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Questions and Answers
¿Cuál de las siguientes interacciones NO forma parte de las interacciones no covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos?
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¿Qué tipo de interacción se describe como muy débiles entre grupos no cargados, pero que pueden polarizarse?
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¿Qué grupos químicos participan en la formación de puentes de hidrógeno?
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¿Cuál es la principal característica de las interacciones hidrofóbicas en proteínas?
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¿Qué tipo de interacción se establece entre un grupo carboxilo de una cadena lateral y un grupo amino de otra cadena lateral?
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¿Qué son la ornitina y la citrulina en el contexto de los aminoácidos?
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¿Qué determina que los aminoácidos se clasifiquen como L-aminoácidos?
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¿Cuántos aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos en un tripéptido?
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¿Qué se denomina cuando hay un número moderado de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos?
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¿Cuál de los siguientes describe mejor el término N-terminal en los péptidos?
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¿Qué se puede observar acerca de la formación del enlace peptídico?
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¿Qué se denomina cuando tres aminoácidos están unidos en una cadena por enlaces peptídicos?
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¿Cuál es un grupo funcional importante en el estudio de aminoácidos?
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¿Cuál es la interacción que estabiliza más fuertemente la estructura terciaria de las proteínas?
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¿Qué tipo de proteínas solo alcanzan la estructura terciaria?
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¿Cómo se estabiliza la estructura de un polipéptido?
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¿Qué representa la estructura cuaternaria en las proteínas?
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¿Cuál es una característica de la estructura en hélice del colágeno?
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¿Cuál de las siguientes interacciones es menos frecuente en la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las estructuras secundarias es correcta?
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¿Qué ocurre en las interacciones hidrofóbicas de las proteínas globulares?
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¿Qué representan las flechas en el diagrama de estructura secundaria?
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¿Cuál es la longitud de una hélice que contiene 54 nm?
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Una proteína con estructura cuaternaria se caracteriza por:
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¿Qué tipo de interacciones se forman entre las cadenas laterales de aminoácidos en la estructura terciaria de las proteínas?
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¿Qué tipo de estructura secundaria se representa convencionalmente con flechas?
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¿Qué son las estructuras supersecundarias en las proteínas globulares?
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¿Qué tipo de proteínas pueden tener interacciones hidrofóbicas con compuestos hidrofóbicos en su entorno?
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¿Cuántas proteínas diferentes de 100 aminoácidos se podrían formar utilizando 20 aminoácidos proteicos?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los receptores hormonales es correcta?
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¿Cuál es una propiedad fundamental de las proteínas que influye en su función?
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¿Qué distingue a las enzimas de otras proteínas?
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¿Cuál es la función de las proteínas transportadoras?
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¿Qué es la especificidad en el contexto de las enzimas?
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¿Qué papel desempeña el grupo prostético hemo en las proteínas?
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¿Cuál de las siguientes proteínas es un ejemplo de proteína transportadora?
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¿Qué caracteriza la estructura terciaria de una proteína?
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¿Cuál es la función principal de las inmunoglobulinas?
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¿Qué tipo de proteínas se clasifican como contráctiles?
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¿Qué ocurre cuando una inmunoglobulina se une a un antígeno?
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¿Qué caracteriza la unión de una proteína a un ligando irreversible?
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¿Qué indican los grupos carboxilo y amino en la carga de la proteína?
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¿Cómo se puede clasificar a las proteínas activas según su unión con un ligando?
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¿Cuál es el fenómeno relacionado con el comportamiento ácido-base de una proteína?
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¿Qué importancia tiene el punto isoeléctrico en el comportamiento de las proteínas?
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Study Notes
Proteínas
- Las proteínas son las biomoléculas orgánicas más abundantes en las células.
- Representan aproximadamente la mitad del peso seco de muchos organismos.
- La información genética se expresa principalmente en forma de proteínas.
- Existen miles de proteínas diferentes en las células.
- Las proteínas tienen funciones diversas, como enzimas, transporte, regulación, contracción, inmunoglobulinas y estructurales.
- Todas las proteínas están constituidas por 20 aminoácidos.
- La variabilidad de las proteínas depende de la secuencia de aminoácidos, no de los componentes básicos.
- Las proteínas pueden unirse a otros compuestos, formando moléculas complejas.
- El análisis cualitativo y cuantitativo de las proteínas en sangre es crucial para el diagnóstico médico.
- Las concentraciones de determinadas proteínas en la sangre pueden variar en casos de enfermedad.
Aminoácidos
- Los aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas.
- Son moléculas orgánicas pequeñas con un grupo carboxilo y un grupo amino.
- Existen 20 aminoácidos proteicos.
- Su estructura general incluye NH2-CH-COOH en el grupo amino y el grupo carboxilo
- Un radical variable (R), diferencia a cada aminoácido.
- Los grupos R (radicales) determinan las propiedades individuales de cada aminoácido.
- Los aminoácidos se clasifican en grupos según las propiedades de sus cadenas laterales.
Péptidos
- Los péptidos son cadenas cortas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
- Los enlaces peptídicos se forman entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro.
- Se forman dipéptidos, tripéptidos y otros oligopéptidos dependiendo del número de aminoácidos.
- Los péptidos pueden tener funciones biológicas.
Estructura de las Proteínas
-
Estructura primaria: secuencia de aminoácidos.
-
Estructura secundaria: plegamiento local, por ejemplo, hélice alfa o hoja plegada beta.
-
Estructura terciaria: disposición tridimensional de la cadena polipeptídica completa.
-
Estructura cuaternaria: asociación de dos o más cadenas polipeptídicas.
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Estructura primaria: secuencia de aminoácidos (orden).
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Estructura secundaria: patrones repetitivos locales (hélice alfa y hoja plegada beta).
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Estructura terciaria: plegamiento tridimensional completo.
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Estructura cuaternaria: asociación de varias subunidades.
Clasificación Funcional de las proteínas
- Proteínas estructurales: proporcionan soporte y forma (colágeno, queratina).
- Proteínas de reserva: almacenan aminoácidos (albúminas en la leche).
- Proteínas transportadoras: transportan sustancias (hemoglobina).
- Proteínas enzimáticas: catalizan reacciones químicas.
- Proteínas reguladoras: controlan procesos celulares (hormonas, receptores).
- Proteínas contráctiles: realizan movimientos (actina, miosina).
- Proteínas inmunes: defienden contra patógenos (anticuerpos).
Propiedades de las proteínas
- Especificidad: cada proteína tiene una estructura única y cumple una función específica.
- Solubilidad: la solubilidad de una proteína depende de la presencia de grupos polares o no polares.
- Comportamiento ácido-base: la carga de una proteína depende del pH.
- Desnaturalización: la alteración de la estructura tridimensional de una proteína puede ocurrir a través del calor, cambios de PH y otras sustancias químicos.
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Description
Este cuestionario explora las proteínas y los aminoácidos, sus funciones, y su importancia en las células. Aprende sobre la estructura de las proteínas, la variabilidad basada en aminoácidos, y la relevancia clínica del análisis de proteínas en sangre. Ideal para estudiantes de biología que quieren profundizar en estos componentes esenciales de la vida.