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Questions and Answers
Qual è la principale proteina coinvolta nel trasporto di O2 nel sangue degli animali superiori?
L'eme è una proteina completamente autonoma nel legame dell'ossigeno.
False
Qual è la differenza di capacità di trasporto di O2 tra il sangue e la semplice solubilizzazione nell'acqua?
La capacità di trasporto di O2 nel sangue è 250 ml per litro, mentre nella semplice solubilizzazione sarebbe 5 ml per litro.
Il Fe2+ è uno ione che lega ____ nel sangue.
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Abbina i gruppi presenti nella protoporfirina IX con il loro numero:
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Cosa impedisce la conversione del Fe2+ in Fe3+?
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La protoporfirina IX può formare un massimo di 15 diverse combinazioni.
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Quale componente dell'emoglobina conferisce il caratteristico colore rosso del sangue?
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Le proteine di trasporto come l'emoglobina aumentano la concentrazione di ossigeno nel sangue fino a ____ ml per litro.
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Quale molecola ha un comportamento allosterico omotropo positivo con l'ossigeno come ligando?
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La mioglobina ha una curva di saturazione molto meno ripida rispetto all'emoglobina.
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Qual è la P50% dell'emoglobina?
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La mioglobina è _____ a basse pressioni parziali di ossigeno.
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Abbina le seguenti caratteristiche con la loro molecola corretta:
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A quale pressione parziale di ossigeno la mioglobina risulta completamente satura?
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L'emoglobina ha una maggiore affinità per l'ossigeno rispetto alla mioglobina.
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Qual è il ruolo principale dell'emoglobina nel corpo umano?
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La mioglobina preserva l'ossigeno da _____ fino al suo utilizzo nella cellula.
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Quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo alla saturazione dell'emoglobina?
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Cosa succede quando il Fe2+ nella protoporfirina è sostituito dal Fe3+?
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La mioglobina ha una maggiore affinità per l'ossigeno rispetto all'emoglobina.
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Qual è la funzione principale della mioglobina?
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L'istidina prossimale nella mioglobina è chiamata _____ F8.
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Abbina le seguenti strutture con le loro caratteristiche:
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Qual è il ruolo dell'ambiente idrofobico creato dalla globina?
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Le subunità dell'emoglobina adulta sono costituite da tre subunità alfa e una beta.
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Qual è la composizione delle subunità alfa dell'emoglobina adulta?
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La mioglobina è solubile in acqua ma è _____ impermeabile.
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Quale legame è libero nella mioglobina non ossigenata?
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Quale delle seguenti affermazioni riguardanti l'emoglobina fetale è corretta?
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I portatori di anemia da Hb-E non manifestano alcun sintomo.
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Qual è la principale emoglobina presente durante la vita postnatale?
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La Hb-E è caratterizzata dalla struttura ______.
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Abbina le seguenti caratteristiche al tipo di emoglobina corrispondente:
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Quali possono essere i sintomi di anemia da Hb-E?
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A quale pressione parziale di ossigeno la mioglobina è saturata al 50%?
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La curve di saturazione dell'emoglobina dipende solo dalla pressione parziale di ossigeno.
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Che cosa indica l'effetto Bohr?
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La mioglobina rimane quasi completamente ______ a basso pO2.
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Abbina le forme di emoglobina alla loro descrizione:
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Quale delle seguenti affermazioni riguardo il pH è vera?
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L'acidosi aumenta l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno.
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Qual è la pressione parziale di ossigeno nella quale l'emoglobina rilascia ossigeno nei tessuti?
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L'affinità dell'Hb per O2 è maggiore nello stato ______.
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Quale è una caratteristica della mioglobina rispetto all'emoglobina?
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A quale pressione parziale di ossigeno la mioglobina è saturata al 50%?
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L'emoglobina rilascia ossigeno più facilmente in condizioni di acidosi.
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Quali sono i due stati tridimensionali della molecola di emoglobina?
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L'effetto __________ descrive come l'aumento di CO2 e H+ favorisce il rilascio di O2.
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Abbina le varianti fisiologiche dell'emoglobina con la loro descrizione:
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Qual è la pressione parziale di ossigeno nei tessuti periferici quando l'emoglobina rilascia ossigeno?
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La saturazione dell'emoglobina è influenzata unicamente dalla pressione parziale di ossigeno.
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A quale pH si trova il sangue nei polmoni?
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Qual è la principale forma di emoglobina presente durante la vita postnatale?
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Nei polmoni, la pressione parziale di ossigeno è di __________.
