Proteínas y Aminoácidos

Study Notes

Las proteínas son el grupo de biomoléculas más abundante en los seres vivos, representando aproximadamente el 50% del peso seco.
Están formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, a menudo con fósforo y azufre, y algunos metales como hierro y cobre.
Son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
Se distinguen entre péptidos y proteínas según el número de aminoácidos.

Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas y péptidos.
Son moléculas pequeñas, cristalinas y solubles en agua.
Presentan isomería porque tienen un carbono asimétrico unido a cuatro radicales distintos (excepto la glicina).
Los radicales/grupos que componen los aminoácidos son:
- Un grupo carboxilo (-COOH), ácido
- Un grupo amino (-NH2), básico
- Un hidrógeno
- Un radical (grupo R), característico para cada aminoácido. Este grupo R determina las propiedades específicas del aminoácido.

Se clasifican según las características de su radical (grupo R).
Por su comportamiento en disolución acuosa (ionización, polaridad y reactividad):
- Aminoácidos neutros polares (glicina, serina, treonina, etc.)
- Aminoácidos neutros apolares (alanina, valina, leucina, etc.)
- Aminoácidos ácidos (ácido aspártico, ácido glutámico)
- Aminoácidos básicos (arginina, histidina, lisina)
Aminoácidos esenciales: aquellos no sintetizados por el cuerpo y deben ser obtenidos a través de la dieta.

La mayoría de los aminoácidos tienen un carbono quiral (carbono asimétrico)
Los aminoácidos proteicos tienen configuración L.
Los isómeros ópticos pueden desviar el plano de luz polarizada (dextrógiros/levógiros).

Los aminoácidos son anfóteros, es decir, pueden actuar como ácidos o bases, dependiendo del pH del medio.
Tienen un punto isoeléctrico: pH donde la carga neta es cero.

Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos.
Implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH.
Los péptidos y proteínas son polímeros formados por enlaces peptídicos.

Las proteínas presentan niveles de estructura: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos.
La estructura secundaria son los patrones regulares de plegamiento (hélices alfa y láminas beta).
La estructura terciaria es el plegamiento tridimensional completo de una cadena polipeptídica. Esta se estabiliza por las interacciones entre los radicales R de los aminoácidos.
La estructura cuaternaria involucra varias cadenas polipeptídicas encadenadas.

Solubilidad: Las proteínas solubles forman dispersiones coloidales en agua. La solubilidad depende de la composición de los aminoácidos y el plegamiento de la proteína.
Especificidad: Cada proteína tiene una función específica y distintas propiedades. La especificidad reside en la secuencia de aminoácidos.
Desnaturalización: La alteración de las condiciones ambientales (pH, temperatura, etc.) puede provocar la pérdida de la estructura tridimensional de una proteína, perdiendo su función.

Son biocatalizadores que aceleran reacciones metabólicas.
Tienen un centro activo para unirse al sustrato.
La actividad enzimática se ve afectada por factores ambientales como temperatura y pH.
Se clasifican según el tipo de reacción catalizada.
Su estructura está formada por cadenas polipeptídicas, pudiendo o no incluir cofactores.
Cofactores:
- Inorgánicos (iones metálicos)
- Orgánicos (coenzimas, vitaminas)

Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.
Parámetros como Km (constante de Michaelis-Menten) y Vmáx, reflejan la afinidad de la enzima por el sustrato y la velocidad máxima.

Sustancias que disminuyen o inhiben la actividad de las enzimas.
Inhibición irreversible: fijación permanente al centro activo.
Inhibición reversible:
- Competitiva: compite con el sustrato por el centro activo.
- No competitiva: se une a la enzima en un sitio diferente al centro activo, alterando su forma.
- Acompetitiva: se une al complejo enzima-sustrato, bloqueando la reacción.