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Quali sono le unità ripetitive delle proteine?
Quali sono le unità ripetitive delle proteine?
Le unità ripetitive delle proteine sono gli amminoacidi.
Qual è una funzione importante delle glicoproteine di membrana?
Qual è una funzione importante delle glicoproteine di membrana?
Le glicoproteine di membrana sono essenziali per il riconoscimento intercellulare.
Quanti amminoacidi esistono in natura e quanti di questi sono codificati dal DNA?
Quanti amminoacidi esistono in natura e quanti di questi sono codificati dal DNA?
Esistono circa 300 amminoacidi in natura, ma solo 20 sono codificati dal DNA.
Cosa sono gli enzimi e quale loro funzione principale?
Cosa sono gli enzimi e quale loro funzione principale?
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Qual è la funzione del carbonio centrale negli amminoacidi?
Qual è la funzione del carbonio centrale negli amminoacidi?
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Cosa comporta la formazione di un legame peptidico?
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Qual è il ruolo delle immunoglobuline nel sistema immunitario?
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Qual è il ruolo delle proteine nei sistemi viventi?
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Come contribuiscono le proteine di trasporto alla vita degli organismi?
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Qual è la funzione principale del collagene nel corpo?
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Che cosa distingue gli amminoacidi proteici dagli altri amminoacidi?
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Cosa si intende per catena laterale R in un amminoacido?
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Qual è l'importanza dell'eliminazione di una molecola d'acqua nella formazione del legame peptidico?
Qual è l'importanza dell'eliminazione di una molecola d'acqua nella formazione del legame peptidico?
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Qual è la definizione di struttura terziaria di una proteina?
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Quali tipi di interazioni stabilizzano la struttura terziaria delle proteine?
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Che ruolo giocano i gruppi laterali degli amminoacidi nel ripiegamento della proteina?
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Cosa sono i legami disolfuro e come si formano?
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Qual è l'importanza delle interazioni di van der Waals nelle proteine?
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Cosa significa che un dominio proteico può ripiegarsi indipendentemente?
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Perché le interazioni deboli sono cruciali nella stabilizzazione della struttura terziaria?
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Qual è il risultato dell'interazione tra un gruppo laterale con carica negativa e uno con carica positiva?
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Qual è la conseguenza dell'ossidazione dei gruppi sulfidrilici nelle proteine?
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In che modo la struttura terziaria influisce sulla funzione delle proteine?
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Quali sono le funzioni principali delle proteine globulari?
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Che caratteristiche definiscono le proteine fibrose?
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Cosa rappresenta l'unità fondamentale del collagene?
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Quali sono le due principali proteine del tessuto connettivo?
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Qual è la funzione delle cheratine nelle cellule?
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Cosa sono le proteine coniugate?
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Cosa sono le glicoproteine?
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Qual è la struttura dei filamenti di cheratina?
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Perché il collagene è importante per i tessuti connettivi?
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In quali categorie si dividono le proteine fibrose?
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Qual è la struttura della mioglobina e quanti amminoacidi la compongono?
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Perché la mioglobina è importante durante l'esercizio fisico?
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Cosa sono le proteine coniugate?
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Quali sono i due gruppi principali in cui possono essere classificate le proteine?
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Qual è la funzione delle α-eliche nella struttura della mioglobina?
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Cosa significa che la mioglobina lega covalentemente un gruppo eme?
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In che modo la mioglobina si adatta alle esigenze dei muscoli durante l'attività fisica?
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Quale ruolo giocano le proteine semplici rispetto alle proteine coniugate?
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Come sono organizzate le catene polipeptidiche nelle proteine globulari?
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Qual è l'importanza del gruppo prostetico nelle proteine coniugate?
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Quali sono gli alimenti più comuni che contengono vitamina C?
Quali sono gli alimenti più comuni che contengono vitamina C?
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Qual è l'effetto della cottura sulla vitamina C negli alimenti?
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Che cosa può causare la carenza di vitamina C nell'organismo?
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In che modo l'acido ascorbico contribuisce all'immunità dell'organismo?
