Proteínas e Aminoácidos

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Questions and Answers

Qual é a consequência de mutações nos genes K14 e K5 nos queratinócitos?

Aumento da resistência à abrasão

Desenvolvimento de bolhas na pele (correct)

Fortalecimento da membrana celular

Diminuição da produção de colagénio

Qual é a principal estrutura do colagénio?

Tropocolagéneo (correct)

Folhas beta pragueadas

Hélices alfa

Estruturas globulares

Que tipo de proteína é a principal responsável pela aparência e resistência da seda?

Fibrosas (correct)

Colagénio

Enzimas

Proteínas globulares

Qual das seguintes funções é atribuída às proteínas de forma fibrosa?

Função estrutural Signup and view all the answers

Qual das seguintes opções caracteriza as proteínas globulares?

Resíduos polares virados para fora Signup and view all the answers

Qual é a principal característica das proteínas globulares?

Possuem forma esférica e são solúveis em água Signup and view all the answers

Qual é a função principal do colagénio encontrado nos tendões e ligamentos?

Fornecer suporte estrutural Signup and view all the answers

As proteínas oligoméricas são definidas por:

Possuírem duas ou mais cadeias polipeptídicas Signup and view all the answers

O que caracteriza as proteínas membranas transmembranares?

Resíduos hidrofóbicos em contacto com a membrana Signup and view all the answers

Em relação à conformação, as proteínas fibrosas:

Possuem uma forma cilíndrica e uma alta resistência ao estresse Signup and view all the answers

Qual das seguintes doenças está associada a mutações no colagénio?

Osteogênese imperfeita Signup and view all the answers

Qual é a principal característica das enzimas, como a tripsina, quanto à sua estrutura?

Apresentam hélices alfa e beta Signup and view all the answers

Sobre as alfa queratinas, é correto afirmar que:

Formam estruturas em hélices enroladas Signup and view all the answers

As proteínas simples se caracterizam por:

Possuírem apenas aminoácidos na sua cadeia polipeptídica Signup and view all the answers

Qual é uma função atribuída à hemoglobina?

Transporte de oxigênio no sangue Signup and view all the answers

As proteínas compostas são definidas por:

Precisarem de outras biomoléculas para serem funcionais Signup and view all the answers

Qual das seguintes modificações químicas não é mencionada como uma que os aminoácidos podem sofrer?

Desnitrosilação Signup and view all the answers

Qual é a natureza da ligação peptídica entre os aminoácidos?

Ligação covalente não espontânea Signup and view all the answers

A estrutura primária de uma proteína é caracterizada por qual aspecto fundamental?

Sequência linear de aminoácidos Signup and view all the answers

Qual é a característica que define as ligações peptídicas conforme descrito?

São ligações rígidas e não rotativas Signup and view all the answers

Como as estruturas secundárias das proteínas são estabilizadas?

Por pontes de hidrogênio Signup and view all the answers

Quais dos seguintes grupos de aminoácidos são considerados hidrofóbicos e apolares?

Alanina, Valina, Prolina Signup and view all the answers

Qual das opções a seguir descreve melhor a estrutura da alfa-hélice?

Forma espiral, com grupos R voltados para fora Signup and view all the answers

Qual das afirmativas a seguir é verdadeira sobre aminoácidos básicos?

Eles aceitam prótons e têm carga positiva. Signup and view all the answers

Qual das seguintes afirmações sobre a estrutura primária é falsa?

É composta apenas por aminoácidos idênticos. Signup and view all the answers

Como é chamado o aminoácido que possui uma cadeia lateral que se liga ao grupo amina, classificando-o como iminoácido?

Prolina Signup and view all the answers

O que ocorre durante a formação de uma ligação peptídica?

Eliminação de uma molécula de água Signup and view all the answers

O que caracteriza aminoácidos essenciais?

Eles devem ser ingeridos na dieta. Signup and view all the answers

Qual dos seguintes aminoácidos é classificado como ácido?

Ácido aspártico Signup and view all the answers

Qual dos seguintes aminoácidos é polar e tende a formar ligações de hidrogênio com a água?

Serina Signup and view all the answers

Qual a característica dos estereoisómeros entre os aminoácidos?

Eles podem desviar a luz polarizada para a esquerda ou direita. Signup and view all the answers

Os grupos R dos aminoácidos podem influenciar quais características?

As propriedades, como forma, carga e interações com outros aminoácidos. Signup and view all the answers

Quais são os dois tipos de fitas da cadeia polipeptídica mencionados?

Paralelas e anti-paralelas Signup and view all the answers

Qual afirmação caracteriza a estrutura terciária de proteínas?

É o enovelamento de uma cadeia polipeptídica como um todo Signup and view all the answers

Qual é a função das pontes de enxofre nas proteínas?

Manter a estrutura de proteínas secretadas fora da célula Signup and view all the answers

Quais tipos de interações não covalentes estão envolvidos na estrutura terciária das proteínas?

Interações hidrofóbicas, pontes de hidrogênio e ligações iónicas Signup and view all the answers

O que caracteriza uma estrutura super-secundária?

A combinação de certas estruturas secundárias com função comum Signup and view all the answers

Qual é a definição de domínios em proteínas?

Regiões com 100 a 150 resíduos de aminoácidos que apresentam a mesma função Signup and view all the answers

Qual tipo de ligação é considerada mais forte entre aminoácidos?

