Le proteine: struttura e funzione
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Questions and Answers

Quali sono le unità ripetitive delle proteine?

Le unità ripetitive delle proteine sono gli amminoacidi.

Qual è una funzione importante delle glicoproteine di membrana?

Le glicoproteine di membrana sono essenziali per il riconoscimento intercellulare.

Quanti amminoacidi esistono in natura e quanti di questi sono codificati dal DNA?

Esistono circa 300 amminoacidi in natura, ma solo 20 sono codificati dal DNA.

Cosa sono gli enzimi e quale loro funzione principale?

<p>Gli enzimi sono proteine che agiscono come catalizzatori nelle reazioni biologiche.</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione del carbonio centrale negli amminoacidi?

<p>Il carbonio centrale, detto α, è il punto di attacco per i quattro gruppi legati all'amminoacido.</p> Signup and view all the answers

Cosa comporta la formazione di un legame peptidico?

<p>La formazione di un legame peptidico comporta la condensazione del gruppo carbossilico di un amminoacido con il gruppo amminico di un altro, con eliminazione di acqua.</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo delle immunoglobuline nel sistema immunitario?

<p>Le immunoglobuline fungevano da prima linea di difesa contro le infezioni batteriche e virali.</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo delle proteine nei sistemi viventi?

<p>Le proteine hanno un ruolo fondamentale come elementi strutturali e funzionali nei sistemi viventi.</p> Signup and view all the answers

Come contribuiscono le proteine di trasporto alla vita degli organismi?

<p>Le proteine di trasporto, come l'emoglobina, trasportano sostanze vitali come l'ossigeno nei tessuti.</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione principale del collagene nel corpo?

<p>Il collagene fornisce supporto meccanico al tessuto connettivo e alle ossa.</p> Signup and view all the answers

Che cosa distingue gli amminoacidi proteici dagli altri amminoacidi?

<p>Gli amminoacidi proteici sono quelli che possono essere incorporati nelle proteine e sono codificati dal DNA.</p> Signup and view all the answers

Cosa si intende per catena laterale R in un amminoacido?

<p>La catena laterale R è un gruppo chimico che varia tra i diversi amminoacidi e ne determina le caratteristiche uniche.</p> Signup and view all the answers

Qual è l'importanza dell'eliminazione di una molecola d'acqua nella formazione del legame peptidico?

<p>L'eliminazione di una molecola d'acqua è essenziale per la formazione del legame peptidico che unisce gli amminoacidi.</p> Signup and view all the answers

Qual è la definizione di struttura terziaria di una proteina?

<p>È la struttura tridimensionale dell'intero polipeptide.</p> Signup and view all the answers

Quali tipi di interazioni stabilizzano la struttura terziaria delle proteine?

<p>Legami ionici, legami idrogeno, interazioni di van der Waals e legami disolfuro.</p> Signup and view all the answers

Che ruolo giocano i gruppi laterali degli amminoacidi nel ripiegamento della proteina?

<p>Provocano un ripiegamento della catena polipeptidica attraverso interazioni tra di loro.</p> Signup and view all the answers

Cosa sono i legami disolfuro e come si formano?

<p>I legami disolfuro sono legami covalenti che si formano per ossidazione dei gruppi –SH di due cisteine.</p> Signup and view all the answers

Qual è l'importanza delle interazioni di van der Waals nelle proteine?

<p>Sono molto deboli ma importanti poiché aiutano gli amminoacidi idrofobici a disporre all'interno della proteina.</p> Signup and view all the answers

Cosa significa che un dominio proteico può ripiegarsi indipendentemente?

<p>Significa che una parte della catena polipeptidica può assumere una struttura compatta stabile senza dipendere dal resto della catena.</p> Signup and view all the answers

Perché le interazioni deboli sono cruciali nella stabilizzazione della struttura terziaria?

<p>Le interazioni deboli permettono flessibilità e dinamismo nella struttura, essenziali per la funzionalità della proteina.</p> Signup and view all the answers

Qual è il risultato dell'interazione tra un gruppo laterale con carica negativa e uno con carica positiva?

<p>Si forma un legame ionico che stabilizza la struttura terziaria della proteina.</p> Signup and view all the answers

Qual è la conseguenza dell'ossidazione dei gruppi sulfidrilici nelle proteine?

<p>Formano legami disolfuro che stabilizzano la struttura terziaria.</p> Signup and view all the answers

In che modo la struttura terziaria influisce sulla funzione delle proteine?

<p>La struttura terziaria determina la forma della proteina, che è essenziale per la sua specifica attività biologica.</p> Signup and view all the answers

Quali sono le funzioni principali delle proteine globulari?

<p>Le proteine globulari assolvono funzioni biologiche come enzimi, proteine di trasporto e regolatrici.</p> Signup and view all the answers

Che caratteristiche definiscono le proteine fibrose?

<p>Le proteine fibrose sono insolubili in acqua e svolgono ruoli strutturali.</p> Signup and view all the answers

Cosa rappresenta l'unità fondamentale del collagene?

<p>L'unità fondamentale del collagene è il tropocollagene, che ha una struttura a tripla elica allungata.</p> Signup and view all the answers

Quali sono le due principali proteine del tessuto connettivo?

<p>Le due principali proteine del tessuto connettivo sono collagene ed elastina.</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione delle cheratine nelle cellule?

<p>Le cheratine formano tessuti protettivi nel citoscheletro delle cellule epiteliali.</p> Signup and view all the answers

Cosa sono le proteine coniugate?

<p>Le proteine coniugate sono legate a componenti non proteici, come glicoproteine e lipoproteine.</p> Signup and view all the answers

Cosa sono le glicoproteine?

<p>Le glicoproteine derivano dall'unione di una porzione proteica con sequenze glucidiche tramite legami covalenti.</p> Signup and view all the answers

Qual è la struttura dei filamenti di cheratina?

<p>I filamenti di cheratina sono formati da due protofilamenti avvolti tra loro in senso destrorso.</p> Signup and view all the answers

Perché il collagene è importante per i tessuti connettivi?

<p>Il collagene fornisce struttura e resistenza ai tessuti connettivi.</p> Signup and view all the answers

In quali categorie si dividono le proteine fibrose?

<p>Le proteine fibrose si dividono in cheratine, collageni e sete.</p> Signup and view all the answers

Qual è la struttura della mioglobina e quanti amminoacidi la compongono?

<p>La mioglobina è una proteina globulare costituita da una sola subunità di 153 amminoacidi.</p> Signup and view all the answers

Perché la mioglobina è importante durante l'esercizio fisico?

