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Questions and Answers
Quel terme désigne l'ensemble des interactions entre les protéines dans un système biologique?
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Pourquoi peut-on observer plus d'ARNm que de gènes d'ADN correspondants?
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Quel processus contribue à la diversité des protéines au sein d'une cellule?
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Quel est le nombre approximatif de protéines observé dans un protéome?
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Pourquoi les protéines n'agissent-elles généralement pas seules?
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Quel terme désigne l'ensemble des protéines exprimées à partir d'un génome?
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Quelle méthode est essentielle pour établir les réseaux d'interactions entre protéines?
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Quelles modifications peuvent contribuer à la diversité des protéines après leur traduction?
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Quels critères sont utilisés pour regrouper les structures dans la même famille de plis?
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Quelle est la signification d'un score SSAP de 75 ou plus dans le contexte des familles de plis?
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Quelle est la principale caractéristique utilisée pour identifier une superfamille homologue de protéines?
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Quel type d'architecture primaire est souvent retrouvé dans les familles de plis principalement bêta?
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Quel algorithme est utilisé pour comparer les structures secondaires?
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Quelles exigences supplémentaires peuvent être appliquées pour certaines familles principalement alpha?
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Quelle est la meilleure définition d'une famille de plis?
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Quel seuil de score oblige à considérer un chevauchement de 70% pour le regroupement des structures?
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Quel facteur influence la direction du mouvement des protéines en électrophorèse?
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Pourquoi utilise-t-on la BSA dans les mesures colorées?
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Quel est l'avantage des instruments miniaturisés comme le nanodrop?
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Quel est l'objectif principal lorsqu'on veut que les protéines se déplacent toutes dans la même direction?
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Comment les acides aminés acylés affectent-ils les protéines en électrophorèse?
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Quel type de mesure est effectué avec les instruments tels que le nanodrop?
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Quel phénomène se produit lorsque l'on applique un champ électrique aux échantillons?
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Quel est l'effet d'une borne positive sur une protéine chargée négativement?
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Quel est l'effet de l'SDS sur la structure des protéines ?
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Quel type d'interaction stabilise principalement les protéines dans leur structure secondaire ?
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Quel rôle joue le DTT ou le bêta-Mercaptoéthanol dans le processus de séparation des protéines ?
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Quelle est la contribution énergétique typique des liaisons hydrogène à la stabilisation d'une protéine ?
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Les groupements susceptibles de former des liaisons hydrogène dans une protéine incluent :
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Quelle conclusion peut-on tirer sur les charges des protéines en présence d'SDS ?
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Quel rôle jouent les interactions hydrophobes dans la structure des protéines ?
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Quel effet a la concentration d'SDS sur la structure des protéines ?
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Quelle propriété du gel d'acrylamide permet la séparation des protéines ?
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Les groupements polaires au sein du cœur de la protéine sont généralement :
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Comment les protéines sont-elles visualisées dans le gel lors de l'électrophorèse ?
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Quelle affirmation à propos des liaisons hydrogène est correcte ?
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Les forces de Van der Waals dans les protéines agissent principalement entre :
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Quel type de microstructure est observé dans les gels SDS-PAGE ?
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Lors du reploiement des protéines, le rôle essentiel est de :
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Quelle interaction n'est pas rompue en présence d'SDS ?
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Quel terme décrit l'ensemble des protéines retrouvées dans une lignée cellulaire ?
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Quelle méthode de séparation est utilisée pour analyser des protéines en fonction de leur charge électrique ?
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Dans le contexte d'une analyse par chromatographie, quelle propriété des protéines influence leur séparation ?
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Qu'est-ce qui est principalement utilisé pour comparer les différences entre une cellule malade et une cellule saine ?
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Quel type de colonne est utilisée pour obtenir des résultats analytiques précis en chromatographie ?
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Quelle méthode permet de comprendre la structure tertiaire d'une protéine ?