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Quali misure devono essere adottate per preservare la vitamina C negli alimenti?
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Quali sono alcuni sintomi del deficit di Piridossina (Vitamina B6)?
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Quali alimenti sono ricchi di acido folico (Vitamina Bc)?
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Che tipo di anemia può derivare da una carenza di acido folico?
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In quali condizioni si possono verificare carenze di vitamina Bc?
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Quali sono alcune conseguenze della carenza di vitamina C (acido ascorbico)?
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Quali sono i tre composti costitutivi dell'acido folico?
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Cosa comporta la carenza di vitamina B6 oltre ai disturbi cutanei?
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Perché la carenza di acido folico è diffusa nei paesi sottosviluppati?
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Qual è la dose giornaliera raccomandata di vitamina Bc per l'uomo?
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Cosa significa che l'acido ascorbico ha stretti rapporti strutturali con i carboidrati?
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Qual è la fonte principale di acido pantotenico nella dieta?
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Qual è il fabbisogno giornaliero raccomandato di vitamina B5?
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Quali sono i principali alimenti contenenti piridossina?
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In che modo il contenuto proteico della dieta influisce sul fabbisogno di vitamina B6?
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Perché la piridossina è vulnerabile durante la conservazione degli alimenti?
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Qual è la funzione principale dell'acido pantotenico nell'organismo?
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Quali sono le conseguenze di una carenza di vitamina B5?
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Quali forme di vitamina B6 esistono e dove si trovano?
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Che tipo di dieta garantisce un apporto sufficiente di acido pantotenico?
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Come varia il fabbisogno di piridossina in base all'apporto calorico?
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Quali sono le principali azioni biologiche delle vitamine?
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Perché le vitamine sono considerate essenziali per l'uomo?
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Cosa si intende per avitaminosi?
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In che modo le vitamine influenzano il metabolismo cellulare?
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Cosa caratterizza l'ipovitaminosi rispetto all'avitaminosi?
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Qual è la relazione tra vitamine e ormoni o enzimi?
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Quali sono i fattori che hanno reso le avitaminosi meno comuni oggi?
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Qual è il ruolo delle vitamine nell'accrescimento cellulare?
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Qual è il ruolo principale della riboflavina nel metabolismo energetico?
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In quale tipo di alimenti si trova abbondantemente la riboflavina?
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Qual è il fabbisogno giornaliero di riboflavina in relazione alle calorie assunte?
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Quali sintomi possono manifestarsi in caso di carenza di riboflavina?
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Che ruolo riveste la riboflavina nel metabolismo di altre vitamine?
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Che tipo di reazioni metaboliche richiedono la riboflavina?
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Come varia il contenuto di riboflavina nei vegetali?
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Che cosa possono indicare le lesioni all'epitelio dell'occhio e dell'apparato gastrointestinale?
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Qual è la fonte principale di riboflavina per l'alimentazione umana?
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Quali sono le principali azioni delle vitamine nel corpo umano?
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Perché le vitamine sono considerate essenziali per l'uomo?
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Cosa provoca la mancanza di una vitamina nell'organismo?
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Cosa sono le ipovitaminosi e come si differenziano dalle avitaminosi?
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Quali caratteristiche rendono le vitamine bioregolatori nel metabolismo cellulare?
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Qual è il ruolo che svolgono le vitamine a dosi elevate?
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Perché l'alimentazione varia normalmente previene le avitaminosi?
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Cosa significa che alcune vitamine sono non sintetizzabili dall'uomo?
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Quali coenzimi contengono acido nicotinico e nicotinamide?
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Come può essere sintetizzato l'acido nicotinico nei tessuti?
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Qual è una conseguenza dell'assunzione eccessiva di niacina?
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Qual è la malattia causata dalla carenza di nicotinammide?
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Qual è la funzione principale dell'acido pantotenico nel corpo?
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Quali alimenti sono buone fonti di niacina (Vitamina B3)?
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Che tipo di reazione è coinvolta nella formazione dell'acido pantotenico?
