Regulación Allosterica de Enzimas

Study Notes

Enzyme Regulation

Allosteric Regulation

Definition: A type of enzyme regulation where the binding of a molecule to an allosteric site on the enzyme affects the enzyme's activity.
Mechanism:
- Allosteric effector binds to the allosteric site, causing a conformational change in the enzyme.
- This change affects the enzyme's active site, altering its affinity for the substrate or its catalytic activity.
Types of allosteric regulation:
- Positive allosteric regulation: The binding of the allosteric effector increases the enzyme's activity.
- Negative allosteric regulation: The binding of the allosteric effector decreases the enzyme's activity.
Examples:
- Hemoglobin: Oxygen binding to the allosteric site increases the enzyme's affinity for oxygen.
- Aspartate transcarbamoylase: The binding of ATP or CTP to the allosteric site affects the enzyme's activity.

Covalent Modification

Definition: A type of enzyme regulation where a covalent bond is formed between the enzyme and a modifying group, affecting the enzyme's activity.
Types of covalent modification:
- Phosphorylation: The addition of a phosphate group to the enzyme, often activating or inhibiting its activity.
- De-phosphorylation: The removal of a phosphate group from the enzyme, often reversing the effect of phosphorylation.
- Acetylation: The addition of an acetyl group to the enzyme, often affecting its activity or localization.
- Ubiquitination: The covalent attachment of a ubiquitin protein to the enzyme, often marking it for degradation.
Mechanism:
- The modifying enzyme (e.g. kinase or phosphatase) catalyzes the covalent bond formation or breakage.
- The modified enzyme's activity or localization is altered, affecting its function in the cell.
Examples:
- Glycogen phosphorylase: Phosphorylation activates the enzyme, allowing it to break down glycogen.
- Protein kinase A: Phosphorylation activates the enzyme, allowing it to regulate various cellular processes.

Regulación de Enzimas

Regulación Alostérica

La regulación alostérica es un tipo de regulación de enzimas en la que la unión de una molécula a un sitio alostérico en la enzima afecta la actividad enzimática.
El mecanismo de regulación alostérica implica la unión de un efecto alostérico al sitio alostérico, lo que causa un cambio conformacional en la enzima y afecta su sitio activo.
La regulación alostérica puede ser positiva o negativa, dependiendo de si la unión del efecto alostérico aumenta o disminuye la actividad enzimática.
Ejemplos de regulación alostérica incluyen la hemoglobina, que aumenta su afinidad por el oxígeno cuando se une oxígeno al sitio alostérico, y la aspartato transcarbamoilasa, que se ve afectada por la unión de ATP o CTP al sitio alostérico.

Modificación Covalente

La modificación covalente es un tipo de regulación de enzimas en la que se forma un enlace covalente entre la enzima y un grupo modificante, afectando la actividad enzimática.
La modificación covalente puede ser de varios tipos, incluyendo fosforilación, desfosforilación, acetilación y ubiquitinación.
La fosforilación y la desfosforilación se refieren a la adición o eliminación de un grupo fosfato, respectivamente, lo que puede activar o inhibir la actividad enzimática.
La acetilación y la ubiquitinación se refieren a la adición de un grupo acetilo o una proteína ubiquitina, respectivamente, lo que puede afectar la actividad o localización enzimática.
Ejemplos de modificación covalente incluyen la fosforilación de la glucógeno fosforilasa, que activa la enzima, y la proteína quinasa A, que se activa mediante fosforilación y regula varios procesos celulares.

Inhibición Competitiva

La inhibición competitiva ocurre cuando un inhibidor se une al sitio activo de la enzima, evitando que el sustrato se una a él
El inhibidor compite con el sustrato por la unión al sitio activo
Km (constante de Michaelis-Menten) aumenta, mientras que Vmax se mantiene igual
El inhibidor puede ser superado por aumentar la concentración de sustrato

Cinética Enzimática

Vmax: velocidad máxima de la enzima, alcanzada cuando la enzima está saturada de sustrato
Km: concentración de sustrato en la que la enzima alcanza la mitad de su velocidad máxima
Gráfica de Lineweaver-Burk: representación gráfica de la cinética enzimática, utilizada para determinar Km y Vmax

Mecanismos de Inhibición

Inhibición reversible: el inhibidor se une a la enzima a través de interacciones débiles y puede ser revertida aumentando la concentración de sustrato
Inhibición irreversible: el inhibidor se une a la enzima a través de enlaces covalentes fuertes y no puede ser revertida
Inhibición alósterica: el inhibidor se une a un sitio alósterico, afectando la actividad de la enzima sin unirse al sitio activo

Inhibición No Competitiva

La inhibición no competitiva ocurre cuando un inhibidor se une a un sitio alósterico, alejado del sitio activo
El inhibidor no compite con el sustrato por la unión al sitio activo
Vmax disminuye, mientras que Km se mantiene igual
El inhibidor no puede ser superado por aumentar la concentración de sustrato

Description

Aprende sobre el tipo de regulación enzimática donde la unión de una molécula a un sitio alostérico en la enzima afecta su actividad. Descubre cómo funciona el mecanismo y los tipos de regulación alostérica.