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Questions and Answers
Quale funzione svolgono le proteine?
Qual è l'importanza del ferro nel nostro organismo?
Il ferro svolge una funzione importante nel nostro organismo.
Quali proteine servono per la contrazione muscolare?
Cosa permette la catena laterale degli amminoacidi?
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Le proteine hanno sempre la stessa struttura.
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La ______ è un amminoacido molto semplice.
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Cosa causa un corretto avvolgimento delle proteine?
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Quali malattie possono derivare da un avvolgimento errato delle proteine?
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Qual è la vita media dei globuli rossi nel corpo umano?
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Cosa indica un valore di emoglobina glicata inferiore al 6%?
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Quale patologia è principalmente causata dai danni ai microvasi retinici?
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Qual è la conseguenza della trasformazione dell'emoglobina glicata in AGE?
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Qual è il valore di emoglobina glicata che generalmente indica una condizione di ottimo controllo glicemico?
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Qual è la conseguenza principale della carenza di vitamina C per il collagene?
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Quale malattia è associata a mutazioni nel DNA che alterano il collagene nelle ossa?
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Dove si trova il collagene all'interno dell'occhio?
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Quale delle seguenti affermazioni descrive correttamente la cornea?
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Cosa caratterizza la sindrome di Ehlers Danlos?
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Quale sostanza è essenziale affinché l'idrossilasi possa legare i gruppi OH al collagene?
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Qual è la funzione dell'umore acqueo nell'occhio?
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Cosa manca nel collagene di una persona con scorbuto?
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Quale delle seguenti affermazioni sulla struttura delle proteine è corretta?
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Quale tipo di legame è significativo per la stabilità della struttura quaternaria?
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Quale delle seguenti affermazioni sul collagene è vera?
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Cosa caratterizza la struttura dell'elica nelle proteine?
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Quali sono le principali interazioni che supportano la struttura terziaria di una proteina?
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Qual è la forma di struttura che le proteine assumono quando interagiscono tra più polipeptidi?
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Quale affermazione riguardo alla forma del foglietto beta è corretta?
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Quale fattore NON contribuisce alla formazione di una struttura globulare in una proteina?
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Qual è il ruolo della glucochinasi nel fegato?
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Quando il fegato scinde il glicogeno, cosa succede al glucosio?
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In che modo gli enzimi possono essere regolati dalle condizioni energetiche cellulari?
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Qual è l'effetto dell'AMP sull'enzima della glicolisi?
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Quando l'ATP è abbondante all'interno della cellula, quale effetto ha su un enzima allosterico?
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Quale affermazione descrive gli enzimi allosterici?
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Cosa accade agli enzimi di vie metaboliche quando non sono più necessari?
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Quale procedimento avviene quando c'è un malessere energetico nella cellula?
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Qual è il principale metabolismo energetico utilizzato dal cervello e dai globuli rossi?
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Quale enzima catalizza la trasformazione del fruttosio 6 fosfato in fruttosio 1,6 bisfosfato?
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In quale fase della glicolisi si consuma ATP?
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Che cosa producono le cellule nei mitocondri?
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Qual è la resa finale di ATP nella glicolisi?
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Cosa accade ai globuli rossi durante la loro maturazione?
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Qual è la funzione principale dell'emoglobina nei globuli rossi?
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Cosa si forma quando il glucosio è fosforilato nella glicolisi?
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Study Notes
Le proteine e le loro funzioni
- Le proteine svolgono funzioni diverse all'interno dell'organismo.
- Alcune proteine fungono da enzimi, catalizzatori di reazioni chimiche.
- Le proteine possono anche trasportare e conservare molecole, ad esempio l'albumina nel sangue trasporta gli acidi grassi, mentre la transferrina trasporta il ferro e la ferritina lo conserva.
- La contrazione muscolare è possibile grazie a proteine come l'actina e la miosina.
- Il collagene è una proteina che fornisce supporto meccanico.
- Le immunoglobuline sono coinvolte nel sistema immunitario.
- Altre proteine sono coinvolte nella trasmissione degli impulsi nervosi e nel controllo della crescita.
La struttura delle proteine
- Tutte le proteine sono sintetizzate dal DNA, tramite la trascrizione e la traduzione.
- La struttura di una proteina è determinata dalla sequenza di amminoacidi che la compone.
- Ogni amminoacido ha una catena laterale diversa, che influenza la forma tridimensionale della proteina.
- La forma di una proteina è strettamente correlata alla sua funzione.
Il ripiegamento delle proteine
- Le proteine si ripiegano spontaneamente in una forma tridimensionale specifica.
- La presenza di amminoacidi aromatici, ingombranti, influenza il ripiegamento.
- Le proteine corte si ripiegano spontaneamente, mentre quelle lunghe richiedono l'aiuto di altre proteine.
- Un ripiegamento errato può portare alla formazione di proteine insolubili, come le amiloidi, che possono danneggiare le cellule.
- Il ripiegamento corretto è essenziale per la funzionalità della proteina.
Struttura delle Proteine
- Le proteine possono assumere due principali conformazioni: alfa elica e beta foglietto.