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Qual è il fabbisogno giornaliero di niacina espresso in relazione a cosa?
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Quali sono le conseguenze di una dieta a base esclusivamente di mais riguardo alla Vitamina B3?
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Qual è l'importanza del complesso vitaminico B nei sistemi enzimatici?
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Che cos'è la tiamina e quale ruolo svolge nel metabolismo ossidativo?
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In che modo la tiamina viene attivata nel corpo umano?
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Qual è il processo che trasforma l'acido piruvico in aldeide acetica e quale vitamina è coinvolta?
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Quali sono le due parti chimiche costitutive della tiamina?
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Come è stata isolata la vitamina B1 per la prima volta?
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Perché la vitamina B1 è considerata un gruppo prostetico per la decarbossilasi?
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Qual è il principale sottoprodotto della decarbossilazione dell'acido piruvico?
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Quale ruolo gioca il complesso vitaminico B nel ciclo di Krebs?
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Quali reazioni metaboliche sono influenzate dalla tiamina?
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Qual è il ruolo della biotina nel metabolismo glucidico?
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In quali alimenti si trova la biotina?
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Quali sono le conseguenze di una carenza di biotina negli adulti?
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Come si può ridurre la biodisponibilità della biotina nei vegetali?
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Quale processo può causare carenza di biotina in individui nutriti per via parenterale?
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Quali sono i principali sintomi del deficit di Piridossina (Vitamina B6)?
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Quali macronutrienti sono principalmente influenzati dalla carenza di acido folico?
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In quali alimenti possono essere trovati elevati livelli di acido folico?
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Che tipo di anemia è associata alla carenza di acido folico?
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Che carenze possono indurre ad una insufficiente sintesi di vitamina Bc nell'organismo?
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Qual è la composizione chimica dell'acido folico?
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Qual è uno degli effetti principali della carenza di vitamina C nell'organismo?
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Come si possono preservare le vitamine negli alimenti durante la cottura?
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Quale popolazione è maggiormente a rischio di carenza di acido folico?
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Qual è la formula chimica dell'acido ascorbico?
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Quali sono i due tipi principali di struttura secondaria delle proteine?
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Come si stabilizzano le strutture secondarie delle proteine?
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Qual è la differenza tra l'alpha-elica e il foglietto-beta nella struttura secondaria?
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Qual è il ruolo dei legami non covalenti nella struttura terziaria delle proteine?
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Cosa determina la struttura terziaria di una proteina?
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Perché la conformazione tridimensionale delle proteine è importante?
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Qual è la funzione dei legami covalenti nella struttura delle proteine?
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Come influiscono le interazioni idrofobiche sulla struttura delle proteine?
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Qual è il ruolo principale delle proteine di trasporto come l'emoglobina?
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Come contribuiscono le immunoglobuline alla risposta immunitaria?
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Qual è una funzione del collagene nel tessuto connettivo?
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Qual è un esempio di proteina di regolazione e qual è la sua funzione?
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Qual è la funzione principale delle glicoproteine di membrana?
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Qual è il significato del cambiamento di colore del sangue venoso in arterioso?
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Cosa costituisce l'eme?
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Qual è la funzione principale della mioglobina?
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In che modo la mioglobina aumenta la solubilità dell'ossigeno?
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Che tipo di legame forma l'ione di ferro Fe2+ con l'ossigeno?
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Dove si trova la mioglobina nel corpo umano?
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Qual è la differenza di colore tra sangue venoso e arterioso dovuta?
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Perché l'ossigeno legato alla mioglobina è importante durante la contrazione muscolare?
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Quali sono le molecole che compongono la protoporfirina IX?
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Qual è la funzione principale della mioglobina nei muscoli?
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Che caratteristiche hanno le proteine globulari rispetto alle proteine fibrose?
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Qual è il gruppo prostetico nella mioglobina e qual è il suo ruolo?
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Come si classificherebbero le proteine in base alla loro struttura?
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Qual è il numero di α-eliche che compongono la mioglobina?
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In che modo la mioglobina aiuta inizialmente durante l'esercizio fisico?
