Proteínas Transportadoras de Oxígeno

Proteínas transportadoras de oxígeno: Mioglobina y Hemoglobina

• La mioglobina y la hemoglobina son proteínas que transportan oxígeno.
• La hemoglobina (Hb) es una proteína tetramérica que transporta oxígeno en la sangre.
• La mioglobina (Mb) es una proteína monomérica que almacena oxígeno en los músculos.
• Tanto la Hb como la Mb contienen un grupo hemo, que une el oxígeno.
• La Hb se localiza en los eritrocitos.
• La Mb se localiza en los miocitos.

Estructura y función general de Hb y Mb

• Ambas proteínas, a pesar de tener una similitud estructural, tienen localizaciones y funciones fisiológicas diferentes.
• Comparten similitudes y diferencias en su estructura y función.
• El grupo hemo es una parte importante, con similitudes en la estructura y función.
• El alosterismo es una propiedad crucial para ambas proteínas.

Mioglobina: Estructura y Función

• La mioglobina es una proteína monomérica, compacta y casi esférica.
• Es soluble en agua.
• Compuesta por 153 aminoácidos, con un 75% en hélices alfa.
• Contiene 8 segmentos de hélices alfa, y regiones no helicoidales.
• Contiene zonas de curvatura, giros y bucles.
• Es responsable del transporte intracelular de oxígeno en los músculos.

Hemoglobina: Estructura y Función

• La hemoglobina es una proteína tetramérica, siendo un dímero de dímeros alfa-beta.
• Es una heteroproteína o HEMOproteína.
• Se localiza en el interior de los eritrocitos.
• La estructura secundaria y terciaria presenta hélices alfa.
• Presenta 8 segmentos de hélices alfa, y regiones no-helicoidales con zonas de curvatura.
• La estructura cuaternaria se basa en la unión de subunidades mediante interacciones débiles.

Funciones de la mioglobina

• La mioglobina es la proteína encargada de transportar el oxígeno de forma intracelular en los músculos.
• Acepta el oxígeno de la hemoglobina de la sangre arterial y lo entrega a las mitocondrias musculares cuando se requiere.
• Su función es importante en situaciones de alta demanda de oxígeno durante la contracción muscular.
• El transporte intracelular de oxígeno la hace sumamente importante en el metabolismo muscular.

Funciones de la hemoglobina

• La hemoglobina transporta oxígeno desde los pulmones a los tejidos y viceversa.
• También transfiere dióxido de carbono.

Tipos de Hemoglobina

• Existen varios tipos de hemoglobinas, que difieren en la cadena de globina, algunas son embrionarias y otras son adultas.

Diferencias entre las proteínas transportadoras de oxígeno

• La mioglobina funciona principalmente como un almacén local de oxígeno, mientras que la hemoglobina lo transporta por todo el sistema circulatorio.
• La mioglobina se une y libera oxígeno con mayor facilidad que la hemoglobina.

Cooperatividad positiva de la hemoglobina

• La unión del oxígeno a la hemoglobina es cooperativa.
• La unión del primer oxígeno a un dímero incrementa la afinidad por el oxígeno en los otros dímeros.
• La curva de saturación de oxígeno de la hemoglobina tiene forma sigmoidea.

Efecto Bohr

• El efecto Bohr describe la influencia del pH y el dióxido de carbono en la unión del oxígeno a la hemoglobina.
• A un pH más bajo, la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno disminuye, lo que provoca una mayor liberación de oxígeno en los tejidos.
• Un aumento en la concentración de CO2 también disminuye la afinidad.

Efectores alostéricos: 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG)

• El 2,3-BPG es un efector alostérico que disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.
• Se une a la hemoglobina en la cavidad central entre las cadenas beta.
• El 2,3-BPG disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno en los tejidos.

Homología en las globinas estructurales

• Existen similitudes y diferencias en la estructura primaria de las proteínas.
• La estructura terciaria muestra una secuencia común y varios aminoácidos invariables.
• El grupo hemo es una característica presente en ambos tipos de globinas.
• Las tres cadenas tienen un 20% de posición de coincidencias, dando evidencia de un ancestro común.

Grupo hemo

• El grupo hemo es el componente no proteico de la mioglobina y la hemoglobina.
• Es un anillo tetrapirrólico plano rodeado de átomos de nitrógeno e hierro.
• El hierro se une al oxígeno y le da el color característico.

Resumen sobre la hemoglobina

• La hemoglobina es una proteína crítica para el transporte de oxígeno, indispensable para el metabolismo celular.
• Tiene un mecanismo complejo de unión al oxígeno que se modifica notablemente según la necesidad y cambios externos.