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La Hb-E ha una minore affinità per l'ossigeno rispetto alla Hb-A.
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Quale affermazione riguardante l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno è corretta?
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Quale caratteristica è specifica dell'emoglobina fetale?
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L'emoglobina fetale è rappresentata dalla formula ______.
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Abbina i segni clinici con i sintomi dell'anemia da Hb-E:
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Quale effetto provoca la mancanza di ossigeno nell'organismo per i portatori di Hb-E?
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I portatori di anemia da Hb-E non manifestano sintomi.
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Che cosa indica l'effetto Bohr per l'emoglobina?
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La Hb-A2 è presente al ______% nell'emoglobina totale postnatale.
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Qual è la funzione principale della mioglobina?
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La mioglobina è impermeabile all'acqua.
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Cosa succede quando il Fe2+ nella protoporfirina viene sostituito dal Fe3+?
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La mioglobina ha una maggiore affinità per l'ossigeno rispetto all'_____ .
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Abbina le seguenti subunità dell'emoglobina alla loro composizione:
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Quale molecola agisce come deposito di ossigeno nelle fibre muscolari?
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L'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno aumenta in condizioni di acidosi.
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Qual è il ruolo dell'ambiente idrofobico creato dalla globina?
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La curva di dissociazione dell'ossigeno dell'emoglobina è influenzata dall'effetto ______.
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Abbina le seguenti caratteristiche alla loro molecola corretta:
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Qual è la P50% della mioglobina?
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L'emoglobina presenta una curva di saturazione iperbolica mentre la mioglobina presenta una curva sigmoide.
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Qual è il principale ruolo dell'emoglobina?
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L'ossigeno è un ligando che provoca un comportamento __________ omotropo positivo nell'emoglobina.
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Abbina la molecola alle sue caratteristiche:
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Quale affermazione è vera riguardo all'affinità dell'emoglobina per l’ossigeno?
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La mioglobina preserva l'ossigeno fino al suo utilizzo nella cellula.
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A quale pressione parziale di ossigeno la mioglobina diventa completamente satura?
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L'emoglobina ha una curva di saturazione __________, contrariamente all'iperbolica della mioglobina.
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Qual è la pressione parziale di ossigeno alla quale l'emoglobina rilascia ossigeno nei tessuti?
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Quale delle seguenti affermazioni è vera riguardo alla protoporfirina IX?
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L'emoglobina e la mioglobina hanno la stessa struttura e funzione.
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Cosa attraversa la curva di dissociazione dell'ossigeno dell'emoglobina?
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L'emoglobina rilascia ossigeno nei ______ a bassa pO2.
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Abbina le seguenti varianti dell'emoglobina con la loro caratteristica:
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Qual è l'effetto Bohr?
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Study Notes
Proteine di Trasporto dell'Ossigeno
- Il trasporto di O2 negli animali superiori è necessario a causa della bassa solubilità dell'ossigeno in acqua.
- L'emoglobina dei globuli rossi porta O2 dai polmoni ai tessuti, aumentando la capacità di trasporto da 5 ml a 250 ml per litro di sangue.
Struttura e Funzione dell'Emoglobina e Mioglobina
- Emoglobina e mioglobina sono proteine conugate composte da globina (parte proteica) e eme (parte prostetica).
- L'eme è un ferroprotoporfirina, in cui uno ione ferroso (Fe2+) è legato a quattro anelli pirrolici.
- La mioglobina si stabilizza tramite interazioni idrofobiche, risultando solubile in acqua ma impermeabile.
Comportamento dello ione Ferro nell'Eme
- Il Fe2+ lega reversibilmente l'ossigeno; il Fe3+ non può legare O2, formando l'emina, che è incapace di trasporto di ossigeno.
- La mioglobina ha una maggiore affinità per l'ossigeno rispetto all'emoglobina, consentendo il trasferimento dell'O2 al muscolo.
Curve di Saturazione
- La mioglobina ha una curva di saturazione ripida (P50% = 1 mmHg) e si satura anche a basse pressioni parziali di ossigeno.
- L'emoglobina ha una curva di saturazione più piatta (P50% = 26 mmHg), saturandosi a pressioni parziali elevate di O2.
Effetto Allosterico
- L'ossigeno agisce come ligando allosterico positivo, inducendo modifiche nella conformazione dell'emoglobina e facilitando il legame di più molecole di O2.
Varianti Fisiologiche dell'Eoglobina
- L'emoglobina embrionale (Hb-E) è predominante negli embrioni e ha diverse forme (Gower, Gower II, Portland).