<p>La mioglobina cede ossigeno (O2) quando la pO2 nelle cellule muscolari diminuisce, fornendo così energia per la contrazione muscolare.</p> Signup and view all the answers

Cosa sono le proteine coniugate?

<p>Le proteine coniugate contengono gruppi chimici funzionali permanentemente associati ad amminoacidi.</p> Signup and view all the answers

Quali sono i due gruppi principali in cui possono essere classificate le proteine?

<p>Le proteine possono essere classificate in proteine globulari e proteine fibrose.</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione delle α-eliche nella struttura della mioglobina?

<p>Le α-eliche contribuiscono alla stabilità e alla compattezza della struttura della mioglobina.</p> Signup and view all the answers

Cosa significa che la mioglobina lega covalentemente un gruppo eme?

<p>Significa che la mioglobina forma legami chimici stabili con il gruppo eme, che è necessario per il legame con l'ossigeno.</p> Signup and view all the answers

In che modo la mioglobina si adatta alle esigenze dei muscoli durante l'attività fisica?

<p>La mioglobina si adatta fornendo ossigeno rapido ai muscoli quando la loro richiesta di energia aumenta.</p> Signup and view all the answers

Quale ruolo giocano le proteine semplici rispetto alle proteine coniugate?

<p>Le proteine semplici contengono solo amminoacidi, mentre le proteine coniugate includono anche gruppi chimici funzionali.</p> Signup and view all the answers

Come sono organizzate le catene polipeptidiche nelle proteine globulari?

<p>Nelle proteine globulari, le catene polipeptidiche sono ripiegate per assumere una forma compatta e sferica.</p> Signup and view all the answers

Qual è l'importanza del gruppo prostetico nelle proteine coniugate?

<p>Il gruppo prostetico è essenziale per la funzione della proteina, poiché migliora l'attività biologica e consente legami specifici.</p> Signup and view all the answers

Quali sono gli alimenti più comuni che contengono vitamina C?

<p>Gli alimenti più comuni che contengono vitamina C includono verdure a foglia verde, peperoni, pomodori, kiwi e agrumi.</p> Signup and view all the answers

Qual è l'effetto della cottura sulla vitamina C negli alimenti?

<p>La cottura può comportare una perdita di vitamina C fino al 75%.</p> Signup and view all the answers

Che cosa può causare la carenza di vitamina C nell'organismo?

<p>La carenza di vitamina C può causare scorbuto, che si manifesta con emorragie e problemi nella cicatrizzazione delle ferite.</p> Signup and view all the answers

In che modo l'acido ascorbico contribuisce all'immunità dell'organismo?

<p>L'acido ascorbico interviene nei processi che presiedono all'immunità e alla difesa dell'organismo.</p> Signup and view all the answers

Quali misure devono essere adottate per preservare la vitamina C negli alimenti?

<p>È necessario evitare eccessivi shock termici e il contatto con agenti ossidanti per preservare la vitamina C.</p> Signup and view all the answers

Quali sono alcuni sintomi del deficit di Piridossina (Vitamina B6)?

<p>Lesioni cutanee, linfocitopenia e disturbi nervosi.</p> Signup and view all the answers

Quali alimenti sono ricchi di acido folico (Vitamina Bc)?

<p>Gli spinaci, broccoli, asparagi, lattuga, frutta, latte, uova, fegato e lievito.</p> Signup and view all the answers

Che tipo di anemia può derivare da una carenza di acido folico?

<p>Anemia macrocitica.</p> Signup and view all the answers

In quali condizioni si possono verificare carenze di vitamina Bc?

<p>In presenza di forti anemie e di un assorbimento intestinale compromesso.</p> Signup and view all the answers

Quali sono alcune conseguenze della carenza di vitamina C (acido ascorbico)?

<p>Può causare problemi di assorbimento e un sistema immunitario compromesso.</p> Signup and view all the answers

Quali sono i tre composti costitutivi dell'acido folico?

<p>Acido glutammico, acido p-amminobenzoico e un derivato pteridinico.</p> Signup and view all the answers

Cosa comporta la carenza di vitamina B6 oltre ai disturbi cutanei?

<p>Si possono manifestare nevrite e convulsioni epilettiformi.</p> Signup and view all the answers

Perché la carenza di acido folico è diffusa nei paesi sottosviluppati?

<p>Le malattie infettive, le terapie farmacologiche e il malassorbimento.</p> Signup and view all the answers

Qual è la dose giornaliera raccomandata di vitamina Bc per l'uomo?

<p>200 µg/die.</p> Signup and view all the answers

Cosa significa che l'acido ascorbico ha stretti rapporti strutturali con i carboidrati?

<p>Indica simmetrie nelle strutture chimiche che possono influenzare le sue funzioni biologiche.</p> Signup and view all the answers

Qual è la fonte principale di acido pantotenico nella dieta?

<p>Il lievito di birra è una delle fonti principali di acido pantotenico.</p> Signup and view all the answers

Qual è il fabbisogno giornaliero raccomandato di vitamina B5?

<p>Il fabbisogno è di 5-10 mg al giorno.</p> Signup and view all the answers

Quali sono i principali alimenti contenenti piridossina?

<p>Il fegato, i lieviti e le verdure sono alimenti ricchi di piridossina.</p> Signup and view all the answers

In che modo il contenuto proteico della dieta influisce sul fabbisogno di vitamina B6?

<p>Il fabbisogno di vitamina B6 è pari a 20 µg/g di proteine nella dieta.</p> Signup and view all the answers

Perché la piridossina è vulnerabile durante la conservazione degli alimenti?

<p>La piridossina è altamente fotosensibile, il che ne riduce la concentrazione.</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione principale dell'acido pantotenico nell'organismo?

<p>L'acido pantotenico è coinvolto nel metabolismo energetico e nella sintesi degli acidi grassi.</p> Signup and view all the answers

Quali sono le conseguenze di una carenza di vitamina B5?

<p>La carenza di vitamina B5 è difficile da valutare a causa di stati di denutrizione.</p> Signup and view all the answers

Quali forme di vitamina B6 esistono e dove si trovano?

<p>Le forme di vitamina B6 includono piridossina, piridossamina e piridossale, rispettivamente nei vegetali e negli animali.</p> Signup and view all the answers

Che tipo di dieta garantisce un apporto sufficiente di acido pantotenico?

<p>Una dieta normale e bilanciata garantisce un adeguato apporto di acido pantotenico.</p> Signup and view all the answers

Come varia il fabbisogno di piridossina in base all'apporto calorico?

