Les Protéines et leurs Fonctions

Study Notes

Les protéines sont les "chevaux de bataille" de la cellule.
Elles sont composées d'un ou plusieurs polypeptides, des polymères d'acides aminés.
Les protéines sont stabilisées par de faibles forces non covalentes.
Les protéines effectuent de nombreuses activités cellulaires:
- Structure (kératine) et soutien (filaments d'actine) des tissus et des organes.
- Régulation métabolique par des hormones (ocytocine) et des enzymes (catalase).
- Protection de l'organisme par des protéines immunitaires (immunoglobuline G).

Enzymes: catalysent les réactions biochimiques (par exemple, la digestion, la coagulation sanguine, la réplication, la transcription, la traduction). Exemple : l’amylase initie la digestion des glucides par hydrolyse.
Hormones: régulent les fonctions du corps. Exemple : l'insuline facilite l'utilisation du glucose pour la production d'énergie.
Protéines de stockage: mettent à disposition les substances essentielles lorsque nécessaire. Exemple : la myoglobine stocke l'oxygène dans les muscles.
Protéines de transport: transportent des substances dans les fluides corporels. Exemple : l'albumine sérique transporte les acides gras dans le sang.
Protéines structurelles: assurent la forme et le soutien mécanique. Exemple : le collagène fournit la structure aux tendons et au cartilage.
Protéines protectrices: défendent le corps contre les corps étrangers. Exemple : les immunoglobulines aident à détruire les bactéries envahissantes.
Protéines contractiles: effectuent un travail mécanique. Exemple : la myosine et l'actine contrôlent le mouvement musculaire.

Les acides aminés forment les polypeptides par des liaisons peptidiques.
Les acides aminés α constituent les protéines.
Ils possèdent un groupe amino (NH3+), un groupe carboxylate (COO-) et une chaîne latérale R.
Sous pH physiologique:
- le groupe carboxyle est non protoné.
- le groupe amino est protoné.
- l'acide aminé isolé porte à la fois une charge négative et une charge positive.

Utilisés lors de la synthèse des protéines pendant la traduction.
Se différencient par leurs chaînes latérales R (caractéristiques chimiques globales).
Classification des 20 acides aminés standards:
- Hydrophobes:
  - Ala (alanine)
  - Val (valine)
  - Leu (leucine)
  - Ile (isoleucine)
  - Phe (phénylalanine)
  - Met (méthionine)
  - Trp (tryptophane)
  - Pro (proline)
- Polaires:
  - Ser (sérine)
  - Thr (thréonine)
  - Tyr (tyrosine)
  - Cys (cystéine)
  - Asn (asparagine)
  - Gln (glutamine)
  - His (histidine)
  - Gly (glycine)
- Chargés:
  - Asp (acide aspartique)
  - Glu (acide glutamique)
  - Lys (lysine)
  - Arg (arginine)
9 acides aminés essentiels ne peuvent pas être synthétisés par l'organisme et doivent donc être consommés dans l'alimentation.
19 des 20 acides aminés sont chiraux.
Seule la glycine est achirale.
La chiralité est classifiée en utilisant la notation D et L.
La plupart des acides aminés naturels sont des L-acides aminés.

Généralement situés à l'intérieur de la molécule.
Ils se trouvent généralement en présence d'autres groupes hydrophobes.
Ils évitent les interactions avec l'eau.
Ils possèdent des chaînes latérales non polaires.
Ils interagissent très faiblement ou pas du tout avec l'eau.
Ils ne possèdent pas de groupes fonctionnels réactifs.
Ils participent peu ou pas aux réactions chimiques.
La plupart ont des chaînes latérales aliphatiques (semblables aux hydrocarbures).
La méthionine (Met) possède un atome de soufre (S).
Le tryptophane (Trp) possède un groupe NH.
La proline est un cas particulier : sa chaîne latérale aliphatique est liée de manière covalente à son groupe amino.

Se trouvent à la surface des protéines exposées à l’eau.
Peuvent également se trouver à l'intérieur d’une protéine si une autre chaîne latérale capable de former une liaison hydrogène se trouve à proximité.
Ils contiennent des groupes capables de former des liaisons hydrogène.
Ils peuvent interagir avec l'eau.
Ils possèdent des groupes hydroxyle (OH) : sérine (Ser), thréonine (Thr), tyrosine (Tyr).
Ils possèdent des groupes thiol (SH) : cystéine (Cys).
Ils possèdent des groupes amide (NH2) : asparagine (Asn), glutamine (Gln).
Ils possèdent un anneau imidazole polaire : histidine (His).
La glycine est un cas particulier : sa chaîne latérale est constituée uniquement d'un atome d'hydrogène (H).
Elle ne peut pas former de liaison hydrogène.