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Cosa distingue le proteine semplici dalle proteine coniugate?
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Qual è la struttura di base della mioglobina?
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Qual è il significato della riduzione della pO2 nelle cellule muscolari?
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Quali sono le due categorie principali di proteine?
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Quali sono i tre principali gruppi in cui si possono dividere le proteine fibrose?
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Qual è la struttura fondamentale del collagene?
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In che modo le cheratine sono strutturate all'interno delle cellule epiteliali?
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Qual è la funzione principale delle glicoproteine?
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Quali sono e quali ruoli rivestono le principali proteine fibrose del tessuto connettivo?
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Cosa caratterizza la risolubilità delle proteine globulari rispetto a quelle fibrose?
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Cosa sono le proteine coniugate e quali esempi puoi fornire?
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In quale modo l'unità di tropocollagene contribuisce alla formazione del collagene?
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Come contribuiscono all'organizzazione delle cheratine i protofilamenti?
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Quali sono le funzioni biologiche delle proteine come albumina ed emoglobina?
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Study Notes
Le proteine: struttura e funzione
- Le proteine sono polimeri composti da unità ripetitive chiamate amminoacidi.
- La struttura di ogni proteina è unica e determina la sua specifica funzione.
- Le proteine svolgono ruoli cruciali come elementi strutturali e funzionali nei sistemi viventi.
- Esistono circa 300 amminoacidi in natura, ma solo 20 di essi sono codificati dal DNA e incorporati nelle proteine.
- Ogni amminoacido ha un atomo di carbonio centrale (α) legato a quattro gruppi: un gruppo amminico (-NH2), un gruppo carbossilico (-COOH), un atomo di idrogeno (H) e una catena laterale (R) unica per ogni amminoacido.
- Le proteine si formano quando gli amminoacidi si legano tramite legami peptidici.
- Il legame peptidico si forma per condensazione del gruppo carbossilico di un amminoacido con il gruppo amminico di un altro amminoacido, con l'eliminazione di una molecola di acqua.
Livelli di struttura delle proteine
- Struttura primaria: la sequenza lineare degli amminoacidi in una catena polipeptidica.
- Struttura secondaria: l'organizzazione spaziale locale della catena polipeptidica, come l'α-elica e il foglietto β.
- Struttura terziaria: la struttura tridimensionale completa di un singolo polipeptide.
- Struttura quaternaria: l'organizzazione di più catene polipeptidiche (subunità) in una proteina multimerica.
Interazioni che stabilizzano la struttura terziaria
- Legami ionici: interazioni tra gruppi con carica opposta.
- Legami idrogeno: interazioni tra atomi di idrogeno e atomi elettronegativi come ossigeno o azoto.
- Interazioni di van der Waals: interazioni deboli tra gruppi idrofobici.
- Legami disolfuro: legami covalenti tra due gruppi sulfidrilici (-SH) di cisteine.
Esempi di proteine
- Mioglobina: una proteina globulare che lega l'ossigeno nel muscolo.
- Emoglobina: una proteina che trasporta l'ossigeno nel sangue.
Classificazione delle proteine
- Proteine semplici: composte solo da amminoacidi.
- Proteine coniugate: composte da proteine e un gruppo non proteico chiamato gruppo prostetico.
- Proteine globulari: proteine compatte di forma sferica o globulare, solubili in acqua, con diverse funzioni biologiche.
- Proteine fibrose: proteine allungate, insolubili in acqua, con funzioni strutturali. Esempi: cheratine, collageni, sete.
Funzioni delle proteine
- Enzimi: catalizzatori biologici.
- Immunoglobuline: proteine del sistema immunitario.
- Proteine di trasporto: trasporto di sostanze nel corpo.
- Ormoni: regolatori di funzioni biologiche.
- Proteine strutturali: supporto meccanico.
Altri tipi importanti di proteine
- Glicoproteine: proteine associate a carboidrati.
- Lipoproteine: proteine associate a lipidi.
- Cromoproteine: proteine associate a pigmenti.
