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Questions and Answers
Todas las enzimas son exclusivamente proteínas.
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False
La actividad catalítica de una enzima no depende de su conformación proteica nativa.
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False
Las coenzimas son siempre inorgánicas.
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False
Las enzimas aceleran las reacciones biológicas entre $10^8$ y $10^{11}$ veces más rápidamente que sin ellas.
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La apoenzima es la parte no proteica de una enzima que incluye el cofactor.
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Las oxidoreductasas catalizan reacciones de síntesis.
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Todas las enzimas requieren necesariamente cofactores para su actividad.
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Las hidrolasas son enzimas que catalizan la ruptura de sustratos utilizando agua.
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El grupo prostético es un cofactor que se une débilmente a la enzima.
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La especificidad de función permite que un mismo sustrato sea atacado por distintas enzimas de diferentes maneras.
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La Vmax se alcanza cuando la concentración de sustrato es cero.
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KM indica la estabilidad del complejo entre la enzima y el sustrato.
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La velocidad máxima es un valor que se puede medir directamente en experimentos.
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Para alcanzar KM, la concentración de sustrato debe ser alta.
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El modelo de Michaelis-Menten se aplica exclusivamente a reacciones químicas sin enzimas.
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La temperatura influye en la concentración de las especies reaccionantes.
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A medida que la concentración de sustrato aumenta, la velocidad de la reacción puede dejar de depender de esta, alcanzando la Vmax.
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La presión no tiene efecto en la cinética enzimática.
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El valor de KM es constante para todas las enzimas y sustratos.
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La concentración de catalizadores no afecta la velocidad de una reacción enzimática.
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Las isomerasas catalizan reacciones de isomerización y transfieren grupos entre diferentes moléculas.
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La glucosa isomerasa es una enzima que cataliza la formación de enlaces covalentes rompiendo el ATP.
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El centro activo de la enzima es donde se lleva a cabo la unión del sustrato.
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Durante la catálisis enzimática, la energía de activación se incrementa para facilitar la reacción.
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La cinética enzimática estudia cómo la velocidad de reacción cambia en respuesta a modificaciones en parámetros ambientales.
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Las ligasas son responsables de la síntesis de ATP mediante la ruptura de enlaces covalentes.
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El complejo enzima-sustrato (ES) se forma en la primera etapa de la actividad enzimática.
El complejo enzima-sustrato (ES) se forma en la primera etapa de la actividad enzimática.
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La etapa catalítica de la reacción enzimática no produce ningún tipo de producto.
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La catálisis por iones metálicos es una de las estrategias para disminuir la energía de activación.
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El estudio de la velocidad de reacción se lleva a cabo solamente en reacciones que involucran la aparición de productos.
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Los inhibidores acompetitivos se unen al centro activo de la enzima.
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Las enzimas alostéricas siempre aumentan la afinidad por el sustrato.
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Los zimógenos son formas inactivas de enzimas que requieren un cambio irreversible para activarse.
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El modelo de Lineweaver-Burk es una representación gráfica de la inhibición enzimática irreversible.
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Los efectores en la regulación alostérica pueden ser tanto positivos como negativos.
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El quimiotripsinógeno es una forma activa de la enzima quimiotripsina.
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Las enzimas alostéricas son generalmente monoméricas.
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Las interacciones homotrópicas enzimáticas son siempre negativas.
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Los inhibidores no competitivos se unen a la enzima libre y al complejo ES.
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El centro activo y el sitio regulador son siempre la misma estructura en las enzimas heterotrópicas.
