Struktura trzeciorzędowa białka

Study Notes

Struktura trzeciorzędowa białka opisuje sposób, w jaki łańcuch aminokwasowy białka składa się w trójwymiarową strukturę.
Ta struktura jest utrzymywana przez oddziaływania między resztami aminokwasowymi, które mogą znajdować się daleko od siebie wzdłuż łańcucha liniowego.
Oddziaływania utrzymujące strukturę trzeciorzędową obejmują:
- Oddziaływania między aminokwasami, znajdującymi się daleko od siebie w łańcuchu liniowym.
- Oddziaływania wynikające ze zginania różnych fragmentów łańcucha białkowego.
- Tworzenie bliskich relacji przestrzennych między odległymi resztami aminokwasowymi, możliwe dzięki zginaniu łańcucha polipeptydowego.
- Oddziaływanie między resztami aminokwasowymi poprzez wiązania chemiczne (kowalencyjne i niekowalencyjne).
Te oddziaływania stabilizują strukturę trzeciorzędową białka.
W strukturze trzeciorzędowej białka widoczne są wiązania dwusiarczkowe (-S-S-).
Aminokwasy (reprezentowane przez małe kształty) i specyficzne wiązania (takie jak -COO-, H3N+ reprezentowane w pobliżu miejsca wiązania) są pokazane na ilustracji.

Białka proste dzieli się na kategorie, w oparciu o ich cechy rozpuszczalności i strukturę.
Prolaminy rozpuszczają się w rozcieńczonych alkoholach, co oznacza, że w roztworze alkoholu te białka tworzą roztwór, a nie pozostają rozpuszczone.
Prolaminy są typowymi białkami roślinnymi i występują w nasionach, np. w pszenicy - gliadyna, w jęczmieniu - hordeina, w kukurydzy - zeina.
Gluteliny rozpuszczają się w rozcieńczonych kwasach i zasadach, ale nie rozpuszczają się w rozcieńczonych solach i alkoholach.
Gluteliny, podobnie jak prolaminy, są typowymi białkami roślinnymi.
Skleroproteiny nie rozpuszczają się w wodzie ani w rozcieńczonych roztworach soli; są odporne na działanie enzymów trawiennych (proteolizy).
Skleroproteiny charakteryzują się dużą zawartością cysteiny, aminokwasów zasadowych, proliny i hydroksyproliny, co nadaje im specyficzną strukturę włóknistą.
Mają funkcje podporowe w organizmach, tworząc tkanki łączne, skórę, włosy i pazury.
Przykładem skleroprotein są: keratyna (włosy, paznokcie), kolagen (tkanki łączne), elastyna (naczynia krwionośne), fibroina i serycyna (jedwab), spongina (gąbki), gorgonina (korale).