- Nucleoproteine: proteine associate ad acidi nucleici.
Macro e micro-nutrienti
- Le vitamine svolgono un'azione biologica importante, contribuendo alla crescita e protezione degli epiteli.
- Le vitamine svolgono un'azione biochimica, legata alla funzione coenzimatica.
- Le vitamine possono avere un'azione farmacologica, che si evidenzia a dosi elevate.
Vitamine: caratteristiche generali
- Le vitamine sono molecole organiche essenziali per numerosi processi metabolici.
- Il corpo umano non è in grado di sintetizzarle (eccetto alcune in quantità insufficienti).
- Le vitamine sono considerate bioregolatori, come ormoni ed enzimi, che regolano e coordinano il metabolismo cellulare e le funzioni organiche.
- Ogni vitamina svolge un ruolo fisiologico specifico.
- La mancanza di una vitamina può portare a diverse patologie, definite avitaminosi.
Ipovitaminosi
- Le avitaminosi sono sempre più rare a causa di una dieta generalmente più variata.
Riboflavina (Vitamina B2)
- La riboflavina è una molecola fondamentale per la formazione del FAD (flavin-adenin nucleotide) e del FMN (flavin mononucleotide), che sono gruppi prostetici degli enzimi della catena respiratoria.
- Questi enzimi sono coinvolti nell'ossidazione degli acidi grassi e degli amminoacidi.
- La riboflavina è presente in abbondanza in natura, soprattutto nelle verdure (parti in crescita attiva), lievito, latte, fegato, cuore, rene e albume dell'uovo.
- Il fabbisogno giornaliero è di 0.6 mg per ogni 1000 kcal assunte.
- La carenza di riboflavina può causare un arresto della crescita e una sindrome simile alla pellagra.
- La carenza può comportare anche congiuntivite e glossite.
Niacina (Vitamina B3)
- La niacina (acido nicotinico) è coinvolta nel metabolismo energetico cellulare, in particolare nella respirazione cellulare.
- È anche un precursore del NAD (nicotinamide adenin dinucleotide) e NADP (nicotinamide adenin dinucleotide fosfato), essenziali per diversi enzimi.
- La niacina si trova nel lievito, carne, pesce, cereali integrali, legumi e frutta secca.
- Il fabbisogno giornaliero è di 15-20 mg.
- La carenza di niacina porta alla pellagra, una malattia caratterizzata da dermatite, diarrea e demenza.
Acido Pantotenico (Vitamina B5)
- L'acido pantotenico è presente ubiquitariamente, in particolare nel fegato, lievito di birra, crusca di frumento, semi di sesamo, pappa reale e in quantità minori in semi di girasole, soia, uova, piselli secchi, melassa grezza, farina integrale di grano saraceno e legumi.
- L'acido pantotenico è un componente del coenzima A, essenziale nel metabolismo dei carboidrati e dei grassi.
- La carenza è rara, ma può comparire in caso di denutrizione o ipovitaminosi.
- Il fabbisogno giornaliero è di 5-10 mg.
Piridossina (Vitamina B6)
- La vitamina B6 comprende la piridossina (presente nei vegetali), piridossamina e piridossale (presenti negli alimenti di origine animale).
- La vitamina B6 è un coenzima coinvolto nel metabolismo degli amminoacidi, nelle reazioni di transaminazione e nella produzione di neurotrasmettitori.
- Il fabbisogno giornaliero dipenderà dal contenuto proteico della dieta, pari a 20 µg/g di proteine o 0.5 mg/1000 kcal.
- La piridossina è presente in alimenti come fegato, lieviti e verdura, ma la sua fotosensibilità ne riduce la concentrazione durante la conservazione e l'immagazzinamento.
- La carenza di vitamina B6 può causare squilibri del metabolismo aminoacidico, lesioni cutanee, linfocitopenia, disturbi nervosi (nevrite, convulsioni epilettiformi) e anemia microcitica sideropenica.
Acido Folico (Vitamina Bc)
- L'acido folico è una complessa molecola composta da tre composti: acido glutammico, acido p-amminobenzoico e un derivato pteridinico.