<p>Il fabbisogno è di 0.5 mg per ogni 1000 kcal consumate.</p> Signup and view all the answers

Quali sono le principali azioni biologiche delle vitamine?

<p>Le vitamine svolgono azione biologica, biochimica e farmacologica.</p> Signup and view all the answers

Perché le vitamine sono considerate essenziali per l'uomo?

<p>Le vitamine sono considerate essenziali perché non possono essere sintetizzate in quantità adeguata dall'organismo umano.</p> Signup and view all the answers

Cosa si intende per avitaminosi?

<p>L'avitaminosi è la condizione di malattia causata dalla totale mancanza di una vitamina.</p> Signup and view all the answers

In che modo le vitamine influenzano il metabolismo cellulare?

<p>Le vitamine fungono da bioregolatori, regolando e coordinando il metabolismo cellulare.</p> Signup and view all the answers

Cosa caratterizza l'ipovitaminosi rispetto all'avitaminosi?

<p>L'ipovitaminosi è una carenza parziale di vitamine, mentre l'avitaminosi è la totale mancanza di una vitamina.</p> Signup and view all the answers

Qual è la relazione tra vitamine e ormoni o enzimi?

<p>Le vitamine sono simili agli ormoni e agli enzimi nel loro ruolo di bioregolatori.</p> Signup and view all the answers

Quali sono i fattori che hanno reso le avitaminosi meno comuni oggi?

<p>Le avitaminosi sono meno comuni grazie a una dieta mediamente variata e adeguata.</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo delle vitamine nell'accrescimento cellulare?

<p>Le vitamine svolgono un'importante azione biologica nell'accrescimento e nella protezione degli epiteli.</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo principale della riboflavina nel metabolismo energetico?

<p>La riboflavina funge da costituente del FAD e del FMN, essenziali per le reazioni della catena respiratoria.</p> Signup and view all the answers

In quale tipo di alimenti si trova abbondantemente la riboflavina?

<p>La riboflavina è abbondante in latte, fegato, cuore, rene e albume d'uovo.</p> Signup and view all the answers

Qual è il fabbisogno giornaliero di riboflavina in relazione alle calorie assunte?

<p>Il fabbisogno è di 0.6 mg per ogni 1000 kcal introdotte.</p> Signup and view all the answers

Quali sintomi possono manifestarsi in caso di carenza di riboflavina?

<p>La carenza può causare arresto della crescita e lesioni simili alla pellagra, come congiuntivite e glossite.</p> Signup and view all the answers

Che ruolo riveste la riboflavina nel metabolismo di altre vitamine?

<p>La riboflavina è coinvolta in molte reazioni metaboliche che riguardano altre vitamine.</p> Signup and view all the answers

Che tipo di reazioni metaboliche richiedono la riboflavina?

<p>La riboflavina è necessaria per le reazioni di ossidazione degli acidi grassi e degli amminoacidi.</p> Signup and view all the answers

Come varia il contenuto di riboflavina nei vegetali?

<p>Il contenuto di riboflavina diminuisce quando la pianta smette di crescere.</p> Signup and view all the answers

Che cosa possono indicare le lesioni all'epitelio dell'occhio e dell'apparato gastrointestinale?

<p>Possono indicare una carenza di riboflavina e altre vitamine.</p> Signup and view all the answers

Qual è la fonte principale di riboflavina per l'alimentazione umana?

<p>Il latte rappresenta una delle principali fonti di riboflavina per l'alimentazione.</p> Signup and view all the answers

Quali sono le principali azioni delle vitamine nel corpo umano?

<p>Le vitamine svolgono un'azione biologica, un'azione biochimica e un'azione farmacologica.</p> Signup and view all the answers

Perché le vitamine sono considerate essenziali per l'uomo?

<p>Perché non possono essere sintetizzate dall'uomo in quantità sufficiente ai fabbisogni.</p> Signup and view all the answers

Cosa provoca la mancanza di una vitamina nell'organismo?

<p>La mancanza di una vitamina provoca avitaminosi, che sono malattie dovute a una totale carenza vitaminica.</p> Signup and view all the answers

Cosa sono le ipovitaminosi e come si differenziano dalle avitaminosi?

<p>Le ipovitaminosi sono carenze parziali di vitamine, mentre le avitaminosi sono assenze totali.</p> Signup and view all the answers

Quali caratteristiche rendono le vitamine bioregolatori nel metabolismo cellulare?

<p>Le vitamine regolano e coordinano le funzioni organiche e il metabolismo cellulare.</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo che svolgono le vitamine a dosi elevate?

<p>Le vitamine possono avere un'azione farmacologica a dosi elevate.</p> Signup and view all the answers

Perché l'alimentazione varia normalmente previene le avitaminosi?

<p>Un'alimentazione variata garantisce un adeguato apporto vitaminico.</p> Signup and view all the answers

Cosa significa che alcune vitamine sono non sintetizzabili dall'uomo?

<p>Significa che il corpo umano non può produrle e deve assumerle tramite l'alimentazione.</p> Signup and view all the answers

Quali coenzimi contengono acido nicotinico e nicotinamide?

<p>NAD e NADP.</p> Signup and view all the answers

Come può essere sintetizzato l'acido nicotinico nei tessuti?

<p>A partire dal triptofano.</p> Signup and view all the answers

Qual è una conseguenza dell'assunzione eccessiva di niacina?

<p>Può provocare reazioni allergiche e interferire sul metabolismo lipidico.</p> Signup and view all the answers

Qual è la malattia causata dalla carenza di nicotinammide?

<p>La pellagra.</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione principale dell'acido pantotenico nel corpo?

<p>E' coinvolto nella sintesi del Coenzima A e degli ormoni steroidei.</p> Signup and view all the answers

Quali alimenti sono buone fonti di niacina (Vitamina B3)?

<p>Caffè, fegato, carni, legumi e germe di cereali.</p> Signup and view all the answers

Che tipo di reazione è coinvolta nella formazione dell'acido pantotenico?

<p>Una fusione tramite legame carboamidico.</p> Signup and view all the answers

Qual è il fabbisogno giornaliero di niacina espresso in relazione a cosa?

<p>Fabbisogno calorico (6.5 mg/1000 kcal).</p> Signup and view all the answers

Quali sono le conseguenze di una dieta a base esclusivamente di mais riguardo alla Vitamina B3?

<p>Porta alla carenza di nicotinammide e quindi alla pellagra.</p> Signup and view all the answers

Qual è l'importanza del complesso vitaminico B nei sistemi enzimatici?

