Structura și proprietățile enzimelor

Podcast

Play an AI-generated podcast conversation about this lesson

Questions and Answers

Ce tip de enzime au o singură zonă de legare?

Enzime heteroproteice

Enzime monomerice (correct)

Enzime allosterice

Enzime oligomerice

Care dintre următoarele afirmații despre enzime este adevărată?

Enzimele sunt consumate în timpul reacției.

Enzimele necesită concentrații mari pentru a funcționa.

Enzimele modifică echilibrul reacției.

Enzimele nu sunt consumate în reacție. (correct)

Ce model descrie o legătură rigidă între substrat și situl activ al enzimei?

Modelul Fischer (correct)

Modelul monomeric

Modelul alosteric

Modelul Koshland

Ce tip de specificitate enzimatică se referă la o enzimă care acționează doar asupra unui singur substrat?

Specificitate absolută Signup and view all the answers

Care este diferenta între coenzime și grupuri prostetice?

Coenzimele se leagă temporar, iar grupurile prostetice se leagă covalent. Signup and view all the answers

Care dintre următoarele afirmații descrie cel mai bine o enzimă constituivă?

Concentrația sa rămâne constantă Signup and view all the answers

Ce efect are creșterea concentrației substratului asupra activității enzimei?

Crește până la un anumit punct Signup and view all the answers

Cum influențează moleculele efectori activitatea enzimelor?

Moleculele efectori pot crește sau reduce afinitatea substratului față de situl activ. Signup and view all the answers

Care dintre următoarele afirmații este adevărată cu privire la efectele allosterice asupra enzimelor?

Efectele pozitive cresc afinitatea pentru substrat Signup and view all the answers

Ce este un izoenzim?

O variantă structurală a aceleași enzime. Signup and view all the answers

Care este o caracteristică fundamentală a enzimelor?

Au specificitate în legătura cu substratul. Signup and view all the answers

La ce temperatură este de obicei maximă activitatea enzimatică pentru majoritatea enzimelor?

37°C Signup and view all the answers

Ce reprezintă coeficientul Q10 în termeni de cinetică enzimatică?

Creșterea ratei reacției pentru fiecare 10°C de creștere a temperaturii Signup and view all the answers

Ce tip de structură au majoritatea enzimelor?

Majoritatea sunt proteine. Signup and view all the answers

Cum este reglată activitatea enzimelor interconvertibile?

Prin modificări covalente Signup and view all the answers

Ce tip de enzimă este suprimată de către produsul său?

Enzimă reglată prin represiune Signup and view all the answers

Cum afectează temperaturile extreme activitatea proteinei?

Scade activitatea proteinei prin denaturare. Signup and view all the answers

Care este pH-ul optim pentru majoritatea enzimelor?

pH în jur de 7. Signup and view all the answers

Ce tip de enzimă primește un grafic în formă de hiperbolă când concentrația de substrat este constantă?

Enzimă Michaeliană. Signup and view all the answers

Care dintre următoarele enzime este un exemplu de enzimă funcțională a plasmei?

Lecitin-colesterol aciltransferază (LCAT) Signup and view all the answers

Ce rol au serpinele în organism, pe lângă inhibarea proteazelor?

Acționează ca transportatori pentru hormoni Signup and view all the answers

Cum se definește constantă KM?

Concentrația substratului la care rata reacției este jumătate din Vmax. Signup and view all the answers

Ce tip de inhibare are loc atunci când inhibitorul se leagă covalent de locul activ al enzimelor?

Inhibare ireversibilă. Signup and view all the answers

Care dintre următoarele enzime este asociată în principal cu leziunile tisulare?

Lactat dehidrogenază Signup and view all the answers

Ce caracteristică este specifică inhibitorilor competitivi?

Crește KM aparent. Signup and view all the answers

Ce tip de enzime nu sunt sintetizate de ficat?

Enzimele intracellular Signup and view all the answers

Cum acționează serpinii asupra proteazelor serinice?

Se leagă de locul activ, provocând o schimbare conformațională. Signup and view all the answers

Care dintre următoarele condiții NU influențează activitatea enzimelor?

Forma fizică a enzimei Signup and view all the answers

Care dintre următoarele isoenzime ale lactat dehidrogenazei se găsește predominant în mușchiul scheletic?

LDH5 Signup and view all the answers

Ce se întâmplă cu rata reacției la concentrații mari de substrat pentru enzimele Michaeliene?

Rata reacției atinge un maximum (Vmax) și apoi se normalizează. Signup and view all the answers

Ce reprezintă unitățile internaționale (UI) în măsurarea activității enzimatice?

