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Questions and Answers
La velocidad máxima en la cinética enzimática se logra cuando todas las moléculas de enzima están unidas al sustrato.
True
El valor de KM es independiente de la concentración de sustrato en el ensayo.
False
Un KM bajo indica que se necesita una alta concentración de sustrato para que la enzima se una eficazmente.
False
La temperatura no influye en la velocidad de reacción enzimática.
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El orden cero en la cinética enzimática se caracteriza por una velocidad constante que no depende de la concentración de sustrato.
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Las enzimas son proteínas que funcionan en condiciones acuosas con pH y temperatura extremadamente altos.
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La holoenzima se refiere a una enzima que contiene solo su parte proteica, sin cofactores ni coenzimas.
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Las oxidoreductasas catalizan reacciones en las que un grupo funcional se transfiere entre dos moléculas.
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La actividad catalítica de una enzima depende de su conformación proteica nativa.
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Las enzimas pueden catalizar reacciones a un ritmo de hasta $10^{11}$ veces más rápido que sin catalizador.
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Las coenzimas son siempre inorgánicas y no pueden unirse covalentemente a las enzimas.
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Las hidrolasas se encargan de la ruptura de sustratos mediante la utilización de agua.
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Una apoenzima es la parte activa de la holoenzima asociada a un cofactor.
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Los inhibidores acompetitivos se unen al centro activo de la enzima.
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Los moduladores positivos suelen resultar en una disminución de la afinidad de la enzima por el sustrato.
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Las enzimas alostéricas tienen un único sitio de unión para el sustrato.
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Los zimógenos son enzimas que se activan por la unión covalente de un sustrato.
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En las interacciones homotrópicas, el sustrato actúa como un modulador negativo.
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La mayoría de las enzimas alostéricas son monoméricas.
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Los inhibidores no competitivos se unen tanto a la enzima libre como al complejo enzima-sustrato.
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El quimiotripsinógeno es la forma activa de una enzima que se produce en el páncreas.
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Las isomerasas son enzimas que catalizan reacciones de isomerización produciendo diferentes isómeros dentro de la misma molécula.
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La descarboxilasa se clasifica como una ligasa, ya que cataliza la formación de enlaces covalentes.
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La catálisis enzimática facilita la reacción mediante el aumento de la energía de activación.
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El complejo enzima-sustrato se denomina ES durante la etapa de unión en la cinética enzimática.
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Las sintetasa catalizan reacciones a través de la ruptura de ATP para formar enlaces de alta energía.
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La velocidad de reacción se mide únicamente por la desaparición del producto en la cinética enzimática.
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La catálisis por iones metálicos es una forma de disminuir la energía de activación en las reacciones enzimáticas.
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Los sustratos son siempre más estables que los productos en una reacción enzimática.
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Study Notes
Introducción
- Las enzimas son proteínas muy especializadas que catalizan reacciones biológicas.
- Tienen alta especificidad de sustrato.
- Funcionan en soluciones acuosas a temperaturas suaves.
- Actúan en secuencias organizadas.
- Todas las enzimas, excepto las ribozimas, son proteínas.
- Su actividad catalítica depende de su conformación nativa.
Propiedades de las enzimas
- Las enzimas aceleran las reacciones químicas de 10⁸ a 10¹¹ veces más rápido que sin catalizar.
- Son versátiles, catalizando una amplia gama de reacciones.
- Tienen especificidad de sustrato.
- Pueden distinguir entre compuestos con estructuras similares.
- Pueden distinguir un compuesto de su isómero.
- Tienen especificidad de función.
- Una misma enzima puede ser atacada por diferentes enzimas, modificándola de manera diferente.
Cofactores y coenzimas
- Una enzima junto con un cofactor o coenzima se llama holoenzima.
- La parte proteica de una enzima se denomina apoenzima o apoproteína.
- Algunas enzimas no necesitan cofactores para funcionar.
- Otras requieren cofactores inorgánicos como Fe²⁺, Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺ o coenzimas orgánicas.