- L'emoglobina fetale (Hb-F) ha un'affinità maggiore per l'ossigeno rispetto all'emoglobina adulta, permettendo il passaggio di O2 dal sangue materno.
Fattori che Influenzano l'Affinità per l'Ossigeno
- Il pH del sangue influisce sull'affinità dell'emoglobina per l'O2: l'acidosi ne aumenta il rilascio, mentre l'alcalosi ne diminuisce il rilascio.
- L'effetto Bohr descrive la relazione tra pH e rilascio di O2 nei tessuti metabolicamente attivi.
Patologie Associate
- La sickle cell anemia è una condizione ereditaria che provoca globuli rossi deformi, causando anemia e possibili trombosi.
- La malattia è ereditaria e richiede che entrambi i genitori siano portatori del gene anomalo per manifestarsi.
Sintomi della Sickle Cell Anemia
- Crisi dolorose post-sforzo, fiato corto, stati confusionali, debolezza e problemi cardiaci sono comuni.
- I portatori, di norma, presentano una forma lieve di anemia, con livelli di emoglobina a metà rispetto al normale (15 g/100 mL).
Emoglobina e Mioglobina
- Emoglobina Fetale (Hb-E): Composta da due catene gamma e due catene beta (α2γ2), produce un'alta affinità per l'ossigeno, facilitando il trasferimento dell'O2 dal sangue materno a quello fetale.
- Emoglobina Adulta (Hb-A): Costituisce oltre il 90% dell'emoglobina nell'età postnatale, composta da due catene alfa e due beta (α2β2) e accompagnata da Hb-A2 (α2δ2) al 2,5%.
- Anemia e Malattie Collegate: La presenza di eritrociti anomali può causare anemia, trombosi e crisi dolorose, richiedendo il gene anomalo in forma omozigote da entrambi i genitori.
Pressione Parziale e Saturazione dell'Ossigeno
- La pressione parziale di O2 è fondamentale; in polmoni è 100 mmHg, mentre nei tessuti periferici scende a 30 mmHg, dove l'emoglobina cede ossigeno.
- Curva di Saturazione: L'emoglobina ha una curva sigmoidea per la saturazione dell'ossigeno, mentre la mioglobina presenta una curva iperbolica, indicando una maggiore affinità per l'ossigeno a basse pressioni.
Effetto Bohr
- Nei tessuti metabolizzanti, l'acidosi e l'aumento della CO2 riducono il pH e favoriscono il rilascio di O2 da parte dell'emoglobina, in contrapposizione ai polmoni dove un aumento di O2 facilita il rilascio di CO2.
Varianti Fisiologiche dell'Emoglobina
- Emoglobina Embrionale: Comprende forme come Gower e Portland, fondamentali nelle prime settimane di sviluppo.
Struttura e Funzione della Mioglobina
- La mioglobina ha una migliore affinità per l'ossigeno rispetto all'emoglobina, fungendo sia da deposito che da trasportatore di O2 nei muscoli.
- Ha una forte stabilità data da interazioni idrofobiche e non possiede legami disolfuro.
Caratteristiche dell'Eme
- L'eme è una ferroprotoporfirina che lega l'ossigeno; il ferro deve rimanere in forma ferrosa (Fe2+) per interagire con l'O2.
- Composto da 4 anelli pirrolici, l'eme contiene il ferro in posizione centrale, fondamentale per il legame reversibile dell'ossigeno.
Trasporto di Ossigeno
- L'emoglobina aumenta la capacità di trasporto dell'O2 nel sangue da 5 ml/L a 250 ml/L, rispondendo alla bassa solubilità dell'ossigeno in acqua.
- La mioglobina presenta una saturazione quasi completa già a pressioni parziali di ossigeno basse, mentre l'emoglobina richiede pressioni più elevate.
Aspetti Fisici della Trasmissione dell'Ossigeno
- L'ossigeno nell'aria è presente al 20% con una pressione di 150 mmHg, mentre il suo valore diminuisce nei polmoni e nei capillari.
- Maggiore è il livello di consumo di ossigeno nei tessuti, maggiore è la necessità di un efficiente trasporto di ossigeno.
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Description
In questo quiz esploreremo il ruolo delle proteine di trasporto, in particolare dell'emoglobina, nel trasporto dell'ossigeno nel sangue degli animali superiori. Analizzeremo come l'emoglobina aumenta significativamente la capacità di trasporto dell'ossigeno, superando la bassa solubilità dell'O2 in acqua.