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Questions and Answers
Quale funzione svolgono le proteine?
Quale funzione svolgono le proteine?
Qual è l'importanza del ferro nel nostro organismo?
Qual è l'importanza del ferro nel nostro organismo?
Il ferro svolge una funzione importante nel nostro organismo.
Quali proteine servono per la contrazione muscolare?
Quali proteine servono per la contrazione muscolare?
Cosa permette la catena laterale degli amminoacidi?
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Le proteine hanno sempre la stessa struttura.
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La ______ è un amminoacido molto semplice.
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Cosa causa un corretto avvolgimento delle proteine?
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Quali malattie possono derivare da un avvolgimento errato delle proteine?
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Qual è la vita media dei globuli rossi nel corpo umano?
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Cosa indica un valore di emoglobina glicata inferiore al 6%?
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Quale patologia è principalmente causata dai danni ai microvasi retinici?
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Qual è la conseguenza della trasformazione dell'emoglobina glicata in AGE?
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Qual è il valore di emoglobina glicata che generalmente indica una condizione di ottimo controllo glicemico?
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Qual è la conseguenza principale della carenza di vitamina C per il collagene?
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Quale malattia è associata a mutazioni nel DNA che alterano il collagene nelle ossa?
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Dove si trova il collagene all'interno dell'occhio?
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Quale delle seguenti affermazioni descrive correttamente la cornea?
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Cosa caratterizza la sindrome di Ehlers Danlos?
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Quale sostanza è essenziale affinché l'idrossilasi possa legare i gruppi OH al collagene?
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Qual è la funzione dell'umore acqueo nell'occhio?
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Cosa manca nel collagene di una persona con scorbuto?
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Quale delle seguenti affermazioni sulla struttura delle proteine è corretta?
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Quale tipo di legame è significativo per la stabilità della struttura quaternaria?
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Quale delle seguenti affermazioni sul collagene è vera?
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Cosa caratterizza la struttura dell'elica nelle proteine?
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Quali sono le principali interazioni che supportano la struttura terziaria di una proteina?
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Qual è la forma di struttura che le proteine assumono quando interagiscono tra più polipeptidi?
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Quale affermazione riguardo alla forma del foglietto beta è corretta?
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Quale fattore NON contribuisce alla formazione di una struttura globulare in una proteina?
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Qual è il ruolo della glucochinasi nel fegato?
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Quando il fegato scinde il glicogeno, cosa succede al glucosio?
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In che modo gli enzimi possono essere regolati dalle condizioni energetiche cellulari?
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Qual è l'effetto dell'AMP sull'enzima della glicolisi?
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Quando l'ATP è abbondante all'interno della cellula, quale effetto ha su un enzima allosterico?
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Quale affermazione descrive gli enzimi allosterici?
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Cosa accade agli enzimi di vie metaboliche quando non sono più necessari?
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Quale procedimento avviene quando c'è un malessere energetico nella cellula?
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Qual è il principale metabolismo energetico utilizzato dal cervello e dai globuli rossi?
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Quale enzima catalizza la trasformazione del fruttosio 6 fosfato in fruttosio 1,6 bisfosfato?
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In quale fase della glicolisi si consuma ATP?
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Che cosa producono le cellule nei mitocondri?
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Qual è la resa finale di ATP nella glicolisi?
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Cosa accade ai globuli rossi durante la loro maturazione?
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Qual è la funzione principale dell'emoglobina nei globuli rossi?
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Cosa si forma quando il glucosio è fosforilato nella glicolisi?
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Study Notes
Le proteine e le loro funzioni
- Le proteine svolgono funzioni diverse all'interno dell'organismo.
- Alcune proteine fungono da enzimi, catalizzatori di reazioni chimiche.
- Le proteine possono anche trasportare e conservare molecole, ad esempio l'albumina nel sangue trasporta gli acidi grassi, mentre la transferrina trasporta il ferro e la ferritina lo conserva.
- La contrazione muscolare è possibile grazie a proteine come l'actina e la miosina.
- Il collagene è una proteina che fornisce supporto meccanico.
- Le immunoglobuline sono coinvolte nel sistema immunitario.
- Altre proteine sono coinvolte nella trasmissione degli impulsi nervosi e nel controllo della crescita.
La struttura delle proteine
- Tutte le proteine sono sintetizzate dal DNA, tramite la trascrizione e la traduzione.
- La struttura di una proteina è determinata dalla sequenza di amminoacidi che la compone.
- Ogni amminoacido ha una catena laterale diversa, che influenza la forma tridimensionale della proteina.
- La forma di una proteina è strettamente correlata alla sua funzione.
Il ripiegamento delle proteine
- Le proteine si ripiegano spontaneamente in una forma tridimensionale specifica.
- La presenza di amminoacidi aromatici, ingombranti, influenza il ripiegamento.
- Le proteine corte si ripiegano spontaneamente, mentre quelle lunghe richiedono l'aiuto di altre proteine.
- Un ripiegamento errato può portare alla formazione di proteine insolubili, come le amiloidi, che possono danneggiare le cellule.
- Il ripiegamento corretto è essenziale per la funzionalità della proteina.