<p>Il complesso vitaminico B è essenziale perché i suoi componenti sono parti fondamentali di vari sistemi enzimatici.</p> Signup and view all the answers

Che cos'è la tiamina e quale ruolo svolge nel metabolismo ossidativo?

<p>La tiamina, o vitamina B1, è un composto solubile in acqua che partecipa alla decarbossilazione dell'acido piruvico.</p> Signup and view all the answers

In che modo la tiamina viene attivata nel corpo umano?

<p>La tiamina è esterificata a due molecole di acido fosforico, formando tiamina-pirofosfato.</p> Signup and view all the answers

Qual è il processo che trasforma l'acido piruvico in aldeide acetica e quale vitamina è coinvolta?

<p>L'acido piruvico viene trasformato in aldeide acetica dalla decarbossilasi, che richiede la tiamina.</p> Signup and view all the answers

Quali sono le due parti chimiche costitutive della tiamina?

<p>La tiamina è composta da un nucleo pirimidinico e uno tiazolico.</p> Signup and view all the answers

Come è stata isolata la vitamina B1 per la prima volta?

<p>La vitamina B1 è stata isolata nel lievito e nella crusca dei cereali.</p> Signup and view all the answers

Perché la vitamina B1 è considerata un gruppo prostetico per la decarbossilasi?

<p>La vitamina B1 è considerata un gruppo prostetico perché è indispensabile per l'attività della decarbossilasi.</p> Signup and view all the answers

Qual è il principale sottoprodotto della decarbossilazione dell'acido piruvico?

<p>Il principale sottoprodotto è l'acetil-CoA.</p> Signup and view all the answers

Quale ruolo gioca il complesso vitaminico B nel ciclo di Krebs?

<p>Il complesso vitaminico B partecipa come coenzima nelle reazioni del ciclo di Krebs.</p> Signup and view all the answers

Quali reazioni metaboliche sono influenzate dalla tiamina?

<p>La tiamina influisce sulle reazioni di decarbossilazione e sul metabolismo dei carboidrati.</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo della biotina nel metabolismo glucidico?

<p>La biotina funge da coenzima nelle reazioni di carbossilazione, particolarmente nella trasformazione da ac.piruvico a ac.ossalacetico.</p> Signup and view all the answers

In quali alimenti si trova la biotina?

<p>La biotina si trova nel latte, nei latticini, nel tuorlo dell'uovo e nei frutti di mare.</p> Signup and view all the answers

Quali sono le conseguenze di una carenza di biotina negli adulti?

<p>Negli adulti, la carenza di biotina può causare manifestazioni cutanee come desquamazioni.</p> Signup and view all the answers

Come si può ridurre la biodisponibilità della biotina nei vegetali?

<p>La biotina è legata in modo energico alle proteine nei vegetali, rendendola meno biodisponibile.</p> Signup and view all the answers

Quale processo può causare carenza di biotina in individui nutriti per via parenterale?

<p>La carenza può verificarsi a causa di una massiccia alterazione della flora batterica.</p> Signup and view all the answers

Quali sono i principali sintomi del deficit di Piridossina (Vitamina B6)?

<p>Lesioni cutanee, linfocitopenia e disturbi nervosi come nevrite.</p> Signup and view all the answers

Quali macronutrienti sono principalmente influenzati dalla carenza di acido folico?

<p>La sintesi di DNA e RNA è principalmente influenzata.</p> Signup and view all the answers

In quali alimenti possono essere trovati elevati livelli di acido folico?

<p>Negli spinaci, broccoli, asparagi, frutta, e fegato.</p> Signup and view all the answers

Che tipo di anemia è associata alla carenza di acido folico?

<p>Anemia macrocitica.</p> Signup and view all the answers

Che carenze possono indurre ad una insufficiente sintesi di vitamina Bc nell'organismo?

<p>Forti anemie e assorbimento intestinale compromesso.</p> Signup and view all the answers

Qual è la composizione chimica dell'acido folico?

<p>È composto da acido glutammico, acido p-amminobenzoico e un derivato pteridinico.</p> Signup and view all the answers

Qual è uno degli effetti principali della carenza di vitamina C nell'organismo?

<p>Può portare a una diminuzione dell'immunità.</p> Signup and view all the answers

Come si possono preservare le vitamine negli alimenti durante la cottura?

<p>Evitando cotture prolungate e ad alta temperatura.</p> Signup and view all the answers

Quale popolazione è maggiormente a rischio di carenza di acido folico?

<p>Le persone nei paesi sottosviluppati.</p> Signup and view all the answers

Qual è la formula chimica dell'acido ascorbico?

<p>L'acido ascorbico è un acido strutturalmente simile ai carboidrati.</p> Signup and view all the answers

Quali sono i due tipi principali di struttura secondaria delle proteine?

<p>I due tipi principali di struttura secondaria sono l'alpha-elica e il foglietto-beta.</p> Signup and view all the answers

Come si stabilizzano le strutture secondarie delle proteine?

<p>Le strutture secondarie sono stabilizzate da legami a idrogeno tra il gruppo carbonilico e l'idrogeno del gruppo ammidico di diversi legami peptidici.</p> Signup and view all the answers

Qual è la differenza tra l'alpha-elica e il foglietto-beta nella struttura secondaria?

<p>Nell'alpha-elica, ci sono legami idrogeno ogni 3,6 amminoacidi, mentre nel foglietto-beta i legami idrogeno coinvolgono amminoacidi di catene diverse.</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo dei legami non covalenti nella struttura terziaria delle proteine?

<p>I legami non covalenti, come ponti idrogeno e interazioni idrofobiche, stabilizzano la conformazione tridimensionale delle proteine.</p> Signup and view all the answers

Cosa determina la struttura terziaria di una proteina?

<p>La struttura terziaria è determinata dalle interazioni tra i gruppi laterali degli amminoacidi nella catena polipeptidica.</p> Signup and view all the answers

Perché la conformazione tridimensionale delle proteine è importante?

<p>La conformazione tridimensionale è fondamentale per l'attività biologica delle proteine, influenzandone la reattività.</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione dei legami covalenti nella struttura delle proteine?

<p>I legami covalenti, come i legami disolfuro, contribuiscono a stabilizzare la struttura delle proteine.</p> Signup and view all the answers

Come influiscono le interazioni idrofobiche sulla struttura delle proteine?

<p>Le interazioni idrofobiche spingono gli amminoacidi non polari verso l'interno della proteina, contribuendo alla stabilizzazione della sua struttura terziaria.</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo principale delle proteine di trasporto come l'emoglobina?