Cantitatea de enzimă care convertește un micromol de substrat pe minut Signup and view all the answers

Care enzimă este asociată procesului de conversie a piruvatului în lactat?

Lactat dehidrogenază Signup and view all the answers

Signup and view all the answers

Study Notes

Structura Enzimelor

Enzimele sunt compuși care accelerează reacțiile chimice în organismele vii, transformând substratul în produs.
Majoritatea enzimelor sunt proteine (sau heteroproteine).
Enzimele cu structură proteică pot fi formate din apoenzimă și cofactor (coenzimă sau grupă prostetică).
Grupele prostetice pot fi compuși organici (de exemplu, hem) sau ioni metalici.
Centrul activ este o regiune a enzimei cu o structură specifică, care leagă substratul și catalizează reacția.
Modelele de legare substrat-enzimă sunt: "lacăt-cheie" (rigid) și "mână-în-mănușă" (flexibil).
Enzimele oligomere prezintă mai multe subunități, cu centre de legare pentru substrat.
Cooperarea dintre subunități influențează activitatea enzimatică.
Activitatea enzimelor este reglată prin sinteza și degradarea lor, sau prin izoenzime (variante structurale ale aceleiași enzime).
Izoenzimele au structuri și proprietăți diferite.

Proprietățile Enzimelor

Enzimele acționează ca catalizatori biologici, nefiind consumate în reacțiile pe care le catalizează.
Enzimele scad energia de activare pentru o reacție.
Specificitatea enzimatică este un aspect multi-nivel (reacție, substrat, stereochimică).
Enzimele prezintă o specificitate de grupare față de anumite tipuri de compuși. (ex. hidroliza legăturilor peptidice).
Specificitatea stereochimică implică recunoașterea unor forme specifice de enantiomeri sau izomeri.
Enzimele influențează activitatea sau rata unei reacții, dar nu își modifică echilibrul chimic.
Enzimele necesită concentrații mici și accelerează atingerea echilibrului.

Reglarea Enzimelor

Activitatea enzimatică este reglată de factori externi (temperatură, pH, concentrația substratului) și interni.
Cantitatea de enzimă este reglată prin controlul ratei de sinteză si degradare.
Enzimele constitutive sunt prezente în cantități constante.
Enzimele inductibile sunt sintetizate în răspuns la prezența unui substrat.
Enzimele represibile sunt sintetizate la niveluri scăzute în lipsa unui substrat
Activitatea enzimelor poate fi modificată cu sau fără a afecta integritatea lor structurală.
Activitatea poate fi controlată prin legarea unui inhibitor sau activator la un loc diferit de centrul activ (alosteric).

Cinetica Michaelis-Menten

Modelează viteza reacțiilor catalizate enzimatic.
Viteza depinde de concentrațiile de enzimă, substrat, pH, temperatură.
Valorile factorilor influențează viteza maximă (Vmax) și constanta Michaelis-Menten (Km)
Determină afinitatea enzimei pentru substrat.
Înhibitori afectează viteza maximă și constanta Km.

Influența Temperaturii și pH-ului

Temperatura optimă influențează viteza reacției.
Modificarea temperaturii determină scăderea vitezei.
pH-ul optim influențează viteza reacției.
Valorile extreme ale pH-ului pot denatura enzimele.

Influența Concentrației Enzimei și Substratului

La concentrații constante de substrat, viteza reacției variază proporțional cu concentrația enzimei.
Graficul vitezei în funcție de concentrația substratului arată un arc de hiperbolă pentru enzimele cu un singur centru de legare.
Enzimele cu mai multe centre de legare prezintă o sigmoidă pe grafic.

Inhibitori

Inhibitorii sunt substanțe care scad activitatea enzimatică.
Inhibarea reversibilă este o legare temporară.
Inhibarea ireversibilă este o legare permanentă.
Inhibarea competitivă este o legare a inhibitorului în centrul enzimatic.
Inhibarea necompetitivă este o legare a inhibitorului într-un alt loc ( decât centrul activ ) din enzimă,
Inhibarea uncompetitivă este o legare a inhibitorului în complexul enzimă-substrat.

Studying That Suits You

Use AI to generate personalized quizzes and flashcards to suit your learning preferences.

Description

Acest quiz explorează structura enzimelor și proprietățile lor funcționale. Vei învăța despre rolul enzimelor în reacțiile chimice și caracteristicile acestora, inclusiv modelele de legare și reglementarea activității enzimatice. Testează-ți cunoștințele despre enzime și importanța lor în biologie.