Proteínas e Aminoácidos

Modificações químicas que os aminoácidos sofrem após a tradução do mRNA, que contribuem para a sua função.

Processo de adição de um grupo hidroxila (-OH) a um aminoácido. Acontece na prolina e na lisina.

Processo de adição de um grupo metil (-CH3) a um aminoácido. Acontece na lisina.

Processo de adição de açúcares a um aminoácido.

Processo de adição de um grupo fosfato (PO4) a um aminoácido.

Processo de adição de um grupo acetil (CH3CO) a um aminoácido.

Processo de adição de uma proteína chamada ubiquitina a um aminoácido. Importante para a degradação de proteínas.

Ligação química que une os aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.

Moléculas complexas formadas por cadeias de aminoácidos ligados por ligações peptídicas.

Proteínas que aceleram as reações químicas no corpo, atuando como catalisadores biológicos.

Proteínas que transportam substâncias através do corpo, como o oxigênio.

Proteínas que se dobram em estruturas fibrosas, proporcionando resistência e suporte estrutural.

Proteínas que se dobram em estruturas esféricas, geralmente solúveis em água e desempenham diversas funções.

Proteínas formadas por uma única cadeia de aminoácidos.

Proteínas formadas por duas ou mais cadeias de aminoácidos.

As proteínas desempenham funções essenciais nos organismos vivos, como a catálise de reações químicas, o transporte de moléculas, a estrutura e a proteção imunológica.

As proteínas são macromoléculas essenciais nos sistemas biológicos, formadas por uma cadeia linear de aminoácidos, chamada cadeia polipeptídica.

Aminoácidos são as unidades básicas que formam as proteínas. Possuem um grupo carboxilo (COOH), um grupo amina (NH2), um átomo de hidrogênio e uma cadeia lateral variável (R), que os diferencia.

O grupo R é a parte que varia em cada aminoácido e determina suas propriedades químicas, como sua forma, carga e capacidade de interação com outros aminoácidos.

Aminoácidos hidrofóbicos e apolares são repelidos pela água e tendem a se agrupar em áreas específicas das proteínas para evitar o contato com ela.

Aminoácidos polares sem carga (hidrofílicos) são atraídos pela água e capazes de formar pontes de hidrogênio com ela.

Aminoácidos básicos são carregados positivamente e atraem íons negativos.

Aminoácidos ácidos são carregados negativamente e atraem íons positivos.

Aminoácidos são estereoisómeros, ou seja, existem em duas formas espelhadas (D e L), que só se diferenciam pela forma como desviam a luz polarizada.

O processo pelo qual uma cadeia polipeptídica se dobra para atingir sua conformação nativa, ou seja, sua forma tridimensional funcional.

Proteínas que auxiliam no processo de enrolamento de outras proteínas, garantindo que elas atinjam suas formas corretas.

Um tipo de chaperonas que fornecem um ambiente fechado para proteínas recém-sintetizadas se dobrarem em suas formas corretas.

Proteínas mal dobradas que podem se acumular dentro das células e levar a doenças.

Estruturas altamente insolúveis e resistentes à degradação que podem se formar a partir de proteínas aberrantes.

A estrutura formada pela associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas, ou subunidades, geralmente através de interações não covalentes.

O nível mais alto de organização de estruturas proteicas, que envolve a interação de várias proteínas com diferentes funções para realizar uma tarefa complexa.

A capacidade de uma proteína se dobrar e desdobrar de forma reversível, permitindo que ela desempenhe sua função.

Estrutura tridimensional de uma proteína, resultante do enovelamento de uma cadeia polipeptídica. Esta estrutura é determinada pela sequência de aminoácidos (estrutura primária) e pelas interações entre as cadeias laterais dos aminoácidos.

Combinação de estruturas secundárias que formam uma unidade funcional na proteína, representando um nível de organização acima da estrutura secundária.

O processo pelo qual uma proteína dobra-se espontaneamente para alcançar a sua estrutura terciária, a mais estável.

Segmento da cadeia polipeptídica que se dobra de forma independente, geralmente com 100 a 150 resíduos de aminoácidos. Podem desempenhar funções específicas dentro da proteína.

Estrutura em que dois ou mais segmentos da cadeia polipeptídica se dobram lado a lado, com os grupos R dos aminoácidos voltados para a mesma direção (acima ou abaixo do plano da folha).

Ligações covalentes entre átomos de enxofre de dois resíduos de cisteína. Essas ligações são fortes e ajudam a manter a estrutura de proteínas, principalmente das que são secretadas.

Interações fracas entre cadeias laterais de aminoácidos, como interações hidrofóbicas, pontes de hidrogénio e ligações iônicas. Essas interações contribuem para a estabilidade da estrutura terciária da proteína.

Ligações fortes que unem átomos de enxofre de dois resíduos de cisteína, contribuindo fortemente para a estabilidade da estrutura da proteína. São especialmente importantes em proteínas que são secretadas para fora da célula.

Uma proteína fibrosa que é o principal componente da seda. Possui uma estrutura de folhas beta pregueadas antiparalelas, onde os grupos R da alanina e da glicina estão dispostos regularmente, permitindo que as folhas se encaixem e conferindo à seda elevada resistência.

Uma proteína fibrosa que é o principal componente dos tendões, ligamentos, dentes, ossos (tipo 1), cartilagens (tipo 2), artérias (tipo 3) e pele (tipo 4). A sua estrutura é uma tripla hélice, formada por tropocolagéneo, que é possível graças à repetição de glicina, prolina e lisina. A glicina, sem uma cadeia lateral volumosa, permite o encaixe das 3 cadeias no enrolamento regular.

Uma proteína globular que possui uma forma esférica, caracterizada pela estrutura terciária que adota. Os resíduos polares (hidrofílicos) estão virados para fora, enquanto os resíduos apolares (hidrofóbicos) estão no interior da molécula. Por serem solúveis em água, desempenham funções importantes como enzimas.

Uma doença genética autossómica dominante que resulta de mutações nos genes que codificam o colágeno tipo I. O colágeno tipo I é o principal componente do osso, e as mutações levam a ossos frágeis e suscetíveis a fraturas.

Uma doença genética que resulta de mutações nos genes que codificam as queratinas K14 e K5, que são proteínas estruturais importantes na pele. A doença leva à formação de bolhas na pele, pois os queratinócitos perdem a resistência e a membrana celular separa-se da derme.

Proteínas que estão associadas a membranas biológicas. Podem ser transmembranares ou associar-se à membrana através de glicolípidos, lípidos ou proteínas transmembranares.

Se forem proteínas transmembranares, a estrutura normalmente é hélice alfa. Os resíduos hidrofóbicos, que interagem com a membrana, estão no exterior lateral da proteína.

Uma proteína com função digestiva que quebra proteínas em peptídeos menores. A tripsina é uma enzima que atua no intestino delgado, quebrando as ligações peptídicas específicas.