<p>L'emoglobina trasporta l'ossigeno dai polmoni ai tessuti.</p> Signup and view all the answers

Come contribuiscono le immunoglobuline alla risposta immunitaria?

<p>Le immunoglobuline sono la prima linea di difesa contro le infezioni batteriche e virali.</p> Signup and view all the answers

Qual è una funzione del collagene nel tessuto connettivo?

<p>Il collagene fornisce supporto meccanico ai tessuti connettivi e alle ossa.</p> Signup and view all the answers

Qual è un esempio di proteina di regolazione e qual è la sua funzione?

<p>L'insulina è un esempio di proteina di regolazione che regola i livelli di glucosio nel sangue.</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione principale delle glicoproteine di membrana?

<p>Le glicoproteine di membrana sono coinvolte nel riconoscimento intercellulare e nella coesione tissutale.</p> Signup and view all the answers

Qual è il significato del cambiamento di colore del sangue venoso in arterioso?

<p>Il cambiamento di colore da rosso scuro a rosso scarlatto indica l'ossigenazione del sangue grazie al legame dell'eme con l'O2.</p> Signup and view all the answers

Cosa costituisce l'eme?

<p>L'eme è costituito dalla protoporfirina IX, formata da quattro molecole di pirrolo legate insieme a uno ione Fe2+.</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione principale della mioglobina?

<p>La mioglobina funge da serbatoio di O2 e facilita il trasporto dell'ossigeno all'interno delle cellule muscolari.</p> Signup and view all the answers

In che modo la mioglobina aumenta la solubilità dell'ossigeno?

<p>Legando l'ossigeno, la mioglobina ne aumenta la concentrazione effettiva nelle cellule muscolari.</p> Signup and view all the answers

Che tipo di legame forma l'ione di ferro Fe2+ con l'ossigeno?

<p>L'ione di ferro Fe2+ forma un legame reversibile con una molecola di O2.</p> Signup and view all the answers

Dove si trova la mioglobina nel corpo umano?

<p>La mioglobina si trova principalmente nel tessuto muscolare, inclusi cuore e muscoli scheletrici.</p> Signup and view all the answers

Qual è la differenza di colore tra sangue venoso e arterioso dovuta?

<p>La differenza di colore è dovuta all'ossigenazione del sangue, che cambia il colore da rosso scuro a rosso scarlatto.</p> Signup and view all the answers

Perché l'ossigeno legato alla mioglobina è importante durante la contrazione muscolare?

<p>L'ossigeno legato alla mioglobina è reso disponibile per la produzione di energia nelle cellule muscolari durante la contrazione.</p> Signup and view all the answers

Quali sono le molecole che compongono la protoporfirina IX?

<p>La protoporfirina IX è costituita da quattro molecole di pirrolo.</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione principale della mioglobina nei muscoli?

<p>La mioglobina serve a immagazzinare e rilasciare O2 durante l'attività muscolare.</p> Signup and view all the answers

Che caratteristiche hanno le proteine globulari rispetto alle proteine fibrose?

<p>Le proteine globulari hanno catene polipeptidiche ripiegate in una forma compatta e sferica, mentre le proteine fibrose hanno una struttura allungata e filiforme.</p> Signup and view all the answers

Qual è il gruppo prostetico nella mioglobina e qual è il suo ruolo?

<p>Il gruppo prostetico della mioglobina è il gruppo eme, che lega covalentemente O2 per il trasporto nei muscoli.</p> Signup and view all the answers

Come si classificherebbero le proteine in base alla loro struttura?

<p>Le proteine si classificano principalmente in proteine semplici e proteine coniugate.</p> Signup and view all the answers

Qual è il numero di α-eliche che compongono la mioglobina?

<p>La mioglobina è costituita da 8 α-eliche, denominate A-H.</p> Signup and view all the answers

In che modo la mioglobina aiuta inizialmente durante l'esercizio fisico?

<p>La mioglobina rilascia grandi quantità di O2 quando la pO2 nelle cellule muscolari diminuisce durante l'esercizio.</p> Signup and view all the answers

Cosa distingue le proteine semplici dalle proteine coniugate?

<p>Le proteine semplici contengono solo amminoacidi, mentre le proteine coniugate includono anche gruppi chimici funzionali.</p> Signup and view all the answers

Qual è la struttura di base della mioglobina?

<p>La mioglobina è una proteina globulare costituita da una singola subunità di 153 amminoacidi.</p> Signup and view all the answers

Qual è il significato della riduzione della pO2 nelle cellule muscolari?

<p>La riduzione della pO2 segnala alla mioglobina di rilasciare ossigeno al muscolo in attività.</p> Signup and view all the answers

Quali sono le due categorie principali di proteine?

<p>Le due categorie principali di proteine sono le proteine globulari e le proteine fibrose.</p> Signup and view all the answers

Quali sono i tre principali gruppi in cui si possono dividere le proteine fibrose?

<p>Cheratine, collagene e sete.</p> Signup and view all the answers

Qual è la struttura fondamentale del collagene?

<p>La struttura fondamentale del collagene è il tropocollagene, che ha una forma a tripla elica.</p> Signup and view all the answers

In che modo le cheratine sono strutturate all'interno delle cellule epiteliali?

<p>Le cheratine sono formate da due catene polipeptidiche a-elicizzate che si avvolgono tra loro per formare un protofilamento.</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione principale delle glicoproteine?

<p>Le glicoproteine svolgono ruoli di riconoscimento cellulare e protezione.</p> Signup and view all the answers

Quali sono e quali ruoli rivestono le principali proteine fibrose del tessuto connettivo?

<p>Il collagene e l'elastina; il collagene fornisce supporto strutturale e l'elastina conferisce elasticità.</p> Signup and view all the answers

Cosa caratterizza la risolubilità delle proteine globulari rispetto a quelle fibrose?

<p>Le proteine globulari sono solubili in acqua, mentre le proteine fibrose sono insolubili.</p> Signup and view all the answers

Cosa sono le proteine coniugate e quali esempi puoi fornire?

<p>Sono proteine legate a componenti non proteici; esempi includono glicoproteine e lipoproteine.</p> Signup and view all the answers

In quale modo l'unità di tropocollagene contribuisce alla formazione del collagene?

<p>Il tropocollagene si unisce in modo testa e coda per costituire fibrille di collagene.</p> Signup and view all the answers

Come contribuiscono all'organizzazione delle cheratine i protofilamenti?

