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Questions and Answers
Qual è la funzione principale della leader sequence in una proteina destinata al RER?
Qual è la funzione principale della leader sequence in una proteina destinata al RER?
Cosa succede al ribosoma quando la leader sequence viene riconosciuta dalla SRP?
Cosa succede al ribosoma quando la leader sequence viene riconosciuta dalla SRP?
Quali sono le due catene che compongono il recettore per le SRP sulla membrana del RER?
Quali sono le due catene che compongono il recettore per le SRP sulla membrana del RER?
Cosa accade alla SRP una volta che il ribosoma si lega alle riboforine sulla membrana del RER?
Cosa accade alla SRP una volta che il ribosoma si lega alle riboforine sulla membrana del RER?
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Quale ruolo svolge la peptidasi specifica nella sintesi della proteina?
Quale ruolo svolge la peptidasi specifica nella sintesi della proteina?
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Cosa accade alla catena polipeptidica durante la sua sintesi nel RER?
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Qual è il ruolo del dolicolo durante la sintesi proteica nel RER?
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Da quali componenti è costituita l’SRP nel citoplasma?
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Qual è la principale conseguenza della presenza della leader sequence nelle proteine ancorate al RER?
Qual è la principale conseguenza della presenza della leader sequence nelle proteine ancorate al RER?
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Come interagiscono i residui idrofobici delle proteine all'interno del RER?
Come interagiscono i residui idrofobici delle proteine all'interno del RER?
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Qual è la funzione dei sistemi enzimatici come la proteina BIP nel RER?
Qual è la funzione dei sistemi enzimatici come la proteina BIP nel RER?
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Quale ruolo hanno i ponti di solfuro nelle proteine delle membrane?
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Cosa succede alle proteine immature all'interno del RER?
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Quale affermazione è vera riguardo le proteine transmembranarie di tipo I?
Quale affermazione è vera riguardo le proteine transmembranarie di tipo I?
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Qual è una caratteristica delle proteine di tipo II nella loro sintesi?
Qual è una caratteristica delle proteine di tipo II nella loro sintesi?
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Quale sequenza è fondamentale per l'ancoraggio delle proteine nella membrana?
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Cosa determina la divisione delle proteine transmembranarie in tipo I e tipo II?
Cosa determina la divisione delle proteine transmembranarie in tipo I e tipo II?
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Quali processi avvengono sulla parte idrofobica interna delle proteine durante la loro sintesi nel RER?
Quali processi avvengono sulla parte idrofobica interna delle proteine durante la loro sintesi nel RER?
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Cosa succede alla parte interna di una proteina trasmembranaria quando la vescicola si fonde con la membrana plasmatica?
Cosa succede alla parte interna di una proteina trasmembranaria quando la vescicola si fonde con la membrana plasmatica?
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Qual è la funzione principale dei segnali di arresto nel trasferimento di proteine transmembranarie multipasso?
Qual è la funzione principale dei segnali di arresto nel trasferimento di proteine transmembranarie multipasso?
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Qual è il risultato del legame di una proteina trasmembranaria al RER attraverso una sequenza segnale?
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Study Notes
Sintesi di proteine inserite completamente nel RER
- Le proteine destinate al RER iniziano la loro sintesi sui ribosomi liberi nel citoplasma.
- La sequenza leader (o peptide segnale), composta da 10-30 amminoacidi idrofobici, si trova all'estremità N-terminale (5') della proteina e guida la sintesi verso il RER.
- La sequenza leader viene riconosciuta dalla SRP (Signal Recognition Particle), un complesso macromolecolare presente nel citoplasma.
- Il legame tra SRP e leader sequence interrompe la sintesi proteica.
- Il complesso SRP-leader sequence-ribosoma si lega al recettore per le SRP sulla membrana del RER, un eterodimero composto da una catena α (70 KDa) e una catena β (30 KDa).
- Il legame con il recettore è GTP-dipendente e consente l'inserimento della catena polipeptidica nascente in un canale formato dalle riboforine nella membrana del RER.
- La SRP si stacca dalla leader sequence e dal suo recettore, riprendendo il processo di sintesi e il suo riciclo.
- Dopo il completamento della sintesi, la leader sequence viene rimossa da una peptidasi specifica, rilasciando la proteina nel lume del RER.
- La glicosilazione N-linked, che si verifica solo nel RER, coinvolge l'aggiunta di una catena di 14 zuccheri da un dolicolo (glicolipide di membrana) al gruppo amminico dell'asparagina o della lisina durante la sintesi polipeptidica.
- La SRP è composta da sei proteine di diverso peso molecolare organizzate intorno a un RNA 7S ed è elaborata nel nucleolo (luogo di sintesi dei ribosomi).
- I segnali presenti nelle proteine determinano la loro localizzazione finale nel RER.
- Le proteine destinate alla secrezione vengono rilasciate nelle cisterne del RER.
- Le proteine di membrana rimangono legate alla membrana tramite sequenze idrofobiche.
Sintesi delle Proteine Intrinseche Transmembrana
- Le proteine intrinseche transmembrana vengono sintetizzate nel RER e poi traslocate alla membrana plasmatica tramite un sistema di vescicole.
- La loro sintesi si basa su sequenze segnale idrofobiche, che le ancorano alla membrana del RER.
- Vi sono due tipi principali di proteine transmembrana: monopasso e multipasso.
- Le proteine transmembrana monopasso hanno una singola sequenza segnale.
- Le proteine transmembrana multipasso hanno più sequenze segnale e sequenze di arresto del trasferimento.
- Le proteine transmembrana si distinguono in base alla posizione del gruppo amminico (NH2) e del gruppo carbossilico (COOH) rispetto alla membrana.
Tipi di Proteine Transmembrana
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Tipo I: Il gruppo NH2 è rivolto verso il lume del RER, il gruppo COOH è rivolto verso il citoplasma. La porzione idrofobica della proteina è inserita nel RER e subirà la glicosilazione esposta sul versante esterno della cellula. La coda citoplasmatica non è glicosilata e può trasdurre segnali all'interno della cellula.
-
Tipo II: Il gruppo NH2 è rivolto verso il citoplasma, il gruppo COOH è rivolto verso il lume del RER. La sintesi inizia dal ribosoma libero. La porzione idrofobica della proteina è inserita nel RER. Il gruppo COOH viene glicosilato.
Processi di Rielaborazione delle Proteine Transmembrana
- Le proteine transmembrana che entrano nel RER assumono la corretta conformazione spaziale grazie all'interazione dei residui idrofilici e idrofobici con l'ambiente acquoso del RER. I residui idrofobici di solito rimangono all'interno della proteina.
- La proteina BIP funge da chaperone molecolare, prevenendo l'agglomerazione delle proteine e la formazione di aggregati idrofobici che causerebbero la precipitazione nel RER.
- Le proteine transmembrana possono contenere ponti disolfuro, formati da specifici amminoacidi. Questi ponti vengono scissi dalle isomerasi, garantendo la corretta formazione della proteina.
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Description
Questo quiz esplora il processo di sintesi proteica nel reticolo endoplasmatico ruvido (RER). Viene analizzato il ruolo della sequenza leader e della SRP, oltre ai meccanismi di interazione tra ribosomi, leader sequence e recettori. Testa le tue conoscenze sui passaggi cruciali di questo processo biochimico.