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Questions and Answers
¿Cuál es el papel de las proteínas en la compartimentación celular?
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¿Qué contiene las señales que dirigen las proteínas sintetizadas por la célula hacia los diferentes compartimentos?
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¿Qué es eliminado de la proteína madura por una peptidasa de señal?
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¿Qué es necesario para la correcta clasificación de las proteínas?
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¿Qué tipo de proteínas pueden tener más de un péptido señal?
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¿Qué experimentos demostraron que los péptidos señal para un determinado compartimento son intercambiables?
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¿Cuál es la función principal del péptido líder N-terminal en la transferencia de proteínas al RE?
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¿Cuál es la función del receptor de señal en la transferencia de proteínas al RE?
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¿Qué proceso ocurre en el lumen del RE durante la síntesis de proteínas?
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¿Cómo se produce la N-glucosilación de proteínas en el RE?
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¿Qué proceso ocurre en el RE cuando se produce una sobrecarga de proteínas mal plegadas?
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¿Qué es el proceso de ERAD en el control de calidad de proteínas?
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¿Cuál es la función principal de las endomembranas en las células eucariotas?
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¿Qué es lo que se encuentra en el centro de una partícula β de glucógeno?
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¿Cuál es el nombre del proceso por el cual se agregan azúcares a una proteína?
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¿Qué tipo de proteínas se encuentran en los cuerpos de Lewy?
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¿Cuál es el nombre del proceso por el cual se verifica la calidad de las proteínas recién sintetizadas?
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¿Qué es lo que se puede encontrar en el retículo endoplásmico rugoso?
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¿Qué es lo que se puede encontrar en los peroxisomas?
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Study Notes
Transferencia de Proteínas a Través de Membranas
- Günter Blobel, Premio Nobel en 1999, descubrió que los péptidos señal dirigen las proteínas hacia los orgánulos celulares.
- El péptido líder N-terminal (péptido señal de inicio de transferencia) se forma por 15-30 aminoácidos y tiene un núcleo hidrofóbico de 8-12 aminoácidos.
- El polipéptido atraviesa la membrana del retículo endoplásmico (RE) con la participación del translocon (también conocido como Sec61).
Péptido Señal y Translocón
- El péptido señal es un mecanismo universal que actúa en animales, plantas y levaduras.
- Las proteínas importadas al RE (independientemente de su destino final en la vía secretora) poseen un mismo tipo de péptido señal.
- La unión del péptido señal a la partícula de reconocimiento de la señal (SRP) detiene la síntesis y dirige el complejo a la membrana del RE.
Funciones del Retículo Endoplásmico (RE)
- Síntesis de proteínas
- Modificación de proteínas:
- N-glucosilación
- Hidroxilación
- Formación de puentes disulfuro entre subunidades
- Anclaje a lípidos de membrana (glucosilfosfatidilinositol –GPI-)
- Plegamiento y control de calidad de proteínas
Modificación de Proteínas
- N-glucosilación: la adición de un oligosacárido común en el grupo –NH de Asn en secuencia consenso de N-glicosilación –N-X-S/T- (condición necesaria pero no suficiente)
- Anclaje a lípidos de membrana (glucosilfosfatidilinositol –GPI-): dirige las proteínas a las balsas lipídicas, donde pueden resultar activadas en la membrana extrínseca por fosfolipasas
Control de Calidad de Proteínas
- En el RE, la acción coordinada de chaperonas y de una glucosil transferasa controla el correcto plegamiento de las proteínas N-glucosiladas.
- Las proteínas mal plegadas son degradadas en el lumen o retrotranslocadas desde el RE al citosol para su degradación en el proteosoma mediante la vía de degradación asociada al retículo endoplásmico (ERAD).
Respuesta a Proteínas Mal Plegadas (UPR)
- La sobrecarga del ER provoca la acumulación de proteínas mal plegadas y la activación de la respuesta a proteínas mal plegadas (UPR) mediante proteínas sensoras del estrés del retículo.
- La UPR controla la expresión de factores de transcripción que modulan distintos procesos compensatorios, incluyendo la apoptosis, la autofagia y la ampliación del retículo endoplásmico.
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Description
Aprende sobre el transporte de proteínas a través de membranas, específicamente sobre el trabajo de Günter Blobel y su descubrimiento del péptido líder. Prepárate para una lección de biología celular.