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Study Notes
Introducción
- Las enzimas son proteínas altamente especializadas y notables
- Actúan como catalizadores en las reacciones de los sistemas biológicos
- Poseen un alto grado de especificidad de sustrato
- Funcionan en reacciones acuosas a temperaturas y pH suaves
- Actúan en secuencias organizadas
- Todas las enzimas son proteínas, excepto las ribozimas
- La actividad catalítica de una enzima depende de la integridad de su conformación proteica nativa
Propiedades de las enzimas
- Las enzimas son altamente eficaces, aumentando la velocidad de las reacciones entre 10⁸ y 10¹¹ veces
- Las enzimas son versátiles, catalizando una amplia gama de reacciones
- Las enzimas son específicas:
- Especificidad de sustrato: la enzima distingue entre compuestos similares basándose en sus estructuras
- Especificidad de función: diferentes enzimas pueden actuar sobre el mismo sustrato, modificándolo de formas distintas
Enzimas, cofactores y coenzimas
- Las enzimas que se unen a cofactores o coenzimas se denominan holoenzimas
- La parte proteica de una enzima se denomina apoenzima o apoproteína
- Algunas enzimas no necesitan cofactores y pueden catalizar reacciones por sí mismas
- Otras requieren cofactores inorgánicos, como Fe²⁺, Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺ o moléculas orgánicas llamadas coenzimas
- Los cofactores o coenzimas que se unen fuertemente a la enzima, incluso de forma covalente, se denominan grupos prostéticos
Clasificación de las enzimas
-
Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxidación-reducción
- Ejemplo: Oxidasa
-
Transferasas: Catalizan reacciones en las que un grupo funcional se transfiere de una molécula a otra
- Ejemplo: Quinasas
-
Hidrolasas: Catalizan la ruptura de sustratos utilizando agua
- Ejemplo: Fosfatasa
-
Liasas: Añaden grupos a dobles enlaces o forman enlaces múltiples mediante la eliminación de grupos
- Ejemplo: Descarboxilasa
-
Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización, transfiriendo grupos dentro de la misma molécula para formar diferentes isómeros
- Ejemplo: Glucosa isomerasa
-
Ligasas: Catalizan la formación de enlaces con alta energía (covalentes) por la ruptura de ATP
- Ejemplo: Sintetasa
Centro activo de las enzimas
- El centro activo es una región tridimensional específica de la enzima
- El centro activo es responsable de la unión del sustrato y la catálisis de la reacción
- El centro activo contiene residuos aminoacídicos específicos que interactúan con el sustrato
Funcionamiento de las enzimas
- Las enzimas catalizan las reacciones en dos etapas:
- Primera etapa: La enzima (E) se une al sustrato (S) para formar un complejo enzima-sustrato (ES)
- Segunda etapa: El complejo ES se fragmenta, produciendo el producto (P) y la enzima (E)
Energía de activación y estado de transición
- La catálisis enzimática disminuye la energía de activación de la reacción
- La creación del complejo ES reduce la energía de activación
- Las formas de disminuir la energía de activación e incrementar la velocidad de reacción incluyen:
- Catálisis ácido-base general
- Catálisis covalente
- Catálisis por iones metálicos
Cinética enzimática
- La cinética enzimática es el estudio de la velocidad de reacción y cómo cambia con los parámetros experimentales
- La velocidad de una reacción mide la variación de concentración de sustrato o producto con el tiempo
- Los factores que afectan la velocidad de la reacción incluyen:
- Concentración de reactivos
- Temperatura
- Presión
- pH
- Presencia de catalizadores
Cinética enzimática, Modelo de Michaelis-Menten
- El Modelo de Michaelis-Menten describe la velocidad de una reacción catalizada por enzimas
- La velocidad máxima (Vmax) es la tasa máxima teórica que se obtiene en condiciones específicas
- Vmax se alcanza cuando todos los centros activos de la enzima están ocupados por el sustrato
- La constante de Michaelis (KM) es la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la Vmax
- KM indica la afinidad de la enzima por el sustrato
- Un KM bajo indica una alta afinidad de la enzima por el sustrato
Cinética enzimática, Modelo de Lineweaver-Burk
- El Modelo de Lineweaver-Burk es una representación gráfica del Modelo de Michaelis-Menten
- La gráfica permite determinar Vmax y KM a partir de los datos experimentales
Inhibición enzimática
- Los inhibidores enzimáticos son moléculas que reducen la velocidad de reacción catalizada por una enzima
- Los inhibidores pueden ser reversibles o irreversibles:
-
Inhibidores reversibles:
- Competitivos: Compiten con el sustrato por el centro activo de la enzima
- No competitivos: Se unen a la enzima en un sitio distinto al centro activo, alterando la actividad de la enzima
- Acompetitivos: Se unen al complejo enzima-sustrato, inhibiendo la actividad de la enzima
- Inhibidores irreversibles: Se unen irreversiblemente a la enzima, inactivándola permanentemente
-
Inhibidores reversibles:
Regulación enzimática, Modificación covalente
- Algunas enzimas se producen como precursores inactivos llamados proenzimas o zimógenos
- Los zimógenos se activan por la ruptura irreversible de enlaces peptídicos
- Esta modificación covalente puede ser irreversible y controlable
Regulación enzimática, Alosterismo
- Las enzimas alostéricas son enzimas reguladoras
- Poseen centros activos y otros sitios de unión llamados sitios reguladores
- Los efectores son moléculas que se unen a los sitios reguladores y pueden:
- Aumentar la afinidad de la enzima por el sustrato (modulador positivo)
- Disminuir la afinidad de la enzima por el sustrato (modulador negativo)
- Las enzimas alostéricas suelen ser oligoméricas, compuestas por varias subunidades
- Las interacciones homotrópicas se dan cuando el sustrato también actúa como modulador
- Las interacciones heterotrópicas se dan cuando el modulador es una molécula diferente al sustrato
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Description
Este cuestionario aborda las propiedades fundamentales de las enzimas y su papel como catalizadores en reacciones biológicas. Se explora su especificidad, eficacia y la importancia de su conformación proteica. Ideal para estudiantes que deseen profundizar en la bioquímica de las proteínas.
