici (arginina, lisina e istidina), solforati (cisteina e metionina) e aromatici (fenilalanina, triptofano e tirosina).

AA Non Standard

• Derivano dai 20 amminoacidi standard attraverso modificazioni chimiche post-traduzionali.
• Esempi includono 4-idrossiprolina, 5-idrossilisina, 6-N-metillisina, γ-carbossiglutamato e selenocisteina.

Elastina

• È una proteina caratteristica della pelle che ne garantisce l'elasticità.
• Viene prodotta dai fibroblasti del derma e rappresenta il 2% del peso del derma.
• Deriva dall'unione di quattro residui di lisina ad un anello aromatico.

AA Non Proteici

• Ornitina e citrullina sono derivati amminoacidici con caratteristiche basiche.
• L'ornitina è un iniziatore del ciclo dell'urea.

Gruppi Ionizzabili

• Tutti gli amminoacidi contengono almeno due gruppi ionizzabili: il gruppo carbossilico e il gruppo amminico.
• Essi sono acidi e basi deboli, e quindi non completamente ionizzati.
• Gli amminoacidi sono definiti anfoteri perché possiedono sia un gruppo acido che un gruppo basico.

Isomeri D e L

• Un amminoacido L è l'enantiomero che, quando in soluzione, ruota la luce polarizzata piana in senso antiorario, mentre un amminoacido D la ruota in senso orario
• Gli amminoacidi L sono la forma predominante nelle proteine degli esseri viventi.

Punto Isoelettrico

• È il valore di pH al quale un amminoacido non ha carica netta.
• Per estrarre un amminoacido dall'acqua, occorre raggiungere il punto isoelettrico.
• Conoscere i valori di pKa dei gruppi COOH e NH3+ consente di individuare il valore di pI.

AA Essenziali e Non Essenziali

• Gli amminoacidi essenziali non possono essere sintetizzati dall'organismo e devono essere assunti con la dieta; esempi: istidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina.
• Gli amminoacidi non essenziali possono essere sintetizzati dall'organismo; esempi: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteina, glutammato, glutammina, glicina, prolina, serina, tirosina.
• Le cellule utilizzano un pool di amminoacidi liberi per la sintesi di nuove proteine, che provengono dalla sintesi degli aa non essenziali, dall'assorbimento degli aa essenziali, e dalla demolizione delle proteine.
• L'apporto giornaliero ottimale di proteine per un adulto è di circa 1g di proteine per kg di peso corporeo.

Legame Peptidico

• Il legame peptidico si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro, con la perdita di una molecola d'acqua.

Catena Amminoacidica

• Le catene amminoacidiche hanno un'estremità amminoterminale e una carbossiterminale.

Peptidi

• Sono polimeri di amminoacidi con peso molecolare inferiore a 5000 Da.
• In natura originano dalla degradazione di proteine oppure sono molecole libere
• Esempi: Bradichinina,Inibisce le reazioni infiammatorie, Ossitocina, causa la contrazione della muscolatura uterina e la produzione di latte dalle ghiandole mammarie, Encefaline, Peptidi cerebrali con attività oppiacea.

Catena Polipeptidica

• Una catena polipeptidica è costituita da una parte che si ripete regolarmente (la catena principale) e da una parte variabile (le catene laterali caratteristiche di ciascun amminoacido).
• Le catene polipeptidiche naturali sono costituite da un numero di residui amminoacidici che varia da 50 a 2000, con un peso molecolare variabile da 5500 a 220000 Da.