Mioglobina y Hemoglobina

Principios Clave

• La función proteíca puede ilustrarse basándose en el comportamiento de proteínas que enlazan oxígeno, proteínas del sistema inmunológico y proteínas musculares.
• Las proteínas deben ser flexibles, no rígidas.
• Muchas proteínas se enlazan a moléculas pequeñas llamadas ligandos, como oxígeno, calcio y hormonas.
• El enlace del ligando puede afectar la conformación proteica, alterando la capacidad de la proteína para enlazar otros ligandos.

Mioglobina

• La mioglobina es una proteína con una sola cadena polipeptídica y un grupo heme, capaz de enlazar oxígeno reversiblemente. -Las propiedades del grupo heme dentro de la globina son diferentes en comparación con el grupo heme libre.
• El enlace del ligando (oxígeno) a la mioglobina se describe cuantitativamente mediante una función hiperbólica.

Hemoglobina

• La hemoglobina es un tetrámero compuesto por dos cadenas α y dos cadenas β.
• Cada subunidad contiene un grupo prostético heme capaz de enlazar oxígeno.
• La hemoglobina exhibe cooperatividad positiva debido a las alteraciones en las interacciones no covalentes entre aminoácidos en subunidades adyacentes.
• También enlaza iones H⁺ y CO₂ producidos durante el proceso respiratorio.
• H⁺ puede enlazarse a residuos de aminoácidos que estabilizan la forma desoxi de la hemoglobina.
• El CO₂ se enlaza a residuos amino para formar carbaminohemoglobina.
• El enlace de H⁺ y CO₂ promueve la liberación de oxígeno de la hemoglobina hacia los tejidos.
• En los pulmones, H⁺ y CO₂ se liberan, lo que aumenta la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.
• Una molécula de 2,3-bifosfoglicerato se enlaza a la hemoglobina en la cavidad central entre las cuatro subunidades mediante interacciones entre cargas negativas de BPG y aminoácidos positivos en la cavidad central.
• El BPG estabiliza la forma desoxi de la hemoglobina.

Anemia Falciforme (Sickle Cell Anemia)

• Se caracteriza por una secuencia de aminoácidos diferente.
• Es causada por una mutación recesiva.
• Un residuo de valina reemplaza al glutámico en la posición 6 de las dos cadenas β.
• La hemoglobina S (Hb S) tiene dos cargas negativas menos que la hemoglobina A (Hb A), lo que crea un punto hidrofóbico.

Sistema Inmunológico

• El sistema inmune de los vertebrados protege el organismo mediante interacciones específicas entre las células blancas, sus proteínas asociadas y las moléculas extrañas.
• Los linfocitos T producen proteínas receptoras, mientras que los linfocitos B producen inmunoglobulinas (Ig).
• Las proteínas del complejo mayor de histocompatibilidad (MHC) se encuentran en todas las células.
• Cuando se detecta un virus, bacteria u otro invasor, la respuesta inmunológica involucra el control coordinado de la proliferación de células B y T específicas y sus proteínas para atacar al invasor.
• Las inmunoglobulinas son proteínas producidas por las células B.
• Su forma, flexibilidad y combinación de regiones variables y conservativas les confiere la capacidad de reconocer un número casi infinito de antígenos.

Miosina y Actina

• Los principios de flexibilidad proteica e interacciones proteína-proteína a través de interacciones no covalentes se evidencian en los cambios conformacionales cíclicos que permiten la contracción muscular.
• Las proteínas miosina y actina están organizadas en filamentos gruesos y finos que se organizan en sarcómeros, la unidad repetitiva de las miofibrillas.
• Muchas miofibrillas conforman una fibra muscular, formando el músculo esquelético.
• El traslape de los filamentos gruesos de miosina sobre los filamentos finos de actina, coordinados por impulsos nerviosos, provoca la contracción muscular.

Este documento resume las funciones y propiedades de la mioglobina y la hemoglobina, dos proteínas importantes que enlazan oxígeno. Explora cómo la estructura y los ligandos afectan la capacidad de estas proteínas para transportar oxígeno en el cuerpo.