Pontes de enxofre Signup and view all the answers

O que ocorre durante o processo de folding das proteínas?

As proteínas assumem sua conformação nativa a partir da estrutura primária Signup and view all the answers

Qual é o principal papel das chaperonas moleculares?

Estabilizar proteínas em conformações intermediárias. Signup and view all the answers

Qual é a função das chaperoninas durante o processo de folding das proteínas?

Permitem o folding rápido e eficiente em um compartimento central. Signup and view all the answers

O que ocorre quando a rede de controle de proteínas nas células está comprometida?

As proteínas mal dobradas se acumulam e formam fibrilas amiloides. Signup and view all the answers

Qual característica descreve a estrutura quaternária das proteínas?

Associação reversível de múltiplas cadeias polipeptídicas. Signup and view all the answers

Qual das seguintes opções NÃO é uma função das chaperonas?

Promover o enovelamento prematuro de proteínas. Signup and view all the answers

O que caracteriza a estrutura supramolecular das proteínas?

Cooperação entre várias proteínas com funções diferentes. Signup and view all the answers

Qual é a consequência do mal dobramento das proteínas em células do sistema nervoso central?

Desenvolvimento de doenças neurodegenerativas. Signup and view all the answers

Qual é o resultado do uso de ATP pelas chaperoninas?

Facilidade para o dobramento de proteínas sem intermediários. Signup and view all the answers

Study Notes

Proteínas

São macromoléculas abundantes nos sistemas biológicos, formadas por uma cadeia polipeptídica linear de aminoácidos.
Aminoácidos são moléculas ionizáveis que podem ser ácidos ou bases dependendo do pH do meio.
Os aminoácidos são constituídos por um carbono alfa, um grupo carboxilo (COOH), um grupo amina (NH2), um hidrogénio e uma cadeia lateral (R), que difere para cada um dos 20 aminoácidos.
A cadeia lateral (R) determina as propriedades do aminoácido (carga, forma, e interação com outros aminoácidos).
Aminoácidos hidrofóbicos (apolares) tendem a se agrupar no interior de proteínas, minimizando o contacto com a água. Alguns exemplos são: alanina, valina, prolina, fenilalanina, glicina, cisteína, leucina, isoleucina, metionina e triptofano.
Aminoácidos hidrofílicos (polares sem carga) podem interagir com a água e formar pontes de hidrogénio. Exemplos: asparagina, glutamina, serina, treonina e tirosina.
Aminoácidos ácidos possuem cargas negativas: ácido aspártico e ácido glutâmico.
Aminoácidos básicos possuem cargas positivas: lisina, arginina e histidina.
Os aminoácidos, exceto a prolina, podem existir em formas D e L, sendo a forma L prevalente em proteínas.
Aminoácidos essenciais são aqueles que o organismo não consegue sintetizar e precisam ser obtidos através da dieta.

Ligações Peptídicas

Formam-se por ligações covalentes entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxilo de outro, com a liberação de uma molécula de água.
Ligações peptídicas criam uma estrutura planar, rígida e sem rotação (mesmo sendo simples).

Níveis de Organização Estrutural de Proteínas

Estrutura Primária: Sequência linear de aminoácidos. É a base para as demais estruturas.
Estrutura Secundária: Enovelamento local da cadeia polipeptídica, estabilizadas por pontes de hidrogênio. Seus exemplos são as alfa-hélices e folhas beta pregueadas.
Estrutura Terciária: Dobramento tridimensional completo da cadeia proteica, envolvendo interações entre as cadeias laterais dos aminoácidos, incluindo ligações hidrofóbicas, pontes de hidrogênio, interações iônicas, e pontes dissulfeto.
Estrutura Quaternária: Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades) para formar um complexo proteico funcional.

Funções de Proteínas

Diversas e variáveis, dependendo da estrutura proteica.
Podem ser catalisadoras (enzimas), transportadoras (hemoglobina), estruturais (colágeno), imunológicas (anticorpos), reguladoras (hormônios), entre outras.

Proteínas Membranárias

Podem atravessar a membrana (transmembranares) ou estar associadas à membrana.
A estrutura de hélices alfa é comum em proteínas transmembranares, com aminoácidos hidrofóbicos interagindo com a membrana e hidrofílicos com o meio aquoso.
Canais proteicos (barris) normalmente apresentam resíduos hidrofílicos no interior do canal para transportar substâncias hidrofílicas.

Hemoglobina e Mioglobina

Hemoglobina: Proteína tetramérica presente nos glóbulos vermelhos que transporta oxigênio. Possui alta afinidade por oxigênio nos pulmões e menor nos tecidos. É afetada por pH, CO2, 2,3-BPG e temperatura.
Mioglobina: Proteína monomérica que armazena oxigênio nas células musculares. Possui alta afinidade por oxigênio, o que garante disponibilidade deste para a célula em seu entorno. Não é afetada por pH, CO2 ou 2,3-BPG.

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Description

Neste quiz, você explorará as características das proteínas e a estrutura dos aminoácidos. Aprenda sobre a importância dos grupos laterais e a interação entre aminoácidos hidrofóbicos e hidrofílicos. Teste seus conhecimentos sobre a composição e funções dessas macromoléculas essenciais.