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Questions and Answers
¿Qué caracteriza a los efectores alostéricos positivos?
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¿Cuál de los siguientes mecanismos se considera cualitativo?
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La modificacion covalente de las enzimas se basa en:
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La regulación alostérica muestra una curva de velocidad en función de [S] que es:
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¿Qué efecto tiene un efector alostérico negativo sobre la afinidad de la enzima?
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¿Qué tipo de enzimas se requieren para la fosforilación y desfosforilación?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta respecto a los estados activados de la fosforilación y desfosforilación?
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¿Qué sostiene la propiedad de amplificación en las señales metabólicas?
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Las coenzimas tienen un papel específico en las reacciones enzimáticas. ¿Cuál de las siguientes funciones descritas es correcta?
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¿Cuál de los siguientes es un ejemplo de cofactor orgánico?
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¿Cómo se clasifica un ion metálico que es esencial para la actividad de una enzima?
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¿Qué tipo de curva muestran las enzimas relacionadas con la fosforilación y desfosforilación?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones es incorrecta respecto a la modificación covalente de proteínas?
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¿Qué tipo de reacciones catalizan las oxidorreductasas?
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¿Cuál de los siguientes no es un mecanismo de regulación enzimática?
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¿Qué representan los parámetros cinéticos Km y Vm en la cinética enzimática?
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¿Cuál es el papel de los cofactores enzimáticos?
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¿Cuál de las siguientes no es una categoría de las enzimas según su especificidad de acción?
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¿Qué caracteriza a la inhibición enzimática competitiva en comparación con la no competitiva?
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¿Qué afirma la regulación alostérica sobre las enzimas?
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La modificación covalente en la regulación enzimática implica:
La modificación covalente en la regulación enzimática implica:
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Study Notes
Efectores Alostéricos Positivos
- Los efectores alostéricos positivos aumentan la actividad enzimática.
- Suelen unirse a sitios distintos del sitio activo, provocando un cambio conformacional que favorece la unión del sustrato.
- Incrementan la afinidad de la enzima por el sustrato.
Mecanismos Cualitativos
- Los mecanismos cualitativos alteran la actividad de la enzima cambiando su conformación o su afinidad por el sustrato.
- Esto se traduce en una alteración de la cantidad de producto formado, a pesar de mantener la misma cantidad de sustrato.
Modificación Covalente de Enzimas
- La modificación covalente de las enzimas implica la adición o eliminación de grupos químicos, como fosfatos o grupos acetilo.
- Estas modificaciones pueden activar o inactivar la enzima, regulando su actividad.
Regulación Alostérica y Curvas de Velocidad
- La regulación alostérica muestra una curva sigmoidea en la velocidad de reacción en función de la concentración de sustrato.
- Esto indica que la enzima tiene dos estados conformacionales, uno con alta afinidad por el sustrato y otro con baja afinidad.
Efecto de un Efector Alostérico Negativo
- Un efector alostérico negativo disminuye la afinidad de la enzima por el sustrato.
- Reduce la actividad enzimática, provocando una disminución en la formación de producto.
Enzimas de Fosforilación y Desfosforilación
- Las enzimas que catalizan la fosforilación se denominan quinasas.
- Las enzimas que catalizan la desfosforilación se denominan fosfatasas.
Estados Activados de Fosforilación y Desfosforilación
- La fosforilación suele activar enzimas, mientras que la desfosforilación suele inactivarlas.
- Sin embargo, hay excepciones a esta regla.
Amplificación de Señales Metabólicas
- La propiedad de amplificación en las señales metabólicas se basa en la cascada de reacciones enzimáticas.
- Cada enzima puede activar a muchas moléculas del siguiente paso en la cascada, amplificando la señal.
Coenzimas en Reacciones Enzimáticas
- Las coenzimas actúan como transportadores de electrones, átomos o grupos funcionales.
- Son esenciales para que algunas enzimas puedan catalizar las reacciones.
Cofactores Orgánicos
- Las vitaminas son ejemplos de cofactores orgánicos.
- Actúan como coenzimas que desempeñan funciones específicas en las reacciones enzimáticas.
Clasificación de Iones Metálicos en Enzimas
- Los iones metálicos esenciales para la actividad de una enzima se clasifican como cofactores.
- Suelen unirse al sitio activo y facilitar la catálisis.
Curvas de Enzimas de Fosforilación y Desfosforilación
- Las enzimas relacionadas con la fosforilación y desfosforilación suelen mostrar una cinética sigmoidea.
- Esto indica que su actividad está regulada por mecanismos alostéricos.
Modificación Covalente de Proteínas
- La modificación covalente de proteínas es un mecanismo reversible que implica la adición o eliminación de grupos químicos.
- Esta modificación puede cambiar la actividad enzimática, la ubicación celular o la interacción con otras proteínas.
Oxidorreductasas
- Las oxidorreductasas catalizan reacciones de óxido-reducción, donde hay transferencia de electrones.
- Ejemplos incluyen las deshidrogenasas, que eliminan hidrógenos, o las reductasas, que añaden hidrógenos.
Mecanismos de Regulación Enzimática
- La regulación enzimática puede ocurrir por diferentes mecanismos, entre los que se incluyen:
- Regulación alostérica
- Modificación covalente
- Control de la expresión génica
- Inhibición enzimática
- Compartimentalización celular
Parámetros Cinéticos Km y Vm
- Km es la concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima (Vm).
- Vm es la velocidad máxima de reacción cuando la enzima está saturada de sustrato.
Papel de los Cofactores Enzimáticos
- Los cofactores enzimáticos son moléculas no proteicas que ayudan a las enzimas en su función catalítica.
- Pueden ser iones metálicos, coenzimas, o grupos prostéticos.
- Facilitan la unión del sustrato, estabilizan el estado de transición o aportan grupos funcionales para la reacción.
Categorías de Enzimas según la Especificidad
- Las enzimas se clasifican en seis categorías principales según su especificidad de acción:
- Oxidorreductasas
- Transferasas
- Hidrolasas
- Liasas
- Isomerasas
- Ligasas
Inhibición Enzimática Competitiva y No Competitiva
- La inhibición enzimática competitiva se caracteriza por un aumento del Km, indicando que se requiere más sustrato para alcanzar la mitad de la velocidad máxima.
- En la inhibición no competitiva, se reduce la Vm, indicando que la capacidad máxima de la enzima se ve afectada.
Regulación Alostérica de Enzimas
- La regulación alostérica implica que la unión de un efector a un sitio diferente del sitio activo de la enzima cambia su conformación.
- Esta cambio conformacional afecta la afinidad de la enzima por el sustrato, regulando su actividad.
Modificación Covalente en la Regulación Enzimática
- La modificación covalente es un mecanismo reversible que implica la adición o eliminación de grupos químicos a la enzima.
- Estos cambios en la estructura de la enzima pueden activarla o inactivarla, regulando su función.
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Description
Este cuestionario explora los mecanismos de regulación enzimática, incluyendo tanto mecanismos cualitativos como cuantitativos. Los participantes aprenderán sobre la regulación alostérica y cómo los efectores afectan la actividad enzimática. Ideal para estudiantes de biología y bioquímica.
