Proteínas y Aminoácidos en Biología

Conjunto de tres aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

Enlace químico que une dos aminoácidos.

Molécula orgánica con un grupo amino y un grupo carboxilo.

Cadena de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, con un número moderado de aminoácidos.

Cadena larga de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

Dos aminoácidos unidos por un enlace peptídico.

Moléculas que tienen la misma fórmula química pero diferente disposición espacial.

Extremo de un péptido que tiene un grupo amino libre.

Fuerzas que mantienen unidas las cadenas laterales de los aminoácidos, sin formar enlaces químicos covalentes, como puentes de hidrógeno, interacciones de van der Waals, electrostáticas e hidrofóbicas.

Atracciones entre moléculas polares con grupos que pueden dar o recibir hidrógeno, como los grupos OH, C=O y N-H.

Atracciones entre grupos con carga eléctrica opuesta dentro de la proteína.

Interacciones entre grupos no polares que tienden a agruparse en el interior de las proteínas para aislarse del agua.

Fuerzas débiles entre grupos no cargados que pueden polarizarse temporalmente.

Patrones regulares de plegamiento de una cadena polipeptídica, como hélices alfa y láminas beta, estabilizadas por puentes de hidrógeno.

Estructura secundaria en forma de espiral producida por el enrollamiento de una cadena polipeptídica.

Estructura secundaria de una cadena polipeptídica que forma una lámina plegada.

Enlaces débiles que unen átomos de hidrógeno a átomos electronegativos, como el oxígeno o el nitrógeno.

Con 20 aminoácidos diferentes, la cantidad posible de proteínas de 100 aminoácidos es un cálculo exponencial (20^100).

Estructura fibrosa de tres cadenas polipeptídicas entrelazadas, característica del colágeno.

Combinaciones de estructuras secundarias (hélices alfa y láminas beta) que se agrupan para formar dominios en las proteínas globulares.

Proteínas con forma tridimensional compacta y globular, generalmente solubles en agua.

Nivel de organización tridimensional de una sola cadena polipeptídica, establecida por interacciones entre cadenas laterales de aminoácidos.

Interacciones fuertes (covalentes) entre cadenas laterales de cisteína que estabilizan la estructura terciaria de las proteínas.

Interacciones entre cadenas laterales no polares que favorecen la organización de las proteínas en ambientes acuosos.

Nivel de organización de las proteínas que implica la unión de dos o más cadenas polipeptídicas.

Proteína formada por dos o más cadenas polipeptídicas.

Una sola cadena polipeptídica que forma parte de un oligómero.

Atracciones o repulsiones eléctricas entre cadenas laterales con cargas opuestas o iguales.

Enlaces débiles entre cadenas laterales polares.

La capacidad de las proteínas para unirse a moléculas específicas (ligandos), determinada por la secuencia de aminoácidos y las estructuras tridimensionales resultantes.

Las enzimas son proteínas con una estructura específica que se unen a moléculas (sustratos), catalizando reacciones químicas. Una enzima diferente para cada reacción.

Proteínas que transportan moléculas (ligandos) de un lugar a otro del organismo.

La secuencia de aminoácidos determina las estructuras tridimensionales de las proteínas, que a su vez definen sus funciones.

Proteínas que se unen a hormonas, iniciando una reacción celular.

Molécula que se une a una proteína, por ejemplo una hormona.

Componente no proteico de ciertas proteínas, como la hemoglobina, fundamental para su función.

Proteínas que contienen otras moléculas o grupos químicos no proteicos en su estructura.

Proteínas producidas por el sistema inmune que se unen a antígenos (sustancias extrañas) para neutralizarlos o marcarlos para su destrucción.

Una sustancia que desencadena una respuesta inmunitaria.

Un cambio en la estructura tridimensional de una proteína.

Proteínas que cambian su forma para producir movimiento.

Enlace entre dos sustancias que no se separan.

Valor de pH en el que una proteína tiene carga neta cero.

Una molécula que se une a una proteína específica.

Puede provocar un cambio de forma, lo que conlleva un cambio en la función de la proteína a la que se une y una acción consecuente; como bloqueo de una sustancia tóxica.