- È presente in alimenti come prodotti fogliari, fegato e lievito.
- La carenza di acido folico è comune, soprattutto nei paesi sottosviluppati.
- Le cause della carenza sono molteplici: malattie infettive, terapie farmacologiche, gravidanza, malassorbimento.
- L'acido folico è essenziale per la sintesi di DNA ed RNA.
- La carenza si manifesta con anemia macrocitica, leucopenia, trombocitopenia, malassorbimento e diarrea.
- I microorganismi del tubo digerente sintetizzano la vitamina Bc in quantità sufficiente ai fabbisogni dell'uomo (200 µg/die).
- La carenza può verificarsi in presenza di anemie gravi e di un assorbimento intestinale compromesso.
Acido ascorbico (Vitamina C)
- L'acido ascorbico è un acido con struttura simile a quella dei carboidrati.
- È solubile in acqua, termolabile e si ossida facilmente in presenza di aria, soprattutto a contatto con metalli come Fe2+ e Cu2+.
- Si trova soprattutto in vegetali a foglia verde, peperoni, pomodori, kiwi e agrumi.
- La cottura può comportare una perdita di vitamina C (fino al 75%).
- La carenza di vitamina C porta allo scorbuto (insufficiente produzione di collagene), alterazioni vascolari, emorragie, rallentamento della cicatrizzazione delle ferite, gengiviti, osteoporosi e arresto della crescita nei bambini.
- Per mantenere quantità discrete di vitamina C negli alimenti, è necessario evitare shock termici e il contatto con agenti ossidanti.
- La vitamina C è un potente riducente, interviene in molti meccanismi ossido-riduttivi, agisce sul metabolismo dei carboidrati, regola quello del calcio, favorisce l'immunità, la difesa e la resistenza dell'organismo, interviene nel metabolismo del tessuto connettivo e nella biosintesi del collagene.
Macro e Micro-nutrienti
- Le vitamine sono molecole organiche essenziali per molti processi metabolici.
- Non sono sintetizzate dal corpo umano (eccetto alcune in quantità insufficiente) e quindi sono essenziali.
- Le vitamine, come gli ormoni e gli enzimi, sono bioregolatori, ovvero regolano e coordinano il metabolismo cellulare e le funzioni organiche.
- Ogni vitamina ha una funzione fisiologica specifica e la sua mancanza può portare a diverse patologie, definite avitaminosi (malattie causate dalla mancanza totale di una vitamina).
Ipovitaminosi
- Attualmente le avitaminosi sono meno comuni grazie a una dieta generalmente varia e ricca di vitamine.
Complesso vitaminico B
- Tutte le vitamine del complesso B sono state isolate nel lievito e nella crusca dei cereali.
- Attualmente sono conosciute 18 vitamine del complesso B e sono disponibili composti di sintesi.
- Il complesso B è importante perché tutti i suoi componenti sono essenziali per i sistemi enzimatici, ad esempio, come gruppo prostetico del ciclo di Krebs.
Tiamina (Vitamina B1)
- Chimicamente è un composto solubile in acqua con due nuclei, uno pirimidinico e uno tiazolico.
- La tiamina partecipa al metabolismo ossidativo, in particolare nella decarbossilazione dell'acido piruvico ad acetilCoA (metabolismo dei carboidrati).
- Esterificata a 2 molecole di acido fosforico (tiamina-pirofosfato), la tiamina diventa un gruppo prostetico per la decarbossilasi, che trasforma l'acido piruvico in aldeide acetica.
Riboflavina (Vitamina B2)
- La riboflavina è un composto fluorescente, solubile in acqua, che può essere sintetizzata dai batteri intestinali.
- È un componente importante di diversi enzimi del metabolismo energetico, come il FAD (flavin adenina dinucleotide) e il FMN (flavin mononucleotide).
- La sua mancanza può portare a dermatiti, stomatite (infiammazione della bocca) e congiuntivite.
