Proteine e le loro funzioni

Le proteine e le loro funzioni

• Le proteine svolgono funzioni diverse all'interno dell'organismo.
• Alcune proteine fungono da enzimi, catalizzatori di reazioni chimiche.
• Le proteine possono anche trasportare e conservare molecole, ad esempio l'albumina nel sangue trasporta gli acidi grassi, mentre la transferrina trasporta il ferro e la ferritina lo conserva.
• La contrazione muscolare è possibile grazie a proteine come l'actina e la miosina.
• Il collagene è una proteina che fornisce supporto meccanico.
• Le immunoglobuline sono coinvolte nel sistema immunitario.
• Altre proteine sono coinvolte nella trasmissione degli impulsi nervosi e nel controllo della crescita.

La struttura delle proteine

• Tutte le proteine sono sintetizzate dal DNA, tramite la trascrizione e la traduzione.
• La struttura di una proteina è determinata dalla sequenza di amminoacidi che la compone.
• Ogni amminoacido ha una catena laterale diversa, che influenza la forma tridimensionale della proteina.
• La forma di una proteina è strettamente correlata alla sua funzione.

Il ripiegamento delle proteine

• Le proteine si ripiegano spontaneamente in una forma tridimensionale specifica.
• La presenza di amminoacidi aromatici, ingombranti, influenza il ripiegamento.
• Le proteine corte si ripiegano spontaneamente, mentre quelle lunghe richiedono l'aiuto di altre proteine.
• Un ripiegamento errato può portare alla formazione di proteine insolubili, come le amiloidi, che possono danneggiare le cellule.
• Il ripiegamento corretto è essenziale per la funzionalità della proteina.

Struttura delle Proteine

• Le proteine possono assumere due principali conformazioni: alfa elica e beta foglietto.
• L'alfa elica è una struttura elicoidale in cui i legami ad idrogeno si formano tra gli atomi di carbonio in successione nella spirale.
• L'alfa elica è l'unità di base delle proteine fibrose come la lana, i capelli e le unghie.
• La forma a spirale conferisce elasticità.
• Il beta foglietto è una struttura a zig zag in cui i legami ad idrogeno si formano tra catene differenti.
• Il beta foglietto conferisce una forma pieghettata alla proteina e non è elastico ma flessibile.
• Un esempio di proteina con struttura a beta foglietto è la seta.

Struttura Terziaria

• La struttura terziaria è la forma complessiva assunta da una catena polipeptidica.
• Questa struttura dipende dalle interazioni laterali tra i residui amminoacidici.
• La struttura terziaria consente alla proteina di svolgere la sua funzione specifica.
• La struttura terziaria è influenzata da quattro fattori:
  • Legami ad idrogeno
  • Legami ionici tra gruppi -R positivi e negativi
  • Interazioni idrofobiche tra gruppi -R apolari
  • Legami covalenti disolfuro tra le cisteine (-S-S-)

Struttura Quaternaria

• La struttura quaternaria è la struttura più complessa delle proteine.
• Si forma dall'interazione di due o più catene polipeptidiche differenti.
• L'unione delle catene polipeptidiche crea una macromolecola biologicamente attiva.
• Le interazioni tra le catene polipeptidiche sono simili a quelle che si verificano nelle strutture terziarie.
• Un esempio di proteina con struttura quaternaria è l'emoglobina, composta da due catene alfa e due catene beta che cooperano per legare l'ossigeno.

Il Collagene

• Il collagene è una proteina fibrosa che fornisce supporto strutturale al corpo.
• Si trova in tessuti come ossa, denti, gengive, pelle, vasi sanguigni e cornea.
• Una corretta struttura del collagene prevede l'aggancio di gruppi OH che impediscono alla molecola di estendersi troppo.
• La formazione dei legami con i gruppi OH è catalizzata da un enzima chiamato idrossilasi.
• L'idrossilasi necessita di acido ascorbico (vitamina C) come coenzima.
• La mancanza di vitamina C porta alla formazione di collagene non funzionale, che non svolge la sua funzione strutturale.

Patologie Associate al Collagene

• Scorbuto: causato da carenza di vitamina C, caratterizzato da debolezza del tessuto connettivo.
• Osteogenesi Imperfetta: malattia genetica causata da una mutazione nel DNA che causa la produzione di collagene difettoso, risultando in ossa fragili.
• Sindrome di Ehlers-Danlos: malattia genetica rara causata da mutazioni negli enzimi che agganciano i gruppi OH al collagene, che porta a iperestensibilità della pelle e alle articolazioni.

L'Occhio e la Visione

• Il collagene è presente nella cornea, lo strato più esterno dell'occhio, che permette il passaggio della luce.
• La cornea anteriore è trasparente, mentre la parte posteriore, chiamata sclera, è più scura.
• L'umore acqueo è un liquido presente nell'occhio che fornisce nutrimento alla cornea e al cristallino.
• L'umore acqueo contiene glucosio, sali, albumina e altre sostanze nutritive.

Emoglobina Glicata

• L'emoglobina glicata è una molecola di emoglobina che ha legato a sé una molecola di glucosio.
• La quantità di emoglobina glicata nel sangue indica la glicemia media di un paziente negli ultimi 30 giorni.
• Il valore normale di emoglobina glicata è inferiore al 6%.
• Valori superiori al 9% indicano che il paziente non ha controllato la sua glicemia e ha avuto dei picchi glicemici.
• L'emoglobina glicata può essere trasformata in prodotti finali di avanzata glucosidazione (AGE).
• Gli AGE possono danneggiare i tessuti, in particolare la retina, causando retinopatia diabetica.

Metabolismo Glucidico

• Il glucosio è la principale fonte di energia per il cervello, la retina e i globuli rossi.
• Questi tessuti non possono utilizzare gli acidi grassi come fonte di energia.
• La glicolisi è una via metabolica che scompone il glucosio per produrre energia.
• La glicolisi è composta da 10 tappe suddivise in due fasi:
  • Fase endoergonica: si consuma ATP.
  • Fase esoergonica: si produce ATP.

Regolazione del Metabolismo

• Il metabolismo può essere regolato da enzimi, ormoni e molecole intracellulari.
• Alcuni enzimi sono allosterici, ovvero hanno un sito di legame per il substrato (sito catalitico) e un sito di legame per una molecola regolatrice (sito allosterico).
• L'ATP, ad esempio, può inibire l'attività di alcuni enzimi della glicolisi legandosi al sito allosterico.
• Gli ormoni, come l'insulina e il glucagone, possono regolare l'attività enzimatica e quindi il metabolismo.