- L'alfa elica è una struttura elicoidale in cui i legami ad idrogeno si formano tra gli atomi di carbonio in successione nella spirale.
- L'alfa elica è l'unità di base delle proteine fibrose come la lana, i capelli e le unghie.
- La forma a spirale conferisce elasticità.
- Il beta foglietto è una struttura a zig zag in cui i legami ad idrogeno si formano tra catene differenti.
- Il beta foglietto conferisce una forma pieghettata alla proteina e non è elastico ma flessibile.
- Un esempio di proteina con struttura a beta foglietto è la seta.
Struttura Terziaria
- La struttura terziaria è la forma complessiva assunta da una catena polipeptidica.
- Questa struttura dipende dalle interazioni laterali tra i residui amminoacidici.
- La struttura terziaria consente alla proteina di svolgere la sua funzione specifica.
- La struttura terziaria è influenzata da quattro fattori:
- Legami ad idrogeno
- Legami ionici tra gruppi -R positivi e negativi
- Interazioni idrofobiche tra gruppi -R apolari
- Legami covalenti disolfuro tra le cisteine (-S-S-)
Struttura Quaternaria
- La struttura quaternaria è la struttura più complessa delle proteine.
- Si forma dall'interazione di due o più catene polipeptidiche differenti.
- L'unione delle catene polipeptidiche crea una macromolecola biologicamente attiva.
- Le interazioni tra le catene polipeptidiche sono simili a quelle che si verificano nelle strutture terziarie.
- Un esempio di proteina con struttura quaternaria è l'emoglobina, composta da due catene alfa e due catene beta che cooperano per legare l'ossigeno.
Il Collagene
- Il collagene è una proteina fibrosa che fornisce supporto strutturale al corpo.
- Si trova in tessuti come ossa, denti, gengive, pelle, vasi sanguigni e cornea.
- Una corretta struttura del collagene prevede l'aggancio di gruppi OH che impediscono alla molecola di estendersi troppo.
- La formazione dei legami con i gruppi OH è catalizzata da un enzima chiamato idrossilasi.
- L'idrossilasi necessita di acido ascorbico (vitamina C) come coenzima.
- La mancanza di vitamina C porta alla formazione di collagene non funzionale, che non svolge la sua funzione strutturale.
Patologie Associate al Collagene
- Scorbuto: causato da carenza di vitamina C, caratterizzato da debolezza del tessuto connettivo.
- Osteogenesi Imperfetta: malattia genetica causata da una mutazione nel DNA che causa la produzione di collagene difettoso, risultando in ossa fragili.
- Sindrome di Ehlers-Danlos: malattia genetica rara causata da mutazioni negli enzimi che agganciano i gruppi OH al collagene, che porta a iperestensibilità della pelle e alle articolazioni.
L'Occhio e la Visione
- Il collagene è presente nella cornea, lo strato più esterno dell'occhio, che permette il passaggio della luce.
- La cornea anteriore è trasparente, mentre la parte posteriore, chiamata sclera, è più scura.
- L'umore acqueo è un liquido presente nell'occhio che fornisce nutrimento alla cornea e al cristallino.
- L'umore acqueo contiene glucosio, sali, albumina e altre sostanze nutritive.
Emoglobina Glicata
- L'emoglobina glicata è una molecola di emoglobina che ha legato a sé una molecola di glucosio.
- La quantità di emoglobina glicata nel sangue indica la glicemia media di un paziente negli ultimi 30 giorni.
- Il valore normale di emoglobina glicata è inferiore al 6%.
- Valori superiori al 9% indicano che il paziente non ha controllato la sua glicemia e ha avuto dei picchi glicemici.
- L'emoglobina glicata può essere trasformata in prodotti finali di avanzata glucosidazione (AGE).
- Gli AGE possono danneggiare i tessuti, in particolare la retina, causando retinopatia diabetica.
Metabolismo Glucidico
- Il glucosio è la principale fonte di energia per il cervello, la retina e i globuli rossi.
- Questi tessuti non possono utilizzare gli acidi grassi come fonte di energia.
- La glicolisi è una via metabolica che scompone il glucosio per produrre energia.
- La glicolisi è composta da 10 tappe suddivise in due fasi:
- Fase endoergonica: si consuma ATP.
- Fase esoergonica: si produce ATP.
Regolazione del Metabolismo
- Il metabolismo può essere regolato da enzimi, ormoni e molecole intracellulari.
- Alcuni enzimi sono allosterici, ovvero hanno un sito di legame per il substrato (sito catalitico) e un sito di legame per una molecola regolatrice (sito allosterico).
- L'ATP, ad esempio, può inibire l'attività di alcuni enzimi della glicolisi legandosi al sito allosterico.
- Gli ormoni, come l'insulina e il glucagone, possono regolare l'attività enzimatica e quindi il metabolismo.
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Description
Questo quiz esplora le diverse funzioni delle proteine all'interno dell'organismo, come trasportatori, enzimi e componenti del sistema immunitario. Verrà trattata anche la loro struttura e il processo di sintesi dal DNA. Scopri come ogni tipo di proteina contribuisce al funzionamento del corpo umano.