Niacina (Vitamina B3)
- È introdotta nel corpo attraverso il consumo di caffè, fegato, carni, legumi e germe di cereali.
- Il fabbisogno giornaliero è correlato al fabbisogno calorico (6.5 mg/1000 kcal).
- In caso di eccesso, viene immagazzinata nel fegato, ma può causare reazioni allergiche e interferire con il metabolismo lipidico.
- La mancanza di nicotinammide causa pellagra, una malattia endemica nelle popolazioni che si nutrono principalmente di mais (che non contiene la vitamina B3), caratterizzata da dermatite, lesioni gastrointestinali e del sistema nervoso.
Acido pantotenico (Vitamina B5)
- L'acido pantotenico (vitamina B5 o vitamina W) è composto da una molecola di βalanina legata a una molecola di acido pantoico.
- È un componente del coenzima A e svolge diverse funzioni importanti:
- Nel coenzima A, coinvolto in molte reazioni di acetilazione intracellulari.
- Nella sintesi degli ormoni steroidei.
- Nella sintesi di anticorpi e nella loro induzione.
Piridossina (Vitamina B6)
- È una vitamina che si trova negli alimenti vegetali, come banane, patate, carote e pomodori.
- È un componente del coenzima piridossalfosfato (PLP), coinvolto nel metabolismo di aminoacidi, carboidrati e lipidi.
- La carenza di piridossina porta a convulsioni, anemia, depressione e dermatite.
Acido Folico (Vitamina B9)
- È una molecola complessa costituita da acido glutammico, acido p-amminobenzoico e un derivato pteridinico.
- Si ritrova nei prodotti fogliari, nel fegato e nel lievito.
- La sua carenza è comune, soprattutto nei paesi in via di sviluppo, dovuta a malattie infettive, terapie farmacologiche, gravidanza e malassorbimento.
- La carenza di acido folico può causare problemi nella sintesi di DNA e RNA e portare ad anemia macrocitica, leucopenia e trombocitopenia, nonché malassorbimento e diarrea.
- I batteri intestinali sintetizzano acido folico in quantità sufficiente (200 µg/die), quindi la carenza è rara, ma può manifestarsi in caso di anemia grave o malassorbimento intestinale.
Acido ascorbico (Vitamina C)
- Chimicamente è un acido con struttura correlata a quella dei carboidrati.
- Si trova in frutta e verdura come agrumi, pomodori, fragole, broccoli e cavoli.
- Svolge un ruolo importante nel metabolismo cellulare, sintetizza collagene, protegge le cellule dai danni dei radicali liberi e aiuta a rafforzare il sistema immunitario.
- La carenza di vitamina C può portare allo scorbuto, una malattia caratterizzata da fragilità vascolare, gengiviti e sanguinamento.
Biotina (Vitamina H)
- È un coenzima coinvolto nel metabolismo dei carboidrati, in particolare nelle reazioni di carbossilazione, come la trasformazione di:
- Acido piruvico in acido ossalacetico.
- Acetil-CoA in malonil-CoA.
- Si trova nel latte, nei latticini, nel tuorlo dell'uovo e nei frutti di mare.
- Nei vegetali è presente legata alle proteine (avidina), quindi la sua biodisponibilità è più bassa.
- La carenza di biotina è rara, ma può verificarsi in caso di consumo di uova crude (la cottura denatura l'avidina) o di alimentazione parenterale (alterazione massiccia della flora batterica).
- La carenza nell'adulto può causare desquamazioni cutanee.
Conclusioni
- La lezione tratta di macro e micro-nutrienti, funzioni delle vitamine, caratteristiche generali delle vitamine, ipovitaminosi, classificazione delle vitamine, vitamine idrosolubili, vitamina B1 (tiamina), vitamina B2 (riboflavina), vitamina B3 (niacina), vitamina B5 (acido pantotenico), vitamina B6 (piridossina), vitamina B9 (acido folico), vitamina C (acido ascorbico) e vitamina H (biotina).
Struttura secondaria
- La struttura secondaria si riferisce alla conformazione locale della catena polipeptidica.
