Niveles Estructurales de las Proteínas

Estructura de las Proteínas

• Los aminoácidos son fundamentales para la estructura y función de las proteínas, influyendo en el plegamiento tridimensional.
• Estructura primaria: Secuencia lineal de aminoácidos que determina el plegamiento y la función de la proteína.
• Estructura secundaria: Incluye patrones como hélices alfa (α) y láminas beta (β), estabilizados por puentes de hidrógeno.
• Estructura terciaria: Plegamiento tridimensional determinado por interacciones entre los radicales de aminoácidos, como puentes disulfuro y enlaces iónicos.
• Estructura cuaternaria: Resulta de la interacción de múltiples cadenas polipeptídicas; un ejemplo es la hemoglobina.

Avances Científicos

• Jacob Berzelius acuñó el término "proteína" para esta clase de compuestos.
• Frederick Sanger determinó la secuencia de aminoácidos de la insulina en 1953, demostrando la especificidad estructural de las proteínas.
• La cristalografía de rayos X fue un avance clave en la visualización de estructuras tridimensionales de proteínas.

Aminoácidos

• Existen 20 aminoácidos que forman proteínas, cada uno compuesto por un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH) y una cadena lateral (R).
• Clasificación en aminoácidos esenciales, que deben obtenerse de la dieta, y no esenciales, que el cuerpo puede sintetizar.
• Ejemplos de aminoácidos esenciales incluyen leucina, isoleucina y lisina; mientras que alanina y ácido aspártico son no esenciales.
• Capacidad de formar enlaces peptídicos mediante reacciones de condensación, liberando agua en el proceso.

Secuenciación de Aminoácidos

• Pehr Edman desarrolló un método para la secuenciación de aminoácidos en péptidos, derivatizando y separando residuos amino-terminales.
• William Cumming Rose descubrió el aminoácido treonina y estableció los requerimientos diarios de aminoácidos esenciales para el crecimiento.

Desnaturalización y Función

• Las proteínas requieren su estructura tridimensional para funcionar. La desnaturalización ocurre por calor, pH inadecuado o agentes químicos, resultando en pérdida de función.
• Las enzimas, al ser proteínas catalíticas, pierden su capacidad de reacción bioquímica cuando se desnaturalizan.

Relación con Enfermedades

• Alteraciones en el plegamiento de proteínas pueden causar enfermedades por mal plegamiento, como Alzheimer, diabetes, vitíligo, distrofia muscular de Duchenne y anemia falciforme.
• Estas condiciones se deben al plegamiento incorrecto de proteínas que llevan a agregados perjudiciales para la función celular normal.

Conclusiones

• El estudio de la estructura y función de las proteínas ha progresado significativamente desde los experimentos de Pauling y Anfinsen.
• La importancia biológica y médica de las proteínas sigue siendo un área de intenso estudio, debido a su papel en funciones vitales y su relación con enfermedades.