<p>Due protofilamenti si avvolgono tra loro per formare il filamento di cheratina.</p> Signup and view all the answers

Quali sono le funzioni biologiche delle proteine come albumina ed emoglobina?

<p>L'albumina trasporta sostanze nel sangue, mentre l'emoglobina trasporta l'ossigeno nei globuli rossi.</p> Signup and view all the answers

Study Notes

Le proteine: struttura e funzione

  • Le proteine sono polimeri composti da unità ripetitive chiamate amminoacidi.
  • La struttura di ogni proteina è unica e determina la sua specifica funzione.
  • Le proteine svolgono ruoli cruciali come elementi strutturali e funzionali nei sistemi viventi.
  • Esistono circa 300 amminoacidi in natura, ma solo 20 di essi sono codificati dal DNA e incorporati nelle proteine.
  • Ogni amminoacido ha un atomo di carbonio centrale (α) legato a quattro gruppi: un gruppo amminico (-NH2), un gruppo carbossilico (-COOH), un atomo di idrogeno (H) e una catena laterale (R) unica per ogni amminoacido.
  • Le proteine si formano quando gli amminoacidi si legano tramite legami peptidici.
  • Il legame peptidico si forma per condensazione del gruppo carbossilico di un amminoacido con il gruppo amminico di un altro amminoacido, con l'eliminazione di una molecola di acqua.

Livelli di struttura delle proteine

  • Struttura primaria: la sequenza lineare degli amminoacidi in una catena polipeptidica.
  • Struttura secondaria: l'organizzazione spaziale locale della catena polipeptidica, come l'α-elica e il foglietto β.
  • Struttura terziaria: la struttura tridimensionale completa di un singolo polipeptide.
  • Struttura quaternaria: l'organizzazione di più catene polipeptidiche (subunità) in una proteina multimerica.

Interazioni che stabilizzano la struttura terziaria

  • Legami ionici: interazioni tra gruppi con carica opposta.
  • Legami idrogeno: interazioni tra atomi di idrogeno e atomi elettronegativi come ossigeno o azoto.
  • Interazioni di van der Waals: interazioni deboli tra gruppi idrofobici.
  • Legami disolfuro: legami covalenti tra due gruppi sulfidrilici (-SH) di cisteine.

Esempi di proteine

  • Mioglobina: una proteina globulare che lega l'ossigeno nel muscolo.
  • Emoglobina: una proteina che trasporta l'ossigeno nel sangue.

Classificazione delle proteine

  • Proteine semplici: composte solo da amminoacidi.
  • Proteine coniugate: composte da proteine e un gruppo non proteico chiamato gruppo prostetico.
  • Proteine globulari: proteine compatte di forma sferica o globulare, solubili in acqua, con diverse funzioni biologiche.
  • Proteine fibrose: proteine allungate, insolubili in acqua, con funzioni strutturali. Esempi: cheratine, collageni, sete.

Funzioni delle proteine

  • Enzimi: catalizzatori biologici.
  • Immunoglobuline: proteine del sistema immunitario.
  • Proteine di trasporto: trasporto di sostanze nel corpo.
  • Ormoni: regolatori di funzioni biologiche.
  • Proteine strutturali: supporto meccanico.

Altri tipi importanti di proteine

  • Glicoproteine: proteine associate a carboidrati.
  • Lipoproteine: proteine associate a lipidi.
  • Cromoproteine: proteine associate a pigmenti.
  • Nucleoproteine: proteine associate ad acidi nucleici.

Macro e micro-nutrienti

  • Le vitamine svolgono un'azione biologica importante, contribuendo alla crescita e protezione degli epiteli.
  • Le vitamine svolgono un'azione biochimica, legata alla funzione coenzimatica.
  • Le vitamine possono avere un'azione farmacologica, che si evidenzia a dosi elevate.

Vitamine: caratteristiche generali

  • Le vitamine sono molecole organiche essenziali per numerosi processi metabolici.
  • Il corpo umano non è in grado di sintetizzarle (eccetto alcune in quantità insufficienti).
  • Le vitamine sono considerate bioregolatori, come ormoni ed enzimi, che regolano e coordinano il metabolismo cellulare e le funzioni organiche.
  • Ogni vitamina svolge un ruolo fisiologico specifico.
  • La mancanza di una vitamina può portare a diverse patologie, definite avitaminosi.

Ipovitaminosi

  • Le avitaminosi sono sempre più rare a causa di una dieta generalmente più variata.

Riboflavina (Vitamina B2)

  • La riboflavina è una molecola fondamentale per la formazione del FAD (flavin-adenin nucleotide) e del FMN (flavin mononucleotide), che sono gruppi prostetici degli enzimi della catena respiratoria.
  • Questi enzimi sono coinvolti nell'ossidazione degli acidi grassi e degli amminoacidi.
  • La riboflavina è presente in abbondanza in natura, soprattutto nelle verdure (parti in crescita attiva), lievito, latte, fegato, cuore, rene e albume dell'uovo.
  • Il fabbisogno giornaliero è di 0.6 mg per ogni 1000 kcal assunte.
  • La carenza di riboflavina può causare un arresto della crescita e una sindrome simile alla pellagra.
  • La carenza può comportare anche congiuntivite e glossite.

Niacina (Vitamina B3)

  • La niacina (acido nicotinico) è coinvolta nel metabolismo energetico cellulare, in particolare nella respirazione cellulare.
  • È anche un precursore del NAD (nicotinamide adenin dinucleotide) e NADP (nicotinamide adenin dinucleotide fosfato), essenziali per diversi enzimi.
  • La niacina si trova nel lievito, carne, pesce, cereali integrali, legumi e frutta secca.
  • Il fabbisogno giornaliero è di 15-20 mg.
  • La carenza di niacina porta alla pellagra, una malattia caratterizzata da dermatite, diarrea e demenza.

Acido Pantotenico (Vitamina B5)

  • L'acido pantotenico è presente ubiquitariamente, in particolare nel fegato, lievito di birra, crusca di frumento, semi di sesamo, pappa reale e in quantità minori in semi di girasole, soia, uova, piselli secchi, melassa grezza, farina integrale di grano saraceno e legumi.
  • L'acido pantotenico è un componente del coenzima A, essenziale nel metabolismo dei carboidrati e dei grassi.
  • La carenza è rara, ma può comparire in caso di denutrizione o ipovitaminosi.
  • Il fabbisogno giornaliero è di 5-10 mg.