- Un cofactor o coenzima fuertemente unido o covalentemente a una enzima se llama grupo prostético.
Clasificación de enzimas
-
Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxidación-reducción.
- Ejemplo: Oxidasa.
-
Transferasas: Catalizan la transferencia de grupos funcionales entre moléculas.
- Ejemplo: Quinasas.
-
Hidrolasas: Catalizan la ruptura de sustratos usando agua.
- Ejemplo: Fosfatasa.
-
Liasas: Catalizan la adición de grupos a dobles enlaces, formando enlaces múltiples a través de la eliminación de grupos.
- Ejemplo: Descarboxilasa.
-
Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización, transfiriendo grupos dentro de la misma molécula para formar isómeros diferentes.
- Ejemplo: Glucosa isomerasa.
-
Ligasas: Catalizan la formación de enlaces de alta energía (covalentes) utilizando la ruptura de ATP.
- Ejemplo: Sintetasa.
Centro activo de las enzimas
- Es una región tridimensional específica donde se une el sustrato.
- Contiene residuos de aminoácidos que interactúan con el sustrato y lo estabilizan.
Funcionamiento de las enzimas
- Las enzimas catalizan reacciones en dos etapas:
- Unión del sustrato a la enzima para formar un complejo enzima-sustrato (ES).
- Fragmentación del complejo ES para liberar el producto (P) y la enzima (E).
Energía de activación y estado de transición
- Las enzimas aceleran las reacciones al disminuir la energía de activación necesaria para alcanzar el estado de transición.
- Métodos de disminución de la energía de activación:
- Catálisis ácido-base general.
- Catálisis covalente.
- Catálisis por iones metálicos.
Cinética enzimática
- Estudia la velocidad de reacción y cómo cambia bajo diferentes condiciones.
- La velocidad de reacción se mide por la desaparición del sustrato o la aparición del producto.
- Factores que afectan la velocidad de reacción:
- Concentración de sustrato.
- Temperatura.
- Presión.
- pH.
- Presencia de catalizadores.
Modelo de Michaelis-Menten
- Describe la relación entre la velocidad de reacción y la concentración de sustrato.
- Define la velocidad máxima (Vmax) como la tasa máxima teórica.
- Define la constante de Michaelis (KM) como la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de Vmax.
Cinética enzimática: Modelo de Lineweaver-Burk
- Representación gráfica de la ecuación de Michaelis-Menten, que permite determinar Vmax y KM.
Inhibición enzimática
- Inhibidores reversibles: Se unen a la enzima de forma reversible.
- Inhibidores competitivos: Compiten con el sustrato por el centro activo.
- Inhibidores no competitivos: Se unen a un sitio diferente del centro activo, afectando su actividad.
- Inhibidores acompetitivos: Se unen al complejo ES, impidiendo su actividad.
- Inhibidores irreversibles: Se unen a la enzima de forma irreversible, desactivándola permanentemente.
Regulación enzimática
- Modificación covalente: Se produce un cambio en la estructura de la enzima mediante la adición o eliminación de grupos químicos.
- Ejemplo: Activación de zimógenos (proenzimas).
- Alosterismo: Las enzimas alostéricas tienen sitios reguladores distintos del centro activo.
- Los efectores (moduladores) se unen a estos sitios y alteran la conformación y actividad de la enzima.
- Pueden aumentar (modulador positivo) o disminuir (modulador negativo) la afinidad de la enzima por el sustrato.
- La mayoría de las enzimas alostéricas son oligoméricas.
- Las interacciones homotrópicas se producen cuando el sustrato es el modulador.
- Las interacciones heterotrópicas ocurren cuando el modulador es una molécula diferente del sustrato.
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Description
Este cuestionario examina las enzimas, sus propiedades y su papel en las reacciones químicas. Aborda el concepto de holoenzima, la especificidad de sustrato y función, así como la importancia de los cofactores y coenzimas. Pon a prueba tus conocimientos sobre estas moléculas biológicas esenciales.
