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Questions and Answers
¿Cuál es el papel de las proteínas en la compartimentación celular?
¿Qué contiene las señales que dirigen las proteínas sintetizadas por la célula hacia los diferentes compartimentos?
¿Qué es eliminado de la proteína madura por una peptidasa de señal?
¿Qué es necesario para la correcta clasificación de las proteínas?
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¿Qué tipo de proteínas pueden tener más de un péptido señal?
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¿Qué experimentos demostraron que los péptidos señal para un determinado compartimento son intercambiables?
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¿Cuál es la función principal del péptido líder N-terminal en la transferencia de proteínas al RE?
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¿Cuál es la función del receptor de señal en la transferencia de proteínas al RE?
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¿Qué proceso ocurre en el lumen del RE durante la síntesis de proteínas?
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¿Cómo se produce la N-glucosilación de proteínas en el RE?
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¿Qué proceso ocurre en el RE cuando se produce una sobrecarga de proteínas mal plegadas?
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¿Qué es el proceso de ERAD en el control de calidad de proteínas?
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¿Cuál es la función principal de las endomembranas en las células eucariotas?
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¿Qué es lo que se encuentra en el centro de una partícula β de glucógeno?
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¿Cuál es el nombre del proceso por el cual se agregan azúcares a una proteína?
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¿Qué tipo de proteínas se encuentran en los cuerpos de Lewy?
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¿Cuál es el nombre del proceso por el cual se verifica la calidad de las proteínas recién sintetizadas?
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¿Qué es lo que se puede encontrar en el retículo endoplásmico rugoso?
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¿Qué es lo que se puede encontrar en los peroxisomas?
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Study Notes
Transferencia de Proteínas a Través de Membranas
- Günter Blobel, Premio Nobel en 1999, descubrió que los péptidos señal dirigen las proteínas hacia los orgánulos celulares.
- El péptido líder N-terminal (péptido señal de inicio de transferencia) se forma por 15-30 aminoácidos y tiene un núcleo hidrofóbico de 8-12 aminoácidos.
- El polipéptido atraviesa la membrana del retículo endoplásmico (RE) con la participación del translocon (también conocido como Sec61).
Péptido Señal y Translocón
- El péptido señal es un mecanismo universal que actúa en animales, plantas y levaduras.
- Las proteínas importadas al RE (independientemente de su destino final en la vía secretora) poseen un mismo tipo de péptido señal.
- La unión del péptido señal a la partícula de reconocimiento de la señal (SRP) detiene la síntesis y dirige el complejo a la membrana del RE.
Funciones del Retículo Endoplásmico (RE)
- Síntesis de proteínas
- Modificación de proteínas:
- N-glucosilación
- Hidroxilación
- Formación de puentes disulfuro entre subunidades
- Anclaje a lípidos de membrana (glucosilfosfatidilinositol –GPI-)
- Plegamiento y control de calidad de proteínas
Modificación de Proteínas
- N-glucosilación: la adición de un oligosacárido común en el grupo –NH de Asn en secuencia consenso de N-glicosilación –N-X-S/T- (condición necesaria pero no suficiente)
- Anclaje a lípidos de membrana (glucosilfosfatidilinositol –GPI-): dirige las proteínas a las balsas lipídicas, donde pueden resultar activadas en la membrana extrínseca por fosfolipasas
Control de Calidad de Proteínas
- En el RE, la acción coordinada de chaperonas y de una glucosil transferasa controla el correcto plegamiento de las proteínas N-glucosiladas.
- Las proteínas mal plegadas son degradadas en el lumen o retrotranslocadas desde el RE al citosol para su degradación en el proteosoma mediante la vía de degradación asociada al retículo endoplásmico (ERAD).
Respuesta a Proteínas Mal Plegadas (UPR)
- La sobrecarga del ER provoca la acumulación de proteínas mal plegadas y la activación de la respuesta a proteínas mal plegadas (UPR) mediante proteínas sensoras del estrés del retículo.
- La UPR controla la expresión de factores de transcripción que modulan distintos procesos compensatorios, incluyendo la apoptosis, la autofagia y la ampliación del retículo endoplásmico.
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Aprende sobre el transporte de proteínas a través de membranas, específicamente sobre el trabajo de Günter Blobel y su descubrimiento del péptido líder. Prepárate para una lección de biología celular.
