Interations entre Protéines et Protéomique

L'ensemble des protéines présentes dans un organisme à un moment donné. Il est plus large que le génome car une seule séquence d'ADN peut coder pour plusieurs protéines grâce à la modification post-traductionnelle et l'épissage alternatif.

L'ensemble des interactions entre les protéines d'un organisme. Il est beaucoup plus large que le protéome car chaque protéine peut interagir avec plusieurs partenaires.

Processus qui modifie l'ARN messager (ARNm) après sa transcription à partir de l'ADN. Cela permet de créer différentes versions d'une protéine à partir d'un même gène.

Modifications chimiques qui surviennent sur une protéine après sa synthèse. Cela peut modifier la fonction de la protéine.

Un ensemble de gènes qui codent pour les protéines. Il ne représente pas tout le potentiel de l'organisme car les protéines subissent des modifications post-traductionnelles et l'épissage alternatif.

L'ensemble des ARNm présents dans un organisme à un moment donné. Il est plus large que le génome car un gène peut être transcrit en plusieurs ARNm grâce à l'épissage alternatif.

Il existe beaucoup plus de protéines que de gènes dans un organisme. Cela est dû à l'épissage alternatif et aux modifications post-traductionnelles

La bioinformatique est essentielle pour étudier l'interactome, car il est extrêmement complexe. Elle permet de comprendre la structure des réseaux d'interactions entre les protéines.

Détermine comment les structures secondaires sont liées les unes aux autres, en les classant en familles de plis basées sur leur forme globale et leur connectivité.

Un score SSAP supérieur à 70 et un chevauchement d'au moins 60% entre deux protéines indiquent qu'elles appartiennent à la même famille de plis.

Les familles de plis avec un score SSAP élevé sont subdivisées en utilisant un seuil SSAP plus strict (75 pour les familles bêta et alpha-bêta, 80 pour les familles alpha) et une condition de chevauchement plus élevée (70%).

Si plus de 30% des acides aminés de deux protéines sont identiques, celles-ci sont considérées comme appartenant à la même superfamille homologue.

Si une protéine a une similarité de séquence supérieure à 30% avec une autre protéine, et que les deux protéines ont une structure similaire, elles appartiennent à la même superfamille homologue.

Les liaisons hydrogène sont des interactions faibles qui se forment entre un atome d'hydrogène lié à un atome électronégatif (comme l'oxygène ou l'azote) et un atome électronégatif sur une autre molécule.

La règle de Pauling stipule que les protéines tendent à maximiser le nombre de liaisons hydrogène qu'elles peuvent former. Cela commence par des liaisons localisées, formant des structures secondaires, puis s'étend sur de plus longues distances pour créer des structures tertiaires.

Les interactions hydrophobes ne sont pas des forces distinctes, mais plutôt un effet dû à la force de Van der Waals. Les molécules hydrophobes fuient l'eau et préfèrent s'associer entre elles.

L'effet hydrophobe est crucial pour le pliage des protéines. Les chaînes latérales hydrophobes des acides aminés sont séquestrés à l'intérieur de la protéine, éloignées du solvant aqueux.

La séquestration des chaînes latérales hydrophobes au coeur de la protéine optimise l'empaquetage interne des molécules. Les molécules hydrophobes s'attirent faiblement entre elles via les forces de Van der Waals.

La plupart des protéines contiennent quelques molécules d'eau à l'intérieur, qui forment des liaisons hydrogène avec les groupements de chaînes latérales.

La suppression d'un partenaire dans une liaison hydrogène peut souvent déstabiliser la structure d'une protéine.

Les liaisons hydrogène contribuent de manière significative à la stabilité des protéines. Chaque liaison apporte environ 12 kJ/mol d'énergie de stabilisation.

Une technique de mesure utilisée pour déterminer la concentration d'une protéine dans une solution. On utilise une substance colorée qui interagit avec la protéine, et on mesure la quantité de lumière absorbée par la solution.

Un type courant de protéine utilisée dans les dosages colorimétriques. Elle sert de référence pour comparer l'absorption de la lumière par l'échantillon et la solution standard.

La technique qui permet de séparer des molécules en fonction de leur charge électrique et de leur taille. On utilise un champ électrique pour faire migrer les molécules à travers un gel.

Le fait d'appliquer un champ électrique pour séparer les molécules en fonction de leur charge électrique et de leur taille.

La technique utilisée pour l'analyse des produits chimiques dans des solutions, en mesurant l'absorption de la lumière.

Un appareil utilisé pour analyser de petits volumes de solutions ou de liquides. Il permet de mesurer la concentration de substances.

Un support utilisé pour effectuer des réactions chimiques en même temps sur plusieurs échantillons, de façon automatisée.

L'SDS (Sodium Dodecyl Sulfate) est un détergent qui dénature les protéines en brisant les interactions ioniques, hydrophobes et les liaisons hydrogène. Cela provoque le déroulement des protéines et leur confère une charge négative uniforme.

L'SDS rend toutes les protéines chargées négativement, ce qui les fait migrer vers l'anode (pôle positif) lors de l'électrophorèse.

Le DTT (dithiothréitol) ou le β-mercaptoéthanol sont des agents réducteurs qui brisent les ponts disulfure dans les protéines. Ces ponts, qui lient les chaînes latérales de cystéine, ne sont pas rompus par l'SDS seul.

Le gel de polyacrylamide en SDS-PAGE est composé d'acrylamide et de bis-acrylamide. La concentration de ces molécules détermine la taille des pores du gel.

Des gels avec des pores plus petits permettent de séparer les petites protéines, tandis que des gels avec des pores plus grands séparent les protéines plus grandes.

Une échelle de poids moléculaire avec des protéines de masse connue est utilisée en SDS-PAGE pour déterminer le poids moléculaire des protéines inconnues.

Les protéines sont identifiées par la position qu'elles occupent sur le gel, par rapport à l'échelle de poids moléculaire.

L'électrophorèse SDS-PAGE est utilisée pour séparer les protéines en fonction de leur poids moléculaire. Elle ne permet pas de séparer les acides aminés individuels.

Une technique de séparation des protéines basée sur deux critères: la charge et la masse. L'électrophorèse bidimensionnelle (2D) permet d'obtenir un profil complet des protéines d'une cellule ou d'un tissu.

Un outil puissant pour étudier les changements dans l'expression des protéines, en comparant les profils protéiques de cellules ou tissus dans différentes conditions (par exemple, sain vs malade).

Un ensemble de techniques de séparation des protéines qui exploitent différentes propriétés des protéines, comme la charge, la taille, l'hydrophobicité.

L'objectif principal de la chromatographie des protéines est d'obtenir des protéines pures pour des études ultérieures, telles que la détermination de la séquence, la structure secondaire et tertiaire, et la cristallisation pour l'analyse à haute résolution.

La chromatographie analytique utilise de petites colonnes pour maximiser la précision et la séparation des protéines.

Changement de la charge d'une protéine, généralement par l'ajout ou le retrait de groupes chargés.

Changement de la masse d'une protéine, généralement par l'ajout ou le retrait de certains acides aminés.