Proteínas y Aminoácidos

Las proteínas son las biomoléculas más abundantes en los seres vivos, representan el 50% del peso seco. Están compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y, a veces, fósforo, azufre y elementos metálicos.

Los aminoácidos son las unidades básicas que componen las proteínas. Son moléculas pequeñas con un grupo amino (NH2), un grupo carboxilo (COOH), un hidrógeno y un radical R que les confiere características únicas.

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo no puede sintetizar y deben obtenerse a través de la dieta. Esto es importante para garantizar que el organismo tenga los bloques de construcción necesarios para producir sus propias proteínas.

La capacidad de un aminoácido de actuar como ácido o como base dependiendo del pH. Esto se debe a la presencia del grupo carboxilo y el grupo amino.

El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, con la liberación de una molécula de agua.

La secuencia específica de aminoácidos en una proteína. Es como la receta que define cómo se ensambla la proteína.

La estructura secundaria se refiere al plegamiento de la cadena polipeptídica debido a la formación de puentes de hidrógeno entre los grupos carboxilo y amino de los enlaces peptídicos. Hay dos formas principales: la hélice alfa y la hoja beta

La hélice alfa es un tipo de estructura secundaria en la que la cadena polipeptídica se enrolla en una espiral. Se mantiene estable gracias a los puentes de hidrógeno que se forman entre los átomos de cada vuelta.

La hoja beta es un tipo de estructura secundaria en la que la cadena polipeptídica se extiende en forma de zig-zag. Se mantiene estable por los puentes de hidrógeno que se forman entre las diferentes cadenas.

La estructura terciaria es la forma tridimensional que adopta la proteína. Se estabiliza por interacciones como puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones electrostáticas y puentes disulfuro. Se pueden distinguir dos tipos: filamentosa y globular.

La estructura cuaternaria se refiere a la unión de dos o más cadenas polipeptídicas (protómeros) para formar un complejo proteico. Esta unión es estable gracias a diferentes tipos de enlaces.

La desnaturalización es la pérdida de la estructura tridimensional de una proteína. Puede ocurrir por cambios de temperatura, pH o la presencia de ciertos compuestos químicos. La proteína desnaturalizada pierde su función biológica.

Las proteínas tienen una función específica en el cuerpo. Existen proteínas estructurales, enzimáticas, de reserva, de transporte, etc.

Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones químicas en los organismos vivos sin consumirse en el proceso. Actúan disminuyendo la energía de activación necesaria para que la reacción se produzca.

El centro activo es la región de la enzima donde se une el sustrato. Tiene una estructura tridimensional y está formado por aminoácidos con afinidad química por el sustrato.

El complejo enzima-sustrato (ES) es la estructura que se forma cuando la enzima se une al sustrato. Esta unión facilita la transformación del sustrato en producto.

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas y su afinidad por el sustrato. Se utiliza para determinar la actividad de la enzima y entender los mecanismos de la reacción.

La constante de Michaelis-Menten (KM) es un parámetro que representa la afinidad de una enzima por su sustrato. Un valor bajo de KM indica una alta afinidad y viceversa.

La temperatura óptima es la temperatura a la que una enzima presenta su máxima actividad. Fuera de este rango, la actividad de la enzima disminuye debido a cambios en la estructura de la enzima.

El pH óptimo se refiere al pH específico en el que una enzima presenta su máxima actividad. Fuera de este rango, la actividad de la enzima disminuye debido a cambios en la estructura de la enzima.

Los inhibidores son sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o impiden completamente su funcionamiento. Pueden ser reversibles (competitivos, no competitivos, acompetitivos) o irreversibles.

Los inhibidores competitivos se parecen al sustrato y compiten por el mismo sitio de unión en la enzima.

Los inhibidores no competitivos se unen a un sitio diferente del centro activo, cambiando la estructura de la enzima y reduciendo su actividad.

Los inhibidores acompetitivos se unen al complejo enzima-sustrato, impidiendo la formación del producto.

Las oxidorreductasas catalizan reacciones de oxidación-reducción, es decir, transferencia de electrones.

Las transferasas transfieren grupos funcionales de una molécula a otra.

Las hidrolasas rompen enlaces químicos mediante la adición de agua.

Las liasas rompen enlaces C-C, C-N o C-O, sin utilizar agua, generalmente formando enlaces dobles.

Las isomerasas catalizan la conversión de un isómero a otro.

Las ligasas o sintetasas unen moléculas utilizando energía del ATP.