Piridossina (Vitamina B6)

  • La vitamina B6 comprende la piridossina (presente nei vegetali), piridossamina e piridossale (presenti negli alimenti di origine animale).
  • La vitamina B6 è un coenzima coinvolto nel metabolismo degli amminoacidi, nelle reazioni di transaminazione e nella produzione di neurotrasmettitori.
  • Il fabbisogno giornaliero dipenderà dal contenuto proteico della dieta, pari a 20 µg/g di proteine o 0.5 mg/1000 kcal.
  • La piridossina è presente in alimenti come fegato, lieviti e verdura, ma la sua fotosensibilità ne riduce la concentrazione durante la conservazione e l'immagazzinamento.
  • La carenza di vitamina B6 può causare squilibri del metabolismo aminoacidico, lesioni cutanee, linfocitopenia, disturbi nervosi (nevrite, convulsioni epilettiformi) e anemia microcitica sideropenica.

Acido Folico (Vitamina Bc)

  • L'acido folico è una complessa molecola composta da tre composti: acido glutammico, acido p-amminobenzoico e un derivato pteridinico.
  • È presente in alimenti come prodotti fogliari, fegato e lievito.
  • La carenza di acido folico è comune, soprattutto nei paesi sottosviluppati.
  • Le cause della carenza sono molteplici: malattie infettive, terapie farmacologiche, gravidanza, malassorbimento.
  • L'acido folico è essenziale per la sintesi di DNA ed RNA.
  • La carenza si manifesta con anemia macrocitica, leucopenia, trombocitopenia, malassorbimento e diarrea.
  • I microorganismi del tubo digerente sintetizzano la vitamina Bc in quantità sufficiente ai fabbisogni dell'uomo (200 µg/die).
  • La carenza può verificarsi in presenza di anemie gravi e di un assorbimento intestinale compromesso.

Acido ascorbico (Vitamina C)

  • L'acido ascorbico è un acido con struttura simile a quella dei carboidrati.
  • È solubile in acqua, termolabile e si ossida facilmente in presenza di aria, soprattutto a contatto con metalli come Fe2+ e Cu2+.
  • Si trova soprattutto in vegetali a foglia verde, peperoni, pomodori, kiwi e agrumi.
  • La cottura può comportare una perdita di vitamina C (fino al 75%).
  • La carenza di vitamina C porta allo scorbuto (insufficiente produzione di collagene), alterazioni vascolari, emorragie, rallentamento della cicatrizzazione delle ferite, gengiviti, osteoporosi e arresto della crescita nei bambini.
  • Per mantenere quantità discrete di vitamina C negli alimenti, è necessario evitare shock termici e il contatto con agenti ossidanti.
  • La vitamina C è un potente riducente, interviene in molti meccanismi ossido-riduttivi, agisce sul metabolismo dei carboidrati, regola quello del calcio, favorisce l'immunità, la difesa e la resistenza dell'organismo, interviene nel metabolismo del tessuto connettivo e nella biosintesi del collagene.

Macro e Micro-nutrienti

  • Le vitamine sono molecole organiche essenziali per molti processi metabolici.
  • Non sono sintetizzate dal corpo umano (eccetto alcune in quantità insufficiente) e quindi sono essenziali.
  • Le vitamine, come gli ormoni e gli enzimi, sono bioregolatori, ovvero regolano e coordinano il metabolismo cellulare e le funzioni organiche.
  • Ogni vitamina ha una funzione fisiologica specifica e la sua mancanza può portare a diverse patologie, definite avitaminosi (malattie causate dalla mancanza totale di una vitamina).

Ipovitaminosi

  • Attualmente le avitaminosi sono meno comuni grazie a una dieta generalmente varia e ricca di vitamine.

Complesso vitaminico B

  • Tutte le vitamine del complesso B sono state isolate nel lievito e nella crusca dei cereali.
  • Attualmente sono conosciute 18 vitamine del complesso B e sono disponibili composti di sintesi.
  • Il complesso B è importante perché tutti i suoi componenti sono essenziali per i sistemi enzimatici, ad esempio, come gruppo prostetico del ciclo di Krebs.

Tiamina (Vitamina B1)

  • Chimicamente è un composto solubile in acqua con due nuclei, uno pirimidinico e uno tiazolico.
  • La tiamina partecipa al metabolismo ossidativo, in particolare nella decarbossilazione dell'acido piruvico ad acetilCoA (metabolismo dei carboidrati).
  • Esterificata a 2 molecole di acido fosforico (tiamina-pirofosfato), la tiamina diventa un gruppo prostetico per la decarbossilasi, che trasforma l'acido piruvico in aldeide acetica.

Riboflavina (Vitamina B2)

  • La riboflavina è un composto fluorescente, solubile in acqua, che può essere sintetizzata dai batteri intestinali.
  • È un componente importante di diversi enzimi del metabolismo energetico, come il FAD (flavin adenina dinucleotide) e il FMN (flavin mononucleotide).
  • La sua mancanza può portare a dermatiti, stomatite (infiammazione della bocca) e congiuntivite.

Niacina (Vitamina B3)

  • È introdotta nel corpo attraverso il consumo di caffè, fegato, carni, legumi e germe di cereali.
  • Il fabbisogno giornaliero è correlato al fabbisogno calorico (6.5 mg/1000 kcal).
  • In caso di eccesso, viene immagazzinata nel fegato, ma può causare reazioni allergiche e interferire con il metabolismo lipidico.
  • La mancanza di nicotinammide causa pellagra, una malattia endemica nelle popolazioni che si nutrono principalmente di mais (che non contiene la vitamina B3), caratterizzata da dermatite, lesioni gastrointestinali e del sistema nervoso.

Acido pantotenico (Vitamina B5)

  • L'acido pantotenico (vitamina B5 o vitamina W) è composto da una molecola di βalanina legata a una molecola di acido pantoico.
  • È un componente del coenzima A e svolge diverse funzioni importanti:
    • Nel coenzima A, coinvolto in molte reazioni di acetilazione intracellulari.
    • Nella sintesi degli ormoni steroidei.
    • Nella sintesi di anticorpi e nella loro induzione.

Piridossina (Vitamina B6)

  • È una vitamina che si trova negli alimenti vegetali, come banane, patate, carote e pomodori.
  • È un componente del coenzima piridossalfosfato (PLP), coinvolto nel metabolismo di aminoacidi, carboidrati e lipidi.
  • La carenza di piridossina porta a convulsioni, anemia, depressione e dermatite.

