Jak dobře znáte bílkoviny?

Proteiny - klíčové molekuly pro fungování organismů

Proteiny jsou biopolymery obsahující aminokyselinové řetězce.
Plní širokou škálu funkcí v organismech, jako je katalýza metabolických reakcí a poskytování struktury buňkám.
Sekvence aminokyselin určuje strukturu a aktivitu proteinu.
Proteiny jsou složeny z aminokyselin spojených peptidovou vazbou.
Proteiny jsou nezbytné pro fungování všech živých organismů.
Mnoho proteinů jsou enzymy, které katalyzují biochemické reakce a jsou životně důležité pro metabolismus.
Proteiny mají také strukturální nebo mechanické funkce, jako je aktin a myosin ve svalu a proteiny v cytoskeletu.
Proteiny jsou potřebné v stravě zvířat, aby poskytly esenciální aminokyseliny, které nemohou být syntetizovány.
Proteiny mohou být purifikovány z jiných buněčných složek použitím různých technik.
Metody běžně používané ke studiu struktury a funkce proteinu zahrnují imunohistochemii, rentgenovou krystalografii a nukleární magnetickou rezonanci.
Proteiny byly poprvé popsány v 18. století a později byla objevena jejich struktura jako polypeptidy.
Hlavní role proteinů jako enzymů v živých organismech byla plně doceněna až v 20. století.Struktura bílkovin
Bílkoviny jsou složeny z aminokyselin spojených peptidovou vazbou.
První protein, který byl sekvenován, byl inzulin, v roce 1949.
Rentgenová krystalografie umožnila sekvenování proteinových struktur, první byly vyřešeny v roce 1958.
Cryo-elektronová mikroskopie umožňuje získat více informací o proteinových strukturách a analyzovat větší struktury.
Výpočetní predikce proteinové struktury pomohla výzkumníkům přiblížit se k rozlišení proteinových struktur na atomární úrovni.
Primární struktura bílkovin udává pořadí aminokyselin v polypeptidovém řetězci.
Sekundární struktura je geometrické uspořádání polypeptidového řetězce „na krátké vzdálenosti“.
Terciární struktura je trojrozměrné uspořádání celého peptidového řetězce.
Struktura globulární má tvar klubka a je rozpustná ve vodě, fibrilární má vláknitou strukturu ve vodě nerozpustnou.
Kvartérní struktura řeší uspořádání podjednotek v proteinových aglomerátech tvořících jednu funkční bílkovinu.
Bílkoviny mohou vytvářet protáhlé, vláknité, ve vodě nerozpustné struktury, skleroproteiny, a kulovité nebo elipsoidní, ve vodě rozpustné sferoproteiny.
Počet různých primárních proteinových struktur, které mohou vzniknout z 20 proteinogenních aminokyselin, je zhruba 10130, což může vést k nesrovnatelně většímu počtu různých proteinů, než je jichBílkoviny
Bílkoviny jsou složené z aminokyselin a jsou základem všech známých organismů.
Existují heteromultimery (složené z odlišných podjednotek) a homomultimery (složené z podjednotek stejného typu).
Bílkoviny se skládají z podjednotek, které jsou navzájem propojeny slabými vazbami.
Bílkoviny vykazují prvky symetrie, nejčastěji cyklickou symetrii označovanou Cn, kde n je počet protomerů uspořádaných v kruhu.
Bílkoviny plní různé funkce v organismu, jako je např. transport kyslíku, katalýza reakcí, strukturální podpora a regulace genové exprese.
V proteinech se vyskytuje 20 kódovaných proteinogenních aminokyselin a organismy jsou schopné zainkorporovat do proteinů speciálními mechanismy další tři aminokyseliny.
K rozkladu proteinů dochází na aminokyseliny, které jsou potřebné k syntéze stavebních bílkovin těla, enzymů, hormonů a plazmatických bílkovin.
Aminokyseliny se odbourávají na jednodušší látky a získává se z nich energie.
Aminové skupiny se odštěpují ve formě toxického amoniaku, který je v jaterních buňkách přeměněn na močovinu.
Bílkoviny se neukládají do zásob.
Katabolické odbourání aminokyselin probíhá pomocí enzymů, jako jsou pepsin, erepsin, trypsin a chymotrypsin.
Hormony, jako jsou glukokortikoidy, somatotropin, testosteron a insulin, řídí štěpení bílkovin.