- È determinata da interazioni di tipo legame a idrogeno.
- Esistono due tipi di strutture secondarie: l'α-elica e il foglietto β.
L'α-elica
- Un ponte a idrogeno si forma ogni 3,6 aminoacidi.
- I residui esterni alla spirale partecipano al legame a idrogeno.
Il foglietto β
- I legami a idrogeno si formano tra aminoacidi di catene diverse.
- Il foglietto β è piegato.
Struttura terziaria
- La struttura terziaria è la conformazione tridimensionale assunta da una proteina.
- È indispensabile per la sua attività biologica.
- È stabilizzata da legami non covalenti (ponti a idrogeno, interazioni idrofobiche, legami ionici) e da legami covalenti.
EME
- L'eme è composto dalla protoporfirina IX, formata da 4 molecole di pirrolo collegate tra loro ad anello (anello tetrapirrolico) e da uno ione Fe2+ che si trova al centro.
EME e O2
- Nella forma ossigenata, lo ione ferro Fe2+ dell'eme lega reversibilmente una molecola di O2.
Mioglobina
- La mioglobina (Mb) è una proteina legante l'O2 che si trova nel tessuto muscolare.
- Ha le funzioni di serbatoio di O2 e di trasportatore di O2 all'interno delle cellule muscolari.
- È costituita da una sola subunità di 153 aminoacidi, disposti per l'80% ad α-elica.
Mioglobina ed esercizio fisico
- Quando il muscolo lavora, la Mb cede il suo O2.
- La Mb rilascia grandi quantità di O2 al muscolo.
Classificazione delle proteine
- Le proteine semplici contengono solo amminoacidi e nessun altro gruppo chimico.
- Le proteine coniugate contengono, oltre agli amminoacidi, gruppi chimici funzionali permanentemente associati (gruppo prostetico).
Le proteine globulari
- Le catene polipeptidiche sono ripiegate e assumono forma compatta, sferica o globulare.
- Sono solubili in acqua, di forma quasi sferica e assolvono funzioni biologiche.
Le proteine fibrose
- Sono di origine animale, insolubili in acqua e assolvono ruoli strutturali.
- Si suddividono in cheratine, collageni e sete.
Proteine fibrose: Collagene ed Elastina
- Sono le due principali proteine del tessuto connettivo.
- L'unità fondamentale del collagene è il tropocollagene, struttura a tripla elica allungata.
- Più molecole di tropocollagene, ordinate tra loro testa coda, costituiscono una fibrilla di collagene.
Proteine fibrose: Cheratine
- Sono proteine fibrose tipiche del citoscheletro delle cellule epiteliali.
- Due catene polipeptidiche con struttura a-elicizzata si avvolgono tra loro a costituire un protofilamento.
- Due protofilamenti si avvolgono tra loro in senso destrorso costituendo il filamento di cheratina.
Proteine coniugate
- Molte proteine sono legate a componenti non proteici.
- Esempi: glicoproteine, licoproteine, fosfoproteine, lipoproteine, cromoproteine e nucleoproteine.
- Le glicoproteine di membrana svolgono funzioni importanti per la coesione tissutale, per il riconoscimento intercellulare e per i fenomeni immunotari.
Altre funzioni proteiche
- Gli enzimi (catalizzatori biologici) sono proteine.
- Le immunoglobuline sono la prima linea di difesa contro le infezioni batteriche e virali.
- Le proteine di trasporto sono indispensabili per la vita (es. emoglobina).
- Molti ormoni (es. insulina) sono proteine di regolazione.
- Le proteine strutturali forniscono supporto meccanico (es. collagene).
- Proteine come l'actina e la miosina servono per contrarre e distendere i muscoli.
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Description
Questo quiz esplora la struttura e la funzione delle proteine, i polimeri essenziali per la vita. Scoprirai come gli amminoacidi si uniscono per formare proteine e i diversi livelli di struttura che esse possiedono. Metti alla prova le tue conoscenze riguardo ai legami peptidici e alla funzione biologica delle proteine.