Introducere în Biochimie

Introducere în Biochimie

• Biochimia studiază viața la nivel molecular, corelând bolile cu defecte la nivel molecular, reacții chimice sau metabolice.
• Explorează procesele chimice din toate formele de viață, reprezentând un limbaj comun pentru diverse ramuri ale științelor vieții.
• Biochimia prezintă o remarcabilă similaritate între organisme, cu căi metabolice și codificarea informației ereditare identice la majoritatea.

Compuși Chimici din Corpul Uman

• Apa este cel mai abundent component (64%), urmată de proteine (15%), grăsimi (15%), glucide (1%) și minerale (5%).
• Elementele majore sunt C, O, H, N, Ca, P și K.
• Alte elemente (iod, cobalt, zinc) sunt necesare în cantități mici pentru dezvoltarea normală.

Proteine

• Proteinele sunt macromolecule polipeptidice, formate din 21 de aminoacizi.
• Au roluri structurale și dinamice, inclusiv cataliză enzimatică, transport, control metabolic și imunitate.
• Diversitatea proteinelor este determinată de combinarea celor 21 de aminoacizi.

Aminoacizi

• Există aproximativ 300 de aminoacizi naturali, dar doar 21 sunt proteinogeni, specificați de codul genetic.
• Aminoacizii proteinogeni sunt în majoritate L-α-aminoacizi, cu formula generală RCH(NH₂)COOH.
• Diversitatea aminoacizilor este determinată de structura catenei laterale R.

Proprietăți ale Aminoacizilor

• Toți aminoacizii sunt substanțe solide cu puncte de topire ridicate și solubilitate variabilă în apă.
• Sunt electroliți amfoteri, acționând ca soluții tampon datorită grupărilor –COOH și –NH₂.
• Proprietățile chimice sunt determinate de gruparea Cα–NH₂ și Cα–COOH și de catena laterală R.

Legătura Peptidică și Structura Proteinelor

• Legătura peptidică se formează prin condensare între gruparea carboxil a unui aminoacid și gruparea aminică a altuia.
• Catenele laterale ale aminoacizilor influențează structura tridimensională a proteinelor.
• Structura primară este secvența de aminoacizi, iar structura secundară, terțiară și cuaternară depind de aceasta și de interacțiunile dintre catene laterale.

Structura Superioară a Proteinelor

• Structura secundară este o organizare regulată (α-helix, foaie β-pliată, bucle).
• Structura terțiară este aranjamentul tridimensional al întregii molecule.
• Structura cuaternară rezultă din interacțiunile dintre catene polipeptidice independente.

Proprietăți ale Proteinelor

• Masa moleculară variază, fiind determinată prin metode diverse.
• Solubilitatea depinde de conformație și de interacțiunile cu apa.
• Sarcina electrică influențează conformația și activitatea biologică.

Clasificarea Proteinelor

• Clasificarea se face după origine, conformație și compoziție.
• Proteinele globulare au structuri secundare variate, fiind în general solubile, iar proteinele fibrilare au o singură structură secundară extinsă, fiind insolubile.
• Proteinele simple (holoproteine) sunt formate doar din aminoacizi, iar proteinele conjugate (heteroproteine) conțin o parte neproteică (grup prostetic).

Holoproteine și Heteroproteine

• Holoproteinele globulare includ albumine și globuline plasmatice.
• Holoproteinele fibrilare (colagen, elastină, keratină) au roluri structurale.
• Heteroproteinele (fosfoproteine, metaloproteine, glicoproteine, lipoproteine, nucleoproteine, cromoproteine) conțin diverse grupe prostetice.

Hemoproteine

• Hemoproteinele sunt cromoproteine cu hemul ca grup prostetic.
• Hemoglobina este exemplu principal, având rol în transportul oxigenului și dioxidului de carbon.
• Există diverse tipuri de hemoglobine, toate conținând hemul.