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Quel est le but principal de l’électrophorèse 2D dans l'analyse des protéines ?
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Pourquoi est-il important de purifier les protéines pour les analyser ?
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Study Notes
Biochimie (BIOL-F208) 2022-2023
- Cours dispensés par Mr. Raussens, Mme. Martin et M. Kruys.
- Date du 7 novembre 2022.
Chapitre 1 : Structure et biochimie de la protéine
- Introduction: L'information génétique de l'ADN est transcrite en ARNm, puis traduite en protéine. Les protéines sont essentielles à la cellule, responsables de plus de 99% de l'activité biologique.
- Structure des protéines: La structure d'une protéine détermine sa fonction. Les enzymes sont des catalyseurs biologiques qui accélèrent les réactions chimiques dans la cellule. Les protéines jouent un rôle dans la cohésion cellulaire, la transduction du signal, le transport et le mouvement. Elles participent également à la défense (anticorps).
- Fonctions des protéines: Les protéines ont de nombreuses fonctions, y compris le rôle de catalyseurs (enzymes), de structure (constituants de tissus), de senseurs de signaux (récepteurs), de transporteurs (d'électrons, de macromolécules), et de messagers (hormones).
- Acides aminés: Les protéines sont constituées de 20 acides aminés. Dix-huit (18) acides aminés sont retrouvés dans la plupart des protéines. 2 acides aminés modifié sont retrouvé dans le collagène: l'hydroxlysine et hydroxyproline. Chaque a.a possède une chaîne latérale unique qui confère des propriétés chimiques différentes. Les propriétés des chaînes latérales influencent le repliement tridimensionnel des protéines.
- Structures des protéines: Les protéines ont quatre niveaux de structure : primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire. La structure primaire est la séquence d'acides aminés. La structure secondaire concerne les motifs récurrents (hélices α, feuillets β, boucles). La structure tertiaire décrit le repliement tridimensionnel global de la protéine. La structure quaternaire décrit l'assemblage de plusieurs sous-unités protéiques si la protéine est faite de plus d'une chaine polypeptidique.
- Evolution des protéines: L'évolution divergente conduit à des protéines avec des fonctions différentes mais une structure de base similaire, alors que l'évolution convergente produit des protéines avec des structures différentes mais des fonctions similaires.
Autres chapitres
- Le chapitre 2 décrit l'importance de la résolution structurale des protéines par des méthodes expérimentales comme les diffraction des rayons X.
- Les acides aminés sont classés par leurs propriétés hydrophobes, leur charge et leur taille.
- La page 4 discute des différentes types d'hélices (alpha, 3/10, pi).
- Les différents types de structures secondaires (hélices alpha, feuillets bêta, tournants) sont détaillés, incluant la structure primaire et la façon dont elles sont organisées dans l'espace.
- La base de donnée CATH est une classification hiérarchique des structures protéiques par domaine.
- Les pages suivantes expliquent la nature des acides aminés, la séquence protéique et les modifications post-traductionnelles.
- Les différents types de chromatographies utilisés pour purifier et séparer les protéines sont aussi décrits (échanges d’ions, exclusion de taille, phase inverse, affinité).
- La page 10 discute des réactions d'oxydoréduction des cystéines (formation de ponts disulfures).
- Les pages suivantes traitent du reploiement des protéines (in vitro et in vivo), de l'importance des propriétés des protéines dans les interactions protéine-protéine et protéine-ligand, ainsi que de nombreuses autres modifications post-traductionnelles comme la glycosylation et la phosphorylation.
- L'intégration des signaux et le rôle du calcium comme messager cellulaire sont abordés.
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Description
Ce quiz explore les différentes interactions entre protéines au sein des systèmes biologiques et la complexité du protéome. Les questions abordent des sujets tels que la diversité des protéines, les réseaux d'interactions et la classification des familles de plis. Testez vos connaissances sur la protéomique et la biologie moléculaire.