Acido Folico (Vitamina B9)

  • È una molecola complessa costituita da acido glutammico, acido p-amminobenzoico e un derivato pteridinico.
  • Si ritrova nei prodotti fogliari, nel fegato e nel lievito.
  • La sua carenza è comune, soprattutto nei paesi in via di sviluppo, dovuta a malattie infettive, terapie farmacologiche, gravidanza e malassorbimento.
  • La carenza di acido folico può causare problemi nella sintesi di DNA e RNA e portare ad anemia macrocitica, leucopenia e trombocitopenia, nonché malassorbimento e diarrea.
  • I batteri intestinali sintetizzano acido folico in quantità sufficiente (200 µg/die), quindi la carenza è rara, ma può manifestarsi in caso di anemia grave o malassorbimento intestinale.

Acido ascorbico (Vitamina C)

  • Chimicamente è un acido con struttura correlata a quella dei carboidrati.
  • Si trova in frutta e verdura come agrumi, pomodori, fragole, broccoli e cavoli.
  • Svolge un ruolo importante nel metabolismo cellulare, sintetizza collagene, protegge le cellule dai danni dei radicali liberi e aiuta a rafforzare il sistema immunitario.
  • La carenza di vitamina C può portare allo scorbuto, una malattia caratterizzata da fragilità vascolare, gengiviti e sanguinamento.

Biotina (Vitamina H)

  • È un coenzima coinvolto nel metabolismo dei carboidrati, in particolare nelle reazioni di carbossilazione, come la trasformazione di:
    • Acido piruvico in acido ossalacetico.
    • Acetil-CoA in malonil-CoA.
  • Si trova nel latte, nei latticini, nel tuorlo dell'uovo e nei frutti di mare.
  • Nei vegetali è presente legata alle proteine (avidina), quindi la sua biodisponibilità è più bassa.
  • La carenza di biotina è rara, ma può verificarsi in caso di consumo di uova crude (la cottura denatura l'avidina) o di alimentazione parenterale (alterazione massiccia della flora batterica).
  • La carenza nell'adulto può causare desquamazioni cutanee.

Conclusioni

  • La lezione tratta di macro e micro-nutrienti, funzioni delle vitamine, caratteristiche generali delle vitamine, ipovitaminosi, classificazione delle vitamine, vitamine idrosolubili, vitamina B1 (tiamina), vitamina B2 (riboflavina), vitamina B3 (niacina), vitamina B5 (acido pantotenico), vitamina B6 (piridossina), vitamina B9 (acido folico), vitamina C (acido ascorbico) e vitamina H (biotina).

Struttura secondaria

  • La struttura secondaria si riferisce alla conformazione locale della catena polipeptidica.
  • È determinata da interazioni di tipo legame a idrogeno.
  • Esistono due tipi di strutture secondarie: l'α-elica e il foglietto β.

L'α-elica

  • Un ponte a idrogeno si forma ogni 3,6 aminoacidi.
  • I residui esterni alla spirale partecipano al legame a idrogeno.

Il foglietto β

  • I legami a idrogeno si formano tra aminoacidi di catene diverse.
  • Il foglietto β è piegato.

Struttura terziaria

  • La struttura terziaria è la conformazione tridimensionale assunta da una proteina.
  • È indispensabile per la sua attività biologica.
  • È stabilizzata da legami non covalenti (ponti a idrogeno, interazioni idrofobiche, legami ionici) e da legami covalenti.

EME

  • L'eme è composto dalla protoporfirina IX, formata da 4 molecole di pirrolo collegate tra loro ad anello (anello tetrapirrolico) e da uno ione Fe2+ che si trova al centro.

EME e O2

  • Nella forma ossigenata, lo ione ferro Fe2+ dell'eme lega reversibilmente una molecola di O2.

Mioglobina

  • La mioglobina (Mb) è una proteina legante l'O2 che si trova nel tessuto muscolare.
  • Ha le funzioni di serbatoio di O2 e di trasportatore di O2 all'interno delle cellule muscolari.
  • È costituita da una sola subunità di 153 aminoacidi, disposti per l'80% ad α-elica.

Mioglobina ed esercizio fisico

  • Quando il muscolo lavora, la Mb cede il suo O2.
  • La Mb rilascia grandi quantità di O2 al muscolo.

Classificazione delle proteine

  • Le proteine semplici contengono solo amminoacidi e nessun altro gruppo chimico.
  • Le proteine coniugate contengono, oltre agli amminoacidi, gruppi chimici funzionali permanentemente associati (gruppo prostetico).

Le proteine globulari

  • Le catene polipeptidiche sono ripiegate e assumono forma compatta, sferica o globulare.
  • Sono solubili in acqua, di forma quasi sferica e assolvono funzioni biologiche.

Le proteine fibrose

  • Sono di origine animale, insolubili in acqua e assolvono ruoli strutturali.
  • Si suddividono in cheratine, collageni e sete.

Proteine fibrose: Collagene ed Elastina

  • Sono le due principali proteine del tessuto connettivo.
  • L'unità fondamentale del collagene è il tropocollagene, struttura a tripla elica allungata.
  • Più molecole di tropocollagene, ordinate tra loro testa coda, costituiscono una fibrilla di collagene.

Proteine fibrose: Cheratine

  • Sono proteine fibrose tipiche del citoscheletro delle cellule epiteliali.
  • Due catene polipeptidiche con struttura a-elicizzata si avvolgono tra loro a costituire un protofilamento.
  • Due protofilamenti si avvolgono tra loro in senso destrorso costituendo il filamento di cheratina.

Proteine coniugate

  • Molte proteine sono legate a componenti non proteici.
  • Esempi: glicoproteine, licoproteine, fosfoproteine, lipoproteine, cromoproteine e nucleoproteine.
  • Le glicoproteine di membrana svolgono funzioni importanti per la coesione tissutale, per il riconoscimento intercellulare e per i fenomeni immunotari.

Altre funzioni proteiche

  • Gli enzimi (catalizzatori biologici) sono proteine.
  • Le immunoglobuline sono la prima linea di difesa contro le infezioni batteriche e virali.
  • Le proteine di trasporto sono indispensabili per la vita (es. emoglobina).
  • Molti ormoni (es. insulina) sono proteine di regolazione.
  • Le proteine strutturali forniscono supporto meccanico (es. collagene).
  • Proteine come l'actina e la miosina servono per contrarre e distendere i muscoli.

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Questo quiz esplora la struttura e la funzione delle proteine, i polimeri essenziali per la vita. Scoprirai come gli amminoacidi si uniscono per formare proteine e i diversi livelli di struttura che esse possiedono. Metti alla prova le tue conoscenze riguardo ai legami peptidici e alla funzione biologica delle proteine.

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