Struttura delle Proteine
- Le proteine possono assumere due principali conformazioni: alfa elica e beta foglietto.
- L'alfa elica è una struttura elicoidale in cui i legami ad idrogeno si formano tra gli atomi di carbonio in successione nella spirale.
- L'alfa elica è l'unità di base delle proteine fibrose come la lana, i capelli e le unghie.
- La forma a spirale conferisce elasticità.
- Il beta foglietto è una struttura a zig zag in cui i legami ad idrogeno si formano tra catene differenti.
- Il beta foglietto conferisce una forma pieghettata alla proteina e non è elastico ma flessibile.
- Un esempio di proteina con struttura a beta foglietto è la seta.
Struttura Terziaria
- La struttura terziaria è la forma complessiva assunta da una catena polipeptidica.
- Questa struttura dipende dalle interazioni laterali tra i residui amminoacidici.
- La struttura terziaria consente alla proteina di svolgere la sua funzione specifica.
- La struttura terziaria è influenzata da quattro fattori:
- Legami ad idrogeno
- Legami ionici tra gruppi -R positivi e negativi
- Interazioni idrofobiche tra gruppi -R apolari
- Legami covalenti disolfuro tra le cisteine (-S-S-)
Struttura Quaternaria
- La struttura quaternaria è la struttura più complessa delle proteine.
- Si forma dall'interazione di due o più catene polipeptidiche differenti.
- L'unione delle catene polipeptidiche crea una macromolecola biologicamente attiva.
- Le interazioni tra le catene polipeptidiche sono simili a quelle che si verificano nelle strutture terziarie.
- Un esempio di proteina con struttura quaternaria è l'emoglobina, composta da due catene alfa e due catene beta che cooperano per legare l'ossigeno.
Il Collagene
- Il collagene è una proteina fibrosa che fornisce supporto strutturale al corpo.
- Si trova in tessuti come ossa, denti, gengive, pelle, vasi sanguigni e cornea.
- Una corretta struttura del collagene prevede l'aggancio di gruppi OH che impediscono alla molecola di estendersi troppo.
- La formazione dei legami con i gruppi OH è catalizzata da un enzima chiamato idrossilasi.
- L'idrossilasi necessita di acido ascorbico (vitamina C) come coenzima.
- La mancanza di vitamina C porta alla formazione di collagene non funzionale, che non svolge la sua funzione strutturale.
Patologie Associate al Collagene
- Scorbuto: causato da carenza di vitamina C, caratterizzato da debolezza del tessuto connettivo.
- Osteogenesi Imperfetta: malattia genetica causata da una mutazione nel DNA che causa la produzione di collagene difettoso, risultando in ossa fragili.
- Sindrome di Ehlers-Danlos: malattia genetica rara causata da mutazioni negli enzimi che agganciano i gruppi OH al collagene, che porta a iperestensibilità della pelle e alle articolazioni.
L'Occhio e la Visione
- Il collagene è presente nella cornea, lo strato più esterno dell'occhio, che permette il passaggio della luce.
- La cornea anteriore è trasparente, mentre la parte posteriore, chiamata sclera, è più scura.
- L'umore acqueo è un liquido presente nell'occhio che fornisce nutrimento alla cornea e al cristallino.
- L'umore acqueo contiene glucosio, sali, albumina e altre sostanze nutritive.
Emoglobina Glicata
- L'emoglobina glicata è una molecola di emoglobina che ha legato a sé una molecola di glucosio.
- La quantità di emoglobina glicata nel sangue indica la glicemia media di un paziente negli ultimi 30 giorni.
- Il valore normale di emoglobina glicata è inferiore al 6%.
- Valori superiori al 9% indicano che il paziente non ha controllato la sua glicemia e ha avuto dei picchi glicemici.
- L'emoglobina glicata può essere trasformata in prodotti finali di avanzata glucosidazione (AGE).
- Gli AGE possono danneggiare i tessuti, in particolare la retina, causando retinopatia diabetica.
Metabolismo Glucidico
- Il glucosio è la principale fonte di energia per il cervello, la retina e i globuli rossi.
- Questi tessuti non possono utilizzare gli acidi grassi come fonte di energia.
- La glicolisi è una via metabolica che scompone il glucosio per produrre energia.
- La glicolisi è composta da 10 tappe suddivise in due fasi:
- Fase endoergonica: si consuma ATP.
- Fase esoergonica: si produce ATP.
Regolazione del Metabolismo
- Il metabolismo può essere regolato da enzimi, ormoni e molecole intracellulari.
- Alcuni enzimi sono allosterici, ovvero hanno un sito di legame per il substrato (sito catalitico) e un sito di legame per una molecola regolatrice (sito allosterico).
- L'ATP, ad esempio, può inibire l'attività di alcuni enzimi della glicolisi legandosi al sito allosterico.
- Gli ormoni, come l'insulina e il glucagone, possono regolare l'attività enzimatica e quindi il metabolismo.
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Questo quiz esplora le diverse funzioni delle proteine all'interno dell'organismo, come trasportatori, enzimi e componenti del sistema immunitario. Verrà trattata anche la loro struttura e il processo di sintesi dal DNA. Scopri come ogni tipo di proteina contribuisce al funzionamento del corpo umano.