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Questions and Answers
Qual è il ruolo del carbonio alfa nella struttura degli amminoacidi?
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Come si legano gli amminoacidi tra loro?
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Quale parte della struttura di Fischer modificata degli amminoacidi è posizionata a destra?
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Cosa accade se si invertono due sostituenti nella struttura di Fischer?
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Quali amminoacidi sono considerati 'non proteici'?
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Quale degli amminoacidi è considerato 'standard'?
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In quale posizione si trova l'idrogeno nella proiezione di Fischer di un amminoacido?
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Qual è la caratteristica distintiva della catena laterale R negli amminoacidi?
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Che cosa indica la lettera 'L' negli amminoacidi?
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Quale affermazione sul punto isoelettrico è corretta?
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Quale caratteristica distingue gli amminoacidi L dagli amminoacidi D?
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Cosa si intende per 'attività ottica' di un amminoacido?
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Qual è la principale differenza tra gli amminoacidi L e D?
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Quale amminoacido non presenta isomeria L e D?
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Dove possono essere trovati alcuni D-amminoacidi?
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Quale affermazione è vera riguardo al Calpha degli amminoacidi?
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Qual è il punto isoelettrico di un amminoacido?
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Quali amminoacidi devono essere introdotti con la dieta?
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Come si calcola il valore di pI per un amminoacido privo di catene laterali ionizzabili?
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Quale affermazione sui legami peptidici è corretta?
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Cosa accade agli amminoacidi non essenziali nella sintesi proteica?
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Qual è la funzione principale degli amminoacidi essenziali?
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Cosa si intende per catena polipeptidica?
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Qual è il principale processo attraverso il quale gli amminoacidi vengono forniti all'organismo?
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Quali sono le famiglie in cui sono raggruppati gli amminoacidi?
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Qual è la caratteristica degli amminoacidi standard?
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Quali sono amminoacidi definiti come basici?
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Quale affermazione descrive correttamente gli amminoacidi D?
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Quale gruppo di amminoacidi è considerato non polare?
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Cosa caratterizza gli amminoacidi aromatici?
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Quali amminoacidi appartengono alla classe degli amminoacidi acidi?
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Qual è la differenza tra amminoacidi non standard e standard?
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Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli amminoacidi carichi è vera?
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Study Notes
Introduzione
- Università San Raffaele, Roma
- Docente: Sara Baldelli
- Lezione: Amminoacidi
Struttura degli amminoacidi
- Il carbonio alfa è centrale nella struttura
- Quattro sostituenti: gruppo carbossilico (COO-), gruppo amminico (NH3+), idrogeno e catena laterale (R)
- La catena laterale (R) varia per ogni amminoacido
Struttura Lineare degli amminoacidi
- I legami tra gli amminoacidi creano catene lineari (peptidi o proteine)
- Per disegnarli si usa una proiezione di Fischer modificata
- Gruppo amminico a sinistra, gruppo carbossilico a destra, catena laterale in alto e idrogeno in basso.
Tabella degli amminoacidi
- Elenco degli amminoacidi (acronimi a 3 e 1 lettera)
- Nomi degli amminoacidi
- Classificazione in base alla struttura laterale (R)
- Alifatici non polari
- Polari non carichi
- Aromatici
- Carica positivamente (basici)
- Carica negativamente (acidi)
Amminoacidi cellulari
- I prodotti dell'idrolisi proteica (α-amminoacidi standard e non standard)
- Metaboliti liberi (α-amminoacidi non proteici)
- Le proteine sono costituite esclusivamente da amminoacidi L
Famiglie di AA (classificazione)
- 20 amminoacidi
- raggruppati in 5 famiglie sulla base della natura della catena laterale.
AA non standard
- Derivano dai 20 amminoacidi standard mediante modificazioni chimiche post-traduzionali
- Esempi: 4-idrossiprolina, 5-idrossilisina, 6-N-metilisina
AA non proteici
- Sono derivati aminoacidici con caratteristiche basiche
- Prodotti dal nostro organismo (ad esempio, dall'arginina)
- Interviene con l'enzima arginasi per la sintesi di urea.
- Esempi: ornitina, citrullina
Gruppi ionizzabili
- Tutti gli amminoacidi contengono almeno due gruppi ionizzabili (gruppo carbossilico, gruppo amminico).
- Gli amminoacidi sono molecole anfotere.
Isomeri De L
- Gli amminoacidi L ruotano la luce polarizzata piana in senso antiorario
- Gli amminoacidi D ruotano la luce polarizzata piana in senso orario
- Le proteine contengono esclusivamente amminoacidi L.
Punto isoelettrico
- Valore di pH al quale l'amminoacido non presenta carica netta (è nella forma zwitterionica).
- Dipende dalla presenza delle catene laterali ionizzabili
AA essenziali e non essenziali
- L'organismo può sintetizzare alcuni amminoacidi
- Altri devono essere introdotti attraverso il cibo.
AA e nutrizione
- Alimenti ricchi di amminoacidi essenziali: proteine animali
- Alimenti poveri di specifici amminoacidi essenziali: proteine vegetali
Legame peptidico
- Reazione di condensazione tra gruppo amminico di un amminoacido e gruppo carbossilico di un altro.
- Si forma un legame peptidico e una molecola di acqua.
Catena amminoacidica
- Sequenza lineare di amminoacidi
- Il residuo amminoterminale è all'inizio della catena
- Il residuo carbossiterminale è alla fine della catena.
Monomeri e Polimeri
- I monomeri si legano per formare polimeri
- Le proteine sono polimeri di amminoacidi
Peptidi
- Polimeri di amminoacidi con PM inferiore a 5.000
- Possono provenire da degradazione di proteine o avere funzioni specifiche
- Esempi: bradichinina, ossitocina, encefaline
Catena polipeptidica
- Sequenza di amminoacidi legati da legami peptidici
- La sequenza e la lunghezza sono caratteristiche di ogni proteina
Dati molecolari di alcune proteine
- Tabella con peso molecolare, numero di residui e di catene di diverse proteine.
Conclusioni
- Riassunto degli argomenti trattati nella lezione sugli amminoacidi.
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Description
Questo quiz esplora la fondamentale struttura degli amminoacidi, focalizzandosi sul ruolo del carbonio alfa. Scopri come gli amminoacidi si legano tra loro per formare le proteine e le implicazioni